3.1 La structure générale des protéines Flashcards
Qu’est-ce que le native fold ?
Il s’agit de la structure 3d de la protéine.
Donner les différentes interactions qui permettent une telle structure 3d.
Liens hydrogènes (N-H et C=O-H) VdW entre tous les atomes Liaisons ioniques (bonts salins etc) Effet hydrophobique (augmentaiton de l'entropie nette).
Qu’implique la formation d’une nouvelle liaison H ?
Cela implique le cassage d’une liaison de ce même atome avec une molécule d’eau.
Quelle est la conformation générale des groupes peptidiques (cis ou tans) et quel est son avantage ?
Généralement trans: minimise la répulsion stérique entre les chaines latérales.
Dans un peptide, quelle liaison ne peut faire des rotations librement ?
La liaison C-N ne peut pas. En revanche, N-Calpha et Calpha-C peut.
Que sont les angles dièdres d’une protéine ?
Les angles formés entre les plans d’atomes de cette protéine (ramachandran etc)
Que montre un Ramachandran plot ?
Il montre les différents angles dièdres possibles et donc toutes les structures possibles d’une protéines. certaines configurations ne sont pas possibles en raison de l’encombrement stérique de la protéine, d’autres sont plus favorables car favorisent la création de liaisons H dans la protéine.
