1.3 - Hémoglobine Flashcards
Quel type d’hémoglobine prédomine à l’âge adulte ?
Hémoglobine A
L’hémoglobine est une protéine de ____________ daltons constituée de quatre ___________ _______________ qui se combinent pour former un tétramère : ___________.
L’hémoglobine est une protéine de 64 500 daltons constituée de quatre chaines polypeptidiques qui se combinent pour former un tétramère : la globine.
Combien de molécules d’hème s’attache à chaque chaîne polypeptidique de la globine ?
1 par chaîne. Donc 4 molécules d’hème par globine.
Que retrouve-t-on au centre de l’hème et qu’est-ce que ça permet ?
On retrouve un atome de fer qui permet de fixer une molécule d’O2
L’hémoglobine, lorsqu’elle transporte de l’O2, change de nom. Comment l’appelle-t-on alors ?
L’oxyhémoglobine
L’hémoglobine ne transporte pas juste de l’O2. Elle peut transporter du CO2 également. Quelle proportion de CO2 est transportée par l’hémoglobine ? Par quelle voie majeure est transporté le reste du CO2?
Environ 40 % du CO2 est transporté par l’hémoglobine. Le reste est transporté sous forme de bicarbonates dans le plasma.
Où se fixe le CO2 sur la molécule d’hémoglobine ?
Sur les groupements aminés latéraux de la GLOBINE (et non sur l’hème comme l’O2).
Comment se nomme une molécule d’hémoglobine transportant du CO2?
Carhémoglobine ou carbaminohémoglobine
Comment se nomment les paires de chaines polypeptidiques qui constituent la globine
- Adulte ?
- Foetale ?
- Une paire de chaines alpha et une paire de chaines bêta (pour l’hémoglobine A)
- Une paire de chaines alpha et une paire de chaines gamma (pour l’hémoglobine F)
Dans l’hémoglobine A, quelle paire de chaines est la plus longue ? Combien d’acides aminés contient chaque chaine de cette paire ?
C’est la chaine bêta qui est la plus longue avec 146 acides aminés.
Une chaine alpha en contient 141.
À quoi correspond la structure primaire d’une molécule de globine ?
Aux acides aminés de chaque chaine reliés entre eux par des liaisons peptiques.
On relie les acides aminés pour faire une longue chaine continue
À quoi correspond la structure secondaire d’une molécule de globine ?
À l’enroulement sur elle-même de chaque chaine pour former 8 segments hélicoïdaux.
La longue chaine continue est pliée d’une certaine façon
À quoi correspond la structure tertiaire d’une molécule de globine ?
Les segments hélicoïdaux sont séparés par des segments non-hélicoïdaux au niveau desquels se font des coudures. Des liaisons entre les acides aminés à proximité stabilisent la molécule
Les bouts de la longue chaine pliée qui se touchent sont fixés ensemble ce qui stabilise la chaine pliée
À quoi correspond la structure quaternaire d’une molécule de globine ?
Les 4 chaines sont fixées ensemble pour former la structure finale de la globine.
Quel lien de la structure quaternaire de la globine est le plus fort ?
- Alpha 1- bêta-2
- Alpha 1- bêta-1
- Alpha 1- alpha-2
C’est alpha 1- bêta 1.
Donc quand c’est le même chiffre c’est plus fort.
Il n’existe pas de liaison alpha-alpha ou bêta-bêta
L’hème est une ____________ qui contient un atome de fer
L’hème est une porphyrine qui contient un atome de fer
Qu’est-ce qui synthétise l’hème ?
La majorité de l’hème est synthétisée par les érythroblastes de la moelle osseuse, mais pratiquement tous les tissus peuvent fabriquer l’hème.
On retrouve l’hème ailleurs que sur l’hémoglobine. Où ? (4)
- Cytochromes
- Catalase
- Certaines enzymes respiratoires
- Myoglobine
V ou F
La poche de l’hème fait partie de la structure tertiaire de la globine
V
Comment s’attache l’hème à la globine ?
Par deux mécanismes.
D’abord, l’hème va se loger dans la poche de l’hème et les chaines latérales de l’acide protonique qui la compose se lie à la globine.
