Enzymologie IV Flashcards

1
Q

Wie unterscheiden sich die homoallosterische und die heteroallosterische Regulation?

A

homoallosterisch:
erfolgt über Substratbindung an ein katalytisches Zentrum
und erfordert multimere Enzyme

heteroallosterisch:
erfolgt über Effektorbindung an ein regulatorisches Zentrum,
das fernab vom katalytischen Zentrum liegt

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2
Q

Nenne jeweils ein Beispiel für einen allosterischen Inhibitor und Aktivator!

A

Inhibitor: CTP
Aktivator: ATP

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3
Q

Was beschreibt die enzymatische Interkonversion?

Welches ist die häufigste regulatorischen Modifikation?

A

Beschreibt eine kovalente Modifikation eines Enzyms,
welche eine Änderung der Enzymaktivität hervorruft.

Jedoch ist diese kovalente Modifikation reversibel,
so dass die Enzymaktivität regulierbar ist!

z.B. Phosphorylierungs-Reaktion

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4
Q

Vergleiche Kinasen und Phophatasen nach Funktion und Spezifität!

A

Kinasen: phosphorylieren, sehr spezifisch!

Phosphatasen: dephosphorylieren, relativ unspezifisch!

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5
Q

Mit welchen zwei anderen Enzymen geht die Pyruvatdehydrogenase einen Komplex ein?

Was ist die Funktion der PDH?

A

E2 Dihydro-lipoyl-trans-acetylase
E3 Dihydro-lipoyl-dehydrogenase

Der PDH-Komplex katalysiert die Umwandlung
des Pyruvat (Endprodukt Glykolyse)
zu Acetyl-CoA (Citratzyklus)

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6
Q

Wie kann man die PDH aktivieren und inaktivieren?

A

Aktivieren: Phosphatase
Inaktivieren: Kinase

Kinase und Phosphatase sind Bestandteil des PDH-Komplexes

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