Régulation allostérique des enzymes Flashcards

1
Q

Qui se retrouve souvent à la première étape d’une voie métabolique? Pourquoi?

A

Les enzymes allostériques pour le contrôle d’enzymes-clés du métabolisme par mécanismes allostériques (très rapides).

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2
Q

Que font les enzymes allostériques?

A

Modifications légères de la structure quaternaire qui activent ou inhibent l’enzyme.

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3
Q

Comment se lient les effecteurs allostériques? Qu’est ce que ça permet?

A

Ils se lient/détachent du site allostérique selon la loi de l’action de masse. Cela permet un mécanisme de rétro-inhibition ou parfois de pro-activation (plus il y a de produit, ceux-ci agissent comme inhibiteur pour leur propre production).

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4
Q

Quels sont les deux types de liaison d’effecteur allostériques?

A

-Positive : favorise l‘activité enzymatique, favorable à la liaison du substrat
-Négative : inhibe l’activité enzymatique, non favorable à la liaison du substrat

*La liaison d’un régulateur allostérique influence la conformation de la protéine et la liaison avec le substrat (ou le ligand) dans une région différente de l’enzyme.

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5
Q

Que modifient les effecteurs allostériques par rapport au graphique de l’activité enzymatique (2)?

A

Le Km et le Vmax d’une enzyme

*Forme sigmoïde de la courbe en modifiant ces paramètres

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6
Q

Qu’est-ce que le principe de la coopérativité?

A

Accumulation d’effets allostériques : la liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2e ligand/substrat et change la conformation de la 2e sous-unité.

La liaison du second ligand/substrat est alors plus facile.

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7
Q

Vrai ou faux : La coopérativité est seulement positive.

A

Faux : La coopérativité peut être négative ou positive.

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8
Q

La coopérativité rend une enzyme plus _______ à de ________ variations de concentration du substrat.

A

-sensible
-faibles

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9
Q

Comment est une courbe qui montre l’activité enzymatique qui utilise la coopérativité?

A

Sigmoïde

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10
Q

Comment le couple enzyme-substrat co-évolue pour optimiser la régulation (2)?

A

1-En adaptant le fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat

2-En adaptant la concentration du substrat dans le milieu où se trouve l’enzyme

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11
Q

La coopérativité cherche la quantité de substrat qui permet quoi?

A

La meilleure régulation de la vitesse de l’enzyme

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12
Q

Plus il y a de sous-unités qui utilise la coopérativité positive, plus la différence est ______ entre les concentrations de substrat requises pour maximiser la vitesse est

A

Petite

*Ex : Un tétramère va avoir une différence beaucoup plus petite de concentration de substrat pour obtenir la vitesse maximale qu’un monomère.

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