Aula 2.1- Proteínas Flashcards
O que são Proteínas?
Macromoléculas mais abundantes nos sistemas biológicos.
São constituídas por
uma associação linear de aminoácidos, dando origem, a uma cadeia polipeptídica.
Porque é que a prolina se designa por iminoácido e não aminoácido?
A prolina é uma exceção, porque a sua cadeia lateral está ligada ao azoto do grupo amina. Como tal designa-se por iminoácido e não por aminoácido.
O que determina as suas propriedades, como a sua forma, carga e aminoácidos a que se pode ligar?
(aminoácidos)
A cadeia lateral variável
Quando o grupo R é constituído maioritariamente por hidrocarbonetos, os aminoácidos são muito hidrofóbicos e apolares.
Verdadeiro ou Falso?
Verdadeiro
Associa.
A- Alanina, Valina, Prolina, Fenilalanina, Glicina, Cisteína, Leucina, Isoleucina, Metionina e Citoprolam
B- Asparagina, Glutamina, Serina, Treonina e Tirosina
C- Lisina, Arginina e Histidina
D- Ácido aspártico e Ácido glutâmico
1- Grupo R constituído por hidrocarbonetos
2- Grupo R é polar e está carregado negativamente
3- Grupo R é polar e está carregado positivamente
4- Grupo R apresenta grupos OH
A-1
B- 4
C-3
D-2
Como se formam os aminoácidos?
Através do processo de tradução do mRNA, que ocorre nos ribossomas (citoplasma das células)
A ligação peptídica é uma ligação covalente não espontânea (envolvem ATP) entre o N do grupo amina e o C do grupo carboxilo seguinte, que envolve sempre a ELIMINAÇÃO/ ADIÇÃO de uma molécula de água.
Eliminação
Enovelamento de partes da cadeia polipeptídica, conseguida graças a pontes de hidrogénios entre o oxigénio do grupo carboxilo e o hidrogénio do grupo amina, excepto da prolina.
Este tipo de estrutura é o elemento de suporte interno principal das proteínas.
Qual é o tipo de estrutura?
Estrutura secundária
Resulta da combinação de certas estruturas secundárias e está associada a uma função comum.
Assim, é um nível de organização superior à secundária, mas não chega ao nível de complexidade da estrutura terciária.
Qual é o tipo de estrutura?
Super secundária
Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo, à custa de ligações entre os átomos das cadeias laterais de todos os aminoácidos da molécula.
Assim esta estrutura será determinada pela estrutura primária (número, tipo e ordem dos aminoácidos constituintes) que apresentar e geralmente coincide com a chamada estrutura nativa.
Qual é o tipo de estrutura?
Estrutura terciária
O que é o Folding?
Progressivo enrolamento e desenrolamento/desnaturação (quando está mal/misfolding) da cadeia polipeptídica, até alcançar a conformação nativa
O que é a estrutura nativa?
É a estrutura mais estável/ com menor energia livre.
No entanto, como na teoria, existem 8xn formas da proteína se enrolar, sendo n o número de aminoácidos que a cadeia contém, é necessário algo que torne este processo mais rápido e mais eficiente ao nível da energia gasta:
… (completa)…
proteínas que existem em todos os organismos.
Chaperones
Difere os Chaperones moleculares das chaperoninas.
Chaperones moleculares: ligam-se e estabilizam as proteínas parcialmente enoveladas ou misfolding, permitindo que elas se agreguem quando não estão na conformação nativa e que sejam degradadas nos proteassomas.
Chaperoninas: possuem um compartimento central onde as proteínas recéns sintetizadas se podem acomodar e onde ocorre à custa de ATP o folding de forma rápida e eficiente
(sem passar por tantas formas intermediárias).
Assim o enovelamento prematuro é impedido.
Associação quase sempre reversível de 2 ou mais cadeias polipeptídicas ou subunidades, através de ligações fracas (não covalentes).
Isto é o que acontece no caso da hemoglobina, que é composta por 4 subunidades (duas betas e duas alfa), sendo por isso um tetrâmero.
Nota: Nem todas as proteínas atingem este nível estrutural.
Qual é o tipo de estrutura?
Estrutura quartenária
O que é a estrutura supramolecular?
É a associação de muitas proteínas com diferentes funções, mas com um objetivo comum.
Classificação das proteínas consoante a sua conformação?
Globulares: possuem uma forma esférica, várias funções e são relativamente solúveis
sem água (hemoglobina, mioglobina)
Fibrosas: possuem uma forma de fibra (cilíndrica/alongada), são pouco solúveis em
água e possuem uma função estrutural (colagénio, quereriam, miosina)
Proteínas consoante a sua composição?
Simples: possuem apenas aminoácidos arranjados na sua cadeia polipeptídica.
Compostas: para se tornarem funcionais têm a si associadas outras biomoléculas não
proteicas, como metais, lípidos, grupos prostéticos, etc
Classificação das proteínas consoante o número.
Consoante o número de cadeias polipeptídicas:
Monoméricas: uma única cadeia
Oligoméricas: duas ou mais cadeias
Interações hidrofóbicas (entre cadeias laterais não polares, como a leucina, calina,
alanina)
Pontes de hidrogénio (entre cadeias laterais polares, como asparagina, glutamina, serina)
Ligações iónicas/Pontes salinas (entre cadeias laterais carregadas com cargas de sinal contrário, como Glutamato e Lisina)
Estas ligações são covalentes ou não covalentes?
Não covalentes
Pontes de enxofre são covalentes ou não covalentes?
São covalentes.
Pontes de enxofre (ponto dissulfeto) entre duas cisteínas.
Estas ligações são muito mais fortes que as outras e como tal são mais adotadas pelas proteínas secretadas para fora da célula, já que é necessário manterem estrutura.
É o nível estrutural mais simples, mas mais importante pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
Qual o tipo de estrutura?
Estrutura primária
Alfa- hélices e folha beta pragueadas são 2 tipos de que estrutura?
Secundária
O que são aminoácidos essenciais?
Aqueles que não são sintetizados pelo ser humano, mas sim ingeridos.
Enumera a principal diferença entre os chaperones e as chaperoninas?
Chaperoninas torna o processo mais rápido e eficiente sem passar por tantas formas intermédias.
O que são domínios?
Quando a proteína é muito grande, a sua estrutura terciária é dividida em regiões que possuem entre 100 a 150 resíduos de aminoácidos, designadas de domínios.
Onde a proteína está enrolada de certa forma e está separada das restantes partes.
-Ligação muito forte, resistente, estável e incapaz de rodar sobre si mesma
-ligação planar
Propriedades de que ligação?
Ligação peptídica
