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Chimica degli alimenti > 4. Amminoacidi e Proteine > Flashcards

4. Amminoacidi e Proteine Flashcards

1
Q

Quanto è l’apporto energetico di un grammo di proteine?

A

4kcal/grammo

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Q

Come sono gli amminoacidi? Sapore, aspetto

A

Polvere cristallina bianca, sapore vararibile, tendenzialmente negli idrolizzati di proteine sono addizionati con atomi per migliorare il sapore

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Q

Descrivi struttura chimica di un amminoacido

A

Carbonio centrale legato a gruppo amminico
Gruppo carbossilico
Idrogeno
R

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4
Q

Quanti sono gli amminoacidi?

A

20

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Q

Sono otticamente attivi tutti gli amminoacidi?

A

No, la glicina no perché il gruppo R è un idrogeno

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6
Q

Come si distinguono in base al gruppo R gli amminoacidi?

A 
Non polari
Polari non carichi
Carichi positivamente
Carichi negativamente
Aromatici
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7
Q

Quali sono gli amminoacidi a polari?

A 
Glicina
Alanina 
Prolina 
Valina 
Leucina 
Isoleucina
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8
Q

Quali sono gli amminoacidi aromatici?

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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9
Q

Quali sono gli amminoacidi polari non carichi?

A 
Serina 
Treonina
Cisteina 
Metionina
Aspargina 
Glutammina
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10
Q

Quali sono gli amminoacidi carichi più?

A

Lisina
Arginina
Istidina

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11
Q

Quali sono gli amminoacidi con carica meno?

A

Asportato

Glutammato

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12
Q

Glicina

A

Non polare

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13
Q

Prolina

A

Non polare

È un imminoacido perché il acido chirale è coinvolto nel ciclo che rappresenta il gruppo R

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14
Q

Serina

A

Polare non carico

Il gruppo R é CH2OH

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15
Q

Tirosina

A

Aromatico

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16
Q

Lisina

A

Carico più

Amminoacido essenziale

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17
Q

Aspartato

A

Carico meno

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18
Q

Arginina

A

Carico più

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19
Q

Triptofano

A

Aromatico

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20
Q

Fenilalanina

A

Aromatico

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21
Q

Asparagina

A

Polare non carico

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22
Q

Metionina

A

Polare non carico

Ha lo solfo legato a un metile come gruppo R

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23
Q

Isoleucina

A

Non polare

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24
Q

Istidina

A

Polare più

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25
Q

Glutammina

A

Non carico

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26
Q

Treonina

A

Non carico

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27
Q

Valina

A

Apolare

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28
Q

Alanina

A

Apolare

R è un metile

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29
Q

Cisteina

A

Polare non carico

R è SH

30
Q

Il gruppo amminico é acido o basico? E il gruppo carbossilico? Come si caricano

A

Il gruppo amminico è basico, si carica più dopo aver accettato un protone
Il gruppo carbossilico é acido si carica meno dopo aver perso un protone

31
Q

Cosa sono gli zwitterioni?

A

Gli zwitterioni sono molecole neutre che presentano una separazione di carica interna alla molecola, le cariche pero si annullano. Sono definiti anche come sali interni

32
Q

Gli amminoacidi in naTura in che serie sterica sono presenti?

A

Sono presenti nella serie sterica L con il gruppo amminico legato a sinistra del centro chirale

33
Q

Gli enzimi del nostro organismo sono in grado di digerire gli amminoacidi L? E quelli D?

A

Gli amminoacidi L vengono metabolizzati

Gli amminoacidi D rimangono indigeriti

34
Q

Quando degli amminoacidi sono definiti essenziali?

A

Quando devono essere necessariamente introdotti con la dieta perché non possono essere sintetizzati dal nostro organismo

35
Q

Quali sono gli amminoacidi essenziali per l’adulto?

A 
Lisina 
Leucina
Isoleucina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
36
Q

Quali sono gli amminoacidi essenziali per il bambino?

A 
Lisina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Istidina
Arginina
37
Q

Quando una proteina é soddisfacente dal punto di vista nutrizionale?

A

Una proteina é soddisfacente dal punto di vista nutrizionale quando è ricca di amminoacidi essenziali

38
Q

La pasta è povera di un amminoacido essenziale per l’uomo, quale?

A

Lisina

39
Q

Quale alimento é ricco di lisina?

A

Legumi

40
Q

Cosa succede nelle reazioni di condensazione di due amminoacidi?

A

Si forma un legame peptidico tra il gruppo amminico di uno e il gruppo carbossilico di un altro con complessiva perdita di una molecola di acqua

41
Q

Il numero di amminoacidi che compongono una catena permette di definire la catena stessa, come?

A

Peptidi fino a 20 aa
Oligopeptide da 20 a 100 aa
Proteina più di 100 aa

42
Q

Cosa succede in una reazione di decarbossilazione? Fai un esempio

A

Si formano della Amine attive.

Quando viene decarbossilata la Tirosina si forma la tiramina

43
Q

Come viene anche definita la reazione di Maillard?

A

Reazione di imbrunimento non enzimatico

44
Q

Chi produce spesso degli amminoacidi D?

A

I microorganismi

45
Q

È sempre desiderabile la presenza di amminoacidi D in un alimento? Perché ?

