7. Enzymes Flashcards
Quel est le role principal des enzymes ?
La plupart des réactions dans l’organisme sont catalysées par ces dernières.
Est-ce que les enzymes marchent toujours sans aide ?
FAUX : parfois besoin de coenzymes et cofacteurs (molécules et non protéines).
Donner deux facteurs généraux qui influent l’activité des enzymes.
Température et pH.
Donner quelques ions inorganiqes servants de cofacteurs.
Zn2+ fe2+ mn2+ mg2+
D’ou proviennent généralement ces cofacteurs ?
Des vitamines, obtenues du régimes. ( ex B2, B12).
Donner des exemples de coenzymes.
NADPH et ATP
Rappeler le pouvoir de NADPH.
Redox currency.
Donner les 6 types d’enzymes, selon les réactions que elles catalysent.
Oxydoreductase, Transferase, Hydrolase, Lyases, Isomerases, Ligases.
Les enzymes peuvent acélérer les réactions de combien ?
10^5 à 10^7 ! Mais ne change pas l’équilibre de la réaction, elles baissent juste Ea.
Qu’est-ce que le ES complex ?
Enzyme-substrate : quand substrat s’attache au site actif de l’enzyme, puis produit relâché laissant la place pour unn nouveau substrat.
Qu’est-ce que l’energie d’activation ?
Différence entre le niveau d’nergie de l’était initial et l’état de transition
Quel genre d’acides aminés retrouve ton généralement dans le site actif d’une enzyme.
Généralement polaires, ionisables comme Asp, Glu, His, Cys, Tyr Lys Arg Ser. (revoir pka)
Est-ce que les enzymes correspondent au induced fit model ?
Oui. Fixation du substrat = conformation change.
quand deux groupes réactifs sont proches l’un de l’autre…
La réaction est proportionellement plus rapide : en effet, l’entropie est réduite.
Donner des exemples de méchanismes de catalisations pour les enzymes.
catalysation par réduction d’entropie (adenylate kinase) (NON COVALENT)
catalysation par acides bases (serines proteases)
catalysation covalente (Chymotripsin)
catalysation par ion metallique (carbopeptidase A)
Quand est-ce que la catalyse est active de manières optimale ?
A des valeurs spécifiques de T et pH.
Qu’indique la constante de réaction K?
Plus K grand, plus fort les deux molécules sont liées.
Qu’est-ce que des groupements prostethiques ?
Cofacteurs associés en permanence à l’enzyme.
Apoenzyme (inactif) + cofacteur = ?
Holoenzyme (actif)
Donner la “Law of mass action”
La vitesse de réaction est proportionelle au produit des concentrations des réactifs utilisés.
Donner la formule de M-Menten
v= d[P]/dt = Vmax[S]/(Km+[S])
Qu’est-ce que Km dans l’équ de MM ?
Il s’agit de la concentration du substrat à laquelle la vitesse = 1/2 vmax.
Quand atteint on Vmax ‘
Aux concentrations maximm (saturées) des substrats et donc que chaque enzyme est attachée à un substrat.
Vmax = ?
kcat*[E]0
[E]0 concentration de l’enzyme initiale.
Avec quel facteur la vitesse de réaction augmente ?
Avec la concentration du substrat. D’ou Vmax = kcat[E]0
[E]+[ES]=?
[E]0
Qu’est ce que kcat ?
Le turnover number, c’est le nombre maximum de molécules de substrat qui seront converties en produit par enzyme par seconde. Définit la vitesse max du coup. En s^-1.
Qu’est-ce que la constante de spécificité ?
C’est Kcat / Km. Ne peut pas être plus grand que la limite de diffusion controlée (10’9 à 10’8 M^-1*s^-1)
En quoi un double reciprocal plot est utile ?
Pour analyser des cinétiques à deux substrats. La pente indique km/Vmax.
Qu’est-ce que l’inhibition compétitive ?
Les inhibiteurs se fixent sur le site active. VMAX NE CHANGE PAS. Km augmente. N’affecte pas la caalyse. Km = aKm donc avec a const.
Inhibition non compétitive ?
Inhibiteurs se fixent sur un site séparé, seulement APRES que ES complex formé. Affecte catalyse, mais pas la fixation du substrat. Vmax et Km diminuent d’un facteur alpha.
Inhibitation Mixte ?
Des inhibiters se fixent sur un site séparé, affectant la catalyse ET la fixation du susbstrat. Vm et Vmax sont diminuées
Inhibition irréversible ?
Fixation permanente, enzyme désactivée.
Rétrocontrole ?
Le produit de la catalyse de la réaction provoque une inhibition de ladite enzyme qui a fait cette catalyse.
Qu’est-ce que la régulation allostérique chez les enzymes ?
Le substrat sert aussi de stimulateur (homotropic enzyme) et change conformation d’autres sites actifs. Courbe sigmoide.
Exemples de modifications covalentes ?
PAAMU
phospho acety adenyl methyl ubi
