Propiedades generales del receptor-ligando Flashcards
Estructura de dominio de inmunoglobulina con cadenas β paralelas formando un par de hojas β, donde los aminoácidos hidrófobos están orientados hacia el interior y los hidrófilos interactúan con el ambiente. Estas hojas β están estabilizadas por interacciones hidrófobas y enlaces disulfuro intracadena.
Estructura de sándwich β del dominio de inmunoglobulina
Regiones polipeptídicas poco plegadas en los extremos de las hojas β de los dominios de inmunoglobulina que permiten variabilidad sin alterar la estructura general de la molécula y contienen las regiones determinantes de la complementariedad (CDR) en el BCR.
Bucles en los dominios de inmunoglobulina
Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que contienen el dominio de inmunoglobulina y participan en funciones de reconocimiento o adhesión celular, derivadas de un gen común.
Superfamilia de inmunoglobulinas
Proteína transmembrana del sistema inmunológico adaptativo que existe en formas unidas a la membrana y secretadas, consistiendo en dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras idénticas. Su forma soluble se produce tras la estimulación antigénica.
Receptor de células B (BCR)
Forma soluble del BCR que se sintetiza tras la estimulación antigénica de la célula B y cuya estructura permite la unión específica al antígeno.
Anticuerpo
Receptor de antígeno del sistema inmunológico adaptativo que siempre se encuentra unido a la membrana y reconoce antígenos en la superficie de células presentadoras de antígenos en un complejo con moléculas del sistema inmunitario.
Receptor de células T (TCR)
Receptor innato soluble que circula en los fluidos tisulares y reconoce patrones moleculares asociados a patógenos, como carbohidratos específicos de la superficie microbiana.
Lectina de unión a manosa (MBL)
Familia de receptores innatos que pueden encontrarse unidos a la membrana plasmática o en la membrana de endosomas y lisosomas, donde detectan patrones moleculares específicos de patógenos.
Receptores tipo Toll (TLR)
Formados por cadenas β paralelas que crean hojas β, estabilizadas por interacciones hidrófobas y enlaces disulfuro intracadena. Esta estructura es altamente estable y soluble.
Dominios de inmunoglobulina
Están en los extremos de las hojas β permiten variabilidad estructural sin alterar el esqueleto de la molécula. En el BCR, contienen las CDR, responsables de la unión al antígeno.
Los bucles
Receptor que: Existe en formas unidas a la membrana y secretadas. La forma soluble es el anticuerpo, producido tras la activación de la célula B.
BCR
Receptor que: Siempre unido a la membrana, reconoce antígenos presentados por moléculas del sistema inmune tras la activación de la célula T.
TCR
Receptor que: Soluble, reconoce patrones moleculares en patógenos.
MBL
Receptores que: Pueden estar en la membrana plasmática o en endosomas/lisosomas, detectando señales microbianas según su localización.
TLR
