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Biochimie > Révisions > Flashcards

Révisions Flashcards

1
Q

Quelle est la forme d’une molécule d’eau ? Comme la charge y est distribuée ?

A

Forme : Tétrahède distordu.

Moment dipolaire de H vers O.

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2
Q

Pourquoi la glace est moins dense ?

A

Dans la forme glacée, l’eau est liée en moyenne à 3.4 molécules d’eau, formant une structure bien moins dense.

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3
Q

Quel autre groupes fonctionnels de molécules bio peuvent faire des liaisons hydrogènes ?

A

Hydroxy, Amino, Carbonyl Carboxyl.

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4
Q

Que provoque la formation de micelles ?

A

Les interactions hydrophobes.

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5
Q

Donner les différentes forces des interactions.

A

Ionique : 40-200kj
Hydrogene : 2-20 kJ
Hydrophobe : 3-10 kJ
VdW : 0.4 - 4 kJ

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6
Q

Pourquoi a-t-on un produit ionique de l’eau à 25+ egal à 10’-14 ?

A

.

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7
Q

Un acide fort a plus tendance à gagner ou à perdre un proton que un acide fort ? Son pKa est il plus grand ou plus petit qu’un acide faible ?

A

Un acide fort s’ionise complètement dans l’eau, tandis que le faible partiellement.
Le pKa d’un acide fort est moins élevé que celui d’un acide faible.

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8
Q

Que peut on dire des concentrations à pH = pKa d’un acide faible ? Ou peut on voir le pKa sur une courbe de titration ?

A

Quand pH = pKa, alors l’acide est à moitié dissocié.

Ka observable a la moitié de la buffer region, car [base] = [acide]

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9
Q

Quels acides aminés sont chiraux ? Non chiraux ?

A

Les acides aminaux sont chiraux, sauf la glycine.

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10
Q

Quelles rotations peuvent faire les peptide bonds ?

A

Ils sont limités par les répulsions stériques, les angles dispos donnés par ramachandran.

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11
Q

Quelles absorbances pour les acides aminés ?

A

Surtout trp et tyr qui absorbent, trp à 280 nm.

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12
Q

Quels sont les types de liaisons formés par des acides aminés ?

A

.

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13
Q

Les aa peuvent être tampons… explique ?

A

Le N et C terminus peuvent s’adapter et s’ioniser en fonction de l’acidité : trois formes positives, neutre et négatives ! Si on ajoute un acide, l’amine chope les protons. Si on ajoute une base, le carboxyl donne les protons.

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14
Q

Quels groupes caractéristiques des AA peuvent faire des liaisons hydrogènes ?

A

Tous les acides aminés polaires.

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15
Q

Quel acide aminé permet d’avoir une flexibilité structurelle dans une protéine ? Lequel permet la rigidité ?

A

La proline donne une rigidité certaine, et les acides aminés Aliphatiques diminuent la flexibilité.

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16
Q

Est-ce que la capacité des AA a absorber la lumière est toujours utile pour l’étude de protéines ?

A

Non, celle de la phenylalanine est useless.

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17
Q

A quels pH la glycine est un bon tampon ? A quels ne l ‘est t elle pas du tout ?

A

Vers 2.34 et 9,60 excellent buffer.

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18
Q

Donner 3 fonctions des petits peptides.

A

..?

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19
Q

Donner un exemple de groupement prostéthiques pouvant être attachés aux protéines.

A

heme

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20
Q

Average MW d’un aa residue ?

A

Environ 110 daltons.

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21
Q

Quels sont les liaisons les plus importantes dans la structure primaire d’une protéine ?

A

Liaisons disulfides, hydrogene et hydrophobes.

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22
Q

Les chaines latérales d’une alpha helix sont a l’extérieur ou l’intérieur ?

A

A l’extérieur

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23
Q

Ou se situent les R groups dans une beta sheet ?

A

Sur les côtés, orientés vers l’extérieur.

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24
Q

Quelles limitations d’aa pour une beta sheet ?

A

?

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25
Q

Est-ce que toutes les protéines ont une structure quaternaire ?

A

Non. Certaines sont tout à fait fonctionelles dans leur structure tertiaire.

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26
Q

Quelles liaisons covalentes donnent la force de alpha keratin, collagen et elastin ?

