C1 : Hémato (SUITE / OBJECTIFS) Flashcards
Définir l’hématocrite
et le volume sanguin et savoir
distinguer l’un de l’autre
L’hématocrite est la mesure du volume globulaire relativement au sang complet.
** le volume érythrocytaire constitue 99% du volume des cellules sanguines.
Le volume sanguin comprend le volume globulaire et le volume plasmatique (fibrinogène + sérum).
Ht ; proportion des GR dans le sang
Décrire les quatre
principales fonctions du sang
➢ Transport d’oxygène
➢ Hémostase
➢ Garder la fluidité du sang
➢ Défense contre l’étranger
Pour chaque fonction,
nommer et décrire les principaux
éléments cellulaires et/ou
plasmatiques correspondants
Globules rouges : transport de l’oxygène par l’hémoglobine
Globule blancs : immunité, phagocytose
Plaquettes : hémostase, agrégation plaquettaire
Plasma : transport des cellules sanguine et protéines, immunoglobuline, hémostase, fibrinolyse…
Décrire les principales
méthodes d’analyse qualitative et
quantitative des protéines du
plasma (2)
- Électrophorèse : séparation des prots sérique
selon leur vitesse de migration sous un
champ magnétique sur l’acétate de cellulose.
➢ Permet de détecter la présence d’Ig,
mais pas quel type.
Le dosage du fibrinogène plasmatique
complète l’étude. - Immunofixation (analyse plus raffinée suite à l’électrophorèse) :
utilisation d’antisérums monovalents pour provoquer la précipitation
de complexes formés par les antigènes plasmatiques d’une part et
l’anticorps correspondant à ceux-ci d’autre part.
➢ Permet de détecter qualitativement quel type d’Ig est présent
(IgG, IgM, IgA…)
Le dosage quantitatif des IgG, IgA et IgM peut compléter l’étude.
Décrire la structure
biochimique de la molécule
d’hémoglobine
Hémoglobine A comporte 4 chaînes polypeptidiques, 2 alpha et deux bêta (tétramère globine). Chaque chaîne est attachée à une molécule d’hème qui comporte en son centre un atome de fer ferreux (Fe++) qui fixe l’O2.
Il y a une structure primaire, puis secondaire (chaînes s’enroulent sur elles-mêmes en spirales), puis tertiaire (liaisons
entre AA par les courbures stabilisantes), puis quaternaire (réunion des 4 chaines en molécule symétrique et
globulaire).
Expliquer la relation
qui existe entre la structure et la
fonction de la molécule
d’hémoglobine
Caractère sigmoïdal de la courbe de saturation de l’hémoglobine du à l’interaction des sous-unités entre elles au
cours du processus de fixation graduelle des quatre molécules d’O2. Quand une première molécule d’O2 se fixe à
un groupement hème, une rotation des chaînes bêta autour des chaînes alpha se produit ce qui augmente l’affinité
des groupes hème résiduels pour l’O2. Inversement, quand l’hb arrive en périphérie, la myoglobine et
l’hémoglobine ont une affinité supérieure pour l’O2. Au fur et à mesure que la molécule d’hb se décharge de son
O2, plus son affinité pour celle-ci diminue se qui facilite le relargage.
Nommer les
principales anomalies génétiques
ou acquises de l’hémoglobine
humaine (3)
- Anomalies de la synthèse de la
globine (hémoglobinopathie)
- Hémoglobine instable (anémie
hémolytique à cellules
falciformes hb S, drépanocytose)
- Déséquilibre synthèse chaînes
alpha (thalassémie)
- Modif affinité hb pour O2
(altération glissement chaîne lors
captation O2 par hème)
- Anomalie proche centrale
(déficience interaction w 2,3-
DPG)
- Anomalies de la synthèse de la
- . Altération taux ou interaction
entre hb et 2,3-DPG
- Presque toujours acquises par IR
→ hyperphosphatémie = aug taux
2,3-DPG intra-érythrocytaire =
réduction affinité hb-O2
(mécanisme d’adaptation
compensateur due à l’anémie
chronique) - Anomalies synthèse ou
modifications chimiques de
l’hème
- Acquises : production excessive
compensatrice de porphyrines
dues à blocages partiels de la
biosynthèse de l’hème.
- Oxydation du fer de l’hème
(méthémoglobinémie)
- Intoxication au CO ou souffre où
la molécule a une affinité plus
grande qu’O2 pour hb
Définir le rôle du 2,3-
DPG intra-érythrocytaire
Compétition à distance entre O2 et 2,3-DPG sur la molécule allostérique d’hémoglobine : La molécule de 2,3-DPG
se fixe à la poche centrale entre les 4 chaînes de l’hémoglobine désoxygénée. Cette combinaire réduit l’affinité pour
l’O2 (déplacement de la courbe de saturation vers la droite, ça prend plus grande PaO2). Au cours de la fixation des
molécules d’O2 sur les 4 molécules d’hème, la poche centrale se contracte et expulse le 2,3-DPG.
