Révisions Flashcards
Quelle est la forme d’une molécule d’eau ? Comme la charge y est distribuée ?
Forme : Tétrahède distordu.
Moment dipolaire de H vers O.
Pourquoi la glace est moins dense ?
Dans la forme glacée, l’eau est liée en moyenne à 3.4 molécules d’eau, formant une structure bien moins dense.
Quel autre groupes fonctionnels de molécules bio peuvent faire des liaisons hydrogènes ?
Hydroxy, Amino, Carbonyl Carboxyl.
Que provoque la formation de micelles ?
Les interactions hydrophobes.
Donner les différentes forces des interactions.
Ionique : 40-200kj
Hydrogene : 2-20 kJ
Hydrophobe : 3-10 kJ
VdW : 0.4 - 4 kJ
Pourquoi a-t-on un produit ionique de l’eau à 25+ egal à 10’-14 ?
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Un acide fort a plus tendance à gagner ou à perdre un proton que un acide fort ? Son pKa est il plus grand ou plus petit qu’un acide faible ?
Un acide fort s’ionise complètement dans l’eau, tandis que le faible partiellement.
Le pKa d’un acide fort est moins élevé que celui d’un acide faible.
Que peut on dire des concentrations à pH = pKa d’un acide faible ? Ou peut on voir le pKa sur une courbe de titration ?
Quand pH = pKa, alors l’acide est à moitié dissocié.
Ka observable a la moitié de la buffer region, car [base] = [acide]
Quels acides aminés sont chiraux ? Non chiraux ?
Les acides aminaux sont chiraux, sauf la glycine.
Quelles rotations peuvent faire les peptide bonds ?
Ils sont limités par les répulsions stériques, les angles dispos donnés par ramachandran.
Quelles absorbances pour les acides aminés ?
Surtout trp et tyr qui absorbent, trp à 280 nm.
Quels sont les types de liaisons formés par des acides aminés ?
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Les aa peuvent être tampons… explique ?
Le N et C terminus peuvent s’adapter et s’ioniser en fonction de l’acidité : trois formes positives, neutre et négatives ! Si on ajoute un acide, l’amine chope les protons. Si on ajoute une base, le carboxyl donne les protons.
Quels groupes caractéristiques des AA peuvent faire des liaisons hydrogènes ?
Tous les acides aminés polaires.
Quel acide aminé permet d’avoir une flexibilité structurelle dans une protéine ? Lequel permet la rigidité ?
La proline donne une rigidité certaine, et les acides aminés Aliphatiques diminuent la flexibilité.
Est-ce que la capacité des AA a absorber la lumière est toujours utile pour l’étude de protéines ?
Non, celle de la phenylalanine est useless.
A quels pH la glycine est un bon tampon ? A quels ne l ‘est t elle pas du tout ?
Vers 2.34 et 9,60 excellent buffer.
Donner 3 fonctions des petits peptides.
..?
Donner un exemple de groupement prostéthiques pouvant être attachés aux protéines.
heme
Average MW d’un aa residue ?
Environ 110 daltons.
Quels sont les liaisons les plus importantes dans la structure primaire d’une protéine ?
Liaisons disulfides, hydrogene et hydrophobes.
Les chaines latérales d’une alpha helix sont a l’extérieur ou l’intérieur ?
A l’extérieur
Ou se situent les R groups dans une beta sheet ?
Sur les côtés, orientés vers l’extérieur.
Quelles limitations d’aa pour une beta sheet ?
?
Est-ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire ?
Non. Certaines sont tout à fait fonctionelles dans leur structure tertiaire.
Quelles liaisons covalentes donnent la force de alpha keratin, collagen et elastin ?
Ponts disulfures dans alphakeratin
Glycine, alanine, proline et 4-hydroxyproline (besoin de vitamine c pour la produire). Ponts lysine !
Quelle est la différence entre un domaine et un motif ?
Domaine : partie d’une chaine polypeptidique indépendemment stable et qui peut bouger indépendemment du reste de la protéine.
Motif (supersecondary structure) : arrangements de structures secondaires.
Donner 3 exemples de motifs
β-hairpins, α-helix hairpins, et β-α-β motifs.
Quelles liaisons sont détruites en cas de dénaturation ?
hydrogen bonding, salt bridges, disulfide bonds, et hydrophobic interactions
Quand une protéine est dénaturée et se reforme, certaines liaisons disulf sont incorrecte. Que cela signifie ?
Que uniquement la séquence détermine la native conformation.
Quelle interaction non covalente est responsable pour la stabilisation des fibrils amyloids ?
Interaction entre les aromatic side chains. ! amyloid = très riches en beta sheet
Pourquoi est-ce que c’est important que l’O2 soit incorporé au fer et non libre dans la cellule ?
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Heme groupe : quelle forme ?
Beaucoup de cycles, porphyrin
ou se situe le heme group ?
au milieu de l’hemoglobine
Que veut dire nh = 1 ? > 1 ? < 1 ?
Nh = 1 pas de coop
> 1 : coop positive -> sigmoide, augmente aff
< 1 : coop negative
H+ et O2 se fixent tous les deux a l’heme. Même site ?
.Non
Si on baisse le pH… T ou R state ?
T state (lower affinity)… Quand O2 s’attache on passe de T à R (relaxed, higher affinity). BPG stabilise le T state, H+ aussi.
En quoi l’attachement de H+ CO2 et O2 est il interdépendant ?
Cooperativité ?
Comment CO s’attache à l’hémoglobine ?
S’attache sur le même site que O2 mais 20 000 fois plus d’affinité.
Quel type de liaison est très impotant pour la cooperativité de l’attachement de l’O2 ?
Ionique.
BPG et O2 se fixent tous les deux a l’heme. Même site ?
non
HbF et HbA . lequel a le plus d’affinité à l’oxygène ? Pourquoi ?
HbF.
Pour quelquun atteint de la sickle cell mieux vaut vivre à haute ou basse pression ?
basse altitudes.
Il y a 5 classes d’Ab. Pourquoi ?
Fonctions différentes, locations différentes (ex protéines membranaires) etc.
Donner 4 exemples de techniques utilisant les Ab.
ELISA, western blot, affinity chromato et immunohistochemistry
Donner 6 classes d’enzymes.
Oxydoreductase Transferases Hydrolases lyases Isomerases Ligase
Pourquoi est-il plus important pour une enzyme d’être complémentaire a l’état de transition plutôt que au substrat ?
Car l’état de transition entre ligand et protéine provoquerait des changement de conformation qui rendraient ligand et protéine complémentaire par la taille de la protéine etc
Quelle différence entre le lock and key et le induced fit mechanism.
Lock and key : ligand et protéine sont fait l’un pour l’autre. Dans induced fit, c’est l’était de transistionqui les fait devenir fait l’un pour l’autre
Est-ce que toutes les enzymes sont des protéines ?
Non : exemple des enzymes ribonucleiques comme ribozymes.
Définir [S] V0 Vmax E ES Et k1 k-1 et k2.
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Donner l’équation de MM.
v = (vmax * [S])/(Km+[S])
Quand est-ce que Km est une mesure de l’affinité pour le substrat ?
Quand k1 est limitante de la vitesse et que Km se réduit à la constant de dissociation k-1/k1.
Si on a un grand Kcat alors .. ?
l’enzyme est une ouf
Qu’est-ce qu’un lineweaver burk plot ?
a
Quel type d’inhibition provoque quel changement de parametre ?
Competitive : Vmax change pas, KM augmente d’un facteur alpha, et aucun effet sur la catalyse.
Non compet :Vmax, Km diminuent. Pas d’effet sur la catalyse.
Mixed : Vmax, Km, et catalyse inhibées.
COmment est-ce que S H et N dans la chymotripsine stabilisent l’état de transition pendant lal catalyse ?
.Ils forment la triade catalytique
Quels résidus sont important pour l’enolase ?
Les ions métalliques
Dans un lysosome, comment le substrat s’aligne avec le site actif ?
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Quelle est la différence des enzymes allostériques ?
En plus d’un site catalytique elles possèdent des sites régulatoires dits allostériques qui s’attache à des régulateurs.
Quels groupements peut on ajouter à des enzymes pour les activer ou désactiver ?
Phospho acétyl adenyl methyl ubiqui
Différennce entre furanose et pyranose ?
furan : cycle à 5 carbones
pyran : cycle à 6 carbones
Comment trouver le nombre de D isomers ?
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Quelles différences entre homo et hétéropolysaccharides ?
Homopolysaccharides are the polysaccharides which contain only a single type of monosaccharides. Examples are starch, amylose, amylopectin, cellulose, and glycogen.
Heteropolysaccharides are composed of different types of monosaccharides or their derivatives.
Pourquoi le glycogène est il plus pratique que le glucose pour stocker l’énergie ?
glycogen insoluble donc ne provoque pas d’explosion osmotique
Quelles différences et similarités entre cellulose et chitin ?
Chitine a du nitrogen. Pareil que cellulose mais avec un Oh sur chaque monomere remplacé par NH
Quelles liaisons noncovalentes sont les plus importantes dans la cellulose ?
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Comment l’héparine arrête la coagulation ?
En se liant à anithrombin qui est anticoagulant naturel et en catalysant sa réaction de 2000x.
Quelle type de liaison entre glycans et protéines ?
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Pourquoi la sérine est elle cool pour les liaisons avec les carbohydrates ?
car liaison glycosidiques se fait avec condensation de thiol.
Les oligosaccharides dans les glycoprotéines ont une information biologique importante. Laquelle ?
jouent un rôle dans la reconnaissancedescellulles par virus bactéries leukocytes etc
Donner quelques glycoprotéines.
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Les glycoprotéines sont elles plus intracellulaires ou extracellulaires ? pourquoi ?
.Extracellulaires, car rôle de reconnaissance et signalisation.
Pourquoi les triglycérides sont de tellements bons stockers d’energie ?
Acide gras et glycerol.
Pourquoi est-ce que les lipides de stockage ne peuvent pas être membrainaires ?
.Ne sont pas amphipatiques
Pourquoi l’emplacement du phosphatidylinositol est critique pour ses fonctions ?
Car c’est un signal INTRACELLULAIRE
Qu’est-ce que les prostaglandines ?
.Ce sont des hormones, médiateurs chimiques.
L’aspirine : quel fonctionnement ?
Bloque la formation de prostaglandines en désactivant l’enzyme cyclooxygenase.
Sur une séquence d’aa ou se trouvera sans doute le beta turn ?
Aux prolines
ou sont situés les aa polaires ? non polaire ?
Polaire à l’ext non polaires à l’int.
Alpha helix : how many residues per turn and how many angstrom per turn ?
- 6 residues per turn.
5. 4 angstrom per turn.
Ou est-ce que la tripsine coupe ? La chimotrypsin ?
Lys/arg pour tripsin, aromatiques pour la chimo.
Dans le sang que provoque la diff de ph entre poumons et tissus ?
augmente l’efficacité du transport d’oxygene.
