Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Z1.1 Chemie > 2.5 Enzymen > Flashcards

2.5 Enzymen Flashcards

1
Q

Basiswerking enzymen

A
  1. enzym & substraat
  2. vorming met bepaalde affiniteit & snelheid
  3. enzymsubstraatcomplex
  4. substraat wordt door enzym omgezet in product
  5. enzymproductcomplex
  6. enzym + product
  7. enzym kan hergebruikt worden

—> binding met meerdere substraten of substraag & ligand kan
—> vorming van meerdere producten uit 1 substraat kan

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

maltase

A

enzym bindt op disaccaride matlrose
= O-glycosidase
- splitsing
= 2 glucose moleculen
voorbeeld: 1 substraat, meerdere producten

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

functie enzym

A

eiwitten die metabolise reacties katalyseren zonder zelf opgebruikt te worden
- leven zonder enzymen is niet mogelijk
vb: verteringsenzymen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

eigenschappen enzymen

A
  1. substraatspecifiek
    - specfieke binding op eiwitten
    - moleculaire herkenning = chemische vingers = complementariteit & affiniteit
    - tijdelijke binding & niet opgebruikt
  2. reactiespecifiek
    - enkel eindproducten & geen eindproducten
  3. koppeling spontaan & niet spontane reacties
    - in actief centrum
    - ATP -> ADP + Pi
  4. reguleren activiteit van andere enzymen
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

principe versnelling enzym

A

enzymsubstraatcomplex ≈ geactiveerdcomplex

activeringsenergie
- lager
- altijd optimale orientate
- zijketens in AZ bevorderen reactie

snelheid : V ≈ p x f x z
- p wordt maximaal
- f wordt groter
- V = 1/activeringsenergie
- snellere reactie = 10^9 -> 17
- geen effect op evenwicht

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

enzymhoofdgroepen

A

EC1: oxido-reductasen
EC2: transferasen
EC3: hydrolasen
EC4: lysasen
EC5: isomerasen
EC6: ligasen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

basis naamgeving

A
  • naam substraat + ase
    vb: maltase
  • naam reactie + ase
    vb: decarboxylase
  • gebruiksnamen
    trypsine, chymptrypsine & pepsine

6 hoofdgroepen -> subgroepen -> subsubgroepen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

oxido-reductasen & vb

A

EC1
katalyse REDOX-reacties
substraatreductie = oxidatie elektronendonor vb: NADH & NADPH
substraatoxidatie = reductie elektronacceptor
vb: NAD+ (nicotinamide adeninedinucleotide) & NADP+ (nicotinamide adeninedinucleotidefosfaat)

  • dehydrogenasen ontrekken H can substraat
    – alchoholdehydrogenase ADH : alcohol + NAD+ -> geoxideerd -> acetaldehyde + NADH
    – lactaatdehydrogenase: pyruvaat + NADH -> gereduceerd -> L-lactaat + NAD+
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

transferasen + vb

A

EC2
brengt functionele groep van donor naar acceptor
- kinasen = fosforylgroeptransgerasen
lipide/suiker/ewit + fosfaatgroep

– hexokinasen
hexose (glucose) + ATP (met cosubstraat Mg2+) -> glucose-6-fostaat + ADP

actief centrum:
- substraat = glucose
- cosubstraat = ATP
- cofactor Mg2+
–> H-bruggen = sluiten van enzym

actieve vorm = binding met glucose = gesloten vorm
-> geen competitie reactie glucose
inactieve vorm ≠ binding met glucose = openvorm

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hydrolasen + vb

A

EC3
hydrolytische splitsing (C-O, C-N, C-S & O-P)
Subgroepen
- esterasen
- glycosidasen
- peptidasen & proteasen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Esterasen

A

EC3.1

  • carboxyesterhydrolasen = CO-OR splitsen
  • fosfatasen fosfaatgroep op eiwit, lipide of suiker vervangen door OH groep
    – fosfomonoësterasen: fosfoserine-fosfatase & glucose-6-fosfatase
    – fosfodiësterasen: nucleotidasen, RNase, DNase & fosfolipase C
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Glycosidasen

A

EC3.2
C-O binding tussen monosaccariden
– O-glycosidasen: maltase, lactase, sucrase
– N-glycosidasen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Peptidasen/proteasen

A

EC3.4
splitsen nucleotiden tussen AZ in een eiwit
– serineproteasen (ser): chymotrypsine & trypsine
– sulfhydrylproteasen (cys)
– zure proteasen (asp & glu)
– metalloproteasen: metaalkation in ES-complex

