4. Amminoacidi e Proteine Flashcards

1
Q

Quanto è l’apporto energetico di un grammo di proteine?

A

4kcal/grammo

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Q

Come sono gli amminoacidi? Sapore, aspetto

A

Polvere cristallina bianca, sapore vararibile, tendenzialmente negli idrolizzati di proteine sono addizionati con atomi per migliorare il sapore

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Q

Descrivi struttura chimica di un amminoacido

A

Carbonio centrale legato a gruppo amminico
Gruppo carbossilico
Idrogeno
R

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4
Q

Quanti sono gli amminoacidi?

A

20

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Q

Sono otticamente attivi tutti gli amminoacidi?

A

No, la glicina no perché il gruppo R è un idrogeno

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6
Q

Come si distinguono in base al gruppo R gli amminoacidi?

A
Non polari
Polari non carichi
Carichi positivamente
Carichi negativamente
Aromatici
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7
Q

Quali sono gli amminoacidi a polari?

A
Glicina
Alanina 
Prolina 
Valina 
Leucina 
Isoleucina
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8
Q

Quali sono gli amminoacidi aromatici?

A

Fenilalanina
Tirosina
Triptofano

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9
Q

Quali sono gli amminoacidi polari non carichi?

A
Serina 
Treonina
Cisteina 
Metionina
Aspargina 
Glutammina
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10
Q

Quali sono gli amminoacidi carichi più?

A

Lisina
Arginina
Istidina

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11
Q

Quali sono gli amminoacidi con carica meno?

A

Asportato

Glutammato

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12
Q

Glicina

A

Non polare

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13
Q

Prolina

A

Non polare

È un imminoacido perché il acido chirale è coinvolto nel ciclo che rappresenta il gruppo R

