Protéines: Structures et fonctions

Question 1

Quels sont les différents rôles que peuvent occuper les protéines de fonction?

Answer 1

• Catalyse
• Transport (lipide, oxygène, etc.)
• Régulation de l’expression génique
• Protection
• Enymes
• Etc.

Question 2

Quel est le rôle des protéines de structure?

Answer 2

Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité (actine, collagène, kératine)

Question 3

Étant une structure tridimensionnelle, en combien de niveau une protéine est-elle organisée?

Answer 3

4

Question 4

Qu’est-ce qui est établie par la structure d’une protéine?

Answer 4

Sa fonction

Question 5

Que représente la séquence d’AA en plan rigide d’une protéine?

Answer 5

Sa structure primaire

Question 6

Quelle extrémité de la chaîne d’AA d’une protéine est formée en premier et laquelle en dernier?

Answer 6

Extrémité N-terminale en premier et C-terminale en dernier

Question 7

Que va entraîner une mutation dans le génome en lien avec la structure primaire d’une protéine?

Answer 7

La mutation va entraîner une modification de la structure primaire, ce qui entraînera une perte ou un gain dans la fonction de la protéine

Question 8

Quelle est la conformation de la majorité des liens peptidiques?

Answer 8

Trans (chaînes latérale inversées l’une par rapport à l’autre)

Question 9

En lien avec la structure plane du lien peptidique, quel est le caractère de la liaison?

Answer 9

Il s’agit d’une double liaison partielle formant une structure rigide et plane

Question 10

Où retrouve-t-on les C alpha en lien avec la structure plane du lien peptidique?

Answer 10

De part et d’autre de la liaison peptidique

Question 11

Qu’est-ce que le squelette peptidique?

Answer 11

Il s’agir de la chaîne principale d’une protéine incluant les atomes participant aux liens peptidiques et excluant les chaînes latérales

Question 12

Vrai ou faux? La chaîne peptidique est statique.

Answer 12

Faux

Question 13

Par quoi les angles de torsion de la chaîne peptidique sont-ils limités?

Answer 13

Par l’encombrement stérique des résidus des acides aminés (chaîne latérale)

Question 14

À quoi correspondent les angles de torsion de la chaîne peptidique?

Answer 14

À la position la plus favorable et qui demande le moins d’énergie. Ils dépendent des forces de torsion et de la taille des chaînes latérales

Question 15

Qu’est-ce qui est influencé par les forces de torsion?

Answer 15

La structure tridimensionnelle de la protéine

Question 16

À quoi correspond la structure secondaire d’une protéine et qu’elles sont les 2 formes qu’elle peut prendre?

Answer 16

• Correspond à la torsion et à l’encombrement stérique d’une chaîne peptidique
• Peut prendre la forme d’hélice alpha ou de feuillet bêta

Question 17

Quelles sont les particularités des hélices alpha?

Answer 17

• Structure en forme de spirale
• Stabilisé par des ponts hydrogènes
• Beaucoup retrouvés dans les protéines liant d’autres molécules

Question 18

Quelles sont les particularités des feuillets bêta?

Answer 18

• Structure linéaire
• Stabilisé par des liaisons hydrogène entre des AA distants
• 2 configurations possibles: Parallèle ou antiparallèle

Question 19

Quelle est la différence entre un feuillet bêta antiparallèle et un parallèle?

Answer 19

• Antiparallèle: Les 2 extrémités de la chaîne peptidique se retrouvent du même côté
• Parallèle: Les extrémités sont opposées formant ainsi une boucle

Question 20

À quoi correspondent les motifs (structures supersecondaires)?

Answer 20

• Combinaison particulière des structures secondaires
• Un motif peut constituer une signature pour une fonction précise. Ex: alpha-boucle-alpha est un motif de liaison du calcium

Question 21

À quoi correspond la structure tertiaire d’une protéine?

Answer 21

• Arrangement tridimensionnel de tous les acides aminés de la protéine
• Repliement global de toutes les structures secondaires et supersecondaires
• C’est la structure que l’on analyse

Question 22

Quelles sont les 4 éléments permettant de stabiliser la structure tertiaire?

Answer 22

• Liaisons hydrophobes (liaisons de faible énergie permettant les changements de conformation)
• Forces électrostatiques (liaisons de faible énergie permettant les changements de conformation)
• Ponts disulfures
• Liaisons peptidiques

Question 23

Quelles sont les particularités des domaines protéiques?

Answer 23

• Formés par les protéines de plus de 200 AA (structure supertertiaire)
• 1 chaîne de polypeptide
• Exercent des fonctions indépendantes (activité enzymatique, pore membranaire, interaction moléculaire, etc.)

Question 24

À quoi correspond la structure quaternaire d’une protéine?

Answer 24

• Protéine globulaire multimérique (assemblage de plusieurs chaîne de polypeptides
• Décrit le nombre et la position des sous-unités (1 unité = 1 chaîne protéique). Ex: Hémoglobine = alpha2-bêta2
• Présence de plusieurs extrémités N et C terminale

Question 25

Vrai ou faux? Le repliement des protéines est un processus simple.

Answer 25

Faux, complexe

Question 26

Vrai ou faux? Les protéines sont dépendantes de leur structure primaire.

Answer 26

Faux

Question 27

Qu’arrive-t-il aux protéines mal repliées?

Answer 27

Elles sont généralement dégradées, sinon il y a une accumulation de protéines mal repliés que l’on retrouve d’impliquée dans diverses maladies.

Question 28

Quelles sont les caractérisques des protéines de strucutre fibreuses?

Answer 28

• Rôle primordial dans le maintien de l’intégrité tissulaire
• Insolubles dans l’eau (à ;’inverse des protéines globulaires)
• Constituants de la matrice extracellulaire

Question 29

Quelles sont les caractéristiques du collagène, une protéine de structure?

Answer 29

• Protéine la plus abondante du corps (25%): os, peau, tendons, cartilages, dents, etc.
• Résistant et flexible

Question 30

Quelles sont les particularités de la structure primaire du collagène?

Answer 30

• 30% glycine
• 15 à 30 % proline/hydroxyproline
• Relativement souple, car pas de carbone asymétrique
• Modification post-traductionnelle

Question 31

Quelles sont les particularités de la structure secondaire du collagène?

Answer 31

• Hélice alpha particulière (3 AA/tour, soit moins de AA ce qui amène de la flexibilité)
• Répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l’hydroxyproline
• Les strucures secondaires s’associent entre elles pour former un triple hélice.

Question 32

Quelles sont les particularités de la kératine?

Answer 32

• Superfamille des protéines surenroulées (environ 60 membres chez l’homme)
• Caractérisées par des répétitions en heptades: 2 hélices droites enroulées l’une autour de l’autre et 1 hélice particulière (super hélice gauche)
• Composant du cytosquelette (filament intermédiaire)