Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Sciences bio > RE et maturation cellulaire > Flashcards

RE et maturation cellulaire Flashcards

You may prefer our related Brainscape-certified flashcards:
Biology 101 flashcards
1
Q

À quoi correspond le réticulum endoplasmique?

A

Le réticulum endoplasmique est un organite de la cellule dont la membrane est connectée à celle du noyau, et qui forme un labyrinthe réticulé de tubules ramifiés et de sac aplatis. Tous les tubules et sacs sont interconnectés.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Avec quoi la membrane du RE est elle en continuité avec?

A

Membrane externe du noyau

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

En étant liés entre eux, les repliements du RE forme un même espace. Comment se nomme-t-il?

A

Lumière du RE (citerne du RE)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Quelles sont les 2 régions distinctes du RE?

A

RE rugueux et RE lisse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quels sont les rôles du RE?

A

Biosynthèse des protéines et homéostasie des lipides, stockage de calcium

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Quels sont les rôles du RER?

A
  • Site de production et de maturation des protéines de la plupart des organites cellulaires
  • Production des protéines sécrétées à l’extérieur de la cellule et de la lumière des organites
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Que contient le RER de plus que le REL?

A

Ribosomes (donnent l’apparence rugueuse)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Quels sont les rôles du REL?

A
  • Localisation de nombreuses enzyme impliquées dans le métabolismes des lipides et la production des hormones à partir du cholestérol
  • Localisation des enzymes de détoxification
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Dans quelle type de cellule le rôle de stockage du calcium du RE est le plus important?

A

Les cellules musculaires (REL est appelé réticulum sarcoplasmique)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Quel est la fonction du calcium dans la contraction musculaire

A

Lors de la contraction musculaire, une petite quantité de Ca2+ entre dans la cellule ce qui active un largage massif en provenance du RE. Le Ca2+ libéré peut alors favoriser la contraction du sarcomère. Suite à la contraction une grande partie du Ca2+ retourne dans le RE et le reste ressort de la cellule.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Quel est l’objectif des médicaments de la classe des bêta-bloquants?

A

Empêcher le Ca2+ de jouer son rôle en bloquant le récepteur favorisant son entrée initiale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

À quoi correspond la structure primaire d’une protéines?

A

Séquence d’acides aminés liés par des liens peptidiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Que retrouve-t-on aux extrémités de la séquence d’acides aminés de la structure primaire d’une protéine?

A
  • Extrémité amino terminale: Groupement aminé (NH2)

- Extrémité carboxy terminale: Groupement carboxyle (COOH)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Que permet la structure secondaire d’une protéine (hélice alpha)?

A

Rend les protéines hydrophiles et lipophiles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Que permet la structure tertiaire d’une protéine (feuillet bêta)?

A

Rend les protéines plus hydrophiles

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Quels sont les 2 natures que peuvent être les protéines néo-synthétisées qui pénètrent dans le RE?

A
  • Soluble: En solution dans la lumière du RE (ex: insuline)

- Membranaire: Liées à la membrane par une séquence transmembranaire (Récepteur au LDL)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Quels sont les 2 modes de translocation?

A

Co-traductionnelle et post-traductionnelle

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

Qu’est-ce que la translocation co-traductionnelle?

A

La protéines pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Qu’est-ce que la translocation post-traductionnelle?

A

La protéine pénètre dans le RE après avoir été produite.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Qu’est-ce que la séquence signal du RE (peptide signal)?

A

Cela s’agit d’une suite de quelques acides aminés, localisée dans la partie amino(NH2)-terminale de la protéine, et qui indique aux systèmes de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyée.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Que se passe-t-il lorsque les protéines solubles et les protéines résidentes du RE possédant un peptide signal entrent dans le RE?

A

Le peptide signal est retiré à l’aide du signal peptidase (enzyme)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Vrai ou faux? Il existe différents peptides signaux pouvant s’attacher aux protéines dépendant de l’organite ciblé

A

Vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Quels sont les 3 facteurs jouant un rôle déterminant dans la translocation co-traductionnelle?

