Peptides Flashcards

Reste à faire: Finir de FC l'ensemble du cours + Training FC + Annales / QCM ++

1
Q

Qu’est ce qu’une peptide/protéine ?

A

Les peptides et protéines sont des polymères linéaires d’AA standards (au nombre de 21) unis par une liaison peptidique

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Q

Comment se forme une liaison peptidique ?

A

Elle correspond à l’amidification du carboxyle du premier AA avec le groupement amine du suivant. Il y a libération d’eau H20 et formation de cette liaison peptidique

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Q

La liaison peptidique correspond à quel type de réaction ?

A

Il s’agit d’une réaction complexe qui nécessite beaucoup d’énergie, dite endergonique donc
il faut beaucoup d’ATP au niveau du ribosome lors de la traduction. Plus le peptide est grand,
plus il faudra d’énergie

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4
Q

Comment on caractérise la liaison peptidique ?

A
  1. La liaison est polaire
  2. La liaison est plane
  3. La liaison est très stable
  4. La liaison est stabilisée par résonance
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5
Q

Quelle est la configuration de la liaison peptidique ?

A
  1. Elle est toujours de configuration TRANS : c-à-d que les radicaux sont de part et d’autre de la liaison
  2. Exception, il existe une configuration CIS : en présence d’une proline engagée dans la liaison ( à cause de sa structure)
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6
Q

Quels types de rotation peut- avoir une liaison peptidique ?

A
  1. Entre l’azote et le C𝛼 ➜ angle Φ
  2. Entre le C𝛼 et le Carbone du 1er AA ➜ angle Ψ
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7
Q

Qu’est ce qui cause une diminution du degré de liberté ?

A

Des AA avec des groupement latéraux de taille et charge différente c-à-d qu’ils sont plus ou moins gros et plus ou moins chargés

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8
Q

Donner la classification des peptides selon le nombre d’aminoacide :

A
  • Oligopeptides (2-10 AA) : généralement non codés par un gène et produits par une synthèse chimique.
    ➔ Aspartame (éducolorant non naturel)
    ➔ Ocytocine (nonapetide)
  • Polypeptides (> 10 AA) n-peptides:
    ➔ Fraction active de l’ACTH : 24-peptide (24 AA) = tétracosapeptide
    ➔ Insuline : Monomère (6000Da, 51AA) ou hexamère (36000Da)
  • Protéine (> 100 AA avec PM>10 000 Da) :
    ➔ Myoglobine : PM ≈ 17000 Da (153AA)
    ➔ Hémoglobine : PM > 60000 Da (>500AA)
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9
Q

Donner la classification des peptides selon leur composition :

A

→ Holoprotéines : AA uniquement
→ Hétéroprotéines : AA + autre groupement (prosthétique). Elles peuvent être classées
suivant la nature chimique de leur groupement prosthétique.

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10
Q

Donner la classification des peptides selon leur forme globale :

A

✓ Les protéines globulaires
✓ Les protéines fibreuses
✓ Les protéines mixtes

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11
Q

Donner les propriétées des protéines globulaires :

A

o Rapport axial (= rapport de la dimension la plus grande sur la dimension la plus petite) < 10 : sphéroïde ou sphérique
o Circulantes et solubles dans l’eau (les AA apolaires seront en profondeurs tandis que les polaires seront en surface).
o Présente une grande variété d’activité biologique : Albumine (circulante),
myoglobuline, enzymes, hormones, anticorps
o Présente une grande variété de fonctions : Solubles, membranaires, récepteurs,canaux,
protéines d’adhésion,cytosolique(calmoduline)

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12
Q

Donner les proprietés des protéines fibreuses :

A

o Rapport axial > 10 : filiformes
o Chaîne polypeptidique, allongées, enroulées
autour d’un axe
o Insoluble dans l’eau (donc hydrophobes)
o Souvent extracellulaire
o Fonctions structurales et protectrices
o 2 catégories

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13
Q

Quelles sont les 2 catégories de protéine fibreuse ?

A
  • Kératine : protéines qui constituent les ongles, les cheveux…
  • Collagène : principal composant de la partie fibreuse des os, des cartilages, des
    tendons et du derme
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14
Q

Donner les propriétés des protéines mixtes :

A

o Mi-globulaires-mi fibreuses (myosine
au niveau musculaire)

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15
Q

Quelle est la nomenclature officiel des liaisons peptidiques ?

A

Par convention, on écrit l’AA:
- Amine est libre à gauche ➼ extrémité N-terminale
- Carboxyle est libre à droite ➼ extrémité C-Terminale

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16
Q

Quelle est la dénomination officielle des liaisons peptidiques ?

A

Le radical + « yl » pour le premier amino acide et le dernier porte son nom entier.
Ex = Glycine + alanine → Glycylalanine // Gly-Ala // G A

Attention pour des polypeptides ou protéine on ne peut pas utiliser cette domination car trop longue , on favorisera la nomenclature à 1 lettre , il est primordiale de le connaître !

17
Q

Qu’est ce qu’une structure primaire ?

A

correspond à l’ordre dans lequel les AA sont unis les uns aux autres ainsi qu’à l’emplacement de toutes les liaisons disulfures.Elle est codée dans les gènes et peux présenter des modifications d’une espèce à l’autre mais aussi dans une même espèce

18
Q

Donner les différents pHi (pH isoélectrique) qui constituent les AA, peptides et protéines :

A

➔ Pepsine : pHi = 1 très acide, comporte des AA acides (enzyme de l’estomac pour la
digestion)
➔ Albumine sérique : pHi =4.9 (acide)
➔ Hémoglobine : pHi = 6.8 (neutre)
➔ Cytochrome C : pHi = 10.6 (basique), beaucoup d’AA basique

19
Q

A quoi sert le caractére amphotère des peptides ?

A

Ce caractère amphotère est utile pour séparer les peptides et les protéines par
électrophorèse. Ici on parle donc de pH isoélectrique car on solubilise les protéines dans des solutions ioniques. Grâce au caractère amphotère, on pourra séparer les protéines par électrophorèse

20
Q

Que signifie isoélectrique ?

A

mesure dans un environnement salin

21
Q

Que signifie Isoionique ?

A

mesure dans l’eau pur

22
Q

Quelles sont les caractéres amphotères des peptides ?

A
  • Possèdent les mêmes caractéristiques physico-chimiques que les acides aminés simples.
  • En fonction du pH, on va avoir une ionisation des extrémité N et C-terminales. Les
    groupements latéraux sont également ionisables.
  • Un pouvoir tampon
  • Espèces amphotères
23
Q

Donner les propriétés des groupement acides :

A

Si le nombre de groupement acide > groupement basique : pHi < 7
Si le nombre de groupements acides < groupement basique : pHi > 7

24
Q

Quelles sont les propriétés chimiques des peptides ?

A

– Aux groupements latéraux accessibles (dirigé vers l’extérieur)
– Aux fonctions N et C terminales qui ont des propriétés chimiques utiles pour
déterminer des séquences peptidiques

25
Q

Quelle est l’absorption UV des peptides ?

A
  • Absorption à 280 nm (si contient Trp, Tyr, Phe = AA aromatiques)
  • Absorption spécifique entre 180 et 230 nm grâce aux liaisons peptidiques ce qui n’est pas très utile car beaucoup de molécule absorbent à cette longueur d’onde
26
Q

Enoncer les différentes méthodes spectrométriques :

A
  1. Réaction de Buiret
  2. Methode BCA
  3. Méthode de Bardford (pour les peptides)