A

No
La presenza di amminoacidi D in alimento è
Desiderabile negli alimenti fermentanti tipo gli yogurt perché un accumulo di amminoacidi D permette di capire che la fermentazione é avvenuto
Non desiderabile negli alimenti non fermentanti perché un accumulo di amminoacidi D é indice di proliferazione microbica

46
Q

Cose é la struttura primaria di una proteina?

A

La sequenza degli amminoacidi senza considerare le strutture tridimensionali. Si identifica nella sequenza due estremità n terminale dove il gruppo amminico non é coinvolto nella formazione di un legame peptidico , carbossi terminale dove il gruppo carbossilico non é coinvolto nella formazione di un legame peptidico

47
Q

Quali sono le possibili strutture secondarie?

A

Alfa elica

Foglietto beta parallelo o anti parallelo

48
Q

Cosa sono i random coil?

A

Sono delle porzioni amminoacidi che che non formano interazioni a corto raggio e permettono di fatto di collegare tra loro le diverse strutture secondarie di una proteina

49
Q

Quali sono le restrizioni nella formazione di una struttura secondaria?

A

Amminoacido Prolina in quanto ha una struttura ad anello
R stericamente ingombranti
R con cariche che si respingono

50
Q

Cose é la struttura terziaria

A

È la struttura trudimensionale della proteina ripiegata folded derivante dalle interato i a lungo raggio che si instaurano tra i gruppi R di uno stesso amminoacido

51
Q

Cos’è la struttura quaternaria?

A

L’associazione delle singole subunità proteiche che vanno a costituire la proteina stabile attiva

52
Q

Affinché una determinata proteina svolga la propria funzione è necessario unicamente che presenti la giusta sequenza di amminoacidi

A

Falso, la proteina per poter svolgere la propria funzione deve anche essere correttamente ripiegata

53
Q

In che processo una proteina perde la propria struttura tridimensionale?

A

Con la cottura quindi con la denaturazione

54
Q

Che differenza cé tra proteine semplici e proteine coniugate?

A

Le proteine semplici sono formate unicamente da una porzione proteica
Le proteine coniugate sono formate da una proteina associata a un gruppo prostetico ovvero una frazione non proteica

55
Q

Quali sono le proteine semplici?

A 
Albumine
Globine
Glutamine
Prolamine
Scleroproteine
Istoni
56
Q

Quali proteine sono usate per la produzione di gelatine?

A

Le scleroprotiene

57
Q

Quali sono le proteine coniugate?

A 
Fosfoproteine
Cromoproteine
Lipoproteine
Nucleoproteine
Glicoproteine
58
Q

Perché è utile dal punto di vista alimentare denaturare le proteine con la cottura?

A

Perché garantisce una maggior digeribilità delle proteine consumate
Perché garantisce una sterilizzazione dell alimento

59
Q

In che alimenti non sono presenti proteine?

A

Oli zuccheri e bevande alcoliche

60
Q

Le proteine delle masse muscolari che si trovano di fatto nella carne da cosa sono costituite?

A

Per il 40% da actina e miosina

61
Q

Le proteine presenti negli alimenti di origine animale che valore biologico anno?

A

Hanno un alto valore biologico

62
Q

Sono più digeribili le proteine globulari o quelle fibrose?

A

Quelle globulari sono più digeribili

63
Q

Per ladulto e per il bambino le proteine con più alto valore biologico si trovano negli stessi alimenti?

A

No nell adulto carne e pesce

Nel bambino neonato sono quelle del latte

64
Q

Come sono le proteine di cereali e legumi?

A

Meno biodisponibilita perché legate a plisaccsridi

65
Q

I legumi hanno bassi livelli di un amminoacido essenziale, quale?

A

La metionina

66
Q

Frutta e verdura a che valore ammonta la percentuale di proteine in esse contenute?

A

3%

67
Q

Cos’è il punto isoelettrico?

A

Il punto isoelettrico é il valore di pH a cui le proteine hanno carica complessiva nulla

68
Q

Cosa succede alla proteine al punto isoelettrico? In che processo industriale di preparazione di un alimento è importante?

A

Al punto isoelettrico le proteine precipitano.
Nella preparazione di formaggi, il primo step è appunto l’aggiunta del d’aglio al latte che porta il pH a 4,6 favorendo la precipitazione delle proteine e la loro separazione dal siero

69
Q

Di cosa sono ricche le proteine e di soia?

A

Acido aspartico e glutammico

70
Q

Cosa fa la pepsina e a che valore di pH agisce?

A

La pepsina effettua dei tagli in corrispondenza degli amminoacidi aromatici, lavora nello stomaco a un pH ottimale di 1,3
La Tripsina effettua tagli in corrispondenza di amminoacidi carichi positivamente come Arginina e lisina a livello intestinale a valori di pH compresi tra 7 e 9

71
Q

Perché L’uovo quando messo nell’aceto diventa gommoso?

A

L’acido acetico scioglie il guscio di carbonato di calcio
L’aceto attraversa poi la membrana semipwrmeadpvilive denatura le proteine con un gradiente di concentrazione nel senso che lidrolisi proteica é maggiore all esterno del guscio rispetto all’interno

Chimica degli alimenti (15 decks)

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