2.2 Eenvoudige suikers & Aminozuren

Question 1

basis suikers

Answer 1

= biopolymeren opgebouwd uit monomeren
= opslag van energie in lever

structuur
CnH2nOn met n < 3
= polyhydroxylaldehyden
- carbonylfunctieC(=O)-OH
- meerdere hydroxylfuncties C-OH

Question 2

onderverdeling monosacchariden

Answer 2

aldosen = carbonyl op 1e C
ketosen = carbonyl in keten

naamgeving
aldo/keto - X - ose met X = tri, tetr, pent, …

Question 3

stereoisomeren suikers

Answer 3

= enantiomeren
bij glucose C2-5 = AKA
-> spiegel-isomerie
= andere vorm
= anderenamen
functionele groep = hydroxyl
D/L-nomenclatuur

Question 4

D-glucose

Answer 4

glucose C6H12O6

lineair = aldohexose
-> fisher-projectie
= D-vorm voor moleculaire herkenning

–> links fisher = boven haworth
- O van C1 bind op C5
-> ook OH op C1
= nieuwe vormen

cyclisch = glucopyranose
-> haworth-projectie
alfa & beta-D-glucopyranose
–> beide worden herkent maar beta is stabiler

Question 5

complexe suikers

Answer 5

• disachariden = 2 monosachariden
• polysachariden = 3+ monosachariden
  -> lineaire of vertakte ketens
• glycoconjugaten = covalente koppelingen met monosachariden

OH op C1 kan binden met OH op C2-5
= glycosidische binding
- cis binding = alfa-glycosidische binding
- trans binding = beta-glycosidische binding

Question 6

voorbeelden complexe suikers

Answer 6

• disachariden

1) alfa-1,4-glycosidische binding van glucose
= maltose = zetmeel

2) beta-1,4-glycosidische binding van glucose
= lactose

• polysachariden
  1) glycogeen
  alfa-1,4-glycosidische binding in lineaire keten
  beta-1,4-glycosidische binding in vertakkingen

2) hyaluronzuur in slijmlagen

Question 7

basisstructuur eiwitten

Answer 7

centraal = C-alfa
boven = carboxyl-functie = C2 -> fysiologische pH = COO-
onder = restgroep
rechts = H
links = aminefunctie -> fysiologische pH = NH3+
zowel + als - = zwitter-ion

C-alfa = AKA
-> functionele groep = aminefunctie
enkel L

pH dalen = COO- -> COOH want lage pKa
pH stijgen = NH3+ -> NH2 want hoge pKa

Question 8

onderverdeling aminozuren

Answer 8

1) niet polair
alfatisch
- glycine GLY
- alanine ALA
- leucine LEU
- isoleucine ILE
aromatisch
- phenylalanine PHE
- tryptofaan TRP
andere
- methionine MET
- proline PRO

2) polair
ongeladen OH
- serine SER
- threonine THR
- tyrosine TYR
ongeladen NH2
- asparagine ASN
- glutamine GLN
andere
- cysteïne CYS
geladen O-
- aspartate ASP
- glutamate GLU
geladen NH3+
- lysine LYS
- arginine ARG
- histidine HIS

Question 9

gemodificeerde aminozuren

Answer 9

= tijdelijk
= regulatie

1) fosforylering
-> kan enkelijk op AZ met ongeladen OH groep
= ser, thr & tyr
AZ-OH + PO3,2- <=> AZ-PO4 + H+

2) acetylering
AZ + C(=O)CH3

3) hydroxylering
AZ + OH

4) methylering
AZ + CH3

5) carboxylering
AZ + COO-

Question 10

gebruik AZ & deviaten

Answer 10

voornamelijk = opbouw eiwitten

• neurotransmitters
  -> glycine, GABA = gamma-amin-boter-zuur & dopamine
• allergische reactie = histamine
• schildklierhormoon = thyroxine

Question 11

de peptide binding

Answer 11

= vorming van polypeptide keten uit aminozuren
= endo-energetisch = niet-spontaan

1) aminegroep & carboxylgroep
2) nucleofiele substitutie van vrij e- paar op N x OHbinding
3) vorming R-C(=O)-NH-R
4) soorten polypeptide ketens
- altijd lineair = geen vertakkingen
- oligopeptiden = di/tripeptiden
- polypeptiden
5) eindes
- N-terminus = NH3+
- C-terminus = COO-
-> totale lading wordt enkel bepaald door zijketens