VL 10: posttranslationale Modifikation von proteinen und proteinsortierung

Question 1

Welche posttranslationale Modifizierungen gibt es?

Answer 1

Ubiquitinylierung

Phosphorylierung(proteinaktivität/struktur)

Acetylierung (initiator/signal)

Hydroxylierung

Glycosylierungen(auf membranoberflächen)

Prenylierung, Fettsäureverknüpfung (membrananker)

Question 2

Wo findet Protein Glykosylierung statt?

Answer 2

im ER

Question 3

Was ist die Funktion von Ascorbat bei der Kollagenmodifikation?

Answer 3

dient als Substrat der Lysyl- und Prolin-Hydroxylase

Question 4

Wie sind Kollagenfasern miteinander verbunden?

Answer 4

Hydroxylierte Proline = Wasserstoffbrücken zwischen den Kollagenproteinen einer Fibrille

Hydroxylierte Lysine = Quervernetzung der Fibrillen

Question 5

Wo werden Proteine gereift?

Answer 5

im ER

Question 6

Wer hilft bei der Reifung von Proteinen?

Answer 6

membranständige Endopeptidasen

Question 7

sekretiert

Answer 7

aus dem Zellkern exportiert

Question 8

Nach der translation..

Answer 8

…sind einige Proteine voll funktionsfähig
…müssen Port noch modifiziert werden (GAPP)
…verbinden sie sich mit kofaktoren oder anderen proteinen
…müssen sie durch zerschneiden aktiviert werden (entfernen von signalpeptiden die für Transport wichtig sind, proinsulin/Insulin, proteinsplicing)
…müssen sie transportiert werden (sektertion, transport in kompartimente)

Question 9

Skorbut

Answer 9

Seemannskrankheit: keine hydroxylierung des kollagens

Question 10

Die wichtigsten zellulären transportprozesse

Answer 10

Kerntransport
Transmembrantransport
Vesikulärer Transport

Question 11

Kerntransport

Answer 11

Cytosol kern

Question 12

Transmembrantransport

Answer 12

Cytosol

• > plastide
• > mitochondrien
• > peroxisomem
• > ER -> weiter über vesikulären transport

Question 13

Vesikulärer transport

Answer 13

ER
-> zum golgi -> von golgi:
-> Direkt oder über sekretorische Vesikel zur zelloberfläche
Von zelloberfläche direkt frühe endosomen oder über ( auch direkt von golgi möglich) späte endosomen -> Lysosomen

Question 14

Grund für Translationspausierungsdomäne

Answer 14

Soll Fehlfaltungen oder unvollständige Faltungen verhindern

Question 15

SRP

Answer 15

Signal recognition particle

Question 16

Signalhypothese

Answer 16

Protein soll vom Kern ins Cytoplasma

• Wird mit Signalpeptid versehen
• Das naszierende Signalpeptid wird von SRP erkannt und zum ER geleitet
• Bindet an Translokalisationskomplex mit SRP-rezeptor und Signalpeptidase
• SRP löst sich
• Signalpeptid wird durch Signalpeptidase von polyPeptid gelöst
• Transport ins ER

Translokon SecY ist durch Plug verschlossen und beinhalten einen AS-Dichtungsring
-> verhindert kontinuierliche Transport von niedermolekularen Substanzen

Question 17

Proteinfaltung im ER

Answer 17

Mittels Chaperonen und ATP

Question 18

Insertion von membranproteinen

Answer 18

• Membranproteinen haben stopptransfersequenezen, die zu hydrophob sind um ins Lumen des ERs zu gelangen
• das ribosom dissoziiert dann von der pore und führt translation im Zytoplasma zu ende

Question 19

Proteinmodifikationen im ER

Answer 19

Disulfidbrücken

Glykosylierung (hilfreich für proteinfaltung, Schutz gegen Proteasen, wichtig für signaldfunktion von rezeptorproteinen)

Question 20

Synthese von Glykosylierung

Answer 20

Synthese:

• assemblierung von vorläuferoligosaccharinden in festgelegter reihenfolge
• Transfer auf Protein
• Modifikation des Zuckers

Question 21

Signalpeptide

Answer 21

Jedes kompartiment hat sein eigenes

Meist n-terminal

5-10 hydrophobe AS

Question 22

Was sind TOMs und TIMS?

Answer 22

Trranslocaters in Outer/Inner Membran je Mitochondiren

Question 23

Proteinimport in mitochondiren

Answer 23

Energieaufwändig

• elektr Potential über innere membran initiiert den transport
• cytosolisches HSP70 entfaltet Proteine für den Import (ATP)
• mitochondiriales HSP70 faltet Proteine nach Import (atp)

Question 24

Wie sieht das Signal für den Import in Thylakoide der Chloroplasten aus?

Answer 24

Zweigeteilt:

Für äußere/innere Membran, Abspaltung nach Import, ein weiteres Für thylakoidmembran dahinter