Structure primaire des protéines et lien peptidique Flashcards
Qu’est-ce que la liaison peptidique?
Condensation de 2 aa pour former un dipeptide. Le lien peptidique est situé entre le C=O d’une premier aa et le NH d’un second aa.
Vrai ou faux : Les chaînes latérales ne sont (habituellement) pas impliquées dans le lien peptidique.
Vrai
Nommer une exception concernant le lien peptidique.
Glutathion (GSH) : ce tripeptide implique un lien peptidique atypique entre le carboxyle du Cy (au lien du carboxyle du Ca) de l’acide glutamique (Glu) et l’aminé de la cystéine (Cys).
Comment agissent les électrons libres autour du lien peptidique? Qu’est-ce que cela permet?
Les électrons libres autour du lien peptidique peuvent se déplacer pour se partager uniformément entre les atomes. Le lien peptidique a donc un caractère partiel de liaison double, il est planaire et peut ainsi adopter une isomérie cis ou trans.
Qu’est-ce que la configuration trans?
C alpha (Ca) des résidus peptidiques occupent les coins opposés au groupe peptidique.
Qu’est-ce que la configuration cis?
C alpha des résidus peptidiques sur le même côté du groupe peptidique (plus proche).
Quelle configuration est favorisée pour le lien peptidique? Pourquoi?
La configuration trans parce qu’elle est plus étirée (moins d’encombrement stérique). Forme la plus abondante dans la protéine.
*Exception : Proline (conformation cis et trans même énergie)
Le C alpha sert de ________ entre deux plans peptidiques voisins.
Rotule
Quels sont les angles retrouvés dans un acide aminé (2)?
2 angles dièdres :
-Angle phi entre N (de NH) et Ca
-Angle psi entre Ca et C (de C=O)
De quoi dépendent les angles d’un acide aminé?
Dépendent de l’encombrement stérique entre les oxygènes carbonyles du lien peptidique et les atomes de la chaîne latérale.
Dans quel acide aminé les angles autour de la liaison N-Ca sont fixes? Pourquoi?
Dans la proline à cause du cycle de la chaîne latérale
Qu’est-ce que le graphique de Ramachandran? Quelles sont les informations retrouvées?
Il indique les paires d’angles (phi et psi) qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les acides aminés d’une protéine donnée.
En haut du graphique on retrouve les feuillets bêtas et en bas les hélices alphas (right handed). CE qui est rouge signifie les angles permis et favorisés alors que Le Brun et jaune signifie les angles permis.
Vrai ou faux : Les angles entre les plans de rotations définissent les diverses structures secondaires adoptées par les chaînes de polypeptides.
Vrai
Qu’est-ce que la structure primaire des protéines?
Arrangement linéaire des aides aminés
