Aula 2.3- Hemoglobina e Mioglobina Flashcards

1
Q

Hemoglobina
A) Estado Tenso
B) Estado Relaxado
1) está mais rígida, subunidades afastadas dificultando o acesso ao O2
2) subunidades mais próximas, molécula mais flexível, sendo mais fácil as outras moléculas de O2 se ligarem

A

A-1
B-2

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2
Q

Explica o conceito de cooperatividade, que torna o O2 um moderador alostérico positivo?

A

Quando um O2 se liga o ferro, vai ser mais fácil outras moléculas de O2 se ligarem pois a molécula fica mais flexível

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3
Q

Função da hemoglobina

A

Transportar O2 do aparelho respiratório para os tecidos periféricos

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4
Q

Explica a afinidade variável da hemoglobina com o O2?

A

Só quando o oxigénio se liga à hemoglobina é que o ferro passa a estar no mesmo plano que o anel porfírinico.

Esta ligação promove uma alteração conformacional, fazendo com que a afinidade para o O2 aumente

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5
Q

Hemoglobina é um proteína globular. Porque é que é tetrâmero solúvel?

A

Constituída por 4 cadeias polipeptidicas (2 alfa e 2 betas)
Na sua estrutura terciária globular, os aminoácidos hidrofilicos encontram se no exterior (ou seja solúvel).
Estes aminoácidos hidrofilicos formam pockets para a inserção do grupo heme.

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6
Q

O O2 é um modelador alostérico negativo?

A

Falso, alostérico positivo

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7
Q

Ontogenia das hemoglobinas.

Nós temos diferentes tipos de hemoglobinas consoante as diferentes condições respiratórias desde o ponto em que estamos na barriga da nossa mãe até nascermos.

Quais são essas 3 fases?

A

Início do desenvolvimento embrionario- 3 hemoglobinas Gower I e II e Portland I

Fase fetal- as de cima deixam de ser produzidas e começam a ser produzidas muitas hemoglobinas F e poucas A

Nascimento- a produção de F diminui e a de A aumenta bastante

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8
Q

CO2, aumento da temperatura e 2,3- BPG sai moderadores alostéricos negativos ou positivos?

(hemoglobina)

A

Negativos

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9
Q

A afinidade da hemoglobina também depende do pH.

A forma T é favorecida pela acidez ou basicidade?

A

Forma T é favorecida pela acidez nos tecidos/ músculos, onde existe H+ e CO2 ( tecidos e músculos)

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10
Q

A forma R é favorecida pela basicidade?

A

Verdadeiro

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11
Q

O ferro tem maior afinidade com o CO ( monóxido de carbono) do que com o O2.

No entanto, a … presente na constituição da hemoglobina impede o CO de se ligar ao Ferro e também protege o ferro de se oxidar?

A

Histidina distal

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12
Q

Porque é que no período fetal as hemoglobinas F são tão importantes?

A

Porque as cadeias gama que possuem não se ligam ao 2,3- BPG

Possibilitando que haja uma maior afinidade com o O2 num meio onde já há tão pouco (placenta)

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13
Q

Anemia Facilforme é uma hemoglobinopatia.

Afeta a … da hemoglobina, promovendo a formação de fibras na hemácia.
Posteriormente, haverá dificuldades na circulação e obstrução vascular.

A

Solubilidade

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14
Q

O que são Talássemias?

A

Erros na síntese da globina

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15
Q

O que é o efeito Bohr- Haldane?

A

Alteração da afinidade da hemoglobina pelo O2 , CO2 na presença de acidez/ basicidade.

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16
Q

Explica a importância do 2,3- BPG

(hemoglobina)

A

Componente que se liga à proteína que aumenta substancialmente a libertação de O2, pois tem a capacidade de estabilizar a forma T, formando pockets mais pequenos

17
Q

Função da mioglobina

A

Armazenar oxigénio e transportá lo para as mitocôndrias quando há um esforço muscular intenso ou provação de oxigénio por alguma razão.

Localiza- se principalmente no músculo estriado cardíaco e esquelético dos mamíferos.

18
Q

A mioglobina é alostérico e tem efeito cooperativo.

Verdadeiro ou falso?

A

Falso, não é alostérica nem cooperativa ao contrato da hemoglobina.

19
Q

A estrutura terciária da hemoglobina é semelhante à estrutura terciária da mioglobina?

A

Verdadeiro, sendo a única diferença: a mioglobina ser formada por 8 segmentos alfa, enquanto que a hemoglobina é por 7

20
Q

Este grupo é sintetizado nas células aeróbicas e
forma-se quando um átomo de ferro é introduzido, ficando este ligado aos 4 átomos de N do anel porfírinico, à histidina proximal 87 (nas cadeias alfa) ou 92 (nas cadeias beta) a uma molécula de 02.

É por isso, o responsável pela ligação da hemoglobina ao oxigénio.
Quem é?

A

O grupo heme.

21
Q

O que significa ter um efeito alostérico positivo?

A

Aumentar a ação de algo…

22
Q

Nas altitudes, o nosso corpo produz ainda mais esta substância, de forma que a oxigenação seja mais eficaz.

Que substância é esta?

A

2,3- Bisfosfoglicerato

23
Q

Quais são as funções da histidina distal?

A

Protege o ferro de se oxidar e impede o monóxido de carbono de se ligar ao ferro, já que este possuir maior afinidade com o CO do que com o 02.

24
Q

O que é a anemia facilforme?

A

Erro na sequência de aminoácidos que afeta a solubilidade da hemoglobina, que agora tem
tendência a polimerizar quando desoxigenada.

Isto, promove a FORMAÇÃO DE FIBRAS NA HEMÁCIA, deixando-a similar a uma “foice”.

Há assim dificuldades de circulação e até obstrução vascular

25
Q

É uma proteína citoplasmática e é composta por uma cadeia polipeptídica com 154 aminoácidos, 8 hélices e 1 grupo heme na bolsa hidrofóbica (entre 2 resíduos de histidina- 64 e 93).

O que é?

A

Mioglobina

26
Q

Onde se localiza principalmente a mioglobina?

A

Músculo estriado cardíaco e esquelético dos cardíacos

27
Q

Qual a diferença entre as hemoglobinas A e F?

A

Hemoglobinas A possuem cadeias alfa e beta.

Hemoglobinas F possuem cadeias alfa e gama.

28
Q

Quais as hemoglobinas mais produzidas na fase do nascimento, A ou F ?

A

Hemoglobinas A

29
Q

Pârametros cinéticos.

O que é Vmáx e Km?

A

Vmáx- velocidade inicial máxima que é teoricamente quando a enzima estiver saturada por uma concentração infinita de substrato.

Km- Constante de Michaelis, numericamente igual à concentração de substrato que corresponde a metade da velocidade inicial máxima

30
Q

Graficamente.

A- competitivos
B- não competitivos

1- diminuem o V máx mas não alteram Km
2- não afetam Vmáx mas têm um maior Km

A

A-2
B-1