Teórico Proteínas Flashcards
Funciones
Enzimas
Hormonas: insulina
Proteínas transportadoras: hemoglobina, mioglobina
Anticuerpos: inmunoglobulinas
Receptores
Proteínas contráctiles: actina, miosina Tejido de sostén: colágeno, elastina Aporte de energía: albúmina
Estructura
Los aminoácidos son compuestos por:
Grupo carboxilo
Grupo amino
Átomo de H
Cadena lateral R
A Ph fisiológico (7,4 en la sangre), que pasa con los aminoácidos?
Grupo amino gana un protón
Grupo carboxilo pierde un protón
Entonces, en la sangre está como iones bipolares
Que son los isómeros ópticos?
compuestos diferentes con la misma fórmula molecular
Estereoisomeros -> enantiomeros -> imagen especular (en espejo)
Cual aminoácido no presenta isomeros?
GLICINA. pues tine H 2 veces
Caracteristicas de la isomeria óptica
Los aa son ópticamente activos
Desvían el plano de la luz polarizada
En los aminoácidos, cuales son los isómeros biologicamente importantes?
Isómeros L: mayor importancia biológica
Que diferencia los AA?
La cadena lateral
Clasificación de los AA
Con cadenas alifáticas neutras
que son cadenas alifáticas neutras y culaes son los aa
Cadenas de carbono laterales
Insolubles en agua
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Glicina
O Califa tá de olho no VAL y na InGrid
Clasificación de los AA
Con cadenas laterales con OH
Soluble en agua
Serina
Treonina
Tirosina
OH! Seis tristes tigres!!!
Clasificación de los AA
Con cadenas laterales con átomos de azufre
Cisteína: soluble
Metionina: insoluble
Peido com cheiro de METano com CafeÍNA
Con cadenas laterales con grupos ácidos o sus amidas
Ácido aspartico
Ácido glutámico
Asparagina
Glutamina
Ácido “glu glu” entre aspas
Con cadenas laterales con grupos básicos
Solubles
Lisina
Arginina
Histidina
É básico saber Ler, saber HISToria e ARGumentar
Con anillos aromáticos
Fenilananina: insoluble
Triptófano: insoluble
Histidina (tb básico): soluble
Tirosina: soluble
O Ti e a Fe fizeram uma Trip Historica no rodo Anel
Iminoácidos
Prolina
Propriedades de los aminoácidos
Polares o solubles en agua
Serina
Treonina
Tirosina
Ácido aspártico Ácido glutámico Asparagina
Glutamina
Lisina
Histidina
Arginina
Propriedades de los AA
AA Apolares o Insolubles
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Metionina
Cisteína
Fenilalanina Triptófano Prolina
Que es Zwitterion?
Íones dipolares
En la sangre, el AA es bipolar, pero cuando va a diferentes phs, sea bajo o alto, el AA se queda con una sola carga. Solo + o solo -
Que pasa con los AA en soluciones ácidas? Y en alcalinas?
En soluciones ácidas: grupo carboxilo capta un H. El aa se convierte en catión
En soluciones alcalinas: grupo amino cede un H a los OH del medio para formar H2O. El aa se convierte en anión
En la sangre, el AA es bipolar, pero cuando va a diferentes phs, sea bajo o alto, el AA se queda con una sola carga. Solo + o solo -
todo según la estructura básica del aa. no cuenta la cadena lateral.
La carga elétrica depende del ___ del medio
pH
En soluciones ácidas…
En solución alcalina…
Que es el punto isoelétrico?
pH al que el aa tiene carga neta nula, o sea, la negativa y la positiva se anulan
Que son y cuales son los aminoácidos esenciales?
No pueden ser sintetizados por el organismo
Deben incorporarse con la dieta
Fenilalanina
Leucina
Isoleucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
Los 8 arriba son los esenciales. Los 2 abajo son esenciales cuando hay mucha demanda pq el cuerpo no produce suficiente. Embarazo, niñez (crecimiento) y lactancia… Son considerados esenciales solo en estas situaciones. pero cuando preguntar, son solo los 8
Arginina e histidina: se sintetizan en valores insuficientes en determinadas situaciones
Cuales aminoácidos solo son considerados esenciales en la fase de crecimiento, embarazo y lactancia, por seren sintetizados pero no en cuantidades suficiente?
Arginina e histidina: se sintetizan en valores insuficientes en determinadas situaciones
Que es un enlace peptídico?
- Enlace entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino de otro con pérdida de agua
- Carácter parcial de doble enlace
- Mayor rigidez
Enlace péptido
Consideramos una proteína cuando hay cuantos aa?
