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Teórico Proteínas Flashcards

1
Q

Funciones

A

 Enzimas
Hormonas: insulina
Proteínas transportadoras: hemoglobina, mioglobina
Anticuerpos: inmunoglobulinas
 Receptores
Proteínas contráctiles: actina, miosina Tejido de sostén: colágeno, elastina Aporte de energía: albúmina
 Estructura

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Q

Los aminoácidos son compuestos por:

A

 Grupo carboxilo
 Grupo amino
 Átomo de H
 Cadena lateral R

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3
Q

A Ph fisiológico (7,4 en la sangre), que pasa con los aminoácidos?

A

 Grupo amino gana un protón
 Grupo carboxilo pierde un protón

Entonces, en la sangre está como iones bipolares

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4
Q

Que son los isómeros ópticos?

A

compuestos diferentes con la misma fórmula molecular

Estereoisomeros -> enantiomeros -> imagen especular (en espejo)

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5
Q

Cual aminoácido no presenta isomeros?

A

GLICINA. pues tine H 2 veces

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6
Q

Caracteristicas de la isomeria óptica

A

 Los aa son ópticamente activos
 Desvían el plano de la luz polarizada

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7
Q

En los aminoácidos, cuales son los isómeros biologicamente importantes?

A

Isómeros L: mayor importancia biológica

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8
Q

Que diferencia los AA?

A

La cadena lateral

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9
Q

Clasificación de los AA

Con cadenas alifáticas neutras

que son cadenas alifáticas neutras y culaes son los aa

A

Cadenas de carbono laterales

Insolubles en agua

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Glicina

O Califa tá de olho no VAL y na InGrid

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10
Q

Clasificación de los AA

Con cadenas laterales con OH

A

Soluble en agua

Serina
Treonina
Tirosina

OH! Seis tristes tigres!!!

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11
Q

Clasificación de los AA

 Con cadenas laterales con átomos de azufre

A

Cisteína: soluble
Metionina: insoluble

Peido com cheiro de METano com CafeÍNA

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12
Q

 Con cadenas laterales con grupos ácidos o sus amidas

A

Ácido aspartico
Ácido glutámico
Asparagina
Glutamina

Ácido “glu glu” entre aspas

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13
Q

 Con cadenas laterales con grupos básicos

A

Solubles

Lisina
Arginina
Histidina

É básico saber Ler, saber HISToria e ARGumentar

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14
Q

 Con anillos aromáticos

A

Fenilananina: insoluble
Triptófano: insoluble
Histidina (tb básico): soluble
Tirosina: soluble

O Ti e a Fe fizeram uma Trip Historica no rodo Anel

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15
Q

Iminoácidos

A

Prolina

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16
Q

Propriedades de los aminoácidos

Polares o solubles en agua

A

 Serina
 Treonina
 Tirosina
 Ácido aspártico  Ácido glutámico  Asparagina
 Glutamina
 Lisina
 Histidina
 Arginina

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17
Q

Propriedades de los AA

AA Apolares o Insolubles

A

 Glicina
 Alanina
 Valina
 Leucina
 Isoleucina
 Metionina
 Cisteína
 Fenilalanina  Triptófano  Prolina

18
Q

Que es Zwitterion?

A

Íones dipolares
En la sangre, el AA es bipolar, pero cuando va a diferentes phs, sea bajo o alto, el AA se queda con una sola carga. Solo + o solo -

19
Q

Que pasa con los AA en soluciones ácidas? Y en alcalinas?

A

 En soluciones ácidas: grupo carboxilo capta un H. El aa se convierte en catión
 En soluciones alcalinas: grupo amino cede un H a los OH del medio para formar H2O. El aa se convierte en anión

En la sangre, el AA es bipolar, pero cuando va a diferentes phs, sea bajo o alto, el AA se queda con una sola carga. Solo + o solo -

todo según la estructura básica del aa. no cuenta la cadena lateral.

20
Q

La carga elétrica depende del ___ del medio

21
Q

En soluciones ácidas…

22
Q

En solución alcalina…

23
Q

Que es el punto isoelétrico?

A

pH al que el aa tiene carga neta nula, o sea, la negativa y la positiva se anulan

24
Q

Que son y cuales son los aminoácidos esenciales?

