De Genes a Proteinas Flashcards

1
Q

3 pasos de la traducción

A

Iniciación
Elongación
Terminación

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Q

RNAt características

A

Lazo D
Anticodon
Lazo T
3’ ACC

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Q

Lazo T

A

Reconoce RNAr

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4
Q

Lazo D

A

Tiene 2 de deshidroxiuridina (reconoce enz aminoacil tRNA sintetasa)

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5
Q

Anticodón

A

Complemento de RNAm

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6
Q

Enz aminoacil tRNA sintetasa

A

Une a.a. al siguiente (cadena polipeptídica)

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7
Q

En los anticodones el último nc del triplete…

A

No es tan específico

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8
Q

Preiniciación de la traducción

A

Unidades ribosomales separadas y unidas a factores de iniciación (IF)

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9
Q

Preiniciación de la traducción SUBUNIDAD 60S

A

Unido a eIF6

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10
Q

Preiniciación de la traducción SUBUNIDAD 40S

A

Unido a eIF3

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11
Q

¿Para el inicio de la traducción que 2 componentes deben unirse?

A

(40S - eIF3) se le tiene que unir complejo ternario

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12
Q

Complejo de preiniciación

A

(40S - eIF3) + complejo ternario

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13
Q

Complejo ternario

A

eIF2 - GTP - Met-RNAt

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14
Q

Pasos de iniciación de traducción

A

1 Complejo de preiniciación
2 5’ Cap (de RNAm) se le une complejo eIF4E
3 eIF4A mantiene cadena lineal
4 Reconocimiento de Met-RNAt provoca unión de subunidad mayor

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15
Q

¿Que hace eIF4A?

A

Desenrrolla estructuras secundarias del RNAm (stem-loops y hairpins) con ATP

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16
Q

¿Que hace eIF4E?

A

Le dice a la subunidad menor del ribosoma que si es RNAm para traducir

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17
Q

Secuencia KOZAK

A

5’ A(CC)AUGG 3’

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18
Q

¿Para que sirve la secuencia KOZAK?

A

Codon de inicio que marca la llegada de la subunidad mayor y el inicio de la traducción

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19
Q

Una vez unido el complejo de traducción…

A

No se disocia hasta el codon de paro (RF) releasing factors

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20
Q

Zonas de la subunidad menor

A

A: aminoacil entrante
P: RNAt con su a.a.
E: salida

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21
Q

Pasos de elongación

A

1 Unión de Met a sitio P
2 Hidrolisis GTP cambio conform de ribosoma
3 RNAr cataliza unión de peptídos Met
4 Hidrolisis ATP cambio conform para que RNAt sin a.a. pase a sitio E y otro migre a zona P

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22
Q

Codon STOP

A

UGA
UAG
UAA

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23
Q

Codon Met

A

Inicio
AUG

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24
Q

Moléculas que realizan acciones codificadas por medio de genes

A

Proteinas

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25
Q

Estructuras de proteinas

A

Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternarias
Supramolecuar

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26
Q

Estructura proteica primaria

A

Lineal
Polimerización a.a.
- Péptido
- Polipéptido
Tamaño se reporta en Da

27
Q

Estructura de las proteinas

A

a.a. unidad de construcción
Carbono central
4 grupos químicos unidos al C
Enlaces covalentes
Al generarse unión de a.a. sale H2O

28
Q

Grupos químicos

A

Amino (NH2)
Carboxilo (COOH)
Hidrógeno (H)
Cadena lateral / Grupo R (variable)

29
Q

Cadena lateral / Grupo R varía en

A

Tamaño
Forma
Hidrofobicidad
Carga
Reactividad

30
Q

Tamaño de péptido

A

20 - 30 a.a.

31
Q

Tamaño de polipéptidos

A

> 100 - 4000 a.a.

32
Q

Estructura proteica secundaria

A

Espiral por ausencia de enlaces no covalentes estabilizadores
Cuando se estabilizan con puentes de H se convierten en helices α o β

33
Q

Helices α

A

Átomo carbonil-O de cada pep. esta unido por puentes de H a átomo amino-H

Puentes de H donadores a misma dirección
Grupos R en extremos

34
Q

Helices β

A

Hebras paralelas de 2 cadenas a.a. formadas por puentes de H entre N-H y C=O

Hebras cortas 5-8 residuos

Direccionalidad determinada por enlace peptídico (paralela o antiparalela)

35
Q

Giros (estruc secundaria)

A

Pueden haber entre 3 o 4 residuos
Localizados en base de prot
Por puentes de H
Permiten presentar estructuras + compactas

36
Q

Estructura proteica terciaria

A

Prot 3D
Estabilizada mediante interacciones hidrofóbicas de las cadenas lat no polares
Hecha de motivos
Anfipática
Tiene propiedades biológicas

37
Q

Motivos

A

Combinaciones de estructuras secundarias

38
Q

Dominios de estructura proteica terciaria

A

Subdivisiones de estructura terciaria
100-150 a.a. en distintas combinaciones de motivos
Caracterizados por caracteristicas estructurales

39
Q

Estructura proteica cuaternarias

A

Estructuras multiméricas
Ensamblajes macromoleculares

40
Q

Caracteristicas estructurales para caracterización de dominios

A

Abundancia a.a. en particular
Secuencias conservadas
Motivo particular

41
Q

Estructuras multiméricas

A

2 o más subunidades de prot

42
Q

Ensamblajes macromoleculares

A

Nivel + alto de organiación prot
10 - cientos de cadenas polipep.

43
Q

Ej de ensamblaje macromolecular

A

Capside de virus

44
Q

Estructuras proteicas IMAGEN

A
45
Q

Plegamiento incorrecto de prot es igual a…

A

NO actividad biológica

46
Q

Chaperones de plegamiento prot

A

Hsp-70like en citosol y matriz mitocondrial
Previene degradación

47
Q

Modificaciones de prot post-traduccionales

A

Acetilación
Metilación
Fosforilación
Carboxilación
Hidroxilación
Unión de colas lip a residuos

48
Q

Acetilación de prot

A

Unión de grupo acetilo - Lys
Controla la duración de la prot (estabilidad)

49
Q

Unión de colas lip a residuos de prot

A

Ancla para mantener prot en membrana

50
Q

Fosforilación de prot

A

Unión de grupo fosfato - Tyr, Ser, Thr
Para apoptosis y ciclo c.

51
Q

Hidroxilación de prot

A

Unión de hidroxilo - Pro, Lys, Asp
Para termoestabilidad de colágeno

52
Q

Carboxilación de prot

A

Unión de grupo carboxilo - Glu
Coagulación

53
Q

Degradación de prot

A

Promedio de vida min-años
Balance proteico escencial para funcionamiento c.

54
Q

Prot que viven años

A

Del ojo

55
Q

Métodos de degradación

A

Lisosomas (enz)
Ubiquitinación

56
Q

Ubiquitinación

A

1 Marcaje de ubiquitina
2 Proteosoma se chinga prot

57
Q

Tipos de proteinas segun su función

A

Estructurales (ej. citoesqueleto)
Transportadoras (intracel / extracel)
Reguladoras (ej. FT)
Señalización (ej. receptores de memb)
Motoras (con ATP, ej. dineina)

58
Q

Porcentaje de proteinas en memb mitocondrial

A

76%

59
Q

Porcentaje de proteinas en memb mielina

A

18%

60
Q

Tipos de proteinas de membrana

A

Transmembranales / integrales
Unidas a lipidos
Periféricas

61
Q

Transportadores IMAGEN

A
62
Q

Tipos de movimiento de prot motoras

A

Lineales
- Dineina
- Kinesina
- Miosina
Circulares
- Flagelos

63
Q

Ej. importantes de prot motoras

A

DNA pol (ATP)
RNA pol (ATP)
Ribosomas (GTP)