VL 10: posttranslationale Modifikation von proteinen und proteinsortierung Flashcards
Welche posttranslationale Modifizierungen gibt es?
Ubiquitinylierung
Phosphorylierung(proteinaktivität/struktur)
Acetylierung (initiator/signal)
Hydroxylierung
Glycosylierungen(auf membranoberflächen)
Prenylierung, Fettsäureverknüpfung (membrananker)
Wo findet Protein Glykosylierung statt?
im ER
Was ist die Funktion von Ascorbat bei der Kollagenmodifikation?
dient als Substrat der Lysyl- und Prolin-Hydroxylase
Wie sind Kollagenfasern miteinander verbunden?
Hydroxylierte Proline = Wasserstoffbrücken zwischen den Kollagenproteinen einer Fibrille
Hydroxylierte Lysine = Quervernetzung der Fibrillen
Wo werden Proteine gereift?
im ER
Wer hilft bei der Reifung von Proteinen?
membranständige Endopeptidasen
sekretiert
aus dem Zellkern exportiert
Nach der translation..
…sind einige Proteine voll funktionsfähig
…müssen Port noch modifiziert werden (GAPP)
…verbinden sie sich mit kofaktoren oder anderen proteinen
…müssen sie durch zerschneiden aktiviert werden (entfernen von signalpeptiden die für Transport wichtig sind, proinsulin/Insulin, proteinsplicing)
…müssen sie transportiert werden (sektertion, transport in kompartimente)
Skorbut
Seemannskrankheit: keine hydroxylierung des kollagens
Die wichtigsten zellulären transportprozesse
Kerntransport
Transmembrantransport
Vesikulärer Transport
Kerntransport
Cytosol kern
Transmembrantransport
Cytosol
- > plastide
- > mitochondrien
- > peroxisomem
- > ER -> weiter über vesikulären transport
Vesikulärer transport
ER
-> zum golgi -> von golgi:
-> Direkt oder über sekretorische Vesikel zur zelloberfläche
Von zelloberfläche direkt frühe endosomen oder über ( auch direkt von golgi möglich) späte endosomen -> Lysosomen
Grund für Translationspausierungsdomäne
Soll Fehlfaltungen oder unvollständige Faltungen verhindern
SRP
Signal recognition particle
Signalhypothese
Protein soll vom Kern ins Cytoplasma
- Wird mit Signalpeptid versehen
- Das naszierende Signalpeptid wird von SRP erkannt und zum ER geleitet
- Bindet an Translokalisationskomplex mit SRP-rezeptor und Signalpeptidase
- SRP löst sich
- Signalpeptid wird durch Signalpeptidase von polyPeptid gelöst
- Transport ins ER
Translokon SecY ist durch Plug verschlossen und beinhalten einen AS-Dichtungsring
-> verhindert kontinuierliche Transport von niedermolekularen Substanzen
Proteinfaltung im ER
Mittels Chaperonen und ATP
Insertion von membranproteinen
- Membranproteinen haben stopptransfersequenezen, die zu hydrophob sind um ins Lumen des ERs zu gelangen
- das ribosom dissoziiert dann von der pore und führt translation im Zytoplasma zu ende
Proteinmodifikationen im ER
Disulfidbrücken
Glykosylierung (hilfreich für proteinfaltung, Schutz gegen Proteasen, wichtig für signaldfunktion von rezeptorproteinen)
Synthese von Glykosylierung
Synthese:
- assemblierung von vorläuferoligosaccharinden in festgelegter reihenfolge
- Transfer auf Protein
- Modifikation des Zuckers
Signalpeptide
Jedes kompartiment hat sein eigenes
Meist n-terminal
5-10 hydrophobe AS
Was sind TOMs und TIMS?
Trranslocaters in Outer/Inner Membran je Mitochondiren
Proteinimport in mitochondiren
Energieaufwändig
- elektr Potential über innere membran initiiert den transport
- cytosolisches HSP70 entfaltet Proteine für den Import (ATP)
- mitochondiriales HSP70 faltet Proteine nach Import (atp)
Wie sieht das Signal für den Import in Thylakoide der Chloroplasten aus?
Zweigeteilt:
Für äußere/innere Membran, Abspaltung nach Import, ein weiteres Für thylakoidmembran dahinter
