20. Katalytiske proteiner - enzymer I Flashcards

1
Q

Hvad er Vmax?

A

Et mål for hvor hurtigt en given reaktion med en given mængde enzymer maksimalt kan forløbe

Reaktionshastigheden, man finder når alle enzymer er fuldt mættede med substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hvad beskriver Km?

A

Km er koncentrationen af substrat hvor V = 1/2*Vmax

Samtidig er den et mål for omvendt affinitet for enzymet.

  • Høj Km –> lav affinitet har enzymet for dennes substrat)
  • Lav Km –> Høj affinitet
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Hvad er katal og IU (international Units)?

A

Enzymaktiviteten i en opløsning i målene:

Katal: mol/s
IU: umol/min

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hvad er den samlede aktivitet i en opløsning?

A

Den mængde katal der er i den hele givne opløsning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hvad er den specifikke aktivitet af enzymerne i en opløsning?

A

katal/m

masse af enzym i opløsning

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Hvad er omsætningstallet for et enzym?

A

Hvor mange mol omsætning et mol enzym omdanner pr. tidsenhed (fx mol/mol*s)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Hvad skal der ske, før en aminosyre kan indgå i energimetabolismen?

A

Den skal have fjernet sin amin-gruppe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Hvordan foregår en transaminering?

A

Aminosyre + a-ketosyre

Aminosyren omdannes nu til a-ketosyren imens a-ketosyren omdannes til en aminosyre

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

På hvilke 3 måder kan amin-gruppen fra en aminosyre fjernes?

A
  • Transaminering
  • Oxidatin deaminering
  • Fjernelse af H2O ved dehydratase
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Hvilket vitamin er vigtigt for transaminer

A

Pyridoxal-fosfat (B6), da denne bruges som cofactor der overfører amingruppen fra det ene sted til det andet

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Hvordan fjerner oxidativ-deamination en amin-gruppe?

A

Aminosyre oxideres til a-ketosyre under dannelse af 1 NH3 molekyle

FMN bruges her som cofactor

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:

  1. Oxidoreduktaser
  2. Transferaser
  3. Hydrolaser
  4. Lyaser
  5. Isomeraser
  6. Ligaser

Beskriv oxidoreduktaser

A

Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser oxideres og reduceres, fx:

  • Dehydrogenaser (glyceraldehyd-3-fosfat dehydrogenase)
  • Oxidaser (cytochromoxidase)
  • Peroxidaser (glutathion peroxidase)
  • Reduktaser (methæmoglobin reduktase)
  • Oxygenaser (phenylalanin hydroxylase)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:

  1. Oxidoreduktaser
  2. Transferaser
  3. Hydrolaser
  4. Lyaser
  5. Isomeraser
  6. Ligaser

Beskriv transferaser

A

Katalyserer ikke-redox reaktioner, hvor en molekylegruppe flyttes mellem to forbindelser, fx:

  • Transaminaser (alanin aminotransferase)
  • Transaldolaser og -ketolaser (pentosefosfatvejen)
  • Kinaser (hexokinase)
  • Acyltransferaser (LCAT)
  • Methyltransferaser (homocystein methyltransferase)
  • Glucosyltransferaser (i syntese i oligosaccharider)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:

  1. Oxidoreduktaser
  2. Transferaser
  3. Hydrolaser
  4. Lyaser
  5. Isomeraser
  6. Ligaser

Beskriv hydrolaser

A

Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser spaltes ved hydrolyse, fx:

  • Esteraser (triglycerid lipase)
  • Amidaser (glutaminase)
  • Deaminaser (AMP deaminase)
  • Peptidaser og Proteaser (trypsin)
  • Fosfataser (Glukose-6-fosfatase)
  • Glycosidaser (1,6-glucosidase)
  • Fosfolipaser (fosfolipase A2)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:

  1. Oxidoreduktaser
  2. Transferaser
  3. Hydrolaser
  4. Lyaser
  5. Isomeraser
  6. Ligaser

Beskriv lyaser

A

Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser undergår addition eller elimination, fx:

  • Dekarboxylaser (DOPA dekarboxylase)
  • Aldolaser (aldolase)
  • Hydrataser og dehydrataser (fumarase)
  • Synthaser (thymidylat synthase)

lyAsEr
Addition
Elimination

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:

  1. Oxidoreduktaser
  2. Transferaser
  3. Hydrolaser
  4. Lyaser
  5. Isomeraser
  6. Ligaser

Beskriv isomeraser

A

Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser undergår intramolekylær omlejring, fx:

  • Isomeraser (triosefosfat isomerase)
  • Racemaser (i omdannelse af D- til L-methylmalonyl-CoA
  • Epimeraser (pentosefosfatvejen)
  • Mutaser (fosfoglucomutase)
17
Q

Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:

  1. Oxidoreduktaser
  2. Transferaser
  3. Hydrolaser
  4. Lyaser
  5. Isomeraser
  6. Ligaser

Beskriv ligaser

A

Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser sammenkobles under samtidig spaltning af en pyrofosfatbinding i ATP eller tilsvarende energidonor, fx:

  • Sythetaser (glutamin synthetase)
  • Karboxylaser (Acetyl-S-CoA karboxylase)

Man skal tænke på en ligand eller andet der er limet sammen, som har brug for ATP eller anden energi til at bryde den limede binding.

18
Q

Hvis et enzym er mættet i en enzymkoncentration, hvordan kan man så ændre på syntese af det bestemte enzym?

A

Ved. Induktion og Repression

Induktion:
- Når metabolitter eller hormoner stimulerer syntese af et bestemt enzym

Repression:
- Når metabolitter eller hormoner hæmmer syntese af et bestemt enzym

Det kaldes ‘adaptatorisk kontrol’

19
Q

Vil en proces som indeholder glukose være afhængig af ATP?

A

Nej, ikke hvis Km koncentrationen er over 100 gange større end ATP koncentrationen

20
Q

Hvis der forskel på de teoretiske værdier og eksperimentelle værdier, hvad det det forklares som?

A
  • Konformationsændring (hvis kurverne følges ad halvdelen af vejen)
  • Urenheder (Men her vil kurverne ikke følges ad hele vejen)
21
Q

Hvilke 3 reversible inhibere findes der?

A

SUN / KUN:

  • Substratanaloger / Kompetitive
  • Unkompetitive
  • Non-kompetitive inhibitor
22
Q

Hvad er funktionen af Substratanaloger/kompetitive inhibitere?

A

Konkurrerer med substratet om at binde i enzymets substratbindende site

Substratanaloger fungerer som kompetitive inhibitere

Reversibel inhibiter:
- Derfor er Vmax uændret

Vmax = Uændret
Km = Stiger
23
Q

Hvad er funktionen af unkompetitive inhibitere?

A
  • Binder kun til ES (enzymsubstrat) komplekset, men ikke til det frie E (enzym)

Når mængden af inhibitor stiger kræves en større mængde substrat for at opnå halvmætning (1/2Vmax), dvs Km stiger, mens Vmax er uændret!

Vmax = Falder
Km = Falder
24
Q

Hvad er funktionen af non-kompetitive inhibitere?

A

Non-kompetitive inhibitere er strukturelt forskellige fra substratet og binder til et andet sted end substrat-bindingssitet på enzymet (non-kovalent).

Der er enzymet ikke i konkurrence med substratet

  • Binder et regulatorisk site på enzymet –> konformationsændring i det katalytiske site –> katalysen inhiberes
  • Binder til ES kompleks (ikke-aktive site) –> ændres og substrat kan ikke bindes

Vi kan ikke få lige mange aktive enzymer –> lavere enzymhastighed –> Vmax falder

Km er upåvirket (substratmængden)

Vmax = Falder
Km = Uændret
25
Q

Forklar lock-and-key modellen

A

Substrat passer i enzym til nøgle-lås

26
Q

Forklar induced fit modellen

A

Konformationsændring når substrat binder sig til enzymet

27
Q

Forklar forskellene på Vmax og Km mellem kompetitiv, unkompetitiv og non-kompetitiv inhibitere, altså hvordan man afgør om det er den ene eller anden inhibiter ud fra Vmax og Km

KUN

A

Kompetitiv Unkompetitiv Non-kompetitiv
Vmax: Uændret Falder Falder
Km: Stiger Falder Uændret

28
Q

Hvad er proteolytiske enzymer?

A

Proteaser, som spalter proteiner, også kaldet peptidaser

Spalter peptidbindinger