20. Katalytiske proteiner - enzymer I Flashcards
Hvad er Vmax?
Et mål for hvor hurtigt en given reaktion med en given mængde enzymer maksimalt kan forløbe
Reaktionshastigheden, man finder når alle enzymer er fuldt mættede med substrat
Hvad beskriver Km?
Km er koncentrationen af substrat hvor V = 1/2*Vmax
Samtidig er den et mål for omvendt affinitet for enzymet.
- Høj Km –> lav affinitet har enzymet for dennes substrat)
- Lav Km –> Høj affinitet
Hvad er katal og IU (international Units)?
Enzymaktiviteten i en opløsning i målene:
Katal: mol/s
IU: umol/min
Hvad er den samlede aktivitet i en opløsning?
Den mængde katal der er i den hele givne opløsning
Hvad er den specifikke aktivitet af enzymerne i en opløsning?
katal/m
masse af enzym i opløsning
Hvad er omsætningstallet for et enzym?
Hvor mange mol omsætning et mol enzym omdanner pr. tidsenhed (fx mol/mol*s)
Hvad skal der ske, før en aminosyre kan indgå i energimetabolismen?
Den skal have fjernet sin amin-gruppe
Hvordan foregår en transaminering?
Aminosyre + a-ketosyre
Aminosyren omdannes nu til a-ketosyren imens a-ketosyren omdannes til en aminosyre
På hvilke 3 måder kan amin-gruppen fra en aminosyre fjernes?
- Transaminering
- Oxidatin deaminering
- Fjernelse af H2O ved dehydratase
Hvilket vitamin er vigtigt for transaminer
Pyridoxal-fosfat (B6), da denne bruges som cofactor der overfører amingruppen fra det ene sted til det andet
Hvordan fjerner oxidativ-deamination en amin-gruppe?
Aminosyre oxideres til a-ketosyre under dannelse af 1 NH3 molekyle
FMN bruges her som cofactor
Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:
- Oxidoreduktaser
- Transferaser
- Hydrolaser
- Lyaser
- Isomeraser
- Ligaser
Beskriv oxidoreduktaser
Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser oxideres og reduceres, fx:
- Dehydrogenaser (glyceraldehyd-3-fosfat dehydrogenase)
- Oxidaser (cytochromoxidase)
- Peroxidaser (glutathion peroxidase)
- Reduktaser (methæmoglobin reduktase)
- Oxygenaser (phenylalanin hydroxylase)
Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:
- Oxidoreduktaser
- Transferaser
- Hydrolaser
- Lyaser
- Isomeraser
- Ligaser
Beskriv transferaser
Katalyserer ikke-redox reaktioner, hvor en molekylegruppe flyttes mellem to forbindelser, fx:
- Transaminaser (alanin aminotransferase)
- Transaldolaser og -ketolaser (pentosefosfatvejen)
- Kinaser (hexokinase)
- Acyltransferaser (LCAT)
- Methyltransferaser (homocystein methyltransferase)
- Glucosyltransferaser (i syntese i oligosaccharider)
Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:
- Oxidoreduktaser
- Transferaser
- Hydrolaser
- Lyaser
- Isomeraser
- Ligaser
Beskriv hydrolaser
Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser spaltes ved hydrolyse, fx:
- Esteraser (triglycerid lipase)
- Amidaser (glutaminase)
- Deaminaser (AMP deaminase)
- Peptidaser og Proteaser (trypsin)
- Fosfataser (Glukose-6-fosfatase)
- Glycosidaser (1,6-glucosidase)
- Fosfolipaser (fosfolipase A2)
Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:
- Oxidoreduktaser
- Transferaser
- Hydrolaser
- Lyaser
- Isomeraser
- Ligaser
Beskriv lyaser
Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser undergår addition eller elimination, fx:
- Dekarboxylaser (DOPA dekarboxylase)
- Aldolaser (aldolase)
- Hydrataser og dehydrataser (fumarase)
- Synthaser (thymidylat synthase)
lyAsEr
Addition
Elimination
Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:
- Oxidoreduktaser
- Transferaser
- Hydrolaser
- Lyaser
- Isomeraser
- Ligaser
Beskriv isomeraser
Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser undergår intramolekylær omlejring, fx:
- Isomeraser (triosefosfat isomerase)
- Racemaser (i omdannelse af D- til L-methylmalonyl-CoA
- Epimeraser (pentosefosfatvejen)
- Mutaser (fosfoglucomutase)
Enzymer klassificeres efter reaktionstype i seks hovedgrupper:
- Oxidoreduktaser
- Transferaser
- Hydrolaser
- Lyaser
- Isomeraser
- Ligaser
Beskriv ligaser
Katalyserer reaktioner, hvor forbindelser sammenkobles under samtidig spaltning af en pyrofosfatbinding i ATP eller tilsvarende energidonor, fx:
- Sythetaser (glutamin synthetase)
- Karboxylaser (Acetyl-S-CoA karboxylase)
Man skal tænke på en ligand eller andet der er limet sammen, som har brug for ATP eller anden energi til at bryde den limede binding.