A

Ponts disulfures dans alphakeratin

Glycine, alanine, proline et 4-hydroxyproline (besoin de vitamine c pour la produire). Ponts lysine !

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27
Q

Quelle est la différence entre un domaine et un motif ?

A

Domaine : partie d’une chaine polypeptidique indépendemment stable et qui peut bouger indépendemment du reste de la protéine.

Motif (supersecondary structure) : arrangements de structures secondaires.

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28
Q

Donner 3 exemples de motifs

A

β-hairpins, α-helix hairpins, et β-α-β motifs.

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29
Q

Quelles liaisons sont détruites en cas de dénaturation ?

A

hydrogen bonding, salt bridges, disulfide bonds, et hydrophobic interactions

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30
Q

Quand une protéine est dénaturée et se reforme, certaines liaisons disulf sont incorrecte. Que cela signifie ?

A

Que uniquement la séquence détermine la native conformation.

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31
Q

Quelle interaction non covalente est responsable pour la stabilisation des fibrils amyloids ?

A

Interaction entre les aromatic side chains. ! amyloid = très riches en beta sheet

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32
Q

Pourquoi est-ce que c’est important que l’O2 soit incorporé au fer et non libre dans la cellule ?

A

.

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33
Q

Heme groupe : quelle forme ?

A

Beaucoup de cycles, porphyrin

34
Q

ou se situe le heme group ?

A

au milieu de l’hemoglobine

35
Q

Que veut dire nh = 1 ? > 1 ? < 1 ?

A

Nh = 1 pas de coop
> 1 : coop positive -> sigmoide, augmente aff
< 1 : coop negative

36
Q

H+ et O2 se fixent tous les deux a l’heme. Même site ?

A

.Non

37
Q

Si on baisse le pH… T ou R state ?

A

T state (lower affinity)… Quand O2 s’attache on passe de T à R (relaxed, higher affinity). BPG stabilise le T state, H+ aussi.

38
Q

En quoi l’attachement de H+ CO2 et O2 est il interdépendant ?

A

Cooperativité ?

39
Q

Comment CO s’attache à l’hémoglobine ?

A

S’attache sur le même site que O2 mais 20 000 fois plus d’affinité.

40
Q

Quel type de liaison est très impotant pour la cooperativité de l’attachement de l’O2 ?

A

Ionique.

41
Q

BPG et O2 se fixent tous les deux a l’heme. Même site ?

A

non

42
Q

HbF et HbA . lequel a le plus d’affinité à l’oxygène ? Pourquoi ?

A

HbF.

43
Q

Pour quelquun atteint de la sickle cell mieux vaut vivre à haute ou basse pression ?

A

basse altitudes.

44
Q

Il y a 5 classes d’Ab. Pourquoi ?

A

Fonctions différentes, locations différentes (ex protéines membranaires) etc.

45
Q

Donner 4 exemples de techniques utilisant les Ab.

A

ELISA, western blot, affinity chromato et immunohistochemistry

46
Q

Donner 6 classes d’enzymes.

A 
Oxydoreductase
Transferases
Hydrolases
lyases
Isomerases
Ligase
47
Q

Pourquoi est-il plus important pour une enzyme d’être complémentaire a l’état de transition plutôt que au substrat ?

A

Car l’état de transition entre ligand et protéine provoquerait des changement de conformation qui rendraient ligand et protéine complémentaire par la taille de la protéine etc

48
Q

Quelle différence entre le lock and key et le induced fit mechanism.

A

Lock and key : ligand et protéine sont fait l’un pour l’autre. Dans induced fit, c’est l’était de transistionqui les fait devenir fait l’un pour l’autre

49
Q

Est-ce que toutes les enzymes sont des protéines ?

A

Non : exemple des enzymes ribonucleiques comme ribozymes.

50
Q

Définir [S] V0 Vmax E ES Et k1 k-1 et k2.

A

.

51
Q

Donner l’équation de MM.

A

v = (vmax * [S])/(Km+[S])

52
Q

Quand est-ce que Km est une mesure de l’affinité pour le substrat ?

A

Quand k1 est limitante de la vitesse et que Km se réduit à la constant de dissociation k-1/k1.

53
Q

Si on a un grand Kcat alors .. ?

A

l’enzyme est une ouf

54
Q

Qu’est-ce qu’un lineweaver burk plot ?

