Aminosäuren

Question 1

Was versteht man unter den Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quatärstrukturen von Aminosäuren?

Answer 1

1. Aminosäuresequenz
2. Konformation in Teilbereichen des Peptidgerüsts (α-Helix usw.)
3. 3D-Struktur des gesamten Proteins
4. Zusammenlagerung von Proteinuntereinheiten

Question 2

Welche Bindungsart gehen 2 Cys AS miteinander ein?

Answer 2

Disulfidbrücke

Question 3

Welche Bindungsart gehen Ser und Gln miteinander ein?

Answer 3

HBB

Question 4

Welche Bindungsart gehen Ile und Phe miteinander ein?

Answer 4

Van-der-Waals-Bindung

Question 5

Welche Bindungsart gehen Lys und Asp miteinander ein?

Answer 5

Ionenbindung

Question 6

Nach welchen Kriterien erfolgt die Einteilung der proteinogenen AS?

Answer 6

1. unpolare Seitenkette
2. polare Seitenkette
3. geladene Seitenkette

Question 7

Nenne Arten von posttranslationalen Modifikationen!

Answer 7

1. AS-Sequenz durch Proteolyse oder Modifikationen von AS-Seitenketten verändern
2. Durch Verknüpfung mit Lipiden können Proteine in Membranen verankert werden.
3. Acetylierungen, Phosphorylierungen und Glycosylierungen an AS

Question 8

Rund wie viele Gene besitzt ein Mensch?

Answer 8

25.500

Question 9

Wie kommt es zur Peptidbildung?

Answer 9

Kondensation: Eine α-COOH-Gruppe der AS1 bindet an α-NH2-Gruppe der AS2 unter H2O-Abspaltung

Wichtig:
Die Biosynthese von Proteinen schreitet immer vom Aminoterminus zum
Carboxyterminus fort, sodass der entstehende Polypeptidstrang eine Direktionalität hat.

Question 10

Welche Bedeutung haben mesomere Grenzzustände der Peptidbindungen?

Answer 10

• Wegen der auftretenden partiellen „Doppelbindung“ zwischen C- und N-Atom der Peptidbindung ist eine freie Drehbarkeit um die Bindungsachse dieser beiden Atome nicht möglich
• Die Atome der Peptidbindung -(CO)-(NH)- liegen in einer Ebene und können aus dieser nicht heraus gedreht werden

Question 11

Wie funktioniert die Peptidsynthese am Ribosom?

Answer 11

Nucleophile Angriff der freien Aminogruppe der

• Aminoacyl-tRNA in der A-Bindungsstelle auf die Esterbindung der
• Peptidyl-tRNA in der P-Bindungsstelle

Question 12

Wie werden Makromoleküle abgebaut?

Answer 12

Hydrolyse
(H2O als angreifendes nucleophiles Agens)

Question 13

Was ist das funktionell wichtiges Peptid?
Welche Funktion nimmt das Peptid ein?
Welche Besonderheit liegt hier in der Peptidbindung vor?

Answer 13

Glutathion: Rolle bei Redoxprozessen/Antioxidans

Tripeptid aus
1. Glycin
2. Cystein
3. Glutamat

Peptidbindung zwischen Glutamat und Cystein nicht über die α- sondern
über die γ-COOH-Gruppe des Glutamats (Ausnahme !)

Question 14

Welche Rolle spielt die Thiolgruppe des Cysteins im Glutathion?

Answer 14

• Oxidierter Zustand mit Disulfidbrücke (G-S-S-G) Glutathionperoxidase
• Reduzierter Zustand: Disulfidbrücke kann mit Hilfe von NADPH + H+ wieder zu Glutathion reduziert werden

Question 15

Wie heißt die Endgruppe beim Arginin?

Answer 15

Guanidogruppe

Question 16

Wie kommt es zur Phenylketonurie?

Answer 16

1. Defekt der Phenylalaninhydroxylase (PAH) in der Leber
2. Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin gestört
3. Kumulation von Phenylalanin (im ZNS, nicht in der Leber!)
4. Beeinträchtigung des Hirnwachstums sowie Ausscheidung (auch von Metaboliten) im Urin↑ (“Phenylketonurie”)