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Lyasen

A

EC4:
elimenatiereactie van C-C, C-N & C-O
= dubbele binding of ringen in substraat
omgekeerd = synthetasen
VB:
- decarboxylasen: verwijderen CO2
- dehydratasen: verwijderen H2O
- aldolasen: verwijderen aldehyde

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

isomerasen

A

EC5:
product = isomeer substraat
- racemasen: D/L
- epimerase: D/L & R/S bij meerdere chirale centra
- mutasen: cis-trans-isomerie
– fosfogylceraatmutase:
fosforylgroep in triosesuiker verplaatsen. 8 beta-strengen x 8 alfa-helices
– fosfoglycomutase:
fosforylgroep in glucose van pos1 <-> pos6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Ligasen

A

EC6: synthetasen
additiereactie: vorming covalente binding tussen 2 substraten
-> energie nodig: gekoppeld met ATP -> ADP +E
omgekeerd = lysasen
- carboxylasen, hydratasen
– koolzuuranhydrase (= cofactor Zn2+)

17
Q

actiefcentrum in enzymen

A

de plaats waar het enzym met het substraat bindt
=bindingsholte/bindingspocket/katalytischeholte

2 delen:
- AZ voor substraatherkenning & -binding: perfecte oriëntatie voor enzym, 2e substraat molecule, cosubstraat of andere moleculen
- AZ voor uitvoering reactie

  • lock-key binding: subtraat & enzym passen in elkaar zonder conformatie verandering
  • induced-fit binding: subtstraat & enzym binden & zorgen voor een plaatselijke of volledige conformatie verandering
18
Q

cofactoren & co-enzymen

A

vergroot mogelijkheden van de 20AZ

  1. metaan-kationen
    - transitiemetalen: Fe, Cu, Mg & Zn
    - cofactor in redoxreacties
    - helpen binding van substraat
  2. organische moleculen = co-enzymen
    - productie uit vitaminen
    - verandernd niet na reactie = cosubstraat FAD
    - veranderd na reactie = cofactor = NAD/ATP
19
Q

koolzuuranhydrase

A
  • hydratatie van C02 = vorming van CHO3- voor bloed
  • binding met Zn2+ cofactor langs 3xHis
  • 5 x 10^20 omzettingen per ml per seconde bloed

4 stapsmechanisme
1. deprotonatie van water door Zn2+ = OH-
2. binding van enzym met CO2
3. nucleofiele aanval van OH- op de C van C02 = vorming CHO3-, lading gestabiliseerd door Zn2+
4. vervanging van CHO3- door water

20
Q

chymotrypsine

A
  • hydrolase: serineprotease
  • spltising peptidebinding
  1. actief centrum = katalytische triade op een lijn in specifiteitsholte
    - Asp = zuur
    - His = base
    - Ser = nucleofiel
  2. charge-relaysysteem
  3. verhogen pKa van His
  4. opname H+ van Ser door His
  5. activeren Ser 195 = alkoxide-ion
  6. nucleofiele aanval op C-carbonyl van een geschikte peptidebinding
21
Q

Specificiteits verschillen serineproteasen

A
  • chymotrypsine
    volumeuze zijketens
    = Phe, Tyr, Trp
  • trypsine
    positieve zijketen
    = Lys, Arg
  • elastase
    kleine alifatische zijketens
    = Ala, Gly
22
Q

Enzym optimum

A
  • temperatuur
    37°C = lichaamstemperatuur
    = thermische denaturatie eiwit voorkomen
  • pH
    afh. v. werkzaam gebied enzym
    chymotrypsine = dunne darm = alkalisch = 7-10
    pepsine = maag = zuue = 1.5-2.5
23
Q

Enzymkinetiek

A

algemene reactie: E+S <-> ES -> E+P

3 parameter
- michealis-menten constante
= affiniteit E/S
- maximale snelheid V(max)
= voldoende substraatconcentratie
- trunovergetal
= S->P/t

24
Q

reactiesnelheid

A
  • vorming product
    V= K3[ES]
    V stijgt met een omgekeerde parabool
    -> Vmax wanneer er voldoende substraatconcentratie is:
    verzadigd = enzym constant bezet met substraat = constante reacties
  • vorming ES
    V= K1[E] [S]
  • dissociatie ES
    V= (K2+K3)[ES]
25
Q

Michealis-mentenmodel

A

bij dynamisch evenwicht:
- ES vormingssnelheid = ES dissociatiesnelheid
- michealis-mentenconstante = Km= (K2+K3)/K1
- michealis-mentenvergelijking V = k3 [ES]= k3 [Etot] [S] // KM + [S]

–> rechte
≈ y = ax+b
y = v
x = [S]