A
  • Protéine SRP (se fixe sur la séquence signal)
  • Récepteur de la protéine SRP (lié à la membrane du RE côté cytosol et fixe le complexe SRP-Séquence signal)
  • Translocon (Sec61) (canal à travers lequel la protéine passe dans le RE)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Quelle est la séquence des événements de la translocation en lien avec les facteurs?

A

La protéine SRP se fixe d’abord sur le peptide signal, puis elle peut se fixer sur le récepteur SRP, emmenant ainsi le complexe protéine en cours de synthèse+ribosome proche d’un translocon, à travers lequel la protéine est poussée au cours de l’assemblage d’acides aminés.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

De quoi est formé le canal du translocon Sec61?

A

Un ensemble d’hélices alpha

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Que se passe-t-il au niveau du translocon Sec 61 à l’arrivée d’une protéine?

A

Elle pousse le bouchon protégeant l’entrée du canal, ce qui lui permet de passer à l’aide d’une protéine SRP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

Lors de la translocation co-traductionnelle, quel est l’élément fournissant l’énergie nécessaire au passage de la protéine à travers la membrane?

A

C’est le ribosome qui fournit cette énergie (ATP) et qui “pousse” la protéine au cours de la synthèse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

Quelles sont les sources d’énergie nécessaires à la translocation post-traductionnelle?

A

Protéines accessoires (Complexe Sec 62 à 71) et la protéine chaperonne BiP qui utilise l’énergie de l’ATP pour “tirer” la protéine à travers la membrane

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

Où retrouve-t-on les ribosomes et les éléments nécessaires à la translocation (SRP) lorsqu’ils ne sont pas utilisés?

A

Dans le cytoplasme où ils sont recyclés

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

Vrai ou faux? Un ribosome utilisé pour la translocation co-traductionnelle ne peut jamais être utilisé pour la post-traductionnelle.

A

Faux, le recyclage des ribosomes dans le cytoplasme permet les 2 types de translocation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

Que permet le recyclage de la protéine SRP?

A

Permet de participer au recrutement successif de plusieurs protéines en cours de synthèse.

32
Q

Qu’est-ce qu’un polyribosome?

A

Un polyribosome correspond à un ARN messager qui serait engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus.

33
Q

Quelle est la particularité que possèdent les protéines résidentes du RE à 1 passage transmembranaire?

A

Elles possèdent une séquence appelée signal d’arrêt du transfert localisée au site d’ancrage. Elle sert de domaine transmembranaire

34
Q

Comment se déroule le recrutement et l’insertion d’une protéine résidente du RE à 1 passage transmembranaire?

A

La SRP se fixe au peptide signal situé à l’extrémité amino-terminale de la protéine, la protéine entre dans le translocon par cette extrémité, puis le signal peptide est clivé par la signal peptidase. La séquence d’arrêt du transfert bloque la protéine dans la membrane et la fin de la protéine (extrémité carboxyterminale) reste dans le cytoplasme.

35
Q

Vrai ou faux? Les protéines transmembranaires résidentes du RE ont toujours leur extrémité amino-terminale dans la lumière du RE et l’extrémineté carboxy-terminale dans le cytoplasme.

A

Vrai

36
Q

Quelle est la particularité des protéines non résidentes du RE, mais qui entrent dans le RE?

A

Elles ne possèdent pas de peptide signal. Ainsi, la SRP se lie à une séquence signal interne qui sert aussi d’ancrage membranaire

37
Q

Vrai ou faux? Comme les protéines résidentes du RE, les protéines non-résidentes sont toujours orienté de la même façon dans la membrane (NH2 dans la lumière du RE et COOH dans le cytoplasme).

A

Faux, ce type de protéine peut avoir les 2 orientations

38
Q

Par quoi est déterminée l’orientation des protéines non-résidentes du RE dans la membrane du RE?

A

Par la charge des acides aminées de chaque côté de la séquence de transfert

39
Q

De quel côté les acides aminés des protéines non-résidentes chargés positivement sont-ils orientés?

A

Toujours vers le cytoplasme

40
Q

Par quoi sont formés la majorité des domaines transmembranaires des protéines membranaires et pourquoi?

A

Les domaines transmembranaires sont constitués d’hélices alpha. En effet, ces structures forment majoritairement des alignements hydrophobes qui s’incorporent plus facilement dans la bicouche lipidique qui compose les membranes, elle aussi hydrophobe.

41
Q

Vrai ou faux? Une protéine peut effectuer plus d’un passage à travers la membrane du RE.

A

Vrai

42
Q

Les segments transmembranaires d’une protéine à multiple passage sont hydrophobes ou hydrophiles?

A

Hydrophobe

43
Q

Combien y a-t-il d’étape au mécanisme de translocation des protéines à passages transmembranaires multiples?

A

4

44
Q

Quelle est la 1re étape du mécanisme de translocation des protéines à passages transmembranaires multiples?

A

La protéine en cours de synthèse est reconnue par la SRP grâce à la séquence signale de sa partie amino-terminale. La protéine commence à traverser le translocon du côté où les AA sont chargés négativement

45
Q

Quelle est la 2e étape du mécanisme de translocation des protéines à passages transmembranaires multiples?

A

La présence d’AA chargé positivement vient stopper la translocation de la 1re séquence signale qui est alors ancrée dans la membrane. Le translocon est fermé. Pendant ce temps, la SRP recrute une nouvelle séquence signale dont l’orientation des charges est inversée

46
Q

Quelle est la 3e étape du mécanisme de translocation des protéines à passages transmembranaires multiples?

A

L’orientation inversée des charges fait que cette fois-ci, l’extrémité N- terminale des protéines traverse le translocon en premier, ce qui forme une boucle dans le RE. L’arret de la transocation est réalisé grâce à la sequence d’arrêt de translocation et à ses differences de charge + et -.

47
Q

Quelle est la 4e étape du mécanisme de translocation des protéines à passages transmembranaires multiples?

A

La translocation de la première séquence d’arrêt a été terminée par la présence d’AA chargés positivement. La seconde séquence signale et la séquence d’arrêt sont ancrées dans la membrane et le translocon est refermé. De nouveau comme à l’étape 2, la SRP recrute une nouvelle séquence signale dont l’orientation des charges est inversée. Le processus se reproduit autant de fois que necessaire.

48
Q

Quel est l’un des rôle qu’occupe de nombreuses protéines transmembranaires à passage multiples?

A

Transporter les molécules à travers la membrane plasmique

49
Q

À quoi associe-t-on le rôle de transporteur en lien avec les protéines à passages transmembranaires multiples?

A

Ces transporteurs sont notamment associés au développement de la résistance aux médicaments dans les cellules cancéreuses qui, en produisant plus de ces transporteurs, se débarassent plus facilement des médicaments.

50
Q

Quelle est la modification que subisse les protéines suite à leur entrée dans le RE?

A

N-Glycosylation, ce qui correspond à l’ajout d’un oligosaccharide

51
Q

De quoi est formé l’oligosaccharide de la N-glycosylation?

A

N-acétylglucosamines, mannoses et de 3 glucoses

52
Q

À quoi se lie l’oligosaccharide lors de la N-glycosylation?

A

Il se lie à la chaine latérale de l’acide aminé Asparagine

53
Q

Quel est le rôle de la N-glycosylation?

A

L’ajout de l’oligosaccharide permet la validation de la structure de la protéine et participe au triage de protéine intervenant dans l’appareil de Golgi

54
Q

Où se trouve l’oligosaccharide de la N-glycosylation avant d’être transféré sur une protéine?

A

Il est attaché à un lipide spécial, le dodichol

55
Q

Quel est le nom du complexe enzymatique catalysant le transfert de l’oligosaccharide sur une protéine?

A

Oligosaccharyl transférase

56
Q

Vrai ou faux? le transfert de l’oligosaccharide du dodichol vers la protéine à N-glycosyler est un mécanisme énergivore.

A

Vrai

57
Q

Vrai ou faux? La N-glycosylation a aussi un rôle dans le repliement des protéines du RE.

