4.1 De genes a proteínas Flashcards
Proceso por el cuál una secuencia nucleótidica (mRNA) es utilizada para ordenar y unir de manera correcta a una cadena polipeptídica
Traducción
Caract de ARN transferencia
- Extremo de 3’ACC
- Anticodón > complementario a ARNm
- Lazo T> tiene dos bases deshidroxiuridina (reconoce la enzima aminoacil tRNA sintetasa)
- Último nucleótido del triplete no estan específico
Paso 1
Facts de preiniciación de la traducción
- Unidades ribosomales están sepradas y unidas a otros factores de iniciación (eIF3, eIf6)
- El complejo 40S-eIF3 se une a eIF2 > unión de subunidades del ribosoma
- Iniciación de traducción
Paso 2
Facts de iniciación de traducción
Sitio de 5’cap (o m7Gppp) se une a complejo eIF4E; que se unirá al complejo de preiniciación por interacción con 4G > forma complejo de iniciación
Paso 3
Facts de iniciación de la traducción
- IF4A desenrrolla las posibles estructuras secundarias del ARN, utilizando ATP.
- Escanea el RNAm hasta encontrar el tRNA-MET (AUG) (para después poder pegar el 60s)
Paso 4
Facts de iniciación de traducción
Reconocimiento tRNA-MET provoca unión de 60s > formando ribosoma 80s
- Secuencia KOZAK (5’ACCAUGG3’) > afecta la eficiencia de traducción
Una vez unido 80s, no se separa hasta encontrar codones de paro
Zonas de la subunidad menor
Elongación
- A: aminoacil entrante
- P: tRNA con aa
- E: tRNA que ya unió el aa a cadena y va a abandonar el ribosoma
Paso 1
Facts de proceso de elongación
Elongación
Se une metionina la sitio P
Paso 2
Facts de proceso de elongación
Elongación
Hidrolisis de GTP hace cambio conformacional de ribosoma
Paso 3
Facts de proceso de elongación
Elongación
El rRNA cataliza la unión de los péptidos MET+AA2
Paso 4
Facts de proceso de elongación
Elongación
Hidrólisis de ATP > cambio conformacional de ribosoma para que tRNA sin aa migre a zona E y el otro tRNA a zona P
Facts código genético
Compuesto de 3 bases nitrogenadas (tripletes o codones) específicos para cada aa
Facts de protes
- Consideradas las moléculas que realizan las acciones codificadas por medio de los genes
- Han evolucionado de protes primitivas a protes complejas que han desarrollado funciones muy escpecíficas
Facts de la estructura de las protes
- Niveles de estructura = funciones
- Se observan 4 niveles
- aa son unidad de construcción
- Estructura por Carbono central
- 4 gpos químicos: amino, carbozilo, átomo de hidrógeno, cadena R
Facts de cadena lateral o gpo R
Estructura
Cadenas R varian en: tamaño, forma, hidrofobicidad, carga y reactividad
Facts de primaria
Estructura
- Líneal simple
- Polimerización de aa
- Péptido > cadena corta unidos por enlaces peptídicos (20-30)
- Polipéptidos > cadenas largas (>100-4000)
- Tamaño reporta en Da
Facts de secundaria
Estructura
- Espacios generados después de plegamiento de prote
- Ausencia de interacción (enlaces) = figura en espiral
- Al estabilizarse los puntes de hidrógeno se forman hélices hélices α y hojas β
Facts hélice α
Estructura secundaria
- Carbonil-oxigeno de cada péptido está unido por puentes de hidrógeno al amino de hidrógeno
- Puentes en misma dirección
- Gpos R en extremos
- Hidrofobicidad o hidrosolubilidad por gpos R
Facts de hojas o láminas β
Estructura secundaria
- Hebras paralelas de 2 cadenas de aa formadas por puentes de hidrogeno entre N-H Y (C=O)
- Consiste en hebras cortas (5-8 residuos)
- DIreccionalidad por enlace peptídico
- Paralela o antiparalela
Giros en hojas β
Estructura secundaria
- Entre 3-4 residuos
- En la base de la prote
- Por puentes de hidrógeno entre residuos
- Permiten presentar estructuras + compactas
Facts de estructura terciaria
- Conformación tridimensional de una prote
- Estabilizada mediante interacciones hidrofóbas de las cadenas laterales no polares
- Puentes de hidrógeno de cadenas laterales polares
- Mantiene a la estructura secundaria (α y β) compactadas juntas
- Confiere propiedades biológicas
Facts motivos
Estructura terciaria
Combinaciones d estructuras 2rias > 3rias
- Pueden ser MUY particulares e identificables en protes
- Ej: dedos de zinc
Motivos: dedos de zinc
Estructura terciaria
- Presente en moléculas de unión a ADN
- Tres estructuras secundarias: α, dos β con orientación antiparalela
- Forma parecida a dedo
Caract de motivos
Estructuras terciarias
- Dos helices unidas entre sí
- Estabilizada por interacción entre cadenas hidrófobas y tiene un patrón de 7 aa repetido (heptadrepeat)
- Posición 1: valina, alanina y metionina (hidrofóbicos)
- Posición 4: leucina (hidrofóbico)
Facts de dominios
Estructuras terciarias
- Subdivisión
- Entre 100-150 aa en distintas combinaciones de motivos
- Pueden tener caract específicas
- Estructura terciaria HA
Facts dominios: caract particulares
Estructuras terciarias
- Abundancia de un aa particular
- Secuencias conservadas
- Motivo particular (zinc fingers)
Facts de cuaternaria
Estructura
- NO todas las protes la presentan
- Estructura multimérica: 2 o + subunidades protes
- Ensamblajes macromoleculares: nivel más alto de organización proteíca, contiene 10 o cientos de cadenas polipeptídicas
Ej: cápside virus: filamentos citoesqueleto y maquinaria transcripción