A

a

55
Q

Quel type d’inhibition provoque quel changement de parametre ?

A

Competitive : Vmax change pas, KM augmente d’un facteur alpha, et aucun effet sur la catalyse.
Non compet :Vmax, Km diminuent. Pas d’effet sur la catalyse.
Mixed : Vmax, Km, et catalyse inhibées.

56
Q

COmment est-ce que S H et N dans la chymotripsine stabilisent l’état de transition pendant lal catalyse ?

A

.Ils forment la triade catalytique

57
Q

Quels résidus sont important pour l’enolase ?

A

Les ions métalliques

58
Q

Dans un lysosome, comment le substrat s’aligne avec le site actif ?

A

.

59
Q

Quelle est la différence des enzymes allostériques ?

A

En plus d’un site catalytique elles possèdent des sites régulatoires dits allostériques qui s’attache à des régulateurs.

60
Q

Quels groupements peut on ajouter à des enzymes pour les activer ou désactiver ?

A

Phospho acétyl adenyl methyl ubiqui

61
Q

Différennce entre furanose et pyranose ?

A

furan : cycle à 5 carbones

pyran : cycle à 6 carbones

62
Q

Comment trouver le nombre de D isomers ?

A

.

63
Q

Quelles différences entre homo et hétéropolysaccharides ?

A

Homopolysaccharides are the polysaccharides which contain only a single type of monosaccharides. Examples are starch, amylose, amylopectin, cellulose, and glycogen.

Heteropolysaccharides are composed of different types of monosaccharides or their derivatives.

64
Q

Pourquoi le glycogène est il plus pratique que le glucose pour stocker l’énergie ?

A

glycogen insoluble donc ne provoque pas d’explosion osmotique

65
Q

Quelles différences et similarités entre cellulose et chitin ?

A

Chitine a du nitrogen. Pareil que cellulose mais avec un Oh sur chaque monomere remplacé par NH

66
Q

Quelles liaisons noncovalentes sont les plus importantes dans la cellulose ?

A

.

67
Q

Comment l’héparine arrête la coagulation ?

A

En se liant à anithrombin qui est anticoagulant naturel et en catalysant sa réaction de 2000x.

68
Q

Quelle type de liaison entre glycans et protéines ?

A

.

69
Q

Pourquoi la sérine est elle cool pour les liaisons avec les carbohydrates ?

A

car liaison glycosidiques se fait avec condensation de thiol.

70
Q

Les oligosaccharides dans les glycoprotéines ont une information biologique importante. Laquelle ?

A

jouent un rôle dans la reconnaissancedescellulles par virus bactéries leukocytes etc

71
Q

Donner quelques glycoprotéines.

A

.

72
Q

Les glycoprotéines sont elles plus intracellulaires ou extracellulaires ? pourquoi ?

A

.Extracellulaires, car rôle de reconnaissance et signalisation.

73
Q

Pourquoi les triglycérides sont de tellements bons stockers d’energie ?

A

Acide gras et glycerol.

74
Q

Pourquoi est-ce que les lipides de stockage ne peuvent pas être membrainaires ?

A

.Ne sont pas amphipatiques

75
Q

Pourquoi l’emplacement du phosphatidylinositol est critique pour ses fonctions ?

A

Car c’est un signal INTRACELLULAIRE

76
Q

Qu’est-ce que les prostaglandines ?

A

.Ce sont des hormones, médiateurs chimiques.

77
Q

L’aspirine : quel fonctionnement ?

A

Bloque la formation de prostaglandines en désactivant l’enzyme cyclooxygenase.

78
Q

Sur une séquence d’aa ou se trouvera sans doute le beta turn ?

A

Aux prolines

79
Q

ou sont situés les aa polaires ? non polaire ?

A

Polaire à l’ext non polaires à l’int.

80
Q

Alpha helix : how many residues per turn and how many angstrom per turn ?

A
  1. 6 residues per turn.

5. 4 angstrom per turn.

81
Q

Ou est-ce que la tripsine coupe ? La chimotrypsin ?

A

Lys/arg pour tripsin, aromatiques pour la chimo.

82
Q

Dans le sang que provoque la diff de ph entre poumons et tissus ?

A

augmente l’efficacité du transport d’oxygene.

Biochimie (23 decks)

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