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14
Q

Serina

A

Polare non carico

Il gruppo R é CH2OH

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15
Q

Tirosina

A

Aromatico

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16
Q

Lisina

A

Carico più

Amminoacido essenziale

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17
Q

Aspartato

A

Carico meno

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18
Q

Arginina

A

Carico più

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19
Q

Triptofano

A

Aromatico

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20
Q

Fenilalanina

A

Aromatico

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21
Q

Asparagina

A

Polare non carico

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22
Q

Metionina

A

Polare non carico

Ha lo solfo legato a un metile come gruppo R

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23
Q

Isoleucina

A

Non polare

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24
Q

Istidina

A

Polare più

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25
Glutammina
Non carico
26
Treonina
Non carico
27
Valina
Apolare
28
Alanina
Apolare | R è un metile
29
Cisteina
Polare non carico | R è SH
30
Il gruppo amminico é acido o basico? E il gruppo carbossilico? Come si caricano
Il gruppo amminico è basico, si carica più dopo aver accettato un protone Il gruppo carbossilico é acido si carica meno dopo aver perso un protone
31
Cosa sono gli zwitterioni?
Gli zwitterioni sono molecole neutre che presentano una separazione di carica interna alla molecola, le cariche pero si annullano. Sono definiti anche come sali interni
32
Gli amminoacidi in naTura in che serie sterica sono presenti?
Sono presenti nella serie sterica L con il gruppo amminico legato a sinistra del centro chirale
33
Gli enzimi del nostro organismo sono in grado di digerire gli amminoacidi L? E quelli D?
Gli amminoacidi L vengono metabolizzati | Gli amminoacidi D rimangono indigeriti
34
Quando degli amminoacidi sono definiti essenziali?
Quando devono essere necessariamente introdotti con la dieta perché non possono essere sintetizzati dal nostro organismo
35
Quali sono gli amminoacidi essenziali per l’adulto?
``` Lisina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina ```
36
Quali sono gli amminoacidi essenziali per il bambino?
``` Lisina Leucina Isoleucina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina Istidina Arginina ```
37
Quando una proteina é soddisfacente dal punto di vista nutrizionale?
Una proteina é soddisfacente dal punto di vista nutrizionale quando è ricca di amminoacidi essenziali
38
La pasta è povera di un amminoacido essenziale per l’uomo, quale?
Lisina
39
Quale alimento é ricco di lisina?
Legumi
40
Cosa succede nelle reazioni di condensazione di due amminoacidi?
Si forma un legame peptidico tra il gruppo amminico di uno e il gruppo carbossilico di un altro con complessiva perdita di una molecola di acqua
41
Il numero di amminoacidi che compongono una catena permette di definire la catena stessa, come?
Peptidi fino a 20 aa Oligopeptide da 20 a 100 aa Proteina più di 100 aa
42
Cosa succede in una reazione di decarbossilazione? Fai un esempio
Si formano della Amine attive. | Quando viene decarbossilata la Tirosina si forma la tiramina
43
Come viene anche definita la reazione di Maillard?
Reazione di imbrunimento non enzimatico
44
Chi produce spesso degli amminoacidi D?
I microorganismi
45
È sempre desiderabile la presenza di amminoacidi D in un alimento? Perché ?
No La presenza di amminoacidi D in alimento è Desiderabile negli alimenti fermentanti tipo gli yogurt perché un accumulo di amminoacidi D permette di capire che la fermentazione é avvenuto Non desiderabile negli alimenti non fermentanti perché un accumulo di amminoacidi D é indice di proliferazione microbica
46
Cose é la struttura primaria di una proteina?
La sequenza degli amminoacidi senza considerare le strutture tridimensionali. Si identifica nella sequenza due estremità n terminale dove il gruppo amminico non é coinvolto nella formazione di un legame peptidico , carbossi terminale dove il gruppo carbossilico non é coinvolto nella formazione di un legame peptidico
47
Quali sono le possibili strutture secondarie?
Alfa elica | Foglietto beta parallelo o anti parallelo
48
Cosa sono i random coil?
Sono delle porzioni amminoacidi che che non formano interazioni a corto raggio e permettono di fatto di collegare tra loro le diverse strutture secondarie di una proteina
49
Quali sono le restrizioni nella formazione di una struttura secondaria?
Amminoacido Prolina in quanto ha una struttura ad anello R stericamente ingombranti R con cariche che si respingono
50
Cose é la struttura terziaria
È la struttura trudimensionale della proteina ripiegata folded derivante dalle interato i a lungo raggio che si instaurano tra i gruppi R di uno stesso amminoacido
51
Cos’è la struttura quaternaria?
L’associazione delle singole subunità proteiche che vanno a costituire la proteina stabile attiva
52
Affinché una determinata proteina svolga la propria funzione è necessario unicamente che presenti la giusta sequenza di amminoacidi
Falso, la proteina per poter svolgere la propria funzione deve anche essere correttamente ripiegata
53
In che processo una proteina perde la propria struttura tridimensionale?
Con la cottura quindi con la denaturazione
54
Che differenza cé tra proteine semplici e proteine coniugate?
Le proteine semplici sono formate unicamente da una porzione proteica Le proteine coniugate sono formate da una proteina associata a un gruppo prostetico ovvero una frazione non proteica
55
Quali sono le proteine semplici?
``` Albumine Globine Glutamine Prolamine Scleroproteine Istoni ```
56
Quali proteine sono usate per la produzione di gelatine?
Le scleroprotiene
57
Quali sono le proteine coniugate?
``` Fosfoproteine Cromoproteine Lipoproteine Nucleoproteine Glicoproteine ```
58
Perché è utile dal punto di vista alimentare denaturare le proteine con la cottura?
Perché garantisce una maggior digeribilità delle proteine consumate Perché garantisce una sterilizzazione dell alimento
59
In che alimenti non sono presenti proteine?
Oli zuccheri e bevande alcoliche
60
Le proteine delle masse muscolari che si trovano di fatto nella carne da cosa sono costituite?
Per il 40% da actina e miosina
61
Le proteine presenti negli alimenti di origine animale che valore biologico anno?
Hanno un alto valore biologico
62
Sono più digeribili le proteine globulari o quelle fibrose?
Quelle globulari sono più digeribili
63
Per ladulto e per il bambino le proteine con più alto valore biologico si trovano negli stessi alimenti?
No nell adulto carne e pesce | Nel bambino neonato sono quelle del latte
64
Come sono le proteine di cereali e legumi?
Meno biodisponibilita perché legate a plisaccsridi
65
I legumi hanno bassi livelli di un amminoacido essenziale, quale?
La metionina
66
Frutta e verdura a che valore ammonta la percentuale di proteine in esse contenute?
3%
67
Cos’è il punto isoelettrico?
Il punto isoelettrico é il valore di pH a cui le proteine hanno carica complessiva nulla
68
Cosa succede alla proteine al punto isoelettrico? In che processo industriale di preparazione di un alimento è importante?
Al punto isoelettrico le proteine precipitano. Nella preparazione di formaggi, il primo step è appunto l’aggiunta del d’aglio al latte che porta il pH a 4,6 favorendo la precipitazione delle proteine e la loro separazione dal siero
69
Di cosa sono ricche le proteine e di soia?
Acido aspartico e glutammico
70
Cosa fa la pepsina e a che valore di pH agisce?
La pepsina effettua dei tagli in corrispondenza degli amminoacidi aromatici, lavora nello stomaco a un pH ottimale di 1,3 La Tripsina effettua tagli in corrispondenza di amminoacidi carichi positivamente come Arginina e lisina a livello intestinale a valori di pH compresi tra 7 e 9
71
Perché L’uovo quando messo nell’aceto diventa gommoso?
L’acido acetico scioglie il guscio di carbonato di calcio L’aceto attraversa poi la membrana semipwrmeadpvilive denatura le proteine con un gradiente di concentrazione nel senso che lidrolisi proteica é maggiore all esterno del guscio rispetto all’interno