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Exam 1, 2 et 3 - MMD1043 > Métabolisme des aa et protéines > Flashcards

Métabolisme des aa et protéines Flashcards

1
Q

Les protéines sont composées d’acides aminés (a.a.) qui ont tous une structure similaire comprenant :

A
  • Un carbone central (carbone alpha)
  • Un groupement carboxylique (COOH) (C-terminal)
  • Un groupement aminé (NH2) (N-terminal)
  • Une chaîne latérale variable (R)
    (Cette chaîne latérale distingue les a.a. entres eux)
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2
Q

Comment est l’utilisation des acides aminés comme source énergétique? (2)

A

Contrairement aux glucides et aux lipides:

  1. L’utilisation des acides aminés comme source énergétique est très secondaire
  2. Les acides aminés ne peuvent pas être mis en réserve dans l’organisme
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3
Q

Quel est le est le constituant chimique caractéristique des acides aminés et des protéines?

A

L’azote est le constituant chimique caractéristique des acides aminés et des protéines
(L’ammonium (NH4+) provenant de la désamination du groupement amine (NH2)
est extrêmement toxique pour l’organisme)

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4
Q

Les peptides et les protéines sont des polymères d’acides aminés reliés entre eux par quel type de laisons?

A

des liaisons peptidiques (CO-NH)
(Liaison entre le groupement carboxylique (COO-) d’un acide aminé et le groupement aminé (NH3+) d’un autre acide aminé avec libération d’une molécule d’eau)

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5
Q

Les groupements COOH et NH2 peuvent s’ioniser, en fonction du pH. Les a.a. portent simultanément une charge positive et négative à quel pH?

A

au pH

physiologique (7,4)

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6
Q

comment les molécules avec charge + et – simultanées sont-elles nommées ?

A

« zwitterions »

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7
Q

Les propriétés acido-basiques des a.a. dépendent de quoi? (3)

A
  1. Des groupements COOH et NH2
  2. De la présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaîne latérale (R)
  3. De l’environnement local (si liés en peptides ou protéines)
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8
Q

Qu’est ce que le pK?

A

pK :
pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée
COOH ↔ COO-
NH2 ↔ NH3+

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9
Q

Les acides aminés ont un seul ou plusieurs pK(s)?

A

Les acides aminés ont plusieurs pK(s) selon leurs différents groupements
Un pour le COOH
Un pour le NH2
Un pour la chaîne R (parfois)

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10
Q

C’est quoi le PI? Y en a-t-il un ou plusieurs?

A

Le pH auquel la charge nette de l’a.a. est zéro correspond au PI
Les acides aminés ont un seul point isoélectrique (PI)

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11
Q

Quels sont les aa essentiesl?

A 
Essentiels
(source alimentaire)
- Isoleucine 
- Leucine
- Lysine
- Méthionine
- Phénylalanine
- Thréonine
-Tryptophane
-Valine
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12
Q

Quels sont les aa non essentiesl?

A 
Non essentiels
(synthèse endogène)
- Alanine
- Asparagine
- Aspartate
- Cystéine
- Glutamate
- Glutamine
- Glycine
- Proline
- Sérine
- Tyrosine
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13
Q

Quels sont les aa semi essentiesl?

A
  • arginine

- histidine

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14
Q

Rôles des acides aminés? (3)

A
  1. Synthèse des protéines
  2. Rôle énergétique (Beaucoup moins important que glucides/lipides)
  3. Précurseurs de molécules contenant de l’azote (C’est par les acides aminés que l’azote est incorporé dans d’autres types de molécules (ex: catécholamines, neurotransmetteurs, hème, hormones thyroïdiennes))
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15
Q

Il existe des centaines d’acides aminés, mais toutes les protéines de notre organisme sont synthétisées à partir d’un répertoire de combien d’aa? Comment les appelle-t-on?

A

Il existe des centaines d’acides aminés, mais toutes les protéines de notre organisme sont synthétisées à partir d’un répertoire de 20 acides aminés.
Acides aminés « élémentaires » (ou protéinogène)

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16
Q

La structure d’une protéine ou d’un peptide dépend de quoi?

