2.2 Peptides et protéines Flashcards

1
Q

Combien existe-il de peptides essentiels a notre organisme ?

A

environ 200

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2
Q

Qu’est-ce que les limitations stériques ?

A

Il s’agit des angles entre les liaisons peptides d’une chaine polypeptidiques qui sont limités dans leurs valeurs en raison de la répulsion stérique.

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3
Q

Qu’est-ce que le amino acid residue ?

A

Il s’agit de la portion de l’acide aminé original qui reste dans le peptide.

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4
Q

Qu’est-ce qu’un oligopeptide ?

A

Il s’agit d’un court peptide.

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5
Q

Pourquoi est-ce qu’un petit peptide peut avoir plusieurs isomères de constitution ?

A

Parce que le N-terminus est distinct du C-terminus ?…

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6
Q

Comment peuvent se produire des peptides cycliques et ou les trouve-t-on surtout ?

A

Quand le N-terminus se lie au C-terminus d’un même peptide. On retrouve ce genre de peptide surtout dans les microrganismes.

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7
Q

Définir crude extract.

A

liquide obtenu en cassant des cellules, contenant d’énormes quantités de protéines.

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8
Q

Donner les différentes vitesses de centrifugation ainsi que le surnageant qui en aboutit.

A

LS 1000G : Cell nuclei, cytoskeleton
MS 20 000G : mitochondria, lysozomes, peroxisomes.
HS 80 000 G: microsomes, vesicles
VHS 150 000G :ribosomes, viruses, large macromolecules.

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9
Q

De quoi dépend la vitesse de sédimentation d’une protéine ?

A

Masse, forme, densité, densité de la solution.

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10
Q

Quels sont les deux types de sédimentation ?

A

Velocity (vitesse/forme)

Equilibrum (densité)

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11
Q

Qu’est-ce que le salting-out (“relarguage”) ?

A

Méthode pour précipiter une protéine, avec l’addition d’un sel neutre à ne solution de protéines, accentuant les liaisons hydrophobes et causant une aggrégation des protéines.

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12
Q

Qu’est-ce que la dyalisis ?

A

Séparation des protéines selon leur taille, via une membrane semiperméable.

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13
Q

Donner les trois types de matrices

A

Ion exchange (cation ou anion) : retient les molécules de charges opposées

Gel-filtration : molécules trop petites retardées par le gel

Affinity Chromatography : certaines molécules se lient à la matrice de façon covalente.

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14
Q

Qu’est-ce qui détermine si une protéine est chargée négativement ou positivement à un certain PH ?

A

Fraction de groupes acides ou basiques dans une protéine. Et quand pH = pI, la protéine est neutre.

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15
Q

Que fait l’électrophorèse ?

A

Séparation de protéines basée sur la migration de protéines chargées dans un champ électrique. Permet d’estimer le nombre de protéines différentes dans une solution, de déterminer un degré de pureté d’une préparation, première étape des Western Blot.
Se fait dans un gel.

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16
Q

Quelle est la formule associée à l’électrophorèse ?

A

mu = v/E = Z/f

17
Q

Qu’est-ce que la SDS page ?

A

Il s’agit d’ une electrophorese ou les protéines sont enrobées de SDS (sodium dodecyl Sulfate) qui dénature les protéines pour que sa taille soit proportionelle a son poids et rend leur migration entièrement dépendante de la taille.

18
Q

Quel colorant utilise t on pour colorier le gel de l’électrophorèse ?

A

Coomassie blue.

19
Q

Qu’est-ce qu’a l’electrophorese deux-dimentionelle de particulier ?

A

Les protéines sont séparées selon deux propriétés, généralement point isoélectrique et masse.