métabolisme cours 1 Flashcards

1
Q

vrai ou faux : les protéines sont admises comme une composantes majeurs et vitales de nos cellules

A

vrai

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Q

comment appel ton les protéine produitent parles cellules ?

A

des protéines endogènes

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3
Q

quels sont les 2 type d’acide nucléique ?

A

ADN et ARN

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4
Q

combien de chromosomes ont les humains ?

A

46 chromosomes = 23 paires de chromosomes

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5
Q

de quoi sont composé les chromosomes ?

A

ADN ( acide désoxyribonucléique)

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6
Q

vrai ou faux : l’adn ( acide désoxyribonucléique) contient l’ensemble de nos gènes

A

vrai

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7
Q

l’ADN contient l’ensemble de nos gènes qui dictent notre…

A

phénotype

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8
Q

que veut dire ARN ?

A

acide ribonucléique

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9
Q

qu’est ce que l’ARNm ?

A

c’est une copie de l’ADN, c’est le messager spécifique de chaque information génétique et sert de matrice/cadre de lecture pour la synthèse de la protéine correspondante.

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10
Q

qui entre l’ADN et l’ARN a un double brin ( bicathénaire) ?

A

ADN

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11
Q

vrai ou faux : l’ARNm est à simple brin

A

vrai

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12
Q

vrai ou faux : l’ADN et l’ARNm possède un groupement phosphate

A

vrai

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13
Q

vrai ou faux : l’ADN et l’ARN possède le meme groupement de sucre

A

faux

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14
Q

Comment appel ton le nom du sucre dans l’ADN ?

A

désoxyribose

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15
Q

Comment appel t-on le nom du sucre dans l’ARNm ?

A

ribose

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16
Q

quel est la différence entre le ribote et le désoxyribose ?

A

le ribose contient un groupement OH sur son carbone 2 tandis que le désoxyribose contient un H dans son carbone 2

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17
Q

vrai ou faux : l’ADN et l’ARN contient des bases azoté

A

vrai

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18
Q

nomme les 3 bases azotés que l’on peut trouver tant chez l’ADN que l’ARNm

A
  • Adénine (A)
  • Cytosine (C)
  • Guanine (G)
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19
Q

nomme moi la base azoté spécifique pour l’ADN

A

thymine (T)

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20
Q

nomme moi la base azoté spécifique pour l’ARNm

A

Uracile (U)

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21
Q

nomme moi 3 différences dans la structure entre l’ADN et l’ARNm

A
  1. le nombre de brin : l’adn a 2 brin (bicathénaire), tandis que l’ARNm a 1 brins
  2. le sucre : l’ADN a un désoxyribose, tandis que l’ARNm a un ribose
  3. base azoté : l’ADN a la thymine comme base azoté spécifique, tandis que l’ARNm a l’uracile comme base azoté spécifique
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22
Q

quelle étape se fait en premier lors de la synthèse de protéine endogènes : la traduction ou la transcription ?

A
  1. la transcription
  2. la traduction
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23
Q

complété le 2 mot troué :

L’ARNm quitte le noyau pour s’attacher à un ……… pour initier la ……….

A

ribosome
traduction

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24
Q

qu’est ce qu’un codon ?

A

un codon est un assemblage de 3 bases azoté (nucléique) qui sont sur l’ARNm

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25
Q

nomme moi les bases azotés que nous pouvons retrouvé sur un codon.

A

Adénine
Cytosine
Guanine
Uracile

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26
Q

vrai ou faux : un anticodon est aussi composé de 3 bases azotés

A

vrai

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27
Q

ou se situe l’anticodon ?

A

sur l’ARNt ( ARN de transfert)

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28
Q

vrai ou faux : le codon génétique comprend 64 codons différents

A

vrai ( se trouve sur l’ARNm)

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29
Q

vrai ou faux : il y a 64 codons associé à 20 acides aminés ou codons stop

A

vrai

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30
Q

vrai ou faux : c’est le code génétique qui dicte la formation de chaque acide aminé

A

vrai !

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31
Q

que veut on dire par un code dit dégénéré ?

A

plusieurs codons pour un meme acide aminés

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32
Q

le processus de la transcription forme quoi ?

A

l’ARNm

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33
Q

le processus de la traduction forme quoi ?

A

protéines !

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34
Q

vrai ou faux : il y a seulement 1 codon initiateur

A

vrai

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35
Q

quel est le codon initiateur et quel acide aminé en resulte ?

A

AUG et Met ( méthyonine)

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36
Q

comment la traduction est elle arrêté ?

A

avec un codon stop

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37
Q

que signal un codon initiateur ?

A

il signal (AUG) le début de l’information génétique pour initier la traduction. (MET)

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38
Q

que signal un codon stop ?

A

Il signal la fin de l’information génétique pour arrêter la traduction : codon de terminaison

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39
Q

nomme moi les 3 codons de terminaison ( codon stop)

A

UAA
UAG
UGA

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40
Q

vrai ou faux : les codons stop vont par la traduction installer le dernier acides aminé dans la chaine de polypeptide.

A

faux. Les codons stop ne mettent pas de dernière acides aminé

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41
Q

vrai ou faux : les codons initiateur vont par la traduction installer le premier acide aminé

A

vrai. le méthionine (MET)

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42
Q

vrai ou faux : la synthèse des protéines est essentiel pour le métabolisme

A

vrai

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43
Q

qu’est ce que le métabolisme ?

A

l’ensemble des réactions biochimiques qui servent à convertir les nutriments en énergie ou signal cellulaire.

ces réactions repose sur l’action de protéines spécifiques catalysant les réactions substrats/produits

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44
Q

vrai ou faux : les protéines vont venir catalyser les macromolécules pour avoir des métabolite. Ils peuvent ensuite devenir de l’énergie

A

vrai

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45
Q

nomme moi un exemple de métabolite

A

glucose

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46
Q

vrai ou faux :le métabolisme a environ 220 945 métabolites

A

vrai

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47
Q

que veut dire génome ?

A

l’ensemble de l’ADN ( matériel génétique), donc toute les codons

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48
Q

que veut dire phénotype

A

les caractéristiques observable chez un individu

c’est l’interaction entre gènes/environement

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49
Q

nomme moi les 5 facteurs qui influencent le phénotype

A
  1. génome
  2. transcriptome
  3. protéine
  4. métabolisme/lipidome
    5.environement ( exposome)

donc facteurs génomique, transcriptomique, protéique et métabolique/lipodomique

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50
Q

vrai ou faux : le polymorphisme et les mutations sont des facteurs qui affect également le phénotype

A

vrai

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51
Q

vrai ou faux : le polymorphisme et mutations représente des variants d’un meme gène ( conséquence de facteurs externe) ce qui va avoir une influence sur le phénotype

A

vrai

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52
Q

vrai ou faux : le polymorphisme est un phénomène fréquent créant ainsi l’adversité dans une population

A

vrai

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53
Q

vrai ou faux : les polymorphismes sont pathogènes

A

faux, non pathogéne en soi, mais peuvent apporter une plus grande sensibilité au développement de certaines maladie

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54
Q

comment sont produit les mutations ?

A

les mutations sont provient soit d’erreur lors de la réplication de l’ADN ou lors de la division cellulaire, soit induite par des agents mutagènes

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55
Q

l’effet de la mutation sera variable si…..

A

si reproduit du gène (protéine) est affecté ou non :

neutre
amélioration d’une fonction (diversité, évolution)
altération d’une fonction ( effet pathogène)

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56
Q

quels sont les 2 types de mutations ?

A

mutation germinales et mutation somatiques

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57
Q

parle moi de la mutation germinal

A

elle se produit au sein d’une cellule gamète ( spermatozoide ou ovule) et est donc transmise à la descendance

sa transmission est donc héréditaire

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58
Q

parle moi de la mutation somatique

A

elle se produit au sein des cellules non reproductrices et donc non transmissible à la descendance.

elle est donc pas héréditaire, elle est acquis dans la vie d’un individu

ex : cancer

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59
Q

qu’est-ce que les acides aminés ?

A

bases structural de la formation des protéines

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60
Q

de quoi est constitué un acide aminé ?

A
  • un groupement amine (NH2)
  • un groupement carboxylique ( COOH)
  • un atome d’hydrogène
  • un GROUPEMENT R
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61
Q

Quel est le nom de l’acide aminé lorsque le groupe R est un atome d’hydrogène ?

A

glycine

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62
Q

vrai ou faux : il y a 20 groupe R different

A

vrai, car il y a 20 acides aminé différents

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63
Q

qu’est ce que un acide aminé essentiel ?

A

un acide aminé qui ne peut pas être synthétisé dans les corps

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64
Q

qu’est ce qu’un acide aminé non essentiel ?

A

un acide aminé qui peut être synthétisé dans le corps

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65
Q

combine ya til d’acide aminé essentiel ?

A

9

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66
Q

combien ya til d’acide aminé non essentiel ?

A

11

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67
Q

qu’est ce qu’un acide aminé conditionnellement essentiel ?

A

un acide aminé qui est synthétisé dans certaines circonstances.

Il y en a 6

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68
Q

vrai ou faux : toute les acides aminés forment des protéines.

