Protéines Flashcards

Reste à faire: FC détaillé + Révision FC + ANNALES/QCM+++

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine ?

A

Les protéines sont les éléments les plus complexes et les plus caractéristiques du monde vivant elles ont des propriétés remarquables et sont synthétiser à partir du génome de chaque individu (sous la dépendance du code génétique).

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2
Q

Quelles sont les structures secondaires non répétitives ?

A

•Les boucles
•Les épingles à cheveux
•Les coude beta

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3
Q

Quel est le caractère des acides aminés regroupés à l’intérieur des protéines ?

A

Les acides aminés regroupés à l’intérieur des protéines ont des chaînes latérales hydrophobe

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4
Q

Quel est le caractère des acides aminés regroupés à l’extérieur des protéines ?

A

Les acides aminés situés en périphérie des protéines donc au contact de l’eau sont hydrophile (soluble).

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5
Q

Quelles sont les structures secondaires ?

A

• les hélices alpha
• les feuillets beta

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6
Q

Donner les caractéristiques de l’hélice alpha :

A
  1. Caractériser par son pas désigné par la lettre P (c’est-à-dire la translation par tour d’hélice un angstrom 10-¹⁰)
  2. Caractérisé par sa structure chirale
  3. Caractériser par n (nombre de résidus d’acide aminés par tour d’hélice)
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7
Q

Donner les deux types de feuillet beta plissé :

A

Il existe deux types de feuillets β plissés :
→ Parallèles
→ Antiparallèles (plus stable)

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8
Q

Donner les différentes structures d’une protéine :

A

• Primaire
• Secondaire
• Tertiaire
• Quaternaire

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9
Q

Qu’est-ce que l’ allostérie ?

A

L’allostérie est un mode de régulation de l’activité biologique d’une protéine par lequel la fixation d’une molécule effectrice sur un site modifie la fixation des autres molécules sur un site distant

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10
Q

Qu’est-ce qu’une protéine monomérique ?

A

Ce sont des protéines constituées d’une seule chaîne polypeptidique. Elle ne peut pas avoir de structures quaternaire.

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11
Q

Qu’est-ce qu’une protéine multimérique ?

A

Ce sont des protéines constituées de plusieurs chaînes polypetidiques identiques ou non. Non pas toujours des propriétés alostériques

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12
Q

Donner un synonyme de l’ allostérie :

A

La coopérativité

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13
Q

Qu’est-ce que la coopérativité ?

A

C’est lorsque, différentes sous unités protéiques coopèrent entre elles pour l’acquisition de nouvelles propriétés

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14
Q

Donner les températures ou la dénaturation des protéines est possible :

A

À 60°: rupture des liaisons faibles
À 100°: rupture des liaisons fortes

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15
Q

Énoncer les facteurs intervenants dans le processus de repliement des protéines (floding) :

A

Moule biologique des protéines spécialisées dites chaperonnes
• Les conditions physico-chimiques
• Les conditions thermodynamiques

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16
Q

Donner les méthodes immunologiques deux.

A

• La néphélémétrie
• La turbidimétrie

17
Q

Énoncé le rôle des protéines :

A
  • **Structural* (ex : Collagène, muscles)
  • Enzymatiques (métabolique)
  • Régulation (ex : Chaperons)
  • Récepteurs (présents à la surface des MP)
  • Messager intra ou extracellulaire (ex : hormones protéiques ⇨ Insuline)
  • Réserve d’énergie (1 mole de protéines apporte 4 kcal par gramme)
18
Q

Qu’est-ce que les liaisons salines ?

A

Ce sont des liaisons fortes électrostatiques qui s’établissent entre les résidus d’acides aminés de charge opposée. (Exemple: lysine et acide glutamique)

19
Q

Quels sont les facteurs qui peuvent modifier l’affinité de l’hémoglobine pour le dioxygène ?

A

• La baisse du pH sanguin
• le CO2
l’hypoxie d’altitude
• le 2,3 biphosphoglycérate