Estructura y generación de los TCR y BCR

Question 1

Especificidad y Memoria

Answer 1

Capacidad de reconocer y responder a cualquier Ag, incluso aquellos que el cuerpo nunca ha encontrado antes y lo recuerda para futuras exposiciones

Question 2

¿Cómo logra tener esta memoria y especificidad el SI?

Answer 2

A través de receptores especializados en sus linfocitos:
Linfocitos B: Generan receptores de célula B (BCR).
Linfocitos T: Generan receptores de célula T (TCR)

Question 3

La superfamilia de proteínas de inmunoglobulina incluye _________

Answer 3

BCR, TCR, MHC, moléculas de adhesión

Question 4

El pliegue de inmunoglobulina está compuesto por _________

Answer 4

un par de hojas β formadas a partir de cadenas β, que están conectadas por bucles que definen la especificidad de unión a la proteína (CDR)

Question 5

BCR (inmunoglobulina de membrana)

Answer 5

Está anclado a la superficie de la célula B y su función es reconocer antígenos. Cuando un BCR se une a un antígeno, activa la célula B, lo que puede inducir su proliferación y diferenciación en células plasmáticas.

Question 6

Anticuerpo (inmunoglobulina secretada)

Answer 6

Una vez que la célula B se diferencia en célula plasmática, produce y secreta Ac, que son versiones solubles de la misma inmunoglobulina presente en la membrana.

Question 7

Conformación de la forma unida a membrana (BCR)

Answer 7

Esta forma tiene un segmento hidrofóbico que lo ancla en la membrana de la célula B. Incluye también un segmento citosólico y una región espaciadora.

Question 8

Conformación de la forma secretada (anticuerpo)

Answer 8

Este es el anticuerpo soluble, que carece de los segmentos hidrofóbicos y citosólicos, ya que está diseñado para ser secretado y circular libremente para neutralizar antígenos, por lo que solo tiene segmento hidrofílico

Question 9

Estructura general de un anticuerpo

Answer 9

2 cadenas pesadas
* 2 cadenas ligeras
* Dominios variables y constantes
* Región Fab: interacciona con el antígeno
* Región Fc: fracción efectora cristalizable
* Región bisagra: Proporciona flexibilidad al Ac, permitiendo que las regiones Fab se ajusten a la distancia entre dos antígenos.

Question 10

Cadenas pesadas y ligeras caract.

Answer 10

• Dos cadenas pesadas: Son las cadenas largas de la estructura del anticuerpo y juegan un rol crucial en la función efectora del anticuerpo.
• Dos cadenas ligeras: Estas son más cortas y se asocian con las cadenas pesadas, contribuyendo a la especificidad de la unión al antígeno.

Question 11

Dominios variables

dónde están

Answer 11

Están ubicados en la parte superior del anticuerpo (Fab) y son responsables de la especificidad en la unión con antígenos.

Question 12

Dominios constantes

Answer 12

Están en la parte inferior (Fc) y son responsables de activar las funciones efectoras del sistema inmune.
-> determina la clase funcional del anticuerpo, es decir el isotipo y define cómo el Ac actuará en el cuerpo
-> no influye en la unión al antígeno, pero sí en las funciones efectivas del anticuerpo

Question 13

Es la parte que interactúa directamente con el antígeno, permitiendo el reconocimiento específico de patógenos.

Answer 13

Región Fab

Question 14

Región Fc

Answer 14

Es la fracción que tiene un rol efector en la respuesta inmune, activando otras células o proteínas del sistema inmunológico.

Question 15

Define un isotipo

Answer 15

Se refiere a una clase de anticuerpo que tiene una estructura básica similar, pero las diferencias en sus cadenas pesadas definen su función y ubicación en el cuerpo.

Question 16

Dif isotipos de Ig de LB (5)

Answer 16

μ = IgM
δ = IgD
γ = IgG
α = IgA
ε = IgE

Question 17

La misma región variable, que reconoce un antígeno específico ________

Answer 17

puede combinarse con distintas regiones constantes para formar anticuerpos de diferentes isotipos, como IgM, IgG, IgA, IgE o IgD.

