Aula 2.3- Hemoglobina e Mioglobina Flashcards
Hemoglobina
A) Estado Tenso
B) Estado Relaxado
1) está mais rígida, subunidades afastadas dificultando o acesso ao O2
2) subunidades mais próximas, molécula mais flexível, sendo mais fácil as outras moléculas de O2 se ligarem
A-1
B-2
Explica o conceito de cooperatividade, que torna o O2 um moderador alostérico positivo?
Quando um O2 se liga o ferro, vai ser mais fácil outras moléculas de O2 se ligarem pois a molécula fica mais flexível
Função da hemoglobina
Transportar O2 do aparelho respiratório para os tecidos periféricos
Explica a afinidade variável da hemoglobina com o O2?
Só quando o oxigénio se liga à hemoglobina é que o ferro passa a estar no mesmo plano que o anel porfírinico.
Esta ligação promove uma alteração conformacional, fazendo com que a afinidade para o O2 aumente
Hemoglobina é um proteína globular. Porque é que é tetrâmero solúvel?
Constituída por 4 cadeias polipeptidicas (2 alfa e 2 betas)
Na sua estrutura terciária globular, os aminoácidos hidrofilicos encontram se no exterior (ou seja solúvel).
Estes aminoácidos hidrofilicos formam pockets para a inserção do grupo heme.
O O2 é um modelador alostérico negativo?
Falso, alostérico positivo
Ontogenia das hemoglobinas.
Nós temos diferentes tipos de hemoglobinas consoante as diferentes condições respiratórias desde o ponto em que estamos na barriga da nossa mãe até nascermos.
Quais são essas 3 fases?
Início do desenvolvimento embrionario- 3 hemoglobinas Gower I e II e Portland I
Fase fetal- as de cima deixam de ser produzidas e começam a ser produzidas muitas hemoglobinas F e poucas A
Nascimento- a produção de F diminui e a de A aumenta bastante
CO2, aumento da temperatura e 2,3- BPG sai moderadores alostéricos negativos ou positivos?
(hemoglobina)
Negativos
A afinidade da hemoglobina também depende do pH.
A forma T é favorecida pela acidez ou basicidade?
Forma T é favorecida pela acidez nos tecidos/ músculos, onde existe H+ e CO2 ( tecidos e músculos)
A forma R é favorecida pela basicidade?
Verdadeiro
O ferro tem maior afinidade com o CO ( monóxido de carbono) do que com o O2.
No entanto, a … presente na constituição da hemoglobina impede o CO de se ligar ao Ferro e também protege o ferro de se oxidar?
Histidina distal
Porque é que no período fetal as hemoglobinas F são tão importantes?
Porque as cadeias gama que possuem não se ligam ao 2,3- BPG
Possibilitando que haja uma maior afinidade com o O2 num meio onde já há tão pouco (placenta)
Anemia Facilforme é uma hemoglobinopatia.
Afeta a … da hemoglobina, promovendo a formação de fibras na hemácia.
Posteriormente, haverá dificuldades na circulação e obstrução vascular.
Solubilidade
O que são Talássemias?
Erros na síntese da globina
O que é o efeito Bohr- Haldane?
Alteração da afinidade da hemoglobina pelo O2 , CO2 na presença de acidez/ basicidade.
Explica a importância do 2,3- BPG
(hemoglobina)
Componente que se liga à proteína que aumenta substancialmente a libertação de O2, pois tem a capacidade de estabilizar a forma T, formando pockets mais pequenos
Função da mioglobina
Armazenar oxigénio e transportá lo para as mitocôndrias quando há um esforço muscular intenso ou provação de oxigénio por alguma razão.
Localiza- se principalmente no músculo estriado cardíaco e esquelético dos mamíferos.
A mioglobina é alostérico e tem efeito cooperativo.
Verdadeiro ou falso?
Falso, não é alostérica nem cooperativa ao contrato da hemoglobina.
A estrutura terciária da hemoglobina é semelhante à estrutura terciária da mioglobina?
Verdadeiro, sendo a única diferença: a mioglobina ser formada por 8 segmentos alfa, enquanto que a hemoglobina é por 7
Este grupo é sintetizado nas células aeróbicas e
forma-se quando um átomo de ferro é introduzido, ficando este ligado aos 4 átomos de N do anel porfírinico, à histidina proximal 87 (nas cadeias alfa) ou 92 (nas cadeias beta) a uma molécula de 02.
É por isso, o responsável pela ligação da hemoglobina ao oxigénio.
Quem é?
O grupo heme.
O que significa ter um efeito alostérico positivo?
Aumentar a ação de algo…
Nas altitudes, o nosso corpo produz ainda mais esta substância, de forma que a oxigenação seja mais eficaz.
Que substância é esta?
2,3- Bisfosfoglicerato
Quais são as funções da histidina distal?
Protege o ferro de se oxidar e impede o monóxido de carbono de se ligar ao ferro, já que este possuir maior afinidade com o CO do que com o 02.
O que é a anemia facilforme?
Erro na sequência de aminoácidos que afeta a solubilidade da hemoglobina, que agora tem
tendência a polimerizar quando desoxigenada.
Isto, promove a FORMAÇÃO DE FIBRAS NA HEMÁCIA, deixando-a similar a uma “foice”.
Há assim dificuldades de circulação e até obstrução vascular
É uma proteína citoplasmática e é composta por uma cadeia polipeptídica com 154 aminoácidos, 8 hélices e 1 grupo heme na bolsa hidrofóbica (entre 2 resíduos de histidina- 64 e 93).
O que é?
Mioglobina
Onde se localiza principalmente a mioglobina?
Músculo estriado cardíaco e esquelético dos cardíacos
Qual a diferença entre as hemoglobinas A e F?
Hemoglobinas A possuem cadeias alfa e beta.
Hemoglobinas F possuem cadeias alfa e gama.
Quais as hemoglobinas mais produzidas na fase do nascimento, A ou F ?
Hemoglobinas A
Pârametros cinéticos.
O que é Vmáx e Km?
Vmáx- velocidade inicial máxima que é teoricamente quando a enzima estiver saturada por uma concentração infinita de substrato.
Km- Constante de Michaelis, numericamente igual à concentração de substrato que corresponde a metade da velocidade inicial máxima
Graficamente.
A- competitivos
B- não competitivos
1- diminuem o V máx mas não alteram Km
2- não afetam Vmáx mas têm um maior Km
A-2
B-1
