Inhibition enzymatique Flashcards
Qu’est-ce qu’un inhibiteur enzymatique?
Molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité en empêchant la formation du complexe ES et la séparation de l’enzyme et du produit (E+P)
Quels sont les 2 différents types d’inhibiteurs?
- Naturels (poisons, venins, etc.)
- Chimiques (drogues, médicaments)
Quels sont les 2 types d’inhibition enzymatique?
- Compétitive
- Non-compétitive
Que se passe-t-il dans le cas de l’inhibition compétitive?
L’inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel de l’enzyme de par sa ressemblance structural. Ainsi, il bloque le site actif de l’enzyme
Vrai ou faux? L’inhibition compétitive est une liaison réversible.
Vrai
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur la Vmax de la réaction enzymatique?
Aucun effet théoriquement si la concentration de substrat est assez élevée
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur le Km de la réaction enzymatique?
Il augmente le Km, donc vient diminuer l’affinité enzyme-substrat. Autrement dit, il faut une plus grande concentration de substrat pour atteindre la moitié de Vmax
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk?
Les droites de la réaction inhibée et non-inhibée se croisent sur l’axe des Y (Vmax identique), mais ne se croisent pas sur l’axe des X (Km différent). La valeur de Km est plus grande pour la droite inhibée.
Nomme un exemple d’un type d’inhibiteur compétitif et ce qu’il inhibe?
Les statines inhibent la synthèse du cholestérol endogène
En quoi consiste l’inhibition non-compétitive?
L’inhibiteur et le substrat se lient sur différents sites de l’enzyme. L’inhibiteur se lie soit à l’enzyme seule ou au complexe ES.
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non-compétitif sur la Vmax de la réaction enzymatique?
La Vmax va diminuer et l’augmentation de substrat n’aura aucun effet
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non-compétitif sur le Km de la réaction enzymatique?
L’inhibiteur n’interfère pas dans la liaison du substrat et de l’enzyme, donc le Km reste inchangé
Quel est l’effet de l’ajout d’un inhibiteur non-compétitif sur le graphique de Lineweaver-Burk?
La droite inhibée croise l’axe des Y beaucoup plus haut que la droite non-inhibée, car la Vmax est diminuée. Les 2 droites se croisent au même endroit sur l’axe des X, car Km reste inchangé
Nomme un exemple d’un type d’inhibiteur non-compétitif et ce qu’il inhibe?
Les bêta-lactamines (pénicilline) inhibent l’enzyme transpeptidase. Cela empêche la formation de la paroi cellulaire (formation du peptidoglycane), rendant leas protéines plus sensibles au choc osmotique
