4. Amminoacidi e Proteine Flashcards
Quanto è l’apporto energetico di un grammo di proteine?
4kcal/grammo
Come sono gli amminoacidi? Sapore, aspetto
Polvere cristallina bianca, sapore vararibile, tendenzialmente negli idrolizzati di proteine sono addizionati con atomi per migliorare il sapore
Descrivi struttura chimica di un amminoacido
Carbonio centrale legato a gruppo amminico
Gruppo carbossilico
Idrogeno
R
Quanti sono gli amminoacidi?
20
Sono otticamente attivi tutti gli amminoacidi?
No, la glicina no perché il gruppo R è un idrogeno
Come si distinguono in base al gruppo R gli amminoacidi?
Non polari Polari non carichi Carichi positivamente Carichi negativamente Aromatici
Quali sono gli amminoacidi a polari?
Glicina Alanina Prolina Valina Leucina Isoleucina
Quali sono gli amminoacidi aromatici?
Fenilalanina
Tirosina
Triptofano
Quali sono gli amminoacidi polari non carichi?
Serina Treonina Cisteina Metionina Aspargina Glutammina
Quali sono gli amminoacidi carichi più?
Lisina
Arginina
Istidina
Quali sono gli amminoacidi con carica meno?
Asportato
Glutammato
Glicina
Non polare
Prolina
Non polare
È un imminoacido perché il acido chirale è coinvolto nel ciclo che rappresenta il gruppo R
Serina
Polare non carico
Il gruppo R é CH2OH
Tirosina
Aromatico
Lisina
Carico più
Amminoacido essenziale
Aspartato
Carico meno
Arginina
Carico più
Triptofano
Aromatico
Fenilalanina
Aromatico
Asparagina
Polare non carico
Metionina
Polare non carico
Ha lo solfo legato a un metile come gruppo R
Isoleucina
Non polare
Istidina
Polare più
Glutammina
Non carico
Treonina
Non carico
Valina
Apolare
Alanina
Apolare
R è un metile
Cisteina
Polare non carico
R è SH
Il gruppo amminico é acido o basico? E il gruppo carbossilico? Come si caricano
Il gruppo amminico è basico, si carica più dopo aver accettato un protone
Il gruppo carbossilico é acido si carica meno dopo aver perso un protone
Cosa sono gli zwitterioni?
Gli zwitterioni sono molecole neutre che presentano una separazione di carica interna alla molecola, le cariche pero si annullano. Sono definiti anche come sali interni
Gli amminoacidi in naTura in che serie sterica sono presenti?
Sono presenti nella serie sterica L con il gruppo amminico legato a sinistra del centro chirale
Gli enzimi del nostro organismo sono in grado di digerire gli amminoacidi L? E quelli D?
Gli amminoacidi L vengono metabolizzati
Gli amminoacidi D rimangono indigeriti
Quando degli amminoacidi sono definiti essenziali?
Quando devono essere necessariamente introdotti con la dieta perché non possono essere sintetizzati dal nostro organismo
Quali sono gli amminoacidi essenziali per l’adulto?
Lisina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina
Quali sono gli amminoacidi essenziali per il bambino?
Lisina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Istidina Arginina
Quando una proteina é soddisfacente dal punto di vista nutrizionale?
Una proteina é soddisfacente dal punto di vista nutrizionale quando è ricca di amminoacidi essenziali
La pasta è povera di un amminoacido essenziale per l’uomo, quale?
Lisina
Quale alimento é ricco di lisina?
Legumi
Cosa succede nelle reazioni di condensazione di due amminoacidi?
Si forma un legame peptidico tra il gruppo amminico di uno e il gruppo carbossilico di un altro con complessiva perdita di una molecola di acqua
Il numero di amminoacidi che compongono una catena permette di definire la catena stessa, come?
Peptidi fino a 20 aa
Oligopeptide da 20 a 100 aa
Proteina più di 100 aa
Cosa succede in una reazione di decarbossilazione? Fai un esempio
Si formano della Amine attive.
Quando viene decarbossilata la Tirosina si forma la tiramina
Come viene anche definita la reazione di Maillard?
Reazione di imbrunimento non enzimatico
Chi produce spesso degli amminoacidi D?
I microorganismi
È sempre desiderabile la presenza di amminoacidi D in un alimento? Perché ?
No
La presenza di amminoacidi D in alimento è
Desiderabile negli alimenti fermentanti tipo gli yogurt perché un accumulo di amminoacidi D permette di capire che la fermentazione é avvenuto
Non desiderabile negli alimenti non fermentanti perché un accumulo di amminoacidi D é indice di proliferazione microbica
Cose é la struttura primaria di una proteina?
