Aula 2.1- Proteínas Flashcards
O que são Proteínas?
Macromoléculas mais abundantes nos sistemas biológicos.
São constituídas por
uma associação linear de aminoácidos, dando origem, a uma cadeia polipeptídica.
Porque é que a prolina se designa por iminoácido e não aminoácido?
A prolina é uma exceção, porque a sua cadeia lateral está ligada ao azoto do grupo amina. Como tal designa-se por iminoácido e não por aminoácido.
O que determina as suas propriedades, como a sua forma, carga e aminoácidos a que se pode ligar?
(aminoácidos)
A cadeia lateral variável
Quando o grupo R é constituído maioritariamente por hidrocarbonetos, os aminoácidos são muito hidrofóbicos e apolares.
Verdadeiro ou Falso?
Verdadeiro
Associa.
A- Alanina, Valina, Prolina, Fenilalanina, Glicina, Cisteína, Leucina, Isoleucina, Metionina e Citoprolam
B- Asparagina, Glutamina, Serina, Treonina e Tirosina
C- Lisina, Arginina e Histidina
D- Ácido aspártico e Ácido glutâmico
1- Grupo R constituído por hidrocarbonetos
2- Grupo R é polar e está carregado negativamente
3- Grupo R é polar e está carregado positivamente
4- Grupo R apresenta grupos OH
A-1
B- 4
C-3
D-2
Como se formam os aminoácidos?
Através do processo de tradução do mRNA, que ocorre nos ribossomas (citoplasma das células)
A ligação peptídica é uma ligação covalente não espontânea (envolvem ATP) entre o N do grupo amina e o C do grupo carboxilo seguinte, que envolve sempre a ELIMINAÇÃO/ ADIÇÃO de uma molécula de água.
Eliminação
Enovelamento de partes da cadeia polipeptídica, conseguida graças a pontes de hidrogénios entre o oxigénio do grupo carboxilo e o hidrogénio do grupo amina, excepto da prolina.
Este tipo de estrutura é o elemento de suporte interno principal das proteínas.
Qual é o tipo de estrutura?
Estrutura secundária
Resulta da combinação de certas estruturas secundárias e está associada a uma função comum.
Assim, é um nível de organização superior à secundária, mas não chega ao nível de complexidade da estrutura terciária.
Qual é o tipo de estrutura?
Super secundária
Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo, à custa de ligações entre os átomos das cadeias laterais de todos os aminoácidos da molécula.
Assim esta estrutura será determinada pela estrutura primária (número, tipo e ordem dos aminoácidos constituintes) que apresentar e geralmente coincide com a chamada estrutura nativa.
Qual é o tipo de estrutura?
Estrutura terciária
O que é o Folding?
Progressivo enrolamento e desenrolamento/desnaturação (quando está mal/misfolding) da cadeia polipeptídica, até alcançar a conformação nativa
O que é a estrutura nativa?
É a estrutura mais estável/ com menor energia livre.
No entanto, como na teoria, existem 8xn formas da proteína se enrolar, sendo n o número de aminoácidos que a cadeia contém, é necessário algo que torne este processo mais rápido e mais eficiente ao nível da energia gasta:
… (completa)…
proteínas que existem em todos os organismos.
Chaperones
Difere os Chaperones moleculares das chaperoninas.
Chaperones moleculares: ligam-se e estabilizam as proteínas parcialmente enoveladas ou misfolding, permitindo que elas se agreguem quando não estão na conformação nativa e que sejam degradadas nos proteassomas.
Chaperoninas: possuem um compartimento central onde as proteínas recéns sintetizadas se podem acomodar e onde ocorre à custa de ATP o folding de forma rápida e eficiente
(sem passar por tantas formas intermediárias).
Assim o enovelamento prematuro é impedido.
Associação quase sempre reversível de 2 ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades, através de ligações fracas (não covalentes).
Isto é o que acontece no caso da hemoglobina, que é composta por 4 subunidades (duas betas e duas alfa), sendo por isso um tetrâmero.
Nota: Nem todas as proteínas atingem este nível estrutural.
Qual é o tipo de estrutura?
Estrutura quartenária
