Aula 3.5- Visão Geral da Tradução Proteica e Modificações Pós-traducionais Flashcards
Como é que 4 tipos de nucleótidos só geram 20 tipos diferentes de aminoácidos?
Redundância do código genético.
Nucleótidos de RNA são lidos de 3 em 3 e simultaneamente existem grupos de 3 nucleótidos (codões) diferentes que codificam o mesmo aminoácido (REDUNDÂNCIA DO CÓDIGO GENÉTICO) e por isso é que em vez de 64 aminoácidos diferentes temos apenas 20.
Todo o DNA é transcrito, mas nem todo é traduzido.
Verdadeiro ou Falso?
Verdadeiro
O que são codões STOP?
Codões stop: codões que não correspondem a nenhum aminoácido e como tal quando aparecem a tradução é interrompida.
Qual o codão de iniciação?
AUG
Precisamos do quê para realizar a tradução?
RNA mensageiro
Energia
RNA transportadores
Ribossomas
Proteínas que auxiliam este processo.
Quem regula o processo de tradução?
Fosforilação do EF2
EF2 é fosforilado e como tal, a tradução é bloqueada… nem o ribossoma é montado!
Para além disso, a maior parte dos antibióticos o que faz é bloquear a tradução dos ribossomas das bactérias.
No entanto, como a célula precisa de várias proteínas é necessário otimizar este processo de tradução.
Como pode otimizá-lo?
Através de polirribossomas.
Como assim?
O mesmo mRNA é lido por vários ribossomas.
Proteína está feita… mas não está pronta para fazer a sua função!
Então após a cadeia polipeptídica ser libertada, esta tem de alcançar a sua estrutura terciária/funcional.
Quem a ajudará a alcançar este estrutura?
Chaperones
Consiste na adição covalente de uma pequena proteína (ubiquitina-36 aa) a um resíduo de lisina; a quantidade de ubiquitinas e a posição da lisina envolvida determina o futuro da mesma proteína – exemplo: quando estão em série significa que a proteína é para ser degradada.
Que modificação pós-traducional é esta?
Ubiquitinação
Consiste na adição de um grupo fosfato de um ATP ao grupo R de tirosinas, serinas ou treoninas; causam mudanças conformacionais, que ou ativam ou desativam a proteína – forma mais comum de regular a ativação das proteínas na célula; é reversível e pós- traducional.
Que modificação pós-traducional é esta?
Fosforilação
Consiste na adição de açucares ao grupo amina ou ao grupo OH, melhorando assim o folding da proteína, a estabilidade da proteína, etc.; comum em glicoproteínas, ou seja, proteínas de membranas; pode ser tanto co-traducional ou pós-traducional.
Que modificação pós-traducional é esta?
Glicosilação
Consiste na adição do grupo metil a argininas ou lisinas; é reversível.
Que modificação pós-traducional é esta?
Metilação
São necessárias para a proteína atingir a sua forma madura/funcional;
São essenciais para a estabilidade da mesma e para a estabilidade da célula, pois muitas vezes indicam o que próximo passo na sua “vida”;
São na maioria ligações covalentes reversíveis;
Não ocorrem em todos os aa, etc.
Estas afirmações dizem respeito a quê?
Modificações-pós traducionais
Porque são necessárias modificações pós-traducionais?
Estas são necessárias para a proteína atingir a sua forma madura/funcional; são essenciais para a estabilidade da mesma e para a estabilidade da célula, pois muitas vezes indicam o que próximo passo na sua “vida”;
As histonas estão mais/menos sujeitas para sofrerem alterações e, consequentemente perder ou ganhar afinidade para com o DNA
Como estão por fora, estão mais sujeitas a sofrerem alterações e como tal podem perder ou ganhar afinidade para com o DNA, provocando a maior ou menor expressão de genes naquele local, respetivamente.
Em que subunidade do ribossoma é que o anticodão no tRNA encontra o codão no mRNA?
Subunidade pequena
O que assegura a aminoacil tRNA sintetase?
Assegura que o aminoácido se ligue ao correto tRNA
Completa.
Para cada tRNA existe uma enzima destas especifica e a ligação ocorre: 1o com a ativação do aa que ocorre no sítio de síntese e *apenas se o aminácido tiver *…
Um tamanho semelhante ao aminoácido correto
Completa.
Cada ribossoma tem espaço para 3 tRNAs e possui 3 sítios muito importantes:
sítio … , por onde os tRNAs que já fizeram o seu trabalho saem;
sítio …. , onde está o tRNA com o polipeptídeo e
sítio … onde está a aminacil tRNA sintetase para ocorrer a ligação entre tRNA e respetivo aminoácido
- Sítio E (exit)
- Sítio P
- Sítio A
Quais são as 3 fases da tradução?
1-Iniciação
2-Alongamento
3-Terminação
O tRNA iniciador associado à metionina é o único capaz de se ligar apenas à subunidade menor. Verdadeiro ou falso?
Verdadeiro.
Ordene a sequência de eventos na fase de iniciação da tradução.
A-mRNA é lido e quando aparecer o codão correspondente ao aa metionina, o GTP é clivado, a energia é libertada, o Eif2 é libertado.
B-a subunidade maior liga-se à subunidade menor.
C- tRNA iniciador é trazido por um eIF2, que está junto a um GTP.
CAB
Descreve a fase de alongamento.
Sítio A está livre e chega um novo tRNA com o seu aa e com um EF associado, sendo que a
esta proteína ainda está associado um GTP. Lá testa-se o aminoácido, para ver se é o correto. Se o é, o GTP é clivado, energia é libertada e o EF também. Esta libertação permite que o aa se ligue à cadeia polipeptídica. Mas antes, a complementaridade entre codão e anti-codão é avaliada e se não for boa, o tRNA juntamente com o seu aa são eliminados. Esta avaliação é possível de ser feita porque há um atraso entre a libertação da EF e a do aa.
Após a ligação, o sítio A fica ocupada por um polipeptídeo e por isso liga-se á subunidade maior um EF2 com um GTP, para provocar a deslocação desta mesma subunidade. Após esta deslocação, o GTP é clivado, o EF2 é libertado e o sítio A já fica livre, o tRNA anterior é libertado pelo sítio E e a cadeia de mRNA anda 3 nucleóticos para a frente.
Como é que o polipéptido é libertado na fase de terminação?
Encontramos 3 nucleótidos que não correspondem a nenhum aa e como tal, no sítio A entra
uma proteína ligada ao GTP. O GTP é clivado e provoca uma mudança conformacional: subunidade maior move-se para a frente, a ligação entre o polipeptídeo e o tRNA é quebrada e como tal, o polipeptídeo é libertado.
Como se otimiza a tradução?
Através de poliribossomas.