A

faux !

pas toute les acides aminé forment des protéines

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69
Q

comment appelle ton les acides aminé qui ne forme pas de protéine ?

A

les acide aminé non protéinogène

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70
Q

Comment pouvons nous décrire les acides aminés non protéinogènes

A

Ils sont des intermédiaires du métabolisme ne formant pas de protéines, mais ayant des effets biologiques importants

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71
Q

nomme moi 6 acides aminés non protéinogènes

A
  1. ornithine
  2. citrulline
  3. homocystéine
  4. hydroxylysine
  5. hydroxyproline
    6.3-méthylhistidine
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72
Q

parle moi de l’ornithine et de la citrulline

A

L’ornithine est la citrine sont des acides aminés non protéinogènes qui sont des intermédiaires majeurs dans le cycle de l’urée.

Ils ont une importance dans la gestion de l’excrétion des molécules azotés.

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73
Q

parle moi de l’homocystéine

A

l’homocystéine est un acide aminé non protéionogène qui est un produit du catabolisme de l’acide aminé méthionine.

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74
Q

parle moi de l’hydroxylysine et de l’hydroxyproline

A

l’hydroxylysine et l’hydroxyproline sont 2 acides aminés non protéinogènes qui sont obtenue par modification post-traductionnelle ajoutant un groupement OH à la lysine et a la pralines

Ils sont une composante importante du collagène, une protéine de structure

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75
Q

parle moi du 3-méthylhistidine

A

le 3-méthylhistidine est un acide aminés non protéinogène qui est enrichi dans les protéines musculaire myosites, son élévation reflète la dégradation des protéines musculaires

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76
Q

un acide aminé est considéré comme conditionnellement essentiel quand…

A

bien que normalement synthétisé à partir d’un autre acide aminé, une condition anormale ne le permet plus. Alors, une approche nutritionnelle est indispensable

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77
Q

nomme moi un acide aminé conditionnellement essentiel

A

la tyrosine

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78
Q

qu’est ce la phénylcétonurie

A

La phénylcétonurie est du à une mutation génétique dans le gène qui code pour la phénylalanine hydroxylase (enzymes). du a cette mutation génétique cette enzyme qui est responsable de transformer la phénylalanine en thyrosine ne marche plus. donc il y a une accumulation de la phénylalanine qui se fait dans le sang. puisque la thyroxine ( Acide aminé) ne peut plus se produire, ildevient conditionnellement essentiel et il faut faire une approche nutritionnel pour combler nos besoins.

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79
Q

quel est le rôle de la phénylalanine hydroxylase ?

A

la phénylalanine hydroxylase ajoute un groupement OH à la phénylalanine. Ce nouveau acide aminé est appelé thyroxine

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80
Q

nomme moi des aliments qui contiennent de la thyrosine

A

spiruline
oeuf
dinde
fromage
saumon

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81
Q

combine d’acide aminé a un dipeptide

A

2

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82
Q

combine d’acide aminé a un tripeptide

A

3

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83
Q

combine d’acide aminé a un oligopeptides ?

A

4 à 10

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84
Q

combine d’acides aminé a un polypeptides ?

A

plus de 10

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85
Q

explique comment un dipeptide est formé avec 2 acides aminés

A

le groupement carboxylique d’un des acides aminés réagit avec le groupement amine de l’autre acide aminé. il y a une déshydratation d’une molécule de H20 et il y a un lien peptique qui se créer entre le carbone du carboxylique et l’azote du groupement amine.

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86
Q

vrai ou faux : toute les protéines ont une configuration 3D

A

vrai

cela est essentiel pour leur fonction

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87
Q

la configuration 3D d’une protéine dépend de quoi ?

A

la configuration 3D d’une protéine dépend de la séquence en acide aminé et des propriétés de chaque acide aminé.

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88
Q

nomme moi les 4 structures d’une protéines

A
  1. structure primaire
  2. structure secondaire
  3. structure tertiaire
  4. structure quaternaire
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89
Q

parle de la structure primaire des protéines

A

la structure primaire des protéine est représenté par une séquence d’acide aminé qui forme la chaine de polypeptides

90
Q

parle moi de la structure secondaire des protéines

A

repliement/assemblage. Liaison hydrogène entre les acide aminé.

91
Q

parle moi de la structure tertiaires des protéines

A

Forme 3D, interactions faibles entre les groupements

92
Q

parle-moi de la structure quaternaire des protéines

A

C’est la forme finale 3D formé par tous les polypeptides formant la protéines ( ex : hémoglobine : 4 globines)

93
Q

lors de recommandation nutritionnel en protéine, quels sont les 2 critères à prendre en considération ?

protéine haute qualité !

