De Genes a Proteinas Flashcards
3 pasos de la traducción
Iniciación
Elongación
Terminación
RNAt características
Lazo D
Anticodon
Lazo T
3’ ACC
Lazo T
Reconoce RNAr
Lazo D
Tiene 2 de deshidroxiuridina (reconoce enz aminoacil tRNA sintetasa)
Anticodón
Complemento de RNAm
Enz aminoacil tRNA sintetasa
Une a.a. al siguiente (cadena polipeptídica)
En los anticodones el último nc del triplete…
No es tan específico
Preiniciación de la traducción
Unidades ribosomales separadas y unidas a factores de iniciación (IF)
Preiniciación de la traducción SUBUNIDAD 60S
Unido a eIF6
Preiniciación de la traducción SUBUNIDAD 40S
Unido a eIF3
¿Para el inicio de la traducción que 2 componentes deben unirse?
(40S - eIF3) se le tiene que unir complejo ternario
Complejo de preiniciación
(40S - eIF3) + complejo ternario
Complejo ternario
eIF2 - GTP - Met-RNAt
Pasos de iniciación de traducción
1 Complejo de preiniciación
2 5’ Cap (de RNAm) se le une complejo eIF4E
3 eIF4A mantiene cadena lineal
4 Reconocimiento de Met-RNAt provoca unión de subunidad mayor
¿Que hace eIF4A?
Desenrrolla estructuras secundarias del RNAm (stem-loops y hairpins) con ATP
¿Que hace eIF4E?
Le dice a la subunidad menor del ribosoma que si es RNAm para traducir
Secuencia KOZAK
5’ A(CC)AUGG 3’
¿Para que sirve la secuencia KOZAK?
Codon de inicio que marca la llegada de la subunidad mayor y el inicio de la traducción
Una vez unido el complejo de traducción…
No se disocia hasta el codon de paro (RF) releasing factors
Zonas de la subunidad menor
A: aminoacil entrante
P: RNAt con su a.a.
E: salida
Pasos de elongación
1 Unión de Met a sitio P
2 Hidrolisis GTP cambio conform de ribosoma
3 RNAr cataliza unión de peptídos Met
4 Hidrolisis ATP cambio conform para que RNAt sin a.a. pase a sitio E y otro migre a zona P
Codon STOP
UGA
UAG
UAA
Codon Met
Inicio
AUG
Moléculas que realizan acciones codificadas por medio de genes
Proteinas
Estructuras de proteinas
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternarias
Supramolecuar
Estructura proteica primaria
Lineal
Polimerización a.a.
- Péptido
- Polipéptido
Tamaño se reporta en Da
Estructura de las proteinas
a.a. unidad de construcción
Carbono central
4 grupos químicos unidos al C
Enlaces covalentes
Al generarse unión de a.a. sale H2O
Grupos químicos
Amino (NH2)
Carboxilo (COOH)
Hidrógeno (H)
Cadena lateral / Grupo R (variable)
Cadena lateral / Grupo R varía en
Tamaño
Forma
Hidrofobicidad
Carga
Reactividad
Tamaño de péptido
20 - 30 a.a.
Tamaño de polipéptidos
> 100 - 4000 a.a.
Estructura proteica secundaria
Espiral por ausencia de enlaces no covalentes estabilizadores
Cuando se estabilizan con puentes de H se convierten en helices α o β
Helices α
Átomo carbonil-O de cada pep. esta unido por puentes de H a átomo amino-H
Puentes de H donadores a misma dirección
Grupos R en extremos
Helices β
Hebras paralelas de 2 cadenas a.a. formadas por puentes de H entre N-H y C=O
Hebras cortas 5-8 residuos
Direccionalidad determinada por enlace peptídico (paralela o antiparalela)
Giros (estruc secundaria)
Pueden haber entre 3 o 4 residuos
Localizados en base de prot
Por puentes de H
Permiten presentar estructuras + compactas
¿Qué estabiliza a la estructura proteica terciaria?
Interacciones hidrofóbicas de las cadenas lat no polares
Estructura proteica terciaria
Prot 3D
Hecha de motivos
Tiene propiedades biológicas
Motivos
Combinaciones de estructuras secundarias
Dominios de estructura proteica terciaria
Subdivisiones de estructura terciaria
100-150 a.a. en distintas combinaciones de motivos
Caracterizados por caracteristicas estructurales
Estructura proteica cuaternarias
Estructuras multiméricas
Ensamblajes macromoleculares
Caracteristicas estructurales para caracterización de dominios
Abundancia a.a. en particular
Secuencias conservadas
Motivo particular
Estructuras multiméricas
2 o más subunidades de prot
Ensamblajes macromoleculares
Nivel + alto de organiación prot
10 - cientos de cadenas polipep.
Ej de ensamblaje macromolecular
Capside de virus
Estructuras proteicas IMAGEN
Plegamiento incorrecto de prot es igual a…
NO actividad biológica
Chaperones de plegamiento prot
Hsp-70like en citosol y matriz mitocondrial
Previene degradación
Modificaciones de prot post-traduccionales
Acetilación
Metilación
Fosforilación
Carboxilación
Hidroxilación
Unión de colas lip a residuos
Acetilación de prot
Unión de grupo acetilo - Lys
Controla la duración de la prot (estabilidad)
Unión de colas lip a residuos de prot
Ancla para mantener prot en membrana
Fosforilación de prot
Unión de grupo fosfato - Tyr, Ser, Thr
Para apoptosis y ciclo c.
Hidroxilación de prot
Unión de hidroxilo - Pro, Lys, Asp
Para termoestabilidad de colágeno
Carboxilación de prot
Unión de grupo carboxilo - Glu
Coagulación
Degradación de prot
Promedio de vida min-años
Balance proteico escencial para funcionamiento c.
Prot que viven años
Del ojo
Métodos de degradación
Lisosomas (enz)
Ubiquitinación
Ubiquitinación
1 Marcaje de ubiquitina
2 Proteosoma se chinga prot
Tipos de proteinas segun su función
Estructurales (ej. citoesqueleto)
Transportadoras (intracel / extracel)
Reguladoras (ej. FT)
Señalización (ej. receptores de memb)
Motoras (con ATP, ej. dineina)
Porcentaje de proteinas en memb mitocondrial
76%
Porcentaje de proteinas en memb mielina
18%
Tipos de proteinas de membrana
Transmembranales / integrales
Unidas a lipidos
Periféricas
Transportadores IMAGEN
Tipos de movimiento de prot motoras
Lineales
- Dineina
- Kinesina
- Miosina
Circulares
- Flagelos
Ej. importantes de prot motoras
DNA pol (ATP)
RNA pol (ATP)
Ribosomas (GTP)