A

Vrai

58
Q

Quelles sont les protéines chaperonnes se fixant sur les protéines incomplètement repliées contenant 1 seul glucose terminal sur l’oligosaccharide?

A

Calnexine et Calréticuline

59
Q

Quelle est la résultante d’une protéine chaperonne se liant à une protéine incorrectement repliée?

A

La protéine reste piégée dans le RE. Seulement l’élimination du dernier glucose par une glucosidase peut libérer la protéine de la calnexine

60
Q

Quel est le rôle de l’enzyme glycosyltransférase?

A

Il vérifier si la protéine est correctement repliée ou non

61
Q

Qu’arrive-t-il si l’enzyme glycosyltransférase découvre qu’une protéine est incorrectement repliée?

A

L’enzyme transfère un nouveau glucose sur l’oligosaccharide ce qui lui permet d’être immobilisé par la calnexine. Le processus se répète jusqu’à ce que la protéine soit correctement repliée.

62
Q

À quel endroit les protéines mal repliées se retrouvant dans la lumière du RE sont-elles adressées?

A

À un complexe translocateur de la membrane du RE

63
Q

Avec quoi les protéines mal repliées intéragissent-elles avant d’être exportées dans le cytoplasme?

A

Avec des chaperons dans la lumière du RE

64
Q

Qu’arrive-t-il aux protéines mal repliées exportées dans le cytosol?

A

Elles sont déglycosylées, ubiquitinylées et dégradées par les protéasomes

65
Q

Quelle est le nom du transporteur membranaire des cellules épithéliales leur permettant de sécréter des ions Cl- dans le glycocalix (mucus extracellulaire)?

A

Protéine CFTR (Cystic Fibrosis Transmembrane Regulator)

66
Q

Que permet l’apport en ions Cl- dans le glycocalix?

A

Permet son hydration pour le rendre plus fluide.

67
Q

Dans une cellule normale, quelle est le pourcentage des protéines bien repliées et transportées jusqu’à la membrane?

A

30%

68
Q

Dans le cas de la mucoviscidose (fibrose kystique) que se passe-t-il au niveau de la protéine CFTR?

A

Des mutations dans le gène de la CFTR font que la protéine est mal produite ou mal repliée. Le défaut de repliement (défaut de maturation) est le plus fréquent et fait en sorte que 90% des protéines sont dégradées par le protéasome.

69
Q

Quelles sont les conséquences découlant de la mutation du gène de la protéine CFTR?

A

Diminution de la production d’ions Cl- faisant en sorte que le mucus devient plus épais. Cela crée un environnement favorable au développement de micro-organismes pathogènes (infection à répétition)

70
Q

Quel est le rôle du Lumacaftor?

A

Il vise à augmenter l’envoie de protéines CFTR du RE vers la membrane, car même si elles sont mal repliées, elles peuvent fonctionner, mais moins efficacement. Mieux vaut des protéines mal repliées un peu fonctionnelles que pas de protéines du tout.

71
Q

Quel est le principe d’action du Lumacaftor?

A

Il fait croire au système de vérification que les protéines sont correctement repliées

72
Q

Que constituent les ancres Glycosylphosphatidyinositol (GPI)?

A

Ce sont un moyen d’ancrage en C-terminal de certaines protéines membranaires.

73
Q

Que fait intervenir l’attachement en C-terminal des ancres GPI?

A

Cet attachement fait intervenir un lien de type peptidique entre le NH2 de l’éthanolamine de l’ancre GPI (Glycolipide) et le COOH terminal de la protéine impliquée

74
Q

Vrai ou faux? Pour que l’attachement avec l’ancre GPI aie lieu, la protéines doit avoir un domaine transmembranaire en N-terminal qui sera clivé par une peptidase lors du transfert de l’ancre GPI.

A

Faux, domaine transmembranaire en C-terminal.

75
Q

Quels sont les 2 cas dans lesquels les ancres GPI jouent un rôle

A
  • Protéines devant être libérées de la cellule suite à un stimulus spécifique (phospholipase spécifique)
  • Directions des protéines dans les radeaux lipidiques

Sciences bio (40 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions