2.3 van structuur naar functie Flashcards
weg AZ
1) AZ
-> peptidebinding
2) polypeptideketen
-> α-helix, ß-vouwblad & ß-lus
3) secundaire structuur
-> motieven
4) tertiaire structuur
-> associaties
5) quaternaire structuur
primaire structuur
unieke sequentie
- grootte & volgorde
- grootte
- 50-1.000AZ
- 23.000AZ = gaint protein = spieren terug naar originele grootte
- beperkt door tijd & foutemarge - samenstelling
- bepaald door genetische code
- bepaald verdere opvouwing = eiwit
- veel voorkomend: Gly, Ala, Val, Leu, Ser, Glu
- wenig voorkomend: Cys, Trp
- beperkt door complexiteit - opvouwing
- intermoleculaire aantrekkingskrachten
- hydrofoob = centraal = vorm & grootte
- hydrofiel = perifeer = chemische fingers
beperkte rotatie-mogelijkheden
- onderdelen van de nucleotide binding
- psi-binding = Calfa x C2
- omega-binding = C2 x NH
- phi-binding = NH x Calfa - omega binding
- e- paar van O- van C2 vormt dubbele binding
- CIS-TRANS-isomerie
- cis = sferische hinder = minder voorkomen
- trans ≠ sferische hinder = meer voorkomen
- omega beperkt voornamelijk in 180° - psi & phi-binding
- enkel beperkt door sferische hinder = ramachandranplot
- alle AZ gelijkaardig
- Gly meer
- Pro minder
α-helix
- de binding
- H brug
- O op C2
- NH 4 az verder - structuur
- 100° per H-brug = 3,6 AZ per draaiing
- rechtsdraaiend
- korte onderlinge afstand = stabiel
- dipoolmoment = positief N-terminus
- R naar buiten = geen sferische hinder & reactief - voorkomen in eiwitten
- max 70%
- 4-40AZ, gemiddeld 12
- vormers = Ala, Leu, Met, Glu
- verbrekers = Gly & Pro
amfifiele opvouwingen
1) α-helix
= om de 4 AZ een hydrofiele AZ
= om de 4 AZ een hydrofobe AZ
–> hydrofiele kant & hydrofobe kant
vb: transmembranaire helices voor lipides
2) ß-vouwblad
= om de 2 AZ een hydrofiele AZ
= om de 2 AZ een hydrofobe AZ
–> hydrofiele kant & hydrofobe kant
ß-vouwblad
= H-brug tussen O op C2 x NH van 4 een andere streng
1) parallel
- zelfde richting
= niet-lineair
= minder bindingen
= minder stabiel
= minder voorkomen
2) antiparallel
- tegenovergestelde richting
= lineair
= meer bindingen
= stabieler
= meer voorkomen
psi = -130°
phi = 120°
–> zig-zag
-> R-afwisselend links/rechts
ß-bocht & ß-lus
1) ß-bocht
= 4 AZ
i+1 = pro
i+2 = gly
H-brug: i+0 = O - N - i+3
2) ß-lus
= 5-16 AZ
-> geen vast patroon
-> veel hydrofiele zijketens
-> aan de buitenzijde eiwit = bepaald reactiviteit
tertiare structuur
= supersecundaire structuren
= motieven
voorstelling
α-helix = cilinder
ß-streng = pijl
ß-vouwblad = dubbele pijl
soorten
1) ß-hairpin
ß-streng -> ß-bocht -> ß-streng
2) ß-meander
= meerder ß-hairpins na elkaar
vb: ß-propellor
2) rossman-fold
= α-helix -> ß-streng -> α-helix -> ß-streng -> …
vb: lactaat & alcoholdehydrogenase ADH
ADH
ADH = alchoholdehydrogenase
- structuur
- gebonden met cofactor NAD
- Rossmanfold
- 4 x α-helix + 6 x ß-streng - functie
- ethanol + NAD = acetaldehyde + NADH
- vermijden alcohol intoxicatie
- in darm & lever
domeinen
= onderdelen van een eiwit ≠ andere eiwitten
1) gobulaire eiwitten
≈ bolvormig
- eenvoudige eiwitten
- multi-domein eiwitten
= mulitglobulair
kenmerken
- 100-200 AZ
- niet altijd sequentieel
soorten
- structureel domein = enkel apparte bol
- functioneel domein = eigen functie
-> modulaire bouw
= door niet-covalente krachten
2) niet-globulaire eiwitten
= fibrillair
= tot 300 primaire structuren
vb: collageen & kreatine
modificaties aan de tertiare structuur= posttraslationele modificaties
≈ modificaties AZ
= aanpassen structuur
= aanpassen functie
1) disulfidebrug
= zwavelbrug
= 2x cysteïne
-> stabiliteit
vb: secretieproducten zwavelbrug vorming om pas buiten de cel actief te maken
2) acetylering
= op N-terminus
= beïnvloeding levensduur
-> onomkeerbeer
3) processing
= verwijdering overige delen
vb pancreas
-> trpinogeen -> trypsine
-> onomkeerbaar
4) toevoeging suikers/lipiden
5) fosforylering
= bij ser, thr & try
-> omkeerbaar
opvouwing van eiwitten
- snel
- spontaan ΔG = ΔH - TΔS
- direct na eiwit synthese
ΔG = ΔH - TΔS
40Kj/mol
ΔH
- interacties hydrofiele zijketens = H-bruggen & zoutbruggen
- interacties hydrofobe zijketens = zwakke interacties
- vorming nucleotide structuur
- vorming α-helices & ß-vouwbladen
ΔS
- hydrofoob effect
= meer wanorde
denaturatie van eiwitten
thermische denaturatie
1. meer energie
2. meer beweging
3. verbreken zwakke interacties, niet verbreken covalente bindingen
4. denaturatie
- ontvouwen
- volledige structuur veranderd
5. onomkeerbaar
chemische denaturatie
1. verandering pH
2. verlies van ladingen carbonyl- & amine-functies
3. denaturatie
- ontvouwen
- structuur nog aanwezig
4. reversibel
stoffen om hydrofoob effect te verminderen
- detergent
- ureum
- guandinium
functie quaternaire sturctuur
1) enzymmatsche katalyse = metabolisme versnellen
2) transport & stockering
- hemoglobine = O2 transport in erythrocyten
- myoglobine = O2 transport in spieren
- transferine = Fe transport in bloed
- ferritine = ijzerstockering in lever
3) gecoördineerde beweging
vb: actine x myosine
4) steunfunctie
vb: collageen = 30% v/d eiwitten