Question 18

Inmunoglobulina anclada a la membrana (BCR):
Cadena ligera:

Answer 18

Contiene 1 región variable y 1 constante. Existen dos tipos: Kappa (κ) y Lambda (λ)
-> c/u reconoce patógenos dif.

Question 19

Inmunoglobulina anclada a la membrana (BCR):
Cadena pesada

Answer 19

Contiene 1 región variable y de 3 a 4 regiones constantes. Esto define los diferentes isotipos de inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA, IgE y IgD.

Question 20

Regiones determinantes de complementariedad, BCR

Answer 20

(CDR1-3) Son las zonas dentro de los dominios variables que hacen contacto con el Ag.
Estas regiones son responsables de la alta especificidad del reconocimiento del antígeno.

Question 21

Complejo Receptor del BCR
Componente de reconocimiento:

Answer 21

Incluye el BCR (receptor que se une al Ag) y CD21, que es un correceptor del complemento.

Question 22

Complejo Receptor del BCR
Componente de transducción de señal

Answer 22

Incluye proteínas como Igα e Igβ, que son portadoras de dominios ITAM (motivos de activación inmunorreceptor basados en tirosina) que inician la señalización intracelular cuando el BCR reconoce un Ag. También incluye los correceptores CD19 y CD81.

Question 23

IgM e IgE

Answer 23

Con 4 regiones constantes

Question 24

La estructura del BCR y su complejo receptor en la membrana de las células B es fundamental para ___________

Answer 24

la detección de antígenos y la activación de la respuesta inmune

Question 25

El BCR tiene la capacidad de por su cuenta desencadenar la respuesta. V o F

Answer 25

FALSO -> El BCR está unido a un Ag (seguido de C3d) y está asociado a los correceptores CD21, CD19, CD81, y las proteínas de señalización Iga e Igb con ITAMs, que participan en la activación de la célula B.
-> Este C3d viene del complemento al degradar a C3b

Question 26

Principal diferencia del TCR y el BCR

Answer 26

El TCR no tiene una versión secretada como el BCR, lo que significa que siempre permanece anclado en la membrana de las células T y no se libera como anticuerpo.

Question 27

Composición del TCR:

Answer 27

• Cadenas α y β: La mayoría de los TCR están formados por estas cadenas (95%). Estas células T reconocen antígenos presentados en el MHC
• Cadenas γ y δ: Se encuentran en una minoría de las células T, que no reconocen el MHC. En su lugar, se asocian con CD1, una molécula relacionada con la presentación de lípidos, y se encuentran principalmente en tejidos epiteliales y mucosas.

compuesto por dos cadenas polipeptídicas

Question 28

Comparación entre TCR αβ y TCR γδ

Answer 28

αβ reconoce MHC y se asocia principalmente con péptidos, siendo altamente variable y distribuido ampliamente en los tejidos.
γδ reconoce lípidos presentados por CD1, tiene una menor variabilidad y se encuentra principalmente en epitelios y mucosa

Question 29

Cada cadena del TCR tiene _________

Answer 29

3 CDRs (regiones determinantes de complementariedad), que son las regiones encargadas de interactuar directamente con el antígeno.

Question 30

Complejo Receptor del TCR:
Componente de reconocimiento

Answer 30

El TCR se asocia con correceptores que ayudan en el reconocimiento del antígeno, como:
CD4 (correceptor de MHC clase II).
CD8 (correceptor de MHC clase I).
CD28, que interactúa con CD80/CD86 para la coestimulación necesaria en la activación de la célula T.

Question 31

Complejo Receptor del TCR:
Componente de transducción de señal

Answer 31

El TCR se asocia con el complejo CD3, que incluye subunidades γ, δ, ε, ζ, las cuales tienen motivos ITAM que son cruciales para la señalización intracelular tras el reconocimiento del antígeno.