5. Fonctions des protéines.

Question 1

Que peut-il se passer lorsque un ligand s’attache à une protéine ?

Answer 1

Il peut avoir un changement conformationnel.

Question 2

Quelles sont les premières protéines dont la structure 3d a été découverte ?

Answer 2

Hémo et myoglobines.

Question 3

Qu’est-ce que la myoglobine ?

Answer 3

Il s’agit d’une protéine avec un groupement heme qui attache l’oxygène. 1 heme attache 1 oxy.

Question 4

Quel atome métallique contient l’heme ?

Answer 4

fe2+

Question 5

Par quelle constante est décrite l’attachement de l’o2 à la myoglobine ?

Answer 5

Dissociation constant Kd = ka/kd (ka et kd rate constants for assoc and dissoc)

Question 6

What type of function is the fraction of binding sites occupied by a ligand ?

Answer 6

It’s hyperbolic.

Question 7

When half the binding sites are occupied by the ligand (theta = 0.5), what is the pression of o2 ?

Answer 7

we have pO2=Kd=P50

Question 8

What is hemoglobine ?

Answer 8

Contains 4 heme molecules (bind up to 4 O2). Has 2 interchangable structures T and R.

Question 9

Comment qualifier la fixation de l’oxigène sur Hb ? Quelle est la courbe d’un tel attachement ?

Answer 9

Elle est à lafois allostérique et coopérative.

La courbe est sigmoide. (même courbe que symbole intégrale)

Question 10

Sur les protéines allostériques, comment se comporte le ligand ?

Answer 10

Il se comporte comme un modulateur sur l’affinité (effet homotrope, le ligand modifie dans ce cas l’affinité des autres sites de fixation)

Question 11

A quoi sert un Hill plot ?

Answer 11

Il permet de décrire quantitativement la fixation coopérative des ligands.

Question 12

Qu’est-ce que le coefficient de Hill nh ?

Answer 12

Il indique le degré de coopérativité (si nh>1, coop si = 1 n’y en a pas ex Myoglobine.) nh est toujours plus petit que le nombre de sites de fixation.
nh est la pente de l’équation log(the/1-the)=nlog[l]-logKd

Question 13

Quelle est la valeur maximale de nh pour l’hemoglobine ?

Answer 13

3.

Question 14

Quelle est la conformation du model concerté de la fixation coopérative ? Pour la séquentielle ?

Answer 14

Toutes les sous unités adoptent la même conformation sur la fixation du ligand. Pour la séquentielle, chaque sous unité change sa configuration indépendemment des autres sous unités.

Question 15

L’hémoglobine ne s’attache pas que à O2. Quelles autre molécules ?

Answer 15

H+ et CO2 (formation de paires d’ions qui stabilisent l’état T, diminuant l’affinité de heme pour O2.)

Question 16

L’hémoglobine se fixe au CO2 à deux endroits différents. lesquels ?

Answer 16

heme and and n terminal end.

Question 17

Qu’est-ce que l’effet de Bohr ?

Answer 17

Effet produit par le pH et la concentration de CO2 sur la fixation et le relachement de l’Oxygène par l’hémoglobine. Si ph bas, C terminal de l’histidine est protonée et transition vers T (O2 release).

Question 18

Qu’est-ce que le carbamino terminal residue ?

Answer 18

Il s’agit du truc issu de la fixation du CO2 sur les 4 amino terminaux de l’heme, qui favorise état T (participe à l’effet de Bohr).

Question 19

Par quelle molécule est aussi régulée la fixation d’O2 sur l’heme ?

Answer 19

2,3 biphosphoglycerate (stabilise T state).

Question 20

Quelle est la particularité de l’hémoglobine foetale HBF ?

Answer 20

Elle est bien plus réceptive à l’oxygène !

Question 21

Quelles différences entre HBF et HBA ?

Answer 21

Gamma chain residues au lieu de beta chez HBF. Résidu 143 est sérine et non histidine chez HBF.

Question 22

A quoi est due la sickle cell disease ?

Answer 22

AA substitution de Glu6 devient Val6 dans la chaine bêta de HBF.

Question 23

Qu’entraine une déficience strucuturelle de l’hemoglobine ? Exemples sv.

Answer 23

Donne des maladies génétiques hemoglobinopathies. Thalassemias. Surtout la beta qui cause les maladies. (car 2fois moins d’allèles codants).

Question 24

Sur quel chromosome se situe les allèles Hbeta et Halpha ?

Answer 24

Beta : 11 alpha : 16