Cinétique enzymatique

Question 1

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique?

Answer 1

Relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits. Elle caractérise l’efficacité d’une enzyme.

Question 2

Quels sont les éléments qui influencent la vitesse d’une réaction?

Answer 2

• Concentration du substrat, de l’enzyme

- Conditions réactionnelles (pH, température)

Question 3

Comment la concentration de substrat influence-t-elle les réactions enzymatiques?

Answer 3

• Si la concentration est élevée, la réaction se fait plus rapidement
• Si la concentration est basse, elle se fait moins rapidement

Question 4

Comment la température influence-t-elle les réactions enzymatiques?

Answer 4

• Optimale entre 35°C et 40°C

- Au-delà de 40°C, il y a dénaturation des enzymes

Question 5

Comment le pH influence-t-il les réactions enzymatiques?

Answer 5

• Affecte la vitesse réactionnelle

- Affecte la dénaturation (conformation donnée par la structure tertiaire ou quaternaire) de l’enzyme

Question 6

Quelle est la réaction de base (Michaelis et Menten) définissant les réactions enzymatiques et que signifie chaque variable?

Answer 6

E + S <=> ES -> E + P (K1 se trouve entre la 1re et la 2e étape, K-1 entre la 2e et la 1re, K2 entre la 2e et la 3e)

• E: Enzyme
• S: Substrat (sera remplacé par P)
• ES: Complexe enzyme-substrat (nécessaire à la réaction, mais décomposé par la suite)
• P: Produit
• K1: Constante de formation de ES
• K-1: Constante de dissociation de ES
• K2: Constante de formation de E + P

Question 7

Que décrit l’équation de Michaelis-Menten:
V0 = Vmax[S]/(Km+[S]), où V0 est la vitesse initiale de réaction, Vmax est la vitesse maximale (illustrée par un plateau) et Km est la constante de Michaelis?

Answer 7

Elle décrit la variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration de substrat

Question 8

Quelle est la formule pour trouver la constant de Michaelis (Km)?

Answer 8

Km = (K-1 + K2)/K1

Question 9

Que représente la constante de Michaelis (Km)?

Answer 9

Elle reflète l’affinité de l’enzyme pour son substrat. Plus Km est petite, plus l’enzyme à une grande affinité pour son substrat et vice versa. Il s’agit aussi de la concentration de substrat à la moitié de la Vmax.

Question 10

Vrai ou faux? La vitesse de réaction est directement proportionnelle à la concentration d’enzyme présente.

Answer 10

Vrai

Question 11

Qu’est-ce que la représentation de Lineweaver-Burk?

Answer 11

• Il s’agit de la représentation en double inverse de l’équation de Michaelis-Menten où:
  1/V0 = Km/Vmax[S] + 1/Vmax
• L’intersection sur l’axe des x se fait à -1/Km
• L’intersection sur l’axe des y se fait à 1/Vmax

Question 12

Vrai ou faux? La cinétique enzymatique permet d’identifier un mécanisme réactionnel?

Answer 12

Faux

Question 13

Vrai ou faux? La plupart des réactions enzymatiques nécessitent plusieurs substrats et donnent plusieurs produits.

Answer 13

Vrai, ex: A + B <=> P +Q

Enzyme retire un élément à A qui devient P et le donne à B qui devient Q

Question 14

Complète la phrase: Plusieurs des réactions enzymatiques sont des réactions de ____ de groupement fonctionnel d’une molécule à l’autre?

Answer 14

Transfert

Question 15

Quels sont les 2 différents mécanismes des réactions à 2 substrats?

Answer 15

• Réactions séquentielles: Ordonnées et aléatoires

- Réaction Ping-Pong

Question 16

Qu’est-ce qui caractérise une réaction séquentielle ordonnée à 2 substrats?

Answer 16

La liaison du 1er substrat (leading) est requise pour la liaison du 2e substrats (following). La dissociation se fait aussi de façon ordonnée

Question 17

Qu’est-ce qui caractérise une réaction séquentielle aléatoire à 2 substrats?

Answer 17

Les 2 sites de liaison pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme, donc l’ordre de fixation n’a pas d’importance.

Question 18

Qu’est-ce qui caractérise une réaction ping-pong à 2 substrats?

Answer 18

• Elle implique une modification de l’enzyme (sert d’intermédiaire dans la modification des 2 substrats)
• Les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme