Protéines: Structures et fonctions Flashcards
Quels sont les différents rôles que peuvent occuper les protéines de fonction?
- Catalyse
- Transport (lipide, oxygène, etc.)
- Régulation de l’expression génique
- Protection
- Enymes
- Etc.
Quel est le rôle des protéines de structure?
Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité (actine, collagène, kératine)
Étant une structure tridimensionnelle, en combien de niveau une protéine est-elle organisée?
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Qu’est-ce qui est établie par la structure d’une protéine?
Sa fonction
Que représente la séquence d’AA en plan rigide d’une protéine?
Sa structure primaire
Quelle extrémité de la chaîne d’AA d’une protéine est formée en premier et laquelle en dernier?
Extrémité N-terminale en premier et C-terminale en dernier
Que va entraîner une mutation dans le génome en lien avec la structure primaire d’une protéine?
La mutation va entraîner une modification de la structure primaire, ce qui entraînera une perte ou un gain dans la fonction de la protéine
Quelle est la conformation de la majorité des liens peptidiques?
Trans (chaînes latérale inversées l’une par rapport à l’autre)
En lien avec la structure plane du lien peptidique, quel est le caractère de la liaison?
Il s’agit d’une double liaison partielle formant une structure rigide et plane
Où retrouve-t-on les C alpha en lien avec la structure plane du lien peptidique?
De part et d’autre de la liaison peptidique
Qu’est-ce que le squelette peptidique?
Il s’agir de la chaîne principale d’une protéine incluant les atomes participant aux liens peptidiques et excluant les chaînes latérales
Vrai ou faux? La chaîne peptidique est statique.
Faux
Par quoi les angles de torsion de la chaîne peptidique sont-ils limités?
Par l’encombrement stérique des résidus des acides aminés (chaîne latérale)
À quoi correspondent les angles de torsion de la chaîne peptidique?
À la position la plus favorable et qui demande le moins d’énergie. Ils dépendent des forces de torsion et de la taille des chaînes latérales
Qu’est-ce qui est influencé par les forces de torsion?
La structure tridimensionnelle de la protéine
À quoi correspond la structure secondaire d’une protéine et qu’elles sont les 2 formes qu’elle peut prendre?
- Correspond à la torsion et à l’encombrement stérique d’une chaîne peptidique
- Peut prendre la forme d’hélice alpha ou de feuillet bêta
Quelles sont les particularités des hélices alpha?
- Structure en forme de spirale
- Stabilisé par des ponts hydrogènes
- Beaucoup retrouvés dans les protéines liant d’autres molécules
Quelles sont les particularités des feuillets bêta?
- Structure linéaire
- Stabilisé par des liaisons hydrogène entre des AA distants
- 2 configurations possibles: Parallèle ou antiparallèle
Quelle est la différence entre un feuillet bêta antiparallèle et un parallèle?
- Antiparallèle: Les 2 extrémités de la chaîne peptidique se retrouvent du même côté
- Parallèle: Les extrémités sont opposées formant ainsi une boucle
À quoi correspondent les motifs (structures supersecondaires)?
- Combinaison particulière des structures secondaires
- Un motif peut constituer une signature pour une fonction précise. Ex: alpha-boucle-alpha est un motif de liaison du calcium
À quoi correspond la structure tertiaire d’une protéine?
- Arrangement tridimensionnel de tous les acides aminés de la protéine
- Repliement global de toutes les structures secondaires et supersecondaires
- C’est la structure que l’on analyse
Quelles sont les 4 éléments permettant de stabiliser la structure tertiaire?
- Liaisons hydrophobes (liaisons de faible énergie permettant les changements de conformation)
- Forces électrostatiques (liaisons de faible énergie permettant les changements de conformation)
- Ponts disulfures
- Liaisons peptidiques
Quelles sont les particularités des domaines protéiques?
- Formés par les protéines de plus de 200 AA (structure supertertiaire)
- 1 chaîne de polypeptide
- Exercent des fonctions indépendantes (activité enzymatique, pore membranaire, interaction moléculaire, etc.)
À quoi correspond la structure quaternaire d’une protéine?
- Protéine globulaire multimérique (assemblage de plusieurs chaîne de polypeptides
- Décrit le nombre et la position des sous-unités (1 unité = 1 chaîne protéique). Ex: Hémoglobine = alpha2-bêta2
- Présence de plusieurs extrémités N et C terminale
Vrai ou faux? Le repliement des protéines est un processus simple.
Faux, complexe
Vrai ou faux? Les protéines sont dépendantes de leur structure primaire.
Faux
Qu’arrive-t-il aux protéines mal repliées?
Elles sont généralement dégradées, sinon il y a une accumulation de protéines mal repliés que l’on retrouve d’impliquée dans diverses maladies.
Quelles sont les caractérisques des protéines de strucutre fibreuses?
- Rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
- Insolubles dans l’eau (à ;’inverse des protéines globulaires)
- Constituants de la matrice extracellulaire
Quelles sont les caractéristiques du collagène, une protéine de structure?
- Protéine la plus abondante du corps (25%): os, peau, tendons, cartilages, dents, etc.
- Résistant et flexible
Quelles sont les particularités de la structure primaire du collagène?
- 30% glycine
- 15 à 30 % proline/hydroxyproline
- Relativement souple, car pas de carbone asymétrique
- Modification post-traductionnelle
Quelles sont les particularités de la structure secondaire du collagène?
- Hélice alpha particulière (3 AA/tour, soit moins de AA ce qui amène de la flexibilité)
- Répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l’hydroxyproline
- Les strucures secondaires s’associent entre elles pour former un triple hélice.
Quelles sont les particularités de la kératine?
- Superfamille des protéines surenroulées (environ 60 membres chez l’homme)
- Caractérisées par des répétitions en heptades: 2 hélices droites enroulées l’une autour de l’autre et 1 hélice particulière (super hélice gauche)
- Composant du cytosquelette (filament intermédiaire)
