4.1 De genes a proteínas

Question 1

Proceso por el cuál una secuencia nucleótidica (mRNA) es utilizada para ordenar y unir de manera correcta a una cadena polipeptídica

Answer 1

Traducción

Question 2

Caract de ARN transferencia

Answer 2

• Extremo de 3’ACC
• Anticodón > complementario a ARNm
• Lazo T> tiene dos bases deshidroxiuridina (reconoce la enzima aminoacil tRNA sintetasa)
• Último nucleótido del triplete no estan específico

Question 3

Paso 1

Facts de preiniciación de la traducción

Answer 3

• Unidades ribosomales están sepradas y unidas a otros factores de iniciación (eIF3, eIf6)
• El complejo 40S-eIF3 se une a eIF2 > unión de subunidades del ribosoma
• Iniciación de traducción

Question 4

Paso 2

Facts de iniciación de traducción

Answer 4

Sitio de 5’cap (o m7Gppp) se une a complejo eIF4E; que se unirá al complejo de preiniciación por interacción con 4G > forma complejo de iniciación

Question 5

Paso 3

Facts de iniciación de la traducción

Answer 5

• IF4A desenrrolla las posibles estructuras secundarias del ARN, utilizando ATP.
• Escanea el RNAm hasta encontrar el tRNA-MET (AUG) (para después poder pegar el 60s)

Question 6

Paso 4

Facts de iniciación de traducción

Answer 6

Reconocimiento tRNA-MET provoca unión de 60s > formando ribosoma 80s
- Secuencia KOZAK (5’ACCAUGG3’) > afecta la eficiencia de traducción

Una vez unido 80s, no se separa hasta encontrar codones de paro

Question 7

Zonas de la subunidad menor

Elongación

Answer 7

• A: aminoacil entrante
• P: tRNA con aa
• E: tRNA que ya unió el aa a cadena y va a abandonar el ribosoma

Question 8

Paso 1

Facts de proceso de elongación

Elongación

Answer 8

Se une metionina la sitio P

Question 9

Paso 2

Facts de proceso de elongación

Elongación

Answer 9

Hidrolisis de GTP hace cambio conformacional de ribosoma

Question 10

Paso 3

Facts de proceso de elongación

Elongación

Answer 10

El rRNA cataliza la unión de los péptidos MET+AA2

Question 11

Paso 4

Facts de proceso de elongación

Elongación

Answer 11

Hidrólisis de ATP > cambio conformacional de ribosoma para que tRNA sin aa migre a zona E y el otro tRNA a zona P

Question 12

Facts código genético

Answer 12

Compuesto de 3 bases nitrogenadas (tripletes o codones) específicos para cada aa

Question 13

Facts de protes

Answer 13

• Consideradas las moléculas que realizan las acciones codificadas por medio de los genes
• Han evolucionado de protes primitivas a protes complejas que han desarrollado funciones muy escpecíficas

Question 14

Facts de la estructura de las protes

Answer 14

• Niveles de estructura = funciones
• Se observan 4 niveles
• aa son unidad de construcción
• Estructura por Carbono central
• 4 gpos químicos: amino, carbozilo, átomo de hidrógeno, cadena R

Question 15

Facts de cadena lateral o gpo R

Estructura

Answer 15

Cadenas R varian en: tamaño, forma, hidrofobicidad, carga y reactividad

Question 16

Facts de primaria

Estructura

Answer 16

• Líneal simple
• Polimerización de aa
• Péptido > cadena corta unidos por enlaces peptídicos (20-30)
• Polipéptidos > cadenas largas (>100-4000)
• Tamaño reporta en Da

Question 17

Facts de secundaria

Estructura

Answer 17

• Espacios generados después de plegamiento de prote
• Ausencia de interacción (enlaces) = figura en espiral
• Al estabilizarse los puntes de hidrógeno se forman hélices hélices α y hojas β

Question 18

Facts hélice α

Estructura secundaria

Answer 18

• Carbonil-oxigeno de cada péptido está unido por puentes de hidrógeno al amino de hidrógeno
• Puentes en misma dirección
• Gpos R en extremos
• Hidrofobicidad o hidrosolubilidad por gpos R

Question 19

Facts de hojas o láminas β

Estructura secundaria

Answer 19

• Hebras paralelas de 2 cadenas de aa formadas por puentes de hidrogeno entre N-H Y (C=O)
• Consiste en hebras cortas (5-8 residuos)
• DIreccionalidad por enlace peptídico
• Paralela o antiparalela

Question 20

Giros en hojas β

Estructura secundaria

Answer 20

• Entre 3-4 residuos
• En la base de la prote
• Por puentes de hidrógeno entre residuos
• Permiten presentar estructuras + compactas

Question 21

Facts de estructura terciaria

Answer 21

• Conformación tridimensional de una prote
• Estabilizada mediante interacciones hidrofóbas de las cadenas laterales no polares
• Puentes de hidrógeno de cadenas laterales polares
• Mantiene a la estructura secundaria (α y β) compactadas juntas
• Confiere propiedades biológicas

Question 21

Facts motivos

Estructura terciaria

Answer 21

Combinaciones d estructuras 2rias > 3rias
- Pueden ser MUY particulares e identificables en protes
- Ej: dedos de zinc

Question 22

Motivos: dedos de zinc

Estructura terciaria

Answer 22

• Presente en moléculas de unión a ADN
• Tres estructuras secundarias: α, dos β con orientación antiparalela
• Forma parecida a dedo

Question 23

Caract de motivos

Estructuras terciarias

Answer 23

• Dos helices unidas entre sí
• Estabilizada por interacción entre cadenas hidrófobas y tiene un patrón de 7 aa repetido (heptadrepeat)
• Posición 1: valina, alanina y metionina (hidrofóbicos)
• Posición 4: leucina (hidrofóbico)

Question 24

Facts de dominios

Estructuras terciarias

Answer 24

• Subdivisión
• Entre 100-150 aa en distintas combinaciones de motivos
• Pueden tener caract específicas
• Estructura terciaria HA

Question 25

Facts dominios: caract particulares

Estructuras terciarias

Answer 25

• Abundancia de un aa particular
• Secuencias conservadas
• Motivo particular (zinc fingers)

Question 26

Facts de cuaternaria

Estructura

Answer 26

• NO todas las protes la presentan
• Estructura multimérica: 2 o + subunidades protes
• Ensamblajes macromoleculares: nivel más alto de organización proteíca, contiene 10 o cientos de cadenas polipeptídicas

Ej: cápside virus: filamentos citoesqueleto y maquinaria transcripción