Hvis et enzym er mættet i en enzymkoncentration, hvordan kan man så ændre på syntese af det bestemte enzym?
Ved. Induktion og Repression
Induktion:
- Når metabolitter eller hormoner stimulerer syntese af et bestemt enzym
Repression:
- Når metabolitter eller hormoner hæmmer syntese af et bestemt enzym
Det kaldes ‘adaptatorisk kontrol’
Vil en proces som indeholder glukose være afhængig af ATP?
Nej, ikke hvis Km koncentrationen er over 100 gange større end ATP koncentrationen
Hvis der forskel på de teoretiske værdier og eksperimentelle værdier, hvad det det forklares som?
- Konformationsændring (hvis kurverne følges ad halvdelen af vejen)
- Urenheder (Men her vil kurverne ikke følges ad hele vejen)
Hvilke 3 reversible inhibere findes der?
SUN / KUN:
- Substratanaloger / Kompetitive
- Unkompetitive
- Non-kompetitive inhibitor
Hvad er funktionen af Substratanaloger/kompetitive inhibitere?
Konkurrerer med substratet om at binde i enzymets substratbindende site
Substratanaloger fungerer som kompetitive inhibitere
Reversibel inhibiter:
- Derfor er Vmax uændret
Vmax = Uændret Km = Stiger
Hvad er funktionen af unkompetitive inhibitere?
- Binder kun til ES (enzymsubstrat) komplekset, men ikke til det frie E (enzym)
Når mængden af inhibitor stiger kræves en større mængde substrat for at opnå halvmætning (1/2Vmax), dvs Km stiger, mens Vmax er uændret!
Vmax = Falder Km = Falder
Hvad er funktionen af non-kompetitive inhibitere?
Non-kompetitive inhibitere er strukturelt forskellige fra substratet og binder til et andet sted end substrat-bindingssitet på enzymet (non-kovalent).
Der er enzymet ikke i konkurrence med substratet
- Binder et regulatorisk site på enzymet –> konformationsændring i det katalytiske site –> katalysen inhiberes
- Binder til ES kompleks (ikke-aktive site) –> ændres og substrat kan ikke bindes
Vi kan ikke få lige mange aktive enzymer –> lavere enzymhastighed –> Vmax falder
Km er upåvirket (substratmængden)
Vmax = Falder Km = Uændret
Forklar lock-and-key modellen
Substrat passer i enzym til nøgle-lås
Forklar induced fit modellen
Konformationsændring når substrat binder sig til enzymet
Forklar forskellene på Vmax og Km mellem kompetitiv, unkompetitiv og non-kompetitiv inhibitere, altså hvordan man afgør om det er den ene eller anden inhibiter ud fra Vmax og Km
KUN
Kompetitiv Unkompetitiv Non-kompetitiv
Vmax: Uændret Falder Falder
Km: Stiger Falder Uændret
Hvad er proteolytiske enzymer?
Proteaser, som spalter proteiner, også kaldet peptidaser
Spalter peptidbindinger