A

de sa séquence en acides aminés

-> Structure primaire d’une protéine

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17
Q

Décrit la structure secondaire d’une protéine

A

Structure secondaire : les a.a. dans une chaîne peptidique peuvent interagir ensembles (ex: liens hydrogènes) et former des structures particulières (hélices alpha, feuillet beta)

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18
Q

Décrit la structure tertiaire d’une protéine

A

Structure tertiaire : conformation tridimensionnelle globale d’une protéine

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19
Q

Décrit la structure quaternaire d’une protéine

A

Structure quaternaire : interaction entre plusieurs polypeptides (dimères, trimères, etc.)

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20
Q

Quelles sont les différentes provenances des acides aminés? (3)

A
  1. Par synthèse
    -À partir d’acides organiques et d’azote
    (NH2, NH4+)
    - a.a. non-essentiels seulement
  2. Alimentation
    - Les protéines ingérées sont digérées en acides aminés
  3. Catabolisme des protéines de l’organisme (dégradation de nos protéines – recyclage d’aa)
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21
Q

V ou F: le réservoir corporel d’acides aminés agit à titre de lieu d’entreposage

A

Faux
Réservoir corporel d’acides aminés ≠ Entreposage

Contrairement au glucides et aux lipides, il n’y a pas d’entreposage corporel en acides aminés.

Ce qui n’est pas utilisé pour la synthèse de protéines (ou autres produits) est dégradé et éliminé.
Désamination/Transamination
Décarboxylation

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22
Q

Quelles sont les qtités en g/jour d’anabolisme et de catabolisme quotidien des protéines?

A

400g/j pour les deux

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23
Q

Provenance des protéines digérées: Alimentaire (environ 100 g/jour)
Quels sont les 2 types?

A

Protéines végétales (protéines « incomplètes »)

Protéines animales (protéines « complètes »)

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24
Q

Provenance des protéines digérées: Autres qu’alimentaire (environ 30 à 50 g/jour)
Quels sont les 2 types?

A

Protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif

Protéines provenant des cellules muqueuses mortes

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25
Q

La digestion des protéines débute où? Comment?

A

La digestion des protéines débute dans l’estomac

Acide gastrique:
Sécrétée par cellules pariétales

Pepsine:
Sécrétée sous forme inactive par les cellules principales de l’estom

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26
Q

Génralités pepsine
sous quelle forme est-elle sécrétée?
Que lui arrive-t-il en pH acide?
Que clive-t-elle?

A

Secrétée sous forme inactive: pepsinogène

En milieu acide (pH < 5), le pepsinogène est clivé et produit la pepsine active

La pepsine peut également cliver le pepsinogène (auto-activation)

La pepsine dégrade 10-15% d’une protéine ingérée
Dégradation partielle → formation de gros polypeptides

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27
Q

Qu’arrive-t-il a l’acidité gastrique dans le duodénum?

A

Dans le duodénum, l’acidité gastrique est neutralisée par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques
La pepsine perd son activité

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28
Q

Qu’est ce qui prend le relaos lorsque la pepsine perd son activité?

A

D’autres protéases sécrétées par la pancréas prennent le relais
Trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase (toutes sécrétées
sous forme inactive)

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29
Q

Qu’est ce qui empêche l’auto-digestion par les protéases?

A

Pour éviter « l’auto-digestion », les protéases pancréatiques comportent un petit fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme
Comme pour la pepsine

Ce fragment doit être clivé pour que l’action des protéase débute
Trypsinogène → trypsine
Chymotrypsinogène → chymotrypsine
Proélastase → élastase
Procarboxipeptidase → carboxypeptidase
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30
Q

Le trypsinogène est clivé par quoi?

A

Le trypsinogène est clivé par l’entérokinase

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31
Q

l’entérokinase sécrétée par quoi?

A

par la muqueuse intestinale

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32
Q

Les autres enzymes sont activées par quoi?

A

la trypsine

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33
Q

La trypsine et la chymotrypsine font quoi?

A

clivent les fragments de protéines en petits peptides

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34
Q

les petits peptides clivés par la trypsine et la chymotrypsine sont quoi?

A

Ces petits peptides sont clivés à leur tour par la carboxypeptidase

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35
Q

L’élastase clive quoi?

A

les fibres d’élastine

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36
Q

La digestion des protéines est complétée par l’action des enzymes de la muqueuse intestinale. Nomme-les (3)

A

Dipeptidase
Aminopeptidase
Carboxypeptidase

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37
Q

Au final, les protéines sont dégradées en quoi?

A

tripeptides, dipeptides et acides aminés libres

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38
Q

Pour passer les membranes, les acides aminés et les dipeptides / tripeptides utilisent quoi?

A

des transporteurs actifs

  • Plusieurs transporteurs différents
  • Transport couplé au transfert de sodium
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39
Q

Absorption de protéines entières

A

Les protéines entières ne sont par absorbées, sauf de rares exceptions
- Captées par endocytose puis relâcher dans la circulation par exocytose

Processus observé chez le nouveau-né

  • Immaturité de la muqueuse intestinale (et de l’estomac)
  • Pourrait être une cause des allergies alimentaires précoces, et souvent réversibles
  • Permettrait aussi de transmettre les anticorps de la mère
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40
Q

Caractéristiques de l’Azote atmosphérique (N2) (3)

A

78% de l’air
Chimiquement inerte
Inutilisable par la plupart des êtres vivants

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41
Q

que font les microorganismes avec l’Azote atmosphérique (N2)

A
  • Transformation de N2 en ammoniac (NH3)

- Nitrification en nitrites (NO2) et nitrates (NO3)

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42
Q

l’ammoniac et les nitrates du sol sont absorbés par quoi?

A

Les plantes absorbent l’ammoniac et les nitrates du sol

- Incorporation dans leurs acides aminés et autres constituants azotés

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43
Q

Qu’arrive-t-il aprés que les plantes absorbent l’ammoniac et les nitrates du sol?

A

Les animaux se nourrissent de végétaux

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44
Q

Les organismes végétaux et animaux meurent et se putréfient. Qu’arrive-t-il alors dans le cycle de l’azote?

A

Sous l’action bactérienne, leurs composés azotés sont transformés à nouveau en ammoniac.

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45
Q

Qu’est ce qui est la porte d’entrée de l’azote chez les humains et animaux?

A

Les acides aminés sont la porte d’entrée de l’azote
- Protéines végétales et animales
Les protéines constituent le réservoir principal de l’azote corporel chez l’humain

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46
Q

Notion de balance azotée :

A

Balance entre l’ingestion et la perte corporelle en azote
La balance azotée correspond à la différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)

47
Q

Rationnel de la notion de balance azotée (4)

A
  • Les protéines sont la principale source d’azote
  • La proportion d’azote dans les protéines alimentaires est de 10 à 16%
  • Le contenu en azote de composés non protéiques est presque négligeable
  • Environ 80% de l’azote urinaire est sous forme d’urée.
48
Q

Calcul de la balance azotée :

A

azote des protéines alimentaires (g/j) – azote uréique (g/j) – 4 g/j

Azote des protéines alimentaire : grammes de protéines / 6,25
Il y a environ 1 g d’azote pour 6,25 g de protéines

Azote uréique : urée (mmol/j) / 35,7 = urée en g

4 g = pertes d’azote provenant de l’azote fécal, cutané et urinaire non uréique

49
Q

Balance azotée normale

A

0 à 2 g/j (Ingestion ≈ excrétion)

50
Q

Balance positive :

Dans quelles situation (2)

A

Ingestion > excrétion

Croissance
Grossesse

51
Q

Balance négative :

Dans quelles situation (3)

A

Ingestion < excrétion

  • Apports insuffisants (malnutrition, anorexie, diète)
  • Pertes excessives (trauma, brûlures)
  • Combinaison des deux
52
Q

L’humain peut synthétiser combien d’acides aminés?

A

L’humain peut synthétiser 12 acides aminés (a.a. non essentiels)

53
Q

à partir de quoi l’humain peut-il synthétiser des acides aminés?

A

Synthèse à partir d’intermédiaires de la glycolyse, du cycle de Krebs ou de la voie des pentoses,
ainsi qu’à partir d’acides aminés essentiels
- alpha-cétoglutarate, oxaloacétate, pyruvate, 3-phosphoglycérate, phosphoribosyl-pyrophosphate
- Méthionine, phénylalanine,

54
Q

Comment l’azote est-il incorporé?

A

par amination ou transamination

55
Q

Quelles sont les enzymes impliquées dans l’amination?

A

glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase

56
Q

Quelle est l’enzyme impliquée dans la transamination?

A

transaminases

57
Q

La complexité des voies de synthèse varie selon quoi?

A

la structure des chaînes latérales

58
Q

Biosynthèse de glutamate et de glutamine

A

À partir d’alpha-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs), on ajoute successivement deux azotes - le premier à l’aide de glutamate déshydrogénase et le deuxième à l’aide de glutamine synthétase

59
Q

Synthèse de glutamate

A

Le glutamate est aussi formé par transamination de l’alpha-cétoglutarate
(amino transférase)

60
Q

Transamination :

A

Échange d’azote entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique (catalysée par transaminases)

61
Q

4 enzymes clés à retenir

A

Amination

  • Glutamate déshydrogénase
  • Glutamine synthétase

Transamination

  • ALT (alanine transaminase): pyruvate → alanine et vis versa
  • AST (aspartate transaminase : oxaloacétate → aspartate et vis versa
62
Q

Les acides aminés sont les précurseurs de plusieurs molécules importantes :
(4)

A

Neurotransmetteurs
Hormones thyroïdiennes
Hème
Histidine

63
Q

Les acides aminés sont les précurseurs de quels neurotransmetteurs? (4)

A

GABA
catécholamines
dopamine
sérotonine

64
Q

Synthèse de GABA à partir de…

A

glutamate

65
Q

Synthèse de sérotonine à partir du…

A

tryptophane

66
Q

Synthèse des catécholamines et de la dopamine à partir de …

A

la tyrosine

67
Q

Synthèse des hormones thyroïdiennes à partir de…

A

la tyrosine
Les hormones thyroïdiennes sont synthétisées à partir des tyrosines dans la thyroglobuline
Thyroglobuline = protéine spécifique de la thyroïde

68
Q

Certaines tyrosines de la thyroglobuline peuvent être quoi?

A

ïodés

  • Ajout d’un ou deux iode(s) sur la chaîne latérale
  • Formation de monoiodotyrosine ou diiosotyrosine
69
Q

Les iodotyrosines formés peuvent réagir ensemble pour former la T3 et la T4
avec l’action de quoi?

A

de la thyroperoxydase (TPO)

70
Q

de quoi a-t-on besoin pour former T3?

A

Un monoiodotyrosine + un diiodotyrosine pour former T3

71
Q

de quoi a-t-on besoin pour former T4?

A

deux diiodotyrosines pour former T4

72
Q

Synthèse de l’hème à partir de …

A

de la glycine

73
Q

Synthèse de l’histamine à partir de …

A

l’histidine

74
Q

Trois types de réactions interviennent dans le catabolisme des acides aminés :

A
  1. Transamination
    - Production de glutamate
  2. Désamination (oxydative ou non-oxydative)
    - Production d’ammonium (NH4+) TOXIQUE
  3. Dégradation du squelette carboné
75
Q

Les acides aminés sont catabolisés dans différentes situations :
(3)

A
  • Dégradation des protéines
  • Lorsque l’apport en acides aminés excède les besoins
  • Au cours du jeûne
76
Q

Au niveau hépatique, le catabolisme des acides aminés génère différentes molécules :

A
  1. Urée
  2. Intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)
    - Utilisés pour faire de l’énergie
    - Transformés en acides gras et triglycérides
    - Utilisés pour synthèse de glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)
77
Q

la Transamination est également pour quoi?

A

pour la degradation des aa
La transamination est la première étape du catabolisme de la plupart des acides aminés en excès
Pour former le glutamate (à partir d’alpha-cétoglutarate)

78
Q

Le glutamate formé par la transamination peut par la suite

A

soit :
- Être désaminé → libération de l’ammonium (NH +) ou
4
- Être converti en glutamine (glutamine synthétase)
–> La glutamine joue un rôle majeur dans le transport de l’ammonium vers le foie

79
Q

Désamination :

A

Libération de l’ammonium (NH +) à partir d’un acide aminé

aa –> acide alpha cetonique ou aa + NH4+

La désamination peut être oxydative ou non-oxydative

80
Q

produits de la Désamination oxydative

A

La désamination oxydative produit du NADH + H+

81
Q

Enzymes de la Désamination oxydative

A

oxydase des acides aminés et glutamate déshydrogénase

82
Q

Enzyme catalysant la désamination du glutamate (et sa synthèse aussi)

A

Glutamate déshydrogénase

Le taux de désamination oxydative du glutamate est très élevé
Le glutamate est très abondant
- Sa désamination oxydative permet d’éliminer l’azote des acides aminés en excès sous forme de NH + dans les reins, ou d’urée dans le foie.

83
Q

L’activité de la glutamate déshydrogénase hépatique dépend de quoi

A

du niveau d’énergie de la cellule:

ATP élevée → alpha-cétoglutarate converti en glutamate
ATP faible → glutamate converti en alpha-cétoglutarate

84
Q

La désamination non-oxydative ne produit pas quoi?

A

du NADH + H+

85
Q

Quels sont les cas particuliers de la sesamination non oxydative?

A

asparagine et glutamine (Fonction amine dans les chaines latérales de l asparagine et de la glutamine)

Glutamine (Glutaminase) –> Glutamate
+ NH4+

asparagine (asparaginase –> aspartate + NH4+

86
Q

Glutaminase

Amination et désamination par deux enzymes distinctes:

A

glutaminase
glutamine synthetase

La première étape du catabolisme la glutamine est donc la désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase

87
Q

La désamination des acides aminés mène à la formation deNH + et d’acides alpha-cétoniques, qui peuvent par la suite : (4)

A
  1. Être « ré-aminés » pour former des acides aminés
  2. Être oxydés dans le cycle de Krebs → production d’énergie
  3. Être transformés en intermédiaire du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
  4. Être décarboxylés (dégradés)
88
Q

Les acides aminés peuvent être classés en 3 catégories : (cycle de Krebs)

A 
1. Acides aminés glucogéniques
 (À partir d’oxaloacétate)
2. Acides aminés cétogéniques
(À partir de l’acétyl-CoA)
3.Glucogéniques / cétogéniques
89
Q

aa glucogéniques

A 
Alanine  
Arginine
Aspartate  Asparagine  Cystéine  Glutamate  Glutamine  Glycine  
Histidine  Méthionine  Proline  
Sérine  
Thréonine  
Valine

Les acides aminés glucogéniques sont ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs
L’alanine est le plus important acide aminé glucogénique
alanine + -cétoglutarate → pyruvate + glutamate (transamination par l’ALT)
La néoglucogenèse à partir de l’alanine dépasse celui de tous les autres acides aminés
(cycle de l’alanine-glucose)

90
Q

aa Cétogéniques

A

Leucine
Lysine

Les acides aminés cétogéniques sont ceux directement transformés en acétoacétate ou
en acétyl-CoA
La participation des acides aminés à la cétogenèse et la lipogenèse est très modeste

91
Q

aa glucogéniques et Cétogéniques

A

Isoleucine Phénylalanine Tryptophane Tyrosine

92
Q

Cycle alanine - glucose

A
  1. La glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate.
  2. Les muscles dégradent des protéines.
  3. Le pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT) dans les muscles.
  4. L’alanine se dirige au foie.
  5. Permet de régénérer du glucose par néoglucogenèse au foie
93
Q

La désamination des acides aminés produit quoi?

A

du NH4+ trè toxique

Sera converti en urée
Urée est 100 000 fois moins toxique que le NH +

94
Q

Les niveaux de NH4+ circulant sont peu élevés chez les individus sains grace a quoi (4)

A

Cycle de la glutamine
Cycle alanine-glucose
Cycle de l’urée
NH + en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales

95
Q

La glutamine joue un rôle majeur dans quoi?

A

le transport du

NH4+ vers le foie.

96
Q

Dans les tissus périphériques (incluant cerveau et muscles), la glutamine synthétase transforme le glutamate en glutamine. Ceci permet quoi?

A
  • Ceci permet le transport du NH + sous une forme non

- Transport vers le foie (principalement) ou les reins

97
Q

Cycle de la glutamine

A

Dans le foie, la glutaminase dégrade la glutamine en glutamate
- Libération du NH4+

Le NH4+ servira à la synthèse de l’urée
- L’urée représente environ 80% de l’azote urinaire

La glutamine peut également être transformée en glutamate par l’action de la glutaminase dans les reins

Libération de NH4+ qui sera directement éliminé dans l’urine
- Représente environ 20% de l’azote urinaire

98
Q

Azote issu de la flore intestinale

A

L’activité bactérienne dans l’intestin peut accroître l’exposition humaine au NH4 +

Le NH4 + intestinal provient de la dégradation bactérienne de l’urée et des acides aminés

Le NH4 + est absorbé dans la circulation portale et transporté vers le foie pour y être retransformé en urée

99
Q

Cycle de l’urée - généralités

A

Voie métabolique exclusive au foie
- Voie élucidée par Hans Krebs en 1932 (5 ans avant le cycle de Krebs)

Rôle : convertir l’azote (NH +) provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour excrétion urinaire

Urée = 2 amines avec un CO2

100
Q

Cycle de l’urée - généralités - étapes (3)

A
  1. NH4 + tissulaire, transporté par la glutamine et l’alanine
    - Cycle de la glutamine et cycle de l’alanine-glucose
  2. Aspartate
    - Formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate (par AST)
  3. CO2 produit dans le cycle de Krebs
101
Q

Combien y a t il de reaction dans le cycle de l uree?

Combien d’ATP utilise t il?

A

Cycle de 5 réactions

  • 2 réactions mitochondriales
  • 3 réactions cytosoliques

Nécessite 4 ATP

102
Q

Cycle de l’urée -Réaction 1 (mitochondrie)

A

CO2 + NH4 + 2 ATP –> (carbamyl-phosphate synthétase) Carbamyl phosphate

103
Q

Cycle de l’urée -Réaction 2 (mitochondrie)

A

ornithine + Carbamyl phosphate –>(Ornithine carbamyl transférase) Citrulline

104
Q

Cycle de l’urée -Réaction 3 (cytosol):

A

aspartate + Citruline –> (Arginino succinate synthétase) ARginino-succinate

Le 2e azote provient de l’aspartate
2 ATP consommés

105
Q

Cycle de l’urée -Réaction 4 (cytosol):

A

arginino-succinate –> (Arginino succinate lyase) (libère fumarate) Arginine

106
Q

Cycle de l’urée -Réaction 5 (cytosol):

A

arginine –> (argininase
) Ornithine

Utilise
H2O et libere uree

107
Q

Fumarate

A
  • Le fumarate produit dans le cycle de l’urée (réaction 4) est converti en malate par la fumarase cytosolique
  • Le malate formé peut ensuite être transformé en oxaloacétate par la malate déshydrogénase
  • L’oxaloacétate peut être transaminé (AST) pour former de l’aspartate, qui va pouvoir alimenté le cycle de l’urée
108
Q

Catabolisme des acides aminés - résumé

A

La désamination des acides aminés produit du NH4 + (molécule très toxique)

L’alanine et la glutamine sont libérées par de nombreux tissus et servent de transporteurs de NH4 + vers le foie (80 %).

Une partie de la glutamine est transportée vers les reins où le NH4+ sera éliminé directement dans l’urine (20 %).

Les ions NH4 + d’origine intestinale (flore bactérienne) sont absorbés dans par
la veine porte et transportés vers le foie.

Au foie, les ions NH4+ sont utilisés (avec du CO2) pour la synthèse du carbamyl-phosphate, qui fournit le premier azote pour la biosynthèse de l’urée.

Le deuxième azote pour la biosynthèse de l’urée est fourni par l’aspartate

L’aspartate provient de la transamination de l’oxaloacétate, qui peut lui-même être généré à partir du fumarate provenant du cycle de l’urée

109
Q

Malnutrition protéino-énergétique (PEM)

A

La malnutrition protéino-énergétique (PEM) est un déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou de protéines.

110
Q

Syndromes cliniques de Malnutrition protéino-énergétique

A

Kwashiorkor et Marasme

111
Q

Causes de malnutrition protéino-énergétique (PEM)

A

La malnutrition protéino-énergétique est un problème touchant particulièrement les pays en voie de développement.

5 millions d’enfants décèdent de PEM à chaque année

Dans les pays industrialisés, on peut voir des cas de PEM dans certaines populations à risque :
Anorexie / Boulimie
Alcoolisme
Sans-abris
Personnes dépendantes et maltraitées (enfants, ainés)
Syndrome de malabsorption sévère
Patients hospitalisés avec besoins augmentés en protéines (sepsis, trauma, autre)

112
Q

Kwashiorkor

A

Apport calorique suffisant, mais apport protéique inadéquat

Poids environ 60 à 80% du poids prédit pour la grandeur

Présence d’œdème causé par hypo-albuminémie
peut masquer la perte musculaire

113
Q

Marasme

A

Apport calorique et protéique insuffisant

Si poids moins de 60% du poids prédit pour la grandeur et absence d’œdème → marasme

Si poids moins de 60% présence d’œdème →
marasme-kwashiorkor

Exam 1, 2 et 3 - MMD1043 (19 decks)

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