Ensuite, comme le Fer est 2+, il va utiliser une de ses valences libres (1+) pour se lier au résidu histidine proximal. L’autre valence libre servira à fixer l’O2. Lorsque la molécule d’O2 sera fixée, le fer établira un autre lien (encore) avec L’O2 et le résidu histidine distal.
V ou F
La myoglobine possède une affinité pour l’oxygène presqu’égale à celle de l’hémoglobine A
F
La myoglobine possède une affinité bien plus grande pour l’oxygène que l’hémoglobine A. C’est le cas également pour l’hémoglobine F (affinité un peu plus grande).
Qu’arrive-t-il lorsqu’une première molécule d’O2 se fixe à l’hémoglobine ?
Les chaines bêta effectue une rotation autour des chaines alpha de sorte que l’affinité pour l’O2 des groupes d’hème disponibles soit augmentée. Par ailleurs, lorsque la molécule d’hémoglobine n’est pas oxygénée, elle se dilate augmentant d’autant plus son affinité pour l’O2.
Quelle forme prend la courbe de saturation de l’hémoglobine ? Et celle de la myoglobine ?
Elle est de forme sigmoïdale. Les autres courbes de saturation (myoglobine, chaines alpha et bêta isolées) ont une forme hyperbolique.
L’effet Bohr influence l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène dans quelles zones de pH et de quelle façon ?
Entre 6 et 8.5.
Lorsque le pH diminue (s’acidifie), l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2 est réduite. Lorsque le pH augmente (se basifie) c’est l’inverse.
Quelles sont les deux conséquences physiologiques avantageuses de l’effet Bohr ?
- En périphérie, la baisse du pH due à la captation du CO2 réduit l’affinité de l’hémoglobine à l’O2 permettant une meilleure captation du CO2.
- Aux poumons, l’élimination du CO2 augmente le pH augmentant l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2.
Quel polyanion partiellement ionisé au pH physiologique retrouve-t-on en concentration élevée dans les érythrocytes ?
Le 2,3-diphosphoglycérate (produit intermédiaire de la glycolyse).
On en retrouve en concentration à peu près égale à celle de l’hémoglobine (5 mmol/érythrocyte)
Quand se fixe le 2,3-DPG à l’hémoglobine et quel est son effet ?
Lorsque celle-ci est désoxygénée. Cela entraine une diminution marquée de l’affinité de l’hémoglobine pour l’O2.
Lorsque l’hémoglobine fixe de l’O2 sur ses hèmes, qu’arrive-t-il au 2,3-DPG ?
L’hémoglobine se contracte et expulse le 2,3-DPG de sa poche centrale.
V ou F
On peut considérer l’hémoglobine comme une protéine allostérique puisqu’elle peut fixer plus d’une molécule
V
Elle peut fixer l’O2 et le 2,3-DPG
Par rapport au 2,3-DPG, deux phénomènes pourrait entrainer une affinité excessive de l’hémoglobine pour l’O2. Lesquels ?
- Un déficit en 2,3-DPG
- Une mutation entrainant une anomalie de la poche centrale du 2,3-DPG
À quelle pression artérielle en O2 sommes-nous à 50 % de saturation à un pH de 7.4 ?
27 mm Hg
V ou F
L’hémoglobine fonctionne moyennant des variations relativement faibles de la pression artérielle en oxygène soit entre 100 et 40 mm Hg
V
Quelle proportion de la teneur en hémoglobine occupe l’hémoglobine A chez l’adulte ?
97 à 99 %
Quels autres types d’hémoglobine (outre la A) existent et quand apparaissent-ils ?
Les hémoglobines Gower 1 et Gower 2 apparaissant tôt dans la vie embryonnaire. On ne connait pas leur rôle.
L’hémoglobine foetale (alpha2-gamma2) est prédominante à l’hémoglobine A en cours de grossesse mais diminue en fin de gestation pour atteindre 1 % vers l’âge de 6 mois.
L’hémoglobine A2 (alpha2-delta2) est présente chez l’adulte à un taux de 1 à 3 % et apparait vers la fin de la gestation comme l’hémoglobine A.
Quels gènes fonctionnent en permanence pour synthétiser les chaines du même nom ?
Les gènes alpha