Week 1 - Hc. 6: Gastransport en zuurbase evenwicht Flashcards
Verbruik O2 in rust
250 ml/min; Er kan maar 3 ml zuurstof per liter bloed opgelost worden -> 15 ml/min opgelost in arterieel bloed
Productie CO2 in bloed
200 ml/min; Er kan 33 ml/L CO2 opgelost worden in bloed –> 165 ml/min opgelost in veneus bloed
Hemoglobine
Een rood eiwit, waarvan de concentratie in een erytrocyt heel hoog is. Het is een tetrameer en bestaat meestal uit 2 a- en 2 B-subunits (a- en B-globines).
Heemgroep
In elke subunit zit z’n groep met een Fe2+-ion.
Ferro-ion
Fe2+, dit ion bindt O2 zonder dat er oxidatie plaatsvindt, zo kan één erytrocyt vier O2-moleculen vervoeren/
Oxygeneren
Het vervoeren van vier O2 moleculen door een erytrocyt
2 Soorten hemoglobine
- Normaal: HbA1: a2B2 (97%)
- HbA2: a2(delta)2 (2%)
- Foetaal HbF: a2y2 - bindt zuurstof beter dan HbA1 (1%)
Valenties van ijzer
Heeft 6 valenties. 4 hiervan worden gebruikt om het ijzer in de porphyrine ring te binden, met ijzer ventraal gelegen. Aan de 5de valentie bindt het globine eiwit. De 6de valentie wordt gebruikt om zuurstof te binden.
Binden zuurstof aan ijzer
Zuurstof bindt onder een hoek aan het ijzer in hemoglobine. Als deze binding wel onder een ideale hoek zou zijn, zou zuurstof nooit meer los komen van hemoglobine en dus ook niet aan weefsels kunnen worden afgegeven.
Niet optimale bindingshoek zuurstof
Door de niet optimale bindingshoek als gevolg van allosterische hindering door de histidine groep wordt de affiniteit van O2 veel lager en kan het weer afgegeven worden.
Koolstofmonoxide binding aan ijzer.
Kan veel efficiënter binden (250x) aan de ijzer groep vergeleken met zuurstof, omdat deze veel kleiner is.
Waardoor staat bloed meer O2 af wanneer de O2 behoefte toeneemt?
Door een daling van de lokale pO2 kan het hemoglobine heel makkelijk zijn zuurstof kwijt raken. Je komt in het steile gedeelte van de zuurstofverzadigingscurve.
Myoglobine
Komt in de spieren voor. Een subunit van hemeglobine in zijn losse vorm. Het kan zuurstof binden, maar gaat een sterkere binding aan met O2 dan hemoglobine
Verband myoglobine met zuurstof
Het is niet allosterisch en heeft een hyperbool verband tussen de zuurstofspanning en -binding.
Binding van O2 aan hemoglobine en myoglobine
Als een subunit van hemoglobine aan zuurstof wilt binden, dan moet die subunit een conformatie ondergaan. Myoglobine bindt zuurstof veel sterkerdan hemoglobine, omdat de conformatie veel makkelijker verloopt
Vormen van hemoglobine met en zonder zuurstof
- R-vorm - relax-vorm: waneer zuurstof gebonden is.
- T-vorm - tense-vorm: wanneer geen zuurstof gebonden is
2,3-BPG
Biphosphoglyceraat, verlaagt de affiniteit van Hb voor O2. De curve van hemoglobine verschuift sterk naar rechts
Ontstaan 2,3-BPG
Ontstaat uit een zijroute van de glycolyse in de rode bloedcellen.
Reactie hemoglobine en 2,3-BPG
Hb(O2)4 + 2,3-BPG <–> deoxyHb*BPG + 4O2
Vrijgeven van O2 door 2,3-BPG
Zodra pO2 daalt en er zuurstof moet worden vrijgegeven bindt 2,3-BPG aan de hemoglobine. 2,3-BPG zorgt voor verlaging van de zuurstofbinding aan hemoglobine.
Bohr-effect
In actief weefsel daalt niet alleen de pO2, maar stijgt de pCO2 ook en daalt de pH door verzuring. Een lage pCO2 en een lage pH zorgt ervoor dat er nog meer O2 wordt afgegeven.
Waardoor ontstaat het Bohr-effect
Door CO2. Het doet dit doordat het bindt aan hemoglobine. Aan met name de N-terminale groepen van B-globine -> Carbamino ontstaat. Deze zorgt er ook voor dat het evenwicht tussen hemoglobine met zuurstof en hemoglobine zonder zuurstof verschuift naar de deoxy-vorm -> zuurstof komt makkelijker vrij
Zuur en Bohr-effect
Zuur heeft hetzelfde effect als CO2. Het zuur bindt aan groepen die geprotoneerd worden en er meer hemoglobine naar de deoxy-vorm gaat en dus zuurstof loslaat
Puls oximeter werking
De maat van zuurstofverzadiging van het hemoglobine wordt gemeten mbv een puls oximeter. Er wordt gemeten hoeveel oxy en deoxy hemoglobine je hebt. Dit is gebaseerd op het verschil in absorptie