Más de 50
Que son las proteinas globulares?
Forma esférica u ovoide
Gran actividad funcional: enzimas, hormonas, anticuerpos
Solubles en medios acuosos
Que son las proteínas fibrosas?
Formas extendidas
Predomina el eje longitudinal
Poco solubles o insolubles en agua
Estructuras de sostén
EJ. Colágeno
Cuales son los niveles de organizaci´øn de las proteínas?
Primária
Secundária
Terciária
Cuaternária
Las proteínas fibrosas solo necesitan la primária y secundária
Las globulares necesitan las 3 estructuras y as veces la cuarta también
Que es la estructura primária?
Secuencia de aa de una proteína
Determina la conformación, propiedades y funciones
Alteraciones en el ordenamiento de aa pueden alterar la función de la proteína o inutilizarla
Ejemplo de estructura primaria: insulina
Que es la estructura secundária?
Hélice alpha o Lámina Beta
Estas solo se ven separadamente en proteinas fibrosas. No se mezclan.
Las globulares pueden tener mezclas de las 2 estructuras secundarias.
Disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica Depende de la orientación de los átomos en el enlace
peptídico
Intervienen enlaces de puente de hidrógeno. Hélice α o Lámina β
Hélice α
Enrollamiento sobre el eje central
Enlaces puente de hidrógeno: H unido al N de un grupo amino de un aa es atraído por el O del grupo carbonilo de otro aa
Estructura estable y compacta
Prolina interfiere en la formación
Se encuentra tanto en proteínas Globulares como fibrosas
Lámina β
Estructura laminar, en zig zag: lámina plegada
Dos cadenas se aparean y se forman puentes de H Parelelas o antiparalelas
Estructura secundaria en proteinas globulares
Disposiciones al azar
La conformación secundaria de una proteína puede estar constituida por fragmentos de hélice α y lámina β unidas por disposiciones al azar
SOLO EN LAS GLOBULARES Y NO EN LAS FIBROSAS
Que es la estructura terciaria?
Conformación tridimensional completa
Las estructuras secundarias se ensamblan para formar
dominios
Referida a proteínas globulares
Fuerzas de atracción responsables
Enlace iónico: entre grupos con carga opuesta (I)
Puentes de hidrógeno (II)
Interacción hidrofóbica e hidrofílica (III y V)
Puentes disulfuro: entre dos residuos de cisteína (IV)
Que es la estructura cuaternaria?
Estructura e interacciones no covalentes entre diferentes cadenas polipeptídicas
Proteínas formadas por subunidades: proteínas multiméricas
Homomultímeros y heteromultímeros
Ej: hemoglobina, formada por dos cadenas α y dos cadenas β
Que pas si las proteinas no se pliegan correctamente?
Alteraciones en el plegamiento: situaciones patológicas, enfermedades neurodegenerativas
Enfermedad por priones
Priones: proteínas infectivas transmisibles
Encefalopatías espongiformes transmisibles
Trastorno en la conformación de las proteínas
Acumulación de agregados proteicos insolubles en células nerviosas
Cambios espongiformes y pérdida de neuronas
Enfermedad de vacas locas Alzheimer
Talasemias β
Que es la desnaturalización de las proteina?
Perdida de estructura cuaternaria, terciaria, secundaria
No se afecta la estructura primaria
Agentes desnaturalizantes: calor, pH, ácidos
o álcalis concentrados, altas presiones, etc. - altera todas menos la estructura primaria
Se produce la insolubilización de la proteína
Como se dá la digestión de las proteinas en el estómago?
HCl:
• Desnaturalización de proteínas
• No ataca estructura primaria
• Activación del pepsinógeno a pepsina
Pepsina:
• Endopeptidasa: ataca uniones peptídicas no terminales
• pH óptimo: 1-2
• Productos: polipéptidos grandes,
oligopéptidos
Como se dá la digestión de las proteinas en el intestino?
Enteroquinasa:
activa el tripsinógeno a tripsina
Tripsina:
Endopeptidasa específica para aa básicos (lisina y arginina) y rompe en interior de la cadena
Quimotripsina:
Endopeptidasa que rompe aa aromáticos
Elastasa:
aa de cadena alifática
Carboxipeptidasa:
EXOPEPTIDASA - rompe enlaces del extremo carboxilo terminal
Aminopeptidasa
Exopeptidasa - rompe grupo amino terminal
Dipeptidasas:
Hidrólisis de oligopéptidos
Resultado: ologopéptidos (di y tripéptidos) a aa libres
Como se dá la absorción de los aa?