A
  1. le maintient d’un bilan azoté à l’équilibre
  2. besoins de croissance chez les jeunes enfants
94
Q

vrai ou faux : les besoins en protéines sont les plus grandes lors de la naissance

A

vrai ! il y a la croissance donc il faut plus de protéine.

Plus on grandit, moins ils nous faut protéines

95
Q

Nomme moi 3 facteurs qui influencent les besoins nutritionnels en protéines

A
  1. Renouvellement des protéines corporelles/autres substances azotés
  2. formation de nouveau tissu
  3. la qualité des protéines
96
Q

De quoi dépend la qualité des protéines alimentaires ?

A
  • elle dépend de l’apport en acide aminé essentiel selon les bsn de l’organisme
  • apport suffisant en aa pour sources synthése des aa non essentiels
  • facile a digérer
97
Q

Vrai ou Faux : Les aliments d’origine animales sont tous des protéines complètes ou de hautes qualités, car ils représente un apport de tous les acides aminés essentiels

A

vrai, sauf pour la gélatines

98
Q

vrai ou faux : les aliments d’origine végétales sont tous des protéines incomplètes ou de basse qualité, car il y a au moins 1 acides aminés limitants

A

vrai, sauf protéines de soya

99
Q

dans quel lieu du corps commence la digestion des protéines ?

A

dans l’estomac

100
Q

Une fois les protéines ingeré, il y a la digestion des protéines. Explique ce processus

A

L’estomac est très acide. Du a cette acidité, il y a la destruction ( dénaturation) des protéines pour favoriser l’action des enzymes digestives.

Dans l’estomac on retrouve la pepsine sécrèté par les cellules principales. Son activité est augmenter par l’acidité ( 2,5). La pepsine fait l’hydrolyse des protéines pour obtenir des acides aminés et des peptides.

Le pancréas sécrète dans l’intestin des enzyme pancréatique comme la trypsinogène et la chémotrypsinogène ( proenzyme). Dans l’intestin, la trypsinogène devient de la trypsine et ce dernier active la chymotrypsinogène qui devient de la chémotrypsine.

ces 2 enzymes digestives clive en plus petit peptides ( en di/tripeptides et acide aminé individuel)

Dans les cellules intestinal, il y a l’absorption des acides aminé et des petits peptides ; génération aa individuel et absorption dans les capillaires.

les acides aminés sont ensuite transporter dans la circulation et apport au tissus pour utilisation et formation de nouvelles protéines

101
Q

lors de la dégradation des acides aminés, le groupement amine est libéré sous quel forme ?

102
Q

le catabolisme des acides aminés se fait ou ?

A

dans le foie

103
Q

dans le catabolisme des acides aminés, l’ammoniac se transforme en quoi pour devenir mon toxique ?

A

en urée qui est excrété par l’urine

104
Q

comment appelle ton un excès d’ammoniac dans le sang ?

A

hyperammoniémie

105
Q

l’ammoniac est particulierement néfaste pour quel partie du corps ?

A

le cerveau. ce dernier est très sensible à l’ammoniac.

ex : encéphalopathie hépatique

106
Q

vrai ou faux : le groupement amine seul est stable

A

faux, il n’est pas stable. C’est pour cette raisons qu’il est libéré sous forme d’ammoniac loraqueil se séparer de l’acide aminé lors du catabolisme.

107
Q

lors du catabolisme des acides aminés, le squelette carboné peut être dégradé en 3 groupes. nommes les

A

biosynthèse ( pour acides aminés non essentiels)
degradation ( co2 et h20)
substrat énergétique ( acide gras ou glucose) = source d’énergie

108
Q

quel sont les 2 moyens pour dégrader le groupement amine dans un acide aminé ?

A

par transamination ou par désamination oxydative

109
Q

vrai ou faux : le groupement amine est surtout dégradé par transamination ou désamination oxydative pour former un a-cétoacide. Dans le foie

110
Q

la transamination transfert…

A

le groupement amine d’un acide aminé à un alpha-cétoglutarate pour former un alpha-cétoacide et un nouvel acide aminé ( glutamate)

111
Q

vrai ou faux : la transamination est une réaction réversible

112
Q

vrai ou faux : la transamination est a la base du cycle de l’urée

A

vrai, il faut la transamination pour détacher l’azote de l’acide aminé

113
Q

nomme 2 acides aminés qui sont utiliser dans la transamination

A

alanine et aspartate

114
Q

comment appel ton les enzyme qui catalyse la réaction de transamination ?

