Structure primaire des protéines et lien peptidique

Question 1

Quel est la particularité du tripeptide Glutathion (GSH)?

Answer 1

Le lien peptidique se forme entre le carboxyle de la chaine R et l’amine du second résidus

Question 2

Quel A.A compose le GSH et entre quels A.A se situe le lien peptidique atipique?

Answer 2

Acide glutamique (Glu), Cystéine (Cys) et Glycine (Gly)
Entre le C de la chaine du Glu et l’amine du Caplha Cys

Question 3

Quel est le caractère du lien peptidique et pourquoi ?

Answer 3

Les électrons libres autour du lien peptidique peuvent se déplacer pour se partager uniformément entre les atomes : caractère partiel de double liaison

Question 4

Quel est la conformation du lien peptidique et qu’est-ce que cela peut ammener?

Answer 4

Planaire
Adopter une isomérie cis ou trans

Question 5

Qu’est-ce que la configuration trans?

Answer 5

Calpha des résidus peptidiques occupent les coins opposés au groupe peptidique

Question 6

Qu’est-ce que la configuration cis?

Answer 6

Calpha des résidus peptidiques occupent le même côté au groupe peptidique

Question 7

Quel configuration (cis ou trans) est le plus retrouvée dans la protéine et pourquoi?

Answer 7

Trans car elle engendