14b. Acides Aminés, Peptides Et Protéines Flashcards
Chiralité des acides aminés
Nature = énantiomère L
Projection de Fischer des acides aminés
- chaîne carbonée est représentée verticalement
- carbone le plus oxydé est placé en haut (carbone réduit en bas)
- Les groupes latéraux viennent devant le plan
- Lorsque la fonction amine est placée à
- droite = acide aminé D
- gauche = acide aminé L
→ 13
Configuration absolue selon Cahn – Ingold – Prélog
14
Chaîne latérale
Chaine latérale = fonctionnalisation : choix de 20 aa différents
- Chaine latérale hydrophobe (groupes hydrocarbures)
- Chaine latérale hydrophile (groupes nucléophiles alcools ou thiols)
- Chaine latérale acide (groupe carboxylique; donneur de H+)
- Chaine latérale basique (groupe amine; accepteur de H+)
Chaine latérale hydrophobe
- groupe hydrocarbures
- groupement hydrophobe : isole une structure de l’eau environnante
- glycine (Gly)
- alanine (Ala)
- phenylalanine (Phe) → acide aminé essentiel = non synthétisé par notre organisme
Chaine latérale hydrophile
- groupes nucléophiles alcools ou thiols
→ Groupement polaire : liaison H avec l’eau
→ Cys : possibilité de réaction rédox pour former un pont disulfure
- sérine (Ser)
- cystéine (Cys)
- tyrosine (Tyr)
Chaine latérale acide
- groupe carboxylique; donneur de H+
- acide aspartique (Asp)
- acide glutamique (Glu)
Chaine latérale basique
- groupe amine; accepteur de H+
- lysine (Lys) → acide aminé essentiel = non synthétisé par notre organisme
- histidine (His)
Propriété physico-chimiques des acides aminés
Dans l’eau les aa sont sous forme ionique
= sel
= soluble dans l’eau
= T° F très élevée
→ Lorsque la charge nette = 0 (autant de charges + et -), cette espèce est appelée zwitterion
Comportement amphotère
- acide : cède un proton à pH basique
- basique : capte un proton à pH acide
→ 20
- Un acide aminé possède au moins deux constantes d’acidité voire trois en fonction de la chaîne latérale
Titration de l’alanine par NaOH 1M
21
Point isoélectrique
- pI
- pH où toutes les molécules sont sous forme de zwitterion (charge nulle)
→ Pour un aa sans charge sur la chaine latérale pI = ½ (pKa1 + pKa2)
→ 22 pour explication
Pont disulfure
- réaction d’oxydo-réduction qui forme une liaison entre 2 cystéines
- Le pont disulfure permet de rigidifier des tronçons de la protéine
Test de la ninhydrine
- vérifier la présence d’amine primaire
→ 23-24
Structure des protéines
- Structure primaire
- Structure secondaire
- Structure ternaire
- Structure quaternaire
Structure primaire
- identification de la chaine d’aa
- L’aa N terminal porte le n°1 et l’aa C terminal est le dernier.
+ ponts disulfure
Structure secondaire
- certains tronçons forment une géométrie répétitive
→ La protéine peut être considérée comme un enchainement de structures secondaires
→ Hélice α
- Hélice tournant à droite (aa1 = N terminal)
- Liaison H entre aa1 : N-H—O=C : aa5
- Liaison entre aa n et aa n+4
→ feuillet β
- Structure en ruban : chaque aa form e une liaison H avec une partie
- plus lointaine de la chaine => forme feuille en zig-zag
→ 32
Structure ternaire
- structure spatiale de la protéine complète
2 formes principales:
- Protéines allongées : insolubles dans l’eau (kératine, collagène, soie)
- Protéines globulaires : solubles dans l’eau (enzyme, caséine, albumine)
Structure quaternaire
- Agrégation de plusieurs protéines pour former l’espèce active
→ Récepteur GABA : 5 protéines identiques forment un tube