De Genes a Proteinas

Question 1

3 pasos de la traducción

Answer 1

Iniciación
Elongación
Terminación

Question 2

RNAt características

Answer 2

Lazo D
Anticodon
Lazo T
3’ ACC

Question 3

Lazo T

Answer 3

Reconoce RNAr

Question 4

Lazo D

Answer 4

Tiene 2 de deshidroxiuridina (reconoce enz aminoacil tRNA sintetasa)

Question 5

Anticodón

Answer 5

Complemento de RNAm

Question 6

Enz aminoacil tRNA sintetasa

Answer 6

Une a.a. al siguiente (cadena polipeptídica)

Question 7

En los anticodones el último nc del triplete…

Answer 7

No es tan específico

Question 8

Preiniciación de la traducción

Answer 8

Unidades ribosomales separadas y unidas a factores de iniciación (IF)

Question 9

Preiniciación de la traducción SUBUNIDAD 60S

Answer 9

Unido a eIF6

Question 10

Preiniciación de la traducción SUBUNIDAD 40S

Answer 10

Unido a eIF3

Question 11

¿Para el inicio de la traducción que 2 componentes deben unirse?

Answer 11

(40S - eIF3) se le tiene que unir complejo ternario

Question 12

Complejo de preiniciación

Answer 12

(40S - eIF3) + complejo ternario

Question 13

Complejo ternario

Answer 13

eIF2 - GTP - Met-RNAt

Question 14

Pasos de iniciación de traducción

Answer 14

1 Complejo de preiniciación
2 5’ Cap (de RNAm) se le une complejo eIF4E
3 eIF4A mantiene cadena lineal
4 Reconocimiento de Met-RNAt provoca unión de subunidad mayor

Question 15

¿Que hace eIF4A?

Answer 15

Desenrrolla estructuras secundarias del RNAm (stem-loops y hairpins) con ATP

Question 16

¿Que hace eIF4E?

Answer 16

Le dice a la subunidad menor del ribosoma que si es RNAm para traducir

Question 17

Secuencia KOZAK

Answer 17

5’ A(CC)AUGG 3’

Question 18

¿Para que sirve la secuencia KOZAK?

Answer 18

Codon de inicio que marca la llegada de la subunidad mayor y el inicio de la traducción

Question 19

Una vez unido el complejo de traducción…

Answer 19

No se disocia hasta el codon de paro (RF) releasing factors

Question 20

Zonas de la subunidad menor

Answer 20

A: aminoacil entrante
P: RNAt con su a.a.
E: salida

Question 21

Pasos de elongación

Answer 21

1 Unión de Met a sitio P
2 Hidrolisis GTP cambio conform de ribosoma
3 RNAr cataliza unión de peptídos Met
4 Hidrolisis ATP cambio conform para que RNAt sin a.a. pase a sitio E y otro migre a zona P

Question 22

Codon STOP

Answer 22

UGA
UAG
UAA

Question 23

Codon Met

Answer 23

Inicio
AUG

Question 24

Moléculas que realizan acciones codificadas por medio de genes

Answer 24

Proteinas

Question 25

Estructuras de proteinas

Answer 25

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternarias Supramolecuar

Question 26

Estructura proteica primaria

Answer 26

Lineal Polimerización a.a. - Péptido - Polipéptido Tamaño se reporta en Da

Question 27

Estructura de las proteinas

Answer 27

a.a. unidad de construcción Carbono central 4 grupos químicos unidos al C Enlaces covalentes Al generarse unión de a.a. sale H2O

Question 28

Grupos químicos

Answer 28

Amino (NH2) Carboxilo (COOH) Hidrógeno (H) Cadena lateral / Grupo R (variable)

Question 29

Cadena lateral / Grupo R varía en

Answer 29

Tamaño Forma Hidrofobicidad Carga Reactividad

Question 30

Tamaño de péptido

Answer 30

20 - 30 a.a.

Question 31

Tamaño de polipéptidos

Answer 31

>100 - 4000 a.a.

Question 32

Estructura proteica secundaria

Answer 32

Espiral por ausencia de enlaces no covalentes estabilizadores Cuando se estabilizan con puentes de H se convierten en helices α o β

Question 33

Helices α

Answer 33

Átomo carbonil-O de cada pep. esta unido por puentes de H a átomo amino-H Puentes de H donadores a misma dirección Grupos R en extremos

Question 34

Helices β

Answer 34

Hebras paralelas de 2 cadenas a.a. formadas por puentes de H entre N-H y C=O Hebras cortas 5-8 residuos Direccionalidad determinada por enlace peptídico (paralela o antiparalela)

Question 35

Giros (estruc secundaria)

Answer 35

Pueden haber entre 3 o 4 residuos Localizados en base de prot Por puentes de H Permiten presentar estructuras + compactas

Question 36

¿Qué estabiliza a la estructura proteica terciaria?

Answer 36

Interacciones hidrofóbicas de las cadenas lat no polares

Question 37

Estructura proteica terciaria

Answer 37

Prot 3D Hecha de motivos Tiene propiedades biológicas

Question 38

Motivos

Answer 38

Combinaciones de estructuras secundarias

Question 39

Dominios de estructura proteica terciaria

Answer 39

Subdivisiones de estructura terciaria 100-150 a.a. en distintas combinaciones de motivos Caracterizados por caracteristicas estructurales

Question 40

Estructura proteica cuaternarias

Answer 40

Estructuras multiméricas Ensamblajes macromoleculares

Question 41

Caracteristicas estructurales para caracterización de dominios

Answer 41

Abundancia a.a. en particular Secuencias conservadas Motivo particular

Question 42

Estructuras multiméricas

Answer 42

2 o más subunidades de prot

Question 43

Ensamblajes macromoleculares

Answer 43

Nivel + alto de organiación prot 10 - cientos de cadenas polipep.

Question 44

Ej de ensamblaje macromolecular

Answer 44

Capside de virus

Question 45

Estructuras proteicas IMAGEN

Answer 45

Question 46

Plegamiento incorrecto de prot es igual a...

Answer 46

NO actividad biológica

Question 47

Chaperones de plegamiento prot

Answer 47

Hsp-70like en citosol y matriz mitocondrial Previene degradación

Question 48

Modificaciones de prot post-traduccionales

Answer 48

Acetilación Metilación Fosforilación Carboxilación Hidroxilación Unión de colas lip a residuos

Question 49

Acetilación de prot

Answer 49

Unión de grupo acetilo - Lys Controla la duración de la prot (estabilidad)

Question 50

Unión de colas lip a residuos de prot

Answer 50

Ancla para mantener prot en membrana

Question 51

Fosforilación de prot

Answer 51

Unión de grupo fosfato - Tyr, Ser, Thr Para apoptosis y ciclo c.

Question 52

Hidroxilación de prot

Answer 52

Unión de hidroxilo - Pro, Lys, Asp Para termoestabilidad de colágeno

Question 53

Carboxilación de prot

Answer 53

Unión de grupo carboxilo - Glu Coagulación

Question 54

Degradación de prot

Answer 54

Promedio de vida min-años Balance proteico escencial para funcionamiento c.

Question 55

Prot que viven años

Answer 55

Del ojo

Question 56

Métodos de degradación

Answer 56

Lisosomas (enz) Ubiquitinación

Question 57

Ubiquitinación

Answer 57

1 Marcaje de ubiquitina 2 Proteosoma se chinga prot

Question 58

Tipos de proteinas segun su función

Answer 58

Estructurales (ej. citoesqueleto) Transportadoras (intracel / extracel) Reguladoras (ej. FT) Señalización (ej. receptores de memb) Motoras (con ATP, ej. dineina)

Question 59

Porcentaje de proteinas en memb mitocondrial

Answer 59

76%

Question 60

Porcentaje de proteinas en memb mielina

Answer 60

18%

Question 61

Tipos de proteinas de membrana

Answer 61

Transmembranales / integrales Unidas a lipidos Periféricas

Question 62

Transportadores IMAGEN

Answer 62

Question 63

Tipos de movimiento de prot motoras

Answer 63

Lineales - Dineina - Kinesina - Miosina Circulares - Flagelos

Question 64

Ej. importantes de prot motoras

Answer 64

DNA pol (ATP) RNA pol (ATP) Ribosomas (GTP)