Control postraduccional Flashcards
¿Qué se necesita para que un gen se logre expresar en la célula?
Una proteína
¿Qué debe hacer el DNA para producir una proteína?
Transcribirse (pasarse a RNA)
Si la proteína no es funcional en la célula…
No sirve
¿Se pueden producir varias proteínas a la vez?
Sí
¿Cómo se llama cuando tenemos un RNAm con muchos ribosomas?
Poliribosomas
¿Dónde se termina de plegar la proteína?
En el retículo endoplasmático rugoso
¿Qué les pasa a las proteínas cuando están en el Golgi?
Se ponen en vesículas para transportarlas a donde se necesiten
¿Qué pasa si el plegamiento de la proiteína no está bien?
Se degrada o se vuelve a crear
¿Qué hacen las modificaciones en las proteínas? (ej. su plegamiento)
Regulan la actividad de la proteína, el tiempo de vida mieda, su localización y su capacidad de interactuar con otras proteínas
¿Cómo es el tiempo de vida media de una proteína mal plegada?
Corto
¿Cómo es el tiempo de vida media de una proteína bien plegada?
Largo
Es una secuencia de aminoácidos que determinan el destino de la proteína dentro de la célula
Secuencia señal
¿Dónde está localizada la secuencia selñal?
Después de met (AUG)
¿Qué regula la secuencia señal?
Es la que indica dónde se termina de tradir la proteína (citoplasma o RER) y dónde se va a localizar
Es el primer aminoácido
Metionina
¿Quién reconoce a la secuancia señal?
SRP
SRP
= Proteína que reconoce la secuencia señal
¿Qué hace la SRP?
Lleva la proteína a donde debe terminar de traducirse
¿Cuántas secuencias señales tiene una proteína?
Muchas
¿Qué hace el translocón?
Atrae a la secuancia señal
Hace un poro en el RER para que pueda pasar la proteína
Translocón
¿Qué pasa con la secuancia señal una vez que la proteína está donde debe?
Ej: cuando la proteína ya está en el RER
Se quita
¿Quién quita la secuencia señal?
Una peptidasa de la secuencia señal
Modificaciones postraduccionales
- Metilaciones
- Fosforilaciones
- Acetilaciones
- Glicosilación (adición de carbs)
- Adición de gpos Isoprenilos
- Formación de puentes disulfuro
Tipos de glicosilación
N-glicosilación
O-glicosilación
Glicosilación que se puede llevar a cabo tanto en el RER como en el Golgi
N-glicosilación
Glicosilación que añade los carbohidratos en el grupo amino de la asparagina
N-glicosilación
Glicosilación que añade los carbohidratos en el grupo amino de la asparagina
N-glicosilación
Glicosilación que solo se puede llevar a cabo en el Golgi
O-glicosilación
Glicosilación que añade los carbohidratos en el grupo hidroxilo de Ser o Thr
O-glicosilación
¿Una proteína puede sufrir más de una mdoifciación?
Sí
¿Qué pasa si una de las modificaciones falla?
La proteína ya no sirve
Pasos para degradar una proteína
- Activación
- Conjugación
- Unión
Paso de degradación en el que una proteína transporta a la ubiquitina
Activación
Paso de degradación en el que la ubiquitina es llevada a la enzima 2, la cual la lleva a la ubiquitin ligasa
Conjugación
¿Qué hace la ubiquitin ligasa?
Une la ubiquitina con la proteína dañada
Paso de la degradación donde la ubiquina se une a la proteína
Unión
¿A dónde se lleva la proteína que se va a degradar?
Proteosoma
Conformación del proteosoma
2 casquetes y 4 anillos
Función de los casquetes
Identificar la ubiquitina y desdoblar la proteína
Proteosoma
¿Qué le pasa a la proteína cuando pasa por los anillos delk proteosoma?
Se rompen los aminoácidos
¿Dónde se encuentran los proteosomas?
Núcleo y citoplasma
¿Quién decide cuántas ubiquitas va a tener una proteína?
Enzima 2
¿Qué determina la vida media de la proteína?
El amino terminal de la proteína