–> Brigg-Haldanevorm
als [S] verzadigd is dan is [ES]= [Etot] dus:
V = Vmax [S]/KM + [S]

26
Q

Relatie Km & Vmax

A
  • Wanneer [S] «< Km dan wordt: V = Vmax [S]/Km en V is dan proportioneel met [S]
  • Wanneer [S]&raquo_space;> Km dan wordt: V= Vmax V is dan onafhankelijk van [S]
  • Wanneer [S] = Km dan wordt: V= Vmax
    -> [S] = KM: halfmaximale reactiesnelheid = helft van actieve centra bezet
  • Wanneer K2&raquo_space;> K3 dan: Km = K2/K1 = dissociatecte van ES-complex

–> Km bepaalt affiniteit
als Km klein is, is de affiniteit hoog

27
Q

turnover

A

= Kcat (catabolism)
#moleculen/tijd bij [S]&raquo_space;> Km = volledige saturatie
Kcat = K3 = Vmax/Etot

28
Q

Lineweaver-burke vergelijking

A

reactiesnelheid ≈ {S}
vergelijking:
1/V = Km/Vmax + 1/Vmax ≈ y = ax+b
y = 1/V
X= 1/{S}
a = Km/Vmax = risico
b = 1/Vmax

29
Q

Enzymen & malaria

A

plasmapepsine = enzym in parasiet van malaria
breekt hemoglobine af
-> inhiberen
Michaelis-mentenvergelijking = effect inhibitie

30
Q

inhibitie

A

= tegenwerken van enzym
inhibitor = I
- competitieve inhibitie
- niet-competitieve inhibitie
- niet-omkeerbare inhibitie
= irreversibele -
= zelfmoord -
- allostere inhibitie
-> verschillende vormen te zien na opstellen lineweaver-burke curve

31
Q

niet-competitieve inhibitie

A

bindingsplaats I = regulerende site ≠ actiefcentrum & bindingsplaats S

-> sommige enzymen binden met S = enzym-substraat-complex
= normale productie van P
-> sommige enzymen binden met S & I = enzym-inhibitor-substraat-complex
= geen productie P

gevolgen:
- Km niet beïnvloed
- Vmax daalt = lager turnover getal
- Vmax is omgekeerd evenredig met de concentratie I
- concentratie enzym heeft geen effect

32
Q

competitieve inhibitie

A

bindingsplaats I = actiefcentrum & bindingsplaats S

-> sommige enzymen binden met S = enzym-substraat-complex
= normale productie van P
-> sommige enzymen binden met I = enzym-inhibitor-complex
= geen productie van P

gevolgen
- Vmax niet beïnvloed
- Km daalt -> schijnbare Km
- Km is omgekeerd evenredig met de concentratie I
- Km is recht evenredig met Ki = omgekeerde maat affiniteit I
- Km is recht evenredig met de concentratie S

32
Q

voorbeeld competitieve inhibitie

A

voorbeelde compitieve inhibitie

  1. vitamine B9 = foliumzuur
  2. enzym dihydrofolaatreductase
  3. tetrahydrofolaat

2 toepassingen

antibiotica
1. tetrahydrofolaat = coënzym voor synthese thymidine
2. bacterien maken tertagolaat zelf aann met para-aminobenzoëzuur als cosubstraat
3. sulfanilamide = I
4. toevoegen aan bacterie
5. …

chemotherapie
1. mehtotrexaat als compitieve inhibitie
2. toevoegen aan lichaam
3. …

  1. minder vorming
  2. minder tetrahydrofolaat
  3. minder thymidine vorming
  4. minder DNA replicatie mogelijk
  5. minder celdeling mogelijk
  6. afsterven
33
Q

niet-omkeerbare inhibitie

A

irreversibele/zelfmoord inhibitie
= covalente binding van inhibitor op een AZ in het actiefcentrum
= permanent geïnactiveerd enzym

34
Q

regulatie enzymen

A
  • natuurlijke inhibitoren

vanuit HO3
- processesing
vb: trypsinogeen - AZ 1-15 = trypsine (serineprotease
- fosforylering
vb: activatie kinase
- andere transiënte modifacties

  • compertimentalisatie
    enzymen met een tegenovergestelde werking fysiek scheiden door membranen
  • product inhibitie
    het gevormde product is een inhibitor voor product vorming
    = negatieve feedback
35
Q

regulatie multimere enzymen

A

katalystische site K & regulerende site R
als binding op R = conformationele verandering
-> positieve allosterische regulatie = enkel binding met S als binding met I
-> negatieve allosterische regulatie = enkel binging met S als geen binding met I
vb niet-competitieve inhibitie

Z1.1 Chemie (21 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions