Structure tertiaire des protéines

Question 1

Qu’est-ce que la structure tertiaire des protéines?

Answer 1

Repliement du polypeptide en 3 dimensions dans l’espace

Question 2

La conformation native de la protéine est …

Answer 2

Biologiquement active

Question 3

Pour la structure tertiaire, il y a assemblage de plusieurs motifs. Que sont les motifs et à quoi sont-ils associés?

Answer 3

Les motifs sont l’assemblage de plusieurs structures secondaires et ils sont associés à une fonction spécifique de la protéine.

Question 4

De quoi dépend le repliement de la protéine (4)?

Answer 4

1-Liaisons H
2-Liaisons électrostatiques
3-Effet hydrophobe
4-Liaisons covalentes S-S (ponts disulfures)

Question 5

Des ________ et des ________ sont assemblés dans une seule masse ________.

Answer 5

-Feuillets b
-Hélices a
-Globulaire

Question 6

Quels sont les motifs proétiques possibles (6)?

Answer 6

1-Hélice-tour-hélice
2-Coiled-coil
3-Helix bundle
4-Épingle à cheveu
5-Tonneau b
6-Clef grecque

Question 7

Comment sont crées les tonneaux a/b?

Answer 7

Assemblage de 8 feuillets b et de 8 hélices a

Question 8

Quel motif est caractéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN?

Answer 8

Le motif à doigt de zinc (zinc finger)

Question 9

Vrai ou faux : Une protéine peut posséder plusieurs domaines protéines distincts.

Answer 9

Vrai : Il peut y avoir un domaine de liaison à l’ATP, un domaine de liaison au substrat et un domaine régulateur de l’activité sur la même protéine par exemple.

Question 10

Qu’est-ce qui est essentiel au repliement des protéines?

Answer 10

Les domaines hydrophobes

Question 11

Où sont maintenus les domaines hydrophobes?

Answer 11

À l’intérieur de la protéine

Question 12

Le dépliement de la protéine est énergiquement défavorable. Pourquoi?

Answer 12

Pare qu’il expose les domaines hydrophobes au milieu aqueux.

Question 13

Qu’est-ce qui est la principale force de stabilisation de la structure protéique?

Answer 13

L’effet hydrophobe

Question 14

Qu’est-ce qui peut former des ponts disulfures? Comment?

Answer 14

Les résidus cystéine : Liaison covalente entre résidus cystéine à l’intérieur d’un même polypeptide où entre différents polypeptides. Oxydation des groupes SH des cystéine ce qui permet aux atomes S de perdre leur H pour se connecter à un autre S.

Question 15

Vrai ou faux : L’oxydation des groupes SH des cystéine est une réaction irréversible.

Answer 15

Faux : C’est une réaction réversible. Les liaisons peuvent être réarrangées après la synthèse protéique.

Question 16

Les résidus cystéine sont nécessaire à la _________ et/ou _________ de la __________ de certaines protéines.

Answer 16

-formation
-stabilisation
-structure 3D

Question 17

Dans quelles conditions peut-il y avoir dénaturation de la protéine (3)? Qu’est-ce que cela cause?

Answer 17

1-pH
2-T°
3-Concentration saline

La dénaturation cause une inactivation biologique de la protéine.

Question 18

Vrai ou faux : La dénaturation de la protéine est habituellement réversible.

Answer 18

Vrai

Question 19

Qu’est-ce qui assure le repliement de la protéine? Comment?

Answer 19

Des chaperonnes moléculaires ATP-Dépendantes assurent le repliement. Elles forment une super structure autour de la protéine nouvellement synthétisée ou pas.

Question 20

Existent-ils plusieurs types de chaperonnes?

Answer 20

Oui

Question 21

Qui assure la dégradation des protéines mal repliées? Comment?

Answer 21

La protéasome : Les protéines sont ubiquitylées (liaison de l’ubiquitine sur la chaînes latérale des lysines). Une ubiquitine liagase E3 est responsable de la spécificité de dégradation pour la protéine cible.