La sequenza degli amminoacidi senza considerare le strutture tridimensionali. Si identifica nella sequenza due estremità n terminale dove il gruppo amminico non é coinvolto nella formazione di un legame peptidico , carbossi terminale dove il gruppo carbossilico non é coinvolto nella formazione di un legame peptidico
Quali sono le possibili strutture secondarie?
Alfa elica
Foglietto beta parallelo o anti parallelo
Cosa sono i random coil?
Sono delle porzioni amminoacidi che che non formano interazioni a corto raggio e permettono di fatto di collegare tra loro le diverse strutture secondarie di una proteina
Quali sono le restrizioni nella formazione di una struttura secondaria?
Amminoacido Prolina in quanto ha una struttura ad anello
R stericamente ingombranti
R con cariche che si respingono
Cose é la struttura terziaria
È la struttura trudimensionale della proteina ripiegata folded derivante dalle interato i a lungo raggio che si instaurano tra i gruppi R di uno stesso amminoacido
Cos’è la struttura quaternaria?
L’associazione delle singole subunità proteiche che vanno a costituire la proteina stabile attiva
Affinché una determinata proteina svolga la propria funzione è necessario unicamente che presenti la giusta sequenza di amminoacidi
Falso, la proteina per poter svolgere la propria funzione deve anche essere correttamente ripiegata
In che processo una proteina perde la propria struttura tridimensionale?
Con la cottura quindi con la denaturazione
Che differenza cé tra proteine semplici e proteine coniugate?
Le proteine semplici sono formate unicamente da una porzione proteica
Le proteine coniugate sono formate da una proteina associata a un gruppo prostetico ovvero una frazione non proteica
Quali sono le proteine semplici?
Albumine Globine Glutamine Prolamine Scleroproteine Istoni
Quali proteine sono usate per la produzione di gelatine?
Le scleroprotiene
Quali sono le proteine coniugate?
Fosfoproteine Cromoproteine Lipoproteine Nucleoproteine Glicoproteine
Perché è utile dal punto di vista alimentare denaturare le proteine con la cottura?
Perché garantisce una maggior digeribilità delle proteine consumate
Perché garantisce una sterilizzazione dell alimento
In che alimenti non sono presenti proteine?
Oli zuccheri e bevande alcoliche
Le proteine delle masse muscolari che si trovano di fatto nella carne da cosa sono costituite?
Per il 40% da actina e miosina
Le proteine presenti negli alimenti di origine animale che valore biologico anno?
Hanno un alto valore biologico
Sono più digeribili le proteine globulari o quelle fibrose?
Quelle globulari sono più digeribili
Per ladulto e per il bambino le proteine con più alto valore biologico si trovano negli stessi alimenti?
No nell adulto carne e pesce
Nel bambino neonato sono quelle del latte
Come sono le proteine di cereali e legumi?
Meno biodisponibilita perché legate a plisaccsridi
I legumi hanno bassi livelli di un amminoacido essenziale, quale?
La metionina
Frutta e verdura a che valore ammonta la percentuale di proteine in esse contenute?
3%
Cos’è il punto isoelettrico?
Il punto isoelettrico é il valore di pH a cui le proteine hanno carica complessiva nulla
Cosa succede alla proteine al punto isoelettrico? In che processo industriale di preparazione di un alimento è importante?
Al punto isoelettrico le proteine precipitano.
Nella preparazione di formaggi, il primo step è appunto l’aggiunta del d’aglio al latte che porta il pH a 4,6 favorendo la precipitazione delle proteine e la loro separazione dal siero
Di cosa sono ricche le proteine e di soia?
Acido aspartico e glutammico
Cosa fa la pepsina e a che valore di pH agisce?
La pepsina effettua dei tagli in corrispondenza degli amminoacidi aromatici, lavora nello stomaco a un pH ottimale di 1,3
La Tripsina effettua tagli in corrispondenza di amminoacidi carichi positivamente come Arginina e lisina a livello intestinale a valori di pH compresi tra 7 e 9
Perché L’uovo quando messo nell’aceto diventa gommoso?
L’acido acetico scioglie il guscio di carbonato di calcio
L’aceto attraversa poi la membrana semipwrmeadpvilive denatura le proteine con un gradiente di concentrazione nel senso che lidrolisi proteica é maggiore all esterno del guscio rispetto all’interno
