Teórico Enzimas Flashcards
Que son las enzimas?
Como son clasificadas?
Oxidorreductasas: REDOX -> lactato deshidrogenasa
Transferasas: transf. de grupos funcionales -> transaminasas
Hidrolasas: hidrólisis -> ureasa
Liasas: ruptura -> descarboxilasas
Isomerasas -> fosfoglucoisomerasa
Ligasas: unión de 2 moléculas -> glutamina sintetasa
Defina sustrato, apoenzima, holoenzima, coenzima, cofactor y grupo prostético
Muchas coenzimas derivan de vitaminas de que complejo?
B
Que son los zimógenos?
Son precursores inactivos de enzimas. También llamados proenzimaso preenzimas
Que es una isoenzima?
Isoenzimas: proteínas diferentes con la misma actividad enzimática. Distintas formas moleculares de una enzima. Ej: isoenzimasde LDH
Que es la catálisis enzimática?
La barrera energética entre el sustrato y el estado de transición determina la velocidad de la reacción enzimática
Mayor energía de activación ->
Menor nº de moléculas alcanzan el estado de transición ->
Menor velocidad de reacción
Que es el sitio activo?
Lugar de la enzima específico para el sustrato
Tiene un sitio de unión y uno de catálisis
Agrupación de un pequeño número de aadistribuidos espacialmente de manera precisa
Intervienen todas las estructuras de la proteína
Como se puede dar la unión sustrato-enzima?
Cuales factores modifican la actividad enzimática?
Concentración de enzima: velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de enzima. A mayor concentración de enzima mayor velocidad
Concentración de sustrato:
•Vmax: velocidad máxima. La enzima esta saturada de sustrato
•Km: constante de Michaelis. Concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es igual a la mitad de la Vmax
•Mayor afinidad por la enzima, menor Km
Temperatura: la velocidad de una reacción aumenta con la temperatura
•Temperatura óptima: 37ºC
•Por encima de 40ºC desnaturalización
**pH: **el pH óptimo varía en las distintas enzimas
Que puede inhibir la acción enzimática?
Inhibidores irreversibles:
- Producen cambios permanentes en la enzima
- Deterioro definitivo de actividad catalítica
- Ej: insecticidas organofosforados inhiben acetilcolinesterasa
Inhibidores reversibles: se afecta de manera transitoria la actividad enzimática
- Inhibición competitiva
- Inhibición no competitiva
- Inhibición acompetitiva
Inhibidores competitivos
Compiten con el sustrato por el sitio activo
Generalmente tienen similitud estructural con el sustrato
Pueden unirse al mismo sitio o a un sitio distinto
Reduce la actividad de la enzima a bajas concentraciones de sustrato
Se mantiene la Vmax
Inhibidor y sustrato solo
pueden unirse a la enzima libre
Hay disminución de la afinidad de
la enzima por el sustrato ( Km)
Ej: estatinas
AUMENTA KM y NO CAMBIA VMAX
Inhibidores no competitivos
Se unen a la enzima en un lugar diferente que el sustrato
Se une a la enzima libre y al complejo ES
La cantidad de ES con posibilidad de liberar producto se reduce
Disminuye VMAX y NO CAMBIA KM
Inhibidores acompetitivos
Se une solo al complejo ES, no a la enzima libre
Sitio de unión se forma luego de la unión del sustrato
Complejo ESI es inactivo
Disminuye Km y Vmax
Que es la regulación alostérica?
- Molécula pequeña que se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo
- Modulador alostéricopositivo: aumenta la actividad de la enzima
- Modulador alostériconegativo: disminuye la actividad de la enzima
Como son formados los nucleótidos?
Son la unidad estructural de los ácidos nucleicos
Formados por:
a. Una base nitrogenada (purinas y pirimidinas)
b. Un monosacárido de 5 carbonos (aldopentosa)
c. Un ácido ortofosfórico
Que es un nucleósido?
Unión de una base nitrogenada con una pentosa
Pentosa: ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN)
Nucleótidos de coenzimas