A

No pueden ser sintetizados por el organismo
Deben incorporarse con la dieta

 Fenilalanina
 Leucina
 Isoleucina
 Lisina
 Metionina
 Treonina
 Triptófano
 Valina
Los 8 arriba son los esenciales. Los 2 abajo son esenciales cuando hay mucha demanda pq el cuerpo no produce suficiente. Embarazo, niñez (crecimiento) y lactancia… Son considerados esenciales solo en estas situaciones. pero cuando preguntar, son solo los 8

 Arginina e histidina: se sintetizan en valores insuficientes en determinadas situaciones

25
Cuales aminoácidos solo son considerados esenciales en la fase de crecimiento, embarazo y lactancia, por seren sintetizados pero no en cuantidades suficiente?
Arginina e histidina: se sintetizan en valores insuficientes en determinadas situaciones
26
Que es un enlace peptídico?
- Enlace entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino de otro con pérdida de agua - Carácter parcial de doble enlace - Mayor rigidez
27
Enlace péptido
28
Consideramos una proteína cuando hay cuantos aa?
Más de 50
29
Que son las proteinas globulares?
 Forma esférica u ovoide  Gran actividad funcional: enzimas, hormonas, anticuerpos  Solubles en medios acuosos
30
Que son las proteínas fibrosas?
 Formas extendidas  Predomina el eje longitudinal  Poco solubles o insolubles en agua  Estructuras de sostén | EJ. Colágeno
31
Cuales son los niveles de organizaci´øn de las proteínas?
Primária Secundária Terciária Cuaternária Las proteínas fibrosas solo necesitan la primária y secundária Las globulares necesitan las 3 estructuras y as veces la cuarta también
32
Que es la estructura primária?
 Secuencia de aa de una proteína  Determina la conformación, propiedades y funciones  Alteraciones en el ordenamiento de aa pueden alterar la función de la proteína o inutilizarla  Ejemplo de estructura primaria: insulina
33
Que es la estructura secundária?
**Hélice alpha o Lámina Beta** Estas solo se ven separadamente en proteinas fibrosas. No se mezclan. Las globulares pueden tener mezclas de las 2 estructuras secundarias.  Disposición espacial que adopta la cadena polipeptídica  Depende de la orientación de los átomos en el enlace peptídico  Intervienen enlaces de puente de hidrógeno.  Hélice α o Lámina β Hélice α  Enrollamiento sobre el eje central  Enlaces puente de hidrógeno: H unido al N de un grupo amino de un aa es atraído por el O del grupo carbonilo de otro aa  Estructura estable y compacta  Prolina interfiere en la formación  Se encuentra tanto en proteínas Globulares como fibrosas Lámina β  Estructura laminar, en zig zag: lámina plegada  Dos cadenas se aparean y se forman puentes de H  Parelelas o antiparalelas
34
Estructura secundaria en **proteinas globulares** | Disposiciones al azar
La conformación secundaria de una proteína puede estar constituida por fragmentos de hélice α y lámina β unidas por disposiciones al azar SOLO EN LAS GLOBULARES Y NO EN LAS FIBROSAS
35
Que es la estructura terciaria?
 Conformación tridimensional completa  Las estructuras secundarias se ensamblan para formar dominios  Referida a proteínas globulares  Fuerzas de atracción responsables  Enlace iónico: entre grupos con carga opuesta (I)  Puentes de hidrógeno (II)  Interacción hidrofóbica e hidrofílica (III y V)  Puentes disulfuro: entre dos residuos de cisteína (IV)
36
Que es la estructura cuaternaria?
Estructura e interacciones no covalentes entre diferentes cadenas polipeptídicas Proteínas formadas por subunidades: proteínas multiméricas Homomultímeros y heteromultímeros Ej: hemoglobina, formada por dos cadenas α y dos cadenas β
37
Que pas si las proteinas no se pliegan correctamente?
 Alteraciones en el plegamiento: situaciones patológicas, enfermedades neurodegenerativas  Enfermedad por priones  Priones: proteínas infectivas transmisibles  Encefalopatías espongiformes transmisibles  Trastorno en la conformación de las proteínas  Acumulación de agregados proteicos insolubles en células nerviosas  Cambios espongiformes y pérdida de neuronas  Enfermedad de vacas locas  Alzheimer  Talasemias β
38
Que es la desnaturalización de las proteina?
Perdida de estructura cuaternaria, terciaria, secundaria No se afecta la estructura primaria  Agentes desnaturalizantes: calor, pH, ácidos o álcalis concentrados, altas presiones, etc. - altera todas menos la estructura primaria Se produce la insolubilización de la proteína
39
Como se dá la digestión de las proteinas en el estómago?
HCl: • Desnaturalización de proteínas • No ataca estructura primaria • Activación del pepsinógeno a pepsina Pepsina: • Endopeptidasa: ataca uniones peptídicas no terminales • pH óptimo: 1-2 • Productos: polipéptidos grandes, oligopéptidos
40
Como se dá la digestión de las proteinas en el intestino?
Enteroquinasa: activa el tripsinógeno a tripsina Tripsina: Endopeptidasa específica para aa básicos (lisina y arginina) y rompe en interior de la cadena Quimotripsina: Endopeptidasa que rompe aa aromáticos Elastasa: aa de cadena alifática Carboxipeptidasa: EXOPEPTIDASA - rompe enlaces del extremo carboxilo terminal Aminopeptidasa Exopeptidasa - rompe grupo amino terminal Dipeptidasas: Hidrólisis de oligopéptidos Resultado: ologopéptidos (di y tripéptidos) a aa libres
41
Como se dá la absorción de los aa?

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