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Biochimie > 7. Enzymes > Flashcards

7. Enzymes Flashcards

1
Q

Quel est le role principal des enzymes ?

A

La plupart des réactions dans l’organisme sont catalysées par ces dernières.

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2
Q

Est-ce que les enzymes marchent toujours sans aide ?

A

FAUX : parfois besoin de coenzymes et cofacteurs (molécules et non protéines).

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3
Q

Donner deux facteurs généraux qui influent l’activité des enzymes.

A

Température et pH.

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4
Q

Donner quelques ions inorganiqes servants de cofacteurs.

A

Zn2+ fe2+ mn2+ mg2+

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5
Q

D’ou proviennent généralement ces cofacteurs ?

A

Des vitamines, obtenues du régimes. ( ex B2, B12).

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6
Q

Donner des exemples de coenzymes.

A

NADPH et ATP

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7
Q

Rappeler le pouvoir de NADPH.

A

Redox currency.

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8
Q

Donner les 6 types d’enzymes, selon les réactions que elles catalysent.

A 
Oxydoreductase, 
Transferase,
Hydrolase,
Lyases,
Isomerases,
Ligases.
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9
Q

Les enzymes peuvent acélérer les réactions de combien ?

A

10^5 à 10^7 ! Mais ne change pas l’équilibre de la réaction, elles baissent juste Ea.

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10
Q

Qu’est-ce que le ES complex ?

A

Enzyme-substrate : quand substrat s’attache au site actif de l’enzyme, puis produit relâché laissant la place pour unn nouveau substrat.

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11
Q

Qu’est-ce que l’energie d’activation ?

A

Différence entre le niveau d’nergie de l’était initial et l’état de transition

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12
Q

Quel genre d’acides aminés retrouve ton généralement dans le site actif d’une enzyme.

A

Généralement polaires, ionisables comme Asp, Glu, His, Cys, Tyr Lys Arg Ser. (revoir pka)

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13
Q

Est-ce que les enzymes correspondent au induced fit model ?

A

Oui. Fixation du substrat = conformation change.

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14
Q

quand deux groupes réactifs sont proches l’un de l’autre…

A

La réaction est proportionellement plus rapide : en effet, l’entropie est réduite.

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15
Q

Donner des exemples de méchanismes de catalisations pour les enzymes.

A

catalysation par réduction d’entropie (adenylate kinase) (NON COVALENT)

catalysation par acides bases (serines proteases)

catalysation covalente (Chymotripsin)

catalysation par ion metallique (carbopeptidase A)

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16
Q

Quand est-ce que la catalyse est active de manières optimale ?

A

A des valeurs spécifiques de T et pH.

17
Q

Qu’indique la constante de réaction K?

A

Plus K grand, plus fort les deux molécules sont liées.

18
Q

Qu’est-ce que des groupements prostethiques ?

A

Cofacteurs associés en permanence à l’enzyme.

19
Q

Apoenzyme (inactif) + cofacteur = ?

A

Holoenzyme (actif)

20
Q

Donner la “Law of mass action”

A

La vitesse de réaction est proportionelle au produit des concentrations des réactifs utilisés.

21
Q

Donner la formule de M-Menten

A

v= d[P]/dt = Vmax[S]/(Km+[S])

22
Q

Qu’est-ce que Km dans l’équ de MM ?

A

Il s’agit de la concentration du substrat à laquelle la vitesse = 1/2 vmax.

23
Q

Quand atteint on Vmax ‘

A

Aux concentrations maximm (saturées) des substrats et donc que chaque enzyme est attachée à un substrat.

24
Q

Vmax = ?

A

kcat*[E]0

[E]0 concentration de l’enzyme initiale.

25
Q

Avec quel facteur la vitesse de réaction augmente ?

A

Avec la concentration du substrat. D’ou Vmax = kcat[E]0

26
Q

[E]+[ES]=?

A

[E]0

27
Q

Qu’est ce que kcat ?

A

Le turnover number, c’est le nombre maximum de molécules de substrat qui seront converties en produit par enzyme par seconde. Définit la vitesse max du coup. En s^-1.

28
Q

Qu’est-ce que la constante de spécificité ?

A

C’est Kcat / Km. Ne peut pas être plus grand que la limite de diffusion controlée (10’9 à 10’8 M^-1*s^-1)

29
Q

En quoi un double reciprocal plot est utile ?

A

Pour analyser des cinétiques à deux substrats. La pente indique km/Vmax.

30
Q

Qu’est-ce que l’inhibition compétitive ?

A

Les inhibiteurs se fixent sur le site active. VMAX NE CHANGE PAS. Km augmente. N’affecte pas la caalyse. Km = aKm donc avec a const.

31
Q

Inhibition non compétitive ?

A

Inhibiteurs se fixent sur un site séparé, seulement APRES que ES complex formé. Affecte catalyse, mais pas la fixation du substrat. Vmax et Km diminuent d’un facteur alpha.

32
Q

Inhibitation Mixte ?

A

Des inhibiters se fixent sur un site séparé, affectant la catalyse ET la fixation du susbstrat. Vm et Vmax sont diminuées

33
Q

Inhibition irréversible ?

A

Fixation permanente, enzyme désactivée.

34
Q

Rétrocontrole ?

A

Le produit de la catalyse de la réaction provoque une inhibition de ladite enzyme qui a fait cette catalyse.

35
Q

Qu’est-ce que la régulation allostérique chez les enzymes ?

A

Le substrat sert aussi de stimulateur (homotropic enzyme) et change conformation d’autres sites actifs. Courbe sigmoide.

36
Q

Exemples de modifications covalentes ?

A

PAAMU

phospho
acety
adenyl
methyl
ubi

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