A

transaminase

115
Q

nomme moi la transaminase utilisé pour l’alanine et se que la réaction donne

A

La transaminase utilisé dans la transamination de l’alanine est l’alanine aminotransferase (ALT) et la réaction donne un pyruvate et le glutamate

116
Q

nomme moi la transaminase utilisé pour l,aspartate et se que la réaction donne

A

la transaminase utilisé dans la transamination de l’aspartate est l’aspartate aminotransferase et la réaction donne de l’oxaloacétate et du glutamate

117
Q

vrai ou faux : la désamination oxydative du glutamate libère de l’ammoniac et un alpha-cétoglutarate

118
Q

dans quel lieu se produit la désamination oxydative ?

A

dans la mithochondrie

119
Q

quel coenzyme (cofacteur) est essentiel pour la désamination oxydative ?

120
Q

vrai ou faux : la désamination oxydative est réversible

A

faux, elle est irréversible. C’est uniquement la transamination qui est réversible

121
Q

quel enzyme est nécessaire pour la désamination oxydative ?

A

le glutamate déshydrogénase

122
Q

le NAD+ est réduit en quoi lors de la désaminatiopn oxydative par le glutamate déshydrogénées ?

123
Q

quels sont 2 intermédiaires majeurs dans le cycle de l’urée pour la gestion de l’excrétion de l’urée ?

A

l’ornithine et la citrulline

124
Q

l’ornitine et la citrine sont de quel nature ?

A

des acides aminés nonprotéinogènes. ce sont de importants produits intermédiaires dans l, excrétion de l’urée

125
Q

l’arginine se transforme en quoi dans le cycle de l’urée ?

A

en ornithine et en urée

126
Q

vrai ou faux : la citrulline est formé a partir de l’ornithine

127
Q

chez l’homme, la transformation de l’azote en urée est essentiel départ la toxicité de l’ammoniac. l’homme est considéré comme un organisme…

A

urotélique ( qui veut dire qu’il excrété les déchet azoté sous forme d’urée)

128
Q

vrai ou faux : les animaux aquatiques sont ammoniothéliques

A

vrai, l’ammoniac peut être dilué dans de l’eau ( donc moins toxique)

129
Q

vrai ou faux : les oiseaux et reptiles sont uricothéliques

A

vrai, il excrété l’azote sous forme d’acide urique

130
Q

vrai ou faux : l’ammoniac est neurotoxique

131
Q

vrai ou faux : l’ammoniac est liposoluble donc il peut passer facilement la barrière hémato-encéphalique

132
Q

vrai ou faux : si il y a de l’excès d’ammoniac dans le cerveau, cela va provoquer des lésions cérébrales

133
Q

vrai ou faux : dans les réactions de transaminations, un excès de NH3 consomme plus d’a-cétoglutarate

134
Q

vrai ou faux : le bilan azoté est un indicateur de l’apport, adéquat ou non, en protéines

135
Q

qui devrait avoir un bilan azoté positif ?
( qui a un apport en azote supérieur a ce qui est excérét )

A

les nourrisson, les enfants en croissance et les femmes enceintes

136
Q

vrai ou faux : un bilan azoté équilibré est nécessaire pour être un individu sains en général

137
Q

Dans quel condition quelqu’un a un bilan azoté négatif ?

( qui excrète plus d’azoté qui en consomme )

A

lors d’infection, cancer ou de trauma

138
Q

autre que l’urine, quel autres mécanisme élimine les substances azotés ?

A

les matières fécales, par voie cutané, la sueur et les menstruations

139
Q

le foie peut transformer les chaines carbonnés des acides gras en glucose ou en acide gras qui sont des intermédiaire importants pour l’énergie.

quel type d’acide aminé peut être transformer en glucose ?

A

les acides aminés glucogénique

140
Q

le foie peut transformer les chaines carbonnés des acides gras en glucose ou en acide gras qui sont des intermédiaire importants pour l’énergie.

quel type d’acide aminé peut être transformer en acide gras ?

A

acide aminés cétogènique

141
Q

Comment appel ton le processus par lequel l’ATP est produite par les mitochondries ?

A

la phosphorylation oxydative

142
Q

parle moi des substrats glycogéniques

A

les substrats glucogéniques sont des acides aminé qui peuvent être transformer en glucose par la néoglucogenèse. Lors du catabolisme des protéines, le squelette carboné peut être transformé en acide gras ou en glucose dans le foie. dans notre cas, on a un acide aminé glycogénique. Ces acides aminés une fois transaminé génère du pyruvate ou des intermédiaire dans le cycle de Krebs qui peuvent être transformer en glucose par la néoglucogenaise.

143
Q

les chaines d acides aminé cétogèniques sont dégradé en quoi avant de devenir des acides gras

A

en acétyl Coa

ou en acétoacétate, puis end acetyl coa

144
Q

donne moi 3 rôles de l’acétyl Coa

A
  1. cycle de Krebs pour énergie
  2. précurseur d’acides gras
  3. précurseur de la formation de corps cétonique
145
Q

nomme moi les 2 acides aminés qui sont exclusivement des acides aminé cétogèniques

A

la lysine et la leucine

146
Q

vrai ou faux : les corps cétoniques agissent également comme des substrats énergétiques dans les tissus extra-hépatiques

147
Q

combine y a t-il d’acide aminés glucogéniques et cétogèniques

148
Q

nomme moi les fonctions des protéines

A

transport
enzyme
anticorps
structure
canaux/pompes
hormones
balance acido-basique
balance fluide

149
Q

nomme moi 3 type de protéine ayant un role de structure/mécanique

A
  1. protéine du cytosquelette
  2. protéine motrice
  3. protéine fibreuse
150
Q

que sont les protéines du cytosquelette ?

A

ce sont des protéines de structure conférant la structure/forme aux cellules

151
Q

les protéines du cytosquelette sont composée 3 groupes de protéines. nomme les

A

1.filaments d’actinie
2. filaments intermédiaires
3.microtubules

152
Q

parle moi des protéines motrices

A

c’est une protéine de structure
les protéines motrices sont des protéines utilisatrices de l’énergie produite par la cellule ( ex : ATP) pour la convertir en travail mécanique

153
Q

nomme moi un exemple de protéine motrices

A

la kynésine qui est une protéine motrice se déplacant le long des microtubules. Le déplacement utilise l’énergie libéré par l’hydrolyse de l’ATP. Favorise le transport de molécule le long des microtubules

154
Q

parle moi des protéines fibreuses

A

aussi appelé scléroprotéines

les protéines fibreuse sont en opposition au protéine membranaire ou globuleuse. Elle ont la forme de long filament.

155
Q

donne moi un exemple de protéine fibreuse

A

la kératine

C’est une protéine fibreuse insoluble dans l’eau et constituant majoritaire des phanères ( poils, ongles, cheveu, cornes, bec)

156
Q

Donne moi les 3 types de protéine de structure

A

les protéines du cytosquelette
les protéines motrices
les protéines fibreuse

157
Q

parle moi des fonctions cellulaire des protéines

A
  • les récepteurs
  • les canaux
  • échangeurs
  • récepteur 7 domaine membranaires
158
Q

parle moi de la fonction métabolique des protéines

A

les enzymes !

les enzymes lie au substrat pour former un produit. les enzymes catalysent les réactions !

159
Q

rappel : que veut dire métabolisme ?

A

le métabolisme est l’ensemble des réactions biochimiques se produisant à l’intérieur d’une cellule pour la maintenir en vie

160
Q

parle moi de la fonction d’immunité des protéines

A

les anticorps !

161
Q

de quoi sont composées les lipoprotéines ?

A

de lipides et de protéines

162
Q

vrai ou faux : les lipoprotéines assure notamment le transport de cholestérol et de triglycéride dans le sang

163
Q

nomme moi les 3 type de lipoprotéines

A
  1. lipoprotéines de basse densité
    2.lipoprotéine de haute densité
  2. chylomicrons
164
Q

nomme moi 2 lipoprotéine de basse densité

A

VLDL et LDL

165
Q

nomme moi un lipoprotéine de haute densité

166
Q

quel est le role des lipoprotéines de basse densité ?

A

leur role est d’assurer le transport du foie vers les tissus périphériques

167
Q

parle-moi du role des lipoprotéine de haute densité

A

leur role est d’assurer le transport des tissus périphériques vers le foie

168
Q

parle-moi du role des chylomicrons

A

les chylomicrons assure le transport des lipides de l’intestins vers le foie.

169
Q

plus les lipoprotéine sont grosse plus elle sont….

A

de faible densité

170
Q

nommme moi des protéines qui assure une fonctions de transport

A

les lipoprotéines - lipides
transferrine - fer
hémoglobine - oxygéné
albumine - acide gras et vitamines

171
Q

explique la fonction de balance de fluide exercé par les protéines

A

le balance de fluide est maintenu par la pression oncotiques notamment.

Il y a plusieurs protéines ( surtout l’albumine) qui circule dans le sang. les protéines ne traverse pas la paroi cellulaire. Ces derniers favorise la rétention d’eau dans les vaisseaux.

si on la quantité d’albumine ou de protéine basse dans les vaisseaux sanguin, l’eau va sortir des vaisseaux par diffusion pour maintenir un équilibre. cela peut causer un oedème. Si la quantité de protéines augmente dans les vaisseaux, l’eau sera retenu ( rétention d’eau). cette pression oncotique est donc nécessaire pour maintenir un bon équilibre de fluide

172
Q

que veut dire oedème ?

A

une accumulation anormale de liquide dans les tissus.

il y a donc un gonflement des tissus environnant

173
Q

Dans le corps, le pH dépend de quoi ?

A

le pH dépend du nombre d’ions H+

174
Q

vrai ou faux : plus il y a d’ions h+ , plus le pH est acide (bas)

175
Q

vrai ou faux : les protéines agissent comme un tampon de ces ions H+ pour maintenir pH optimal

176
Q

vrai ou faux : un pH sanguin alcalin signifie qu’il a beaucoup de ions H+

A

faux, ca veut dire qu’il y en a pas bcp

177
Q

que se passe til au niveau des protéine quand on est en situation d’alcalose ( pH alcalin)

A

les protéines agissent comme des donneurs de H+ pour maintenir un pH stable et proche de 7,4

178
Q

vrai ou faux : si le sang a un pH acide, cela signifie qu’il y a bcp de H+ dans le sang

179
Q

que se passe t-il au niveau des protéine si on est dans une situation d’acidose ?

A

lesprotéines agissent comme des accepteur de H+ pour maintenir le pH stable et proche de 7,4

180
Q

vrai ou faux : les acides aminés sont des précurseurs pour la synthèse d’autres produits azotés non protéinogène qui ont des rôles biologiques importants

181
Q

nomme moi des éléments du corps qui sont fait à partir d’acides aminés non protéionogène

A

neurotransmetteurs
hème
purine et pyrimidine
créatine
monoxyde d’azote
mélanine
hormones
glutathion

182
Q

vrai ou faux : les neurotransmetteurs sont fait partir d’acide aminé

183
Q

l’histidine est un acide aminé essentiel. il est l’acide aminé précurseur de quel neurotransmetteur ?

184
Q

le tryptophane est un acide aminé essentiel. Il est l’acide aminé précurseur de quel neurotransmetteur ?

A

la sérotonine

185
Q

question de rappel, si tu t’en souviens t’es vrm un BOLÉ SUPREME

la tyrosine est un acide aminé non essentiel. elle dérive de qui ?

A

la tyrolien dérive du phénylalanine

186
Q

la tyrosine est un acide aminé précurseur de quels neurotransmetteur ?

A

dopamine
noradrénaline
adrénaline

187
Q

le glutamate ets un acide aminé. c’est un acide aminé précurseur de quel neurotransmetteur ?

A

acide y-aminobutyrique ( acide gammaàaminobutyrique)

188
Q

vrai ou faux : les neurotransmetteur sont des protéines

A

faux

des acides aminés sont des précurseur des neurotransmetteur, mais les neurotransmetteurs sont des produits azotés non protéiques

189
Q

qu’est ce qu’un neurotransmetteur ?

A

un neurotransmetteur est un messager chimique qui assurent le transfert d’informations entre les neurones jusqu’à avoir un impact sur la fonction des organes

190
Q

vrai ou faux : les cathécholamine sont dérivée la tyrosine

191
Q

vrai ou faux : puisque le cathécholamine sont dérivé de la tyrosine, si notre tyrosine est faible = peu de cathécholamine = problème !

192
Q

la sérotonine a un role dans quoi ?

A

un role dans la regulation du comportement, anxiété, humeur, apprentissage. considéré comme l’hormone du bien être et de la bonne humeur

193
Q

quel acide aminé est précurseur pour la sérotonine ?

A

tryptophane

194
Q

quel est le précurseur du gaba ?

A

le glutamate

195
Q

vrai ou faux : le glutamate est un neurotransmetteur excitateur et le gaba est un neurotransmetteur inhibiteur

196
Q

quel este role de l’histamine qui dérive de l’histidine

A

role important au niveau de la réponse au allergène , la réponse inflammatoire/immunité. c est un neurotransmetteur excitateur :état de réveil et de vigilance

197
Q

quel est l’hormone du bonheur ?

A

la dopamine ( qui est aussi un neurotransmetteur)

198
Q

qui est l’hormone du stress ?

A

adrénaline

199
Q

nomme moi 2 maladies physiopathologiques qui peuvent survenir en cas de carence de protéine

A

kwashiorkor et marasme

200
Q

qu’est-ce que le kwashiorkor ?

A

c’est une malnutrition résultant d’une grave carence en protéine

201
Q

c’est quand que quelqu’un peut etre atteint de kwashiorkor ?

A

Les enfants dans les pays en voie de développement, notamment lors d’un arrêt prématuré de l’allaitement et passage en alimentation pauvre en protéine, mais riche en glucide : bouillis à base de manioc, patate douce, cereales

aussi en réponse a des infections ( vers parasites) ou diarrhée chroniques entrainant dessertes importantes d’azotes

202
Q

nomme moi des conséquences du kwashiorkor

A

stéatose hépatique, cachexie, perte de poids, retard de croissance, changement dans la texture des cheveux, atrophie musculaire, oedème périphérique et peau fine/seche/friable

203
Q

vrai ou faux : le kwashiorkor contribuent grandement diminuer les résistances aux infections

204
Q

vrai ou faux : le kwashiorkor est réversible. il faut faire la réintroduction progressive des protéines et faire de la surveillance.

205
Q

qu’est ce que le marasme ?

A

c’est une malnutrition entrainant une déficience protéique et énergétique globale

206
Q

vrai ou faux : le marasme atteint la masse grasse et la masse maigre avec un poids corporel pouvant être de loin de 80 % du poids idéal

207
Q

Nomme moi des conséquences du marasme

A

perte musculaire sévère
absence de réserve lipidique
retard de croissance
anxiété
pas d’oedème
pas de stéatose

208
Q

vrai ou faux : le kwashiorkor et le marasme contribuent grandement diminuer la résistance au infections

209
Q

explique la conséquence d’une alimentation avec un excès de protéine ( régime hyperprotéiné)

A
  1. Il y a un risque accru d’apport en acide aminé soufré comme la méthyonine et la cystéine
  2. la méthionine et la cystéine en grande quantité vont contribuer a acidifier le sang ( acidose)
  3. un moyen de tampon que le corps utilise pour venir contrer cette acidification est la résorption osseuse. Des phosphate et et calcium vont venir tamponner les ions H+ pour revenir à l’équilibre
  4. l’excès de Calcium qui va dans le sang peut crée de l’hypercalciurie.

la résorption osseuse et l’hyyercalciurie mène à la fragilité osseuse et met donc la personne à risque accru d’ostéoporose

  1. l’augmentation d’acidité dans le sang, l’hyyercalciurie favorise l’apparition de pierre au rein. il y a donc un risque accru de néphrolithiase.

cet excès de protéine augmente également le travail du rein pour éliminer les substances azoté.

210
Q

qu’est ce qu’une erreur inées métabolique dans le cycle de l’urée ?

A

Conséquences métabolique d’une déficience partielle ou complète d’une des 5 enzymes associés au cycle de l’urée

cela se traduit selon la mutation par une augmentation dans le sang et dans l’urine de la concentration en ammoniac, car elle ne peut pas être transformer en urée correctement et une augmentation de la concentration de l’intermédiaire métabolique qui précède l’enzyme affectée dans le cycle.

211
Q

quels sont les symptômes cliniques chez les nouveau né dune erreur inée du métabolisme pour le cycle de l’urée ?

A

vomissement, irritabilité, incapacité digéré des aliments riche en protéine, ataxie intermittente, léthargie, retardmental, encéphalopathie et peut conduire au coma voir décès si non traité

212
Q

quel sont les interventions nutritionnel cas de erreur inée du métabolisme pour le cycle de l’urée ?

A
  1. rationnement des protéines alimentaires
  2. favoriser des protéines de haute qualité, mais en faible quantité
213
Q

que se passe t-il lors d’erreurs inées du métabolisme pour les cétonurie ?

A

il y a une déficience partielle ou complète d’une enzyme impliquée dans le métabolisme des acides aminés sauf : aspartate , glutamate, asparagine et glutamine.

toute se caractérise par une particularité bien distincte au niveau de l’urine par une accumulation d’un/des acides aminés !

214
Q

la cétonurie à odeur de sirop d’érable est du a une accumulation de quel type d’acide aminé dans l’urine ?

A

acide aminé à chaines branchés

215
Q

la phénylcétonurie se caractérise par quoi ?

A

une odeur de souris dans l’urine du accumulation de phénylalanine dans l’urine.

216
Q

que se passe t-il si la phénylcétonurie est non traité ?

A

retard mental sévère par neurotoxcicité de la phénylalanine qui s’accumule

aussi on a pas de tyrosine du a ca et donc diminution des cathécholamine donc affecte le cerveau ++

217
Q

quel cétonurie est caractérisé.risépar ue odeur de chou dans l’urine ?

A

la tyrosinémie

218
Q

la tyrosinémie est du a une accumulation de quel acide aminé dans l’urine ?

A

la tyrosine

219
Q

quel sont les 2 conséquences les plus sévère de la tyrosinémie ?

A

retard mental et maladie hépatique

220
Q

quel est le signe que quelqu’un est atteint de alcaptonurie ?

A

l’urine noircit à l’air

221
Q

nomme moi les 4 types de cétonurie liés a des erreurs inées du métabolisme

A

cétonurie à odeur de sirop d’érable
phénylcétonurie
tyrosinémie
alcaptonurie