Peptides

Question 1

Qu’est ce qu’un(e) peptide/protéine ?

Answer 1

Les peptides et protéines sont des polymères linéaires d’AA standards (au nombre de 21) unis par une liaison peptidique

Question 2

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique ?

Answer 2

Elle correspond à l’amidification du carboxyle du 1er AA avec le groupement amine du suivant. Il y a libération d’H20 et formation de cette liaison peptidique

Question 3

La liaison peptidique correspond à quel type de réaction ?

Answer 3

Il s’agit d’une réaction complexe qui nécessite beaucoup d’énergie, dite endergonique donc
il faut beaucoup d’ATP au niveau du ribosome lors de la traduction. Plus le peptide est grand,
plus il faudra d’énergie

Question 4

Comment on caractérise la liaison peptidique ?

Answer 4

1. La liaison est polaire
2. La liaison est plane
3. La liaison est très stable
4. La liaison est stabilisée par résonance

Question 5

Quelle est la configuration de la liaison peptidique ?

Answer 5

1. Elle est toujours de configuration TRANS : c-à-d que les radicaux sont de part et d’autre de la liaison
2. Exception, il existe une configuration CIS : en présence d’une proline engagée dans la liaison ( à cause de sa structure)

Question 6

Quels types de rotation peut- avoir une liaison peptidique ?

Answer 6

1. Entre l’azote et le C𝛼 ➜ angle Φ
2. Entre le C𝛼 et le Carbone du 1er AA ➜ angle Ψ

Question 7

Qu’est ce qui cause une diminution du degré de liberté ?

Answer 7

Des AA avec des groupement latéraux de taille et charge différente c-à-d qu’ils sont plus ou moins gros et plus ou moins chargés

Question 8

Donner la classification des peptides selon le nombre d’aminoacide :

Answer 8

➔ Oligopeptides (2-10 AA) : généralement non codés par un gène et produits par une synthèse chimique.
➔ Polypeptides (> 10 AA) n-peptides:
➔ Protéine (> 100 AA avec PM>10 000 Da) :

Question 9

Donner la classification des peptides selon leur composition :

Answer 9

→ Holoprotéines : AA uniquement
→ Hétéroprotéines : AA + autre groupement (prosthétique). Elles peuvent être classées
suivant la nature chimique de leur groupement prosthétique.

Question 10

Donner la classification des peptides selon leur forme globale :

Answer 10

★Les protéines globulaires
★Les protéines fibreuses
★Les protéines mixtes

Question 11

Donner les propriétées des protéines globulaires :

Answer 11

oRapport axial < 10 : sphéroïde ou sphérique

o Circulantes et solubles dans l’eau (les AA apolaires seront en profondeurs tandis que les polaires seront en surface).

o Présente une grande variété d’activité biologique : Albumine (circulante),
myoglobuline, enzymes, hormones, anticorps

o Présente une grande variété de fonctions : Solubles, membranaires, récepteurs,canaux,
protéines d’adhésion,cytosolique(calmoduline)

Question 12

Donner les proprietés des protéines fibreuses :

Answer 12

o Rapport axial > 10 : filiformes
o Chaîne polypeptidique, allongées, enroulées
autour d’un axe
o Insoluble dans l’eau (donc hydrophobes)
o Souvent extracellulaire
o Fonctions structurales et protectrices
o 2 catégories

Question 13

Quelles sont les 2 catégories de protéine fibreuse ?

Answer 13

• Kératine : protéines qui constituent les ongles, les cheveux…
• Collagène : principal composant de la partie fibreuse des os, des cartilages, des
  tendons et du derme

Question 14

Donner les propriétés des protéines mixtes :

Answer 14

o Mi-globulaires-mi fibreuses (myosine
au niveau musculaire)

Question 15

Quelle est la nomenclature officiel des liaisons peptidiques ?

Answer 15

Par convention, on écrit l’AA:
- Amine est libre à gauche ➼ extrémité N-terminale
- Carboxyle est libre à droite ➼ extrémité C-Terminale

Question 16

Quelle est la dénomination officielle des liaisons peptidiques ?

Answer 16

Le radical + « yl » pour le premier amino acide et le dernier porte son nom entier.
Ex = Glycine + alanine → Glycylalanine // Gly-Ala // G A

Attention pour des polypeptides ou protéine on ne peut pas utiliser cette domination car trop longue , on favorisera la nomenclature à 1 lettre , il est primordiale de le connaître !

Question 17

Qu’est ce qu’une structure primaire ?

Answer 17

correspond à l’ordre dans lequel les AA sont unis les uns aux autres ainsi qu’à l’emplacement de toutes les liaisons disulfures.Elle est codée dans les gènes et peux présenter des modifications d’une espèce à l’autre mais aussi dans une même espèce

Question 18

Donner les différents pHi (pH isoélectrique) qui constituent les AA, peptides et protéines :

Answer 18

➔ Pepsine : pHi = 1 très acide, comporte des AA acides (enzyme de l’estomac pour la
digestion)
➔ Albumine sérique : pHi =4.9 (acide)
➔ Hémoglobine : pHi = 6.8 (neutre)
➔ Cytochrome C : pHi = 10.6 (basique), beaucoup d’AA basique

Question 19

A quoi sert le caractére amphotère des peptides ?

Answer 19

Ce caractère amphotère est utile pour séparer les peptides et les protéines par
électrophorèse. Ici on parle donc de pH isoélectrique car on solubilise les protéines dans des solutions ioniques. Grâce au caractère amphotère, on pourra séparer les protéines par électrophorèse

Question 20

Que signifie isoélectrique ?

Answer 20

mesure dans un environnement salin

Question 21

Que signifie Isoionique ?

Answer 21

mesure dans l’eau pur

Question 22

Quelles sont les caractéres amphotères des peptides ?

Answer 22

• Possèdent les mêmes caractéristiques physico-chimiques que les acides aminés simples.
• En fonction du pH, on va avoir une ionisation des extrémité N et C-terminales. Les
  groupements latéraux sont également ionisables.
• Un pouvoir tampon
• Espèces amphotères

Question 23

Donner les propriétés des groupement acides :

Answer 23

Si le nombre de groupement acide > groupement basique : pHi < 7
Si le nombre de groupements acides < groupement basique : pHi > 7

Question 24

Quelles sont les propriétés chimiques des peptides ?

Answer 24

– Aux groupements latéraux accessibles (dirigé vers l’extérieur)
– Aux fonctions N et C terminales qui ont des propriétés chimiques utiles pour
déterminer des séquences peptidiques

Question 25

Quelle est l’absorption UV des peptides ?

Answer 25

• Absorption à 280 nm (si contient Trp, Tyr, Phe = AA aromatiques)
• Absorption spécifique entre 180 et 230 nm grâce aux liaisons peptidiques ce qui n’est pas très utile car beaucoup de molécule absorbent à cette longueur d’onde

Question 26

Enoncer les différentes méthodes spectrométriques :

Answer 26

1. Réaction de Buiret
2. Methode BCA
3. Méthode de Bardford (pour les peptides)

Question 27

Quelle est l’action du bromure de cyanogène sur le peptide ?

Answer 27

Le bromure de cyanogene CNBr clive spécifiquement après la méthionine M , dans une séquence peptidique.

Question 28

Quelle est l’action de la trypsine sur une séquence peptidiquee ?

Answer 28

La trypsine, livre après la lysine L ou l’arginine R elle ne clique pas si suivi par la proline P.

Question 29

À quelle classification peptidique l’hémoglobine correspond ?

Answer 29

L’hémoglobine est une hétéroprotéine.