Régulation de l’activité enzymatique Flashcards

1
Q

Quels sont les modes de régulation de l’activité enzymatique (3)?

A

-Augmentation/diminution de la synthèse protéique
-Augmentation/diminution de la dégradation protéique
-Changement de conformation de l’enzyme

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2
Q

Qu’est-ce qui cause des changements de conformation de l’enzyme (4)?

A

-Modifications covalentes (phosphorylation, méthylation, etc.)
-Clivage protéique (proenzymes)
-Association avec des inhibiteurs
-Addition/disponibilité des co-facteurs

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3
Q

Caractéristiques de la régulation de l’activité enzymatique par les modifications covalentes (4)

A

-Contrôle plus lent que modifications allostériques, mais plus rapide que synthèse/dégradation (demande plus d’énergie) de l’enzyme.

-Contrôle ON/OFF (activité/arrêt)

-Effectué par des enzymes de conversion (kinases, phosphatase)

-Modification activatrice ou inhibitrice (variable)

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4
Q

Fonctionnement des modifications covalentes

A

Une protéine va venir se lier à l’enzyme par liaisons covalentes pour stimuler (kinases) ou inhiber (phosphatase) l’activité enzymatique.

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5
Q

Quelles sont les modifications covalentes les plus fréquentes (4)?

A

-Phosphorylation
-Méthylation
-Adénylation
-Acétylation

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6
Q

Qu’est-ce qu’une proenzyme ou zymogène?

A

Protéases capables de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent.

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7
Q

Sous quelle forme sont synthétisées les proenzymes?

A

Synthétisées sous forme de précurseurs inactifs (proenzymes ou zymogènes)

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8
Q

Comment sont activées les proenzymes?

A

Activées par bris de liaisons covalentes et élimination de plusieurs acides aminés par une autre enzyme.

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9
Q

Qu’utilise la régulation par effecteur allostérique?

A

Liaison de cAMP : détachement des sous-unités inhibitrices et activation de l’enzyme PKA (protéine kinase A)

Cela change la conformation de l’enzyme pour rendre sa forme active ou inactive.

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10
Q

Qu’est-ce que la régulation par inhibiteur enzymatique?

A

C’est une substance qui va venir diminuer l’activité enzymatique soit en se liant sur le site du substrat (inhibiteur compétitif) soit en se liant sur un autre site ce qui modifie le site de liaison du substrat (inhibiteur non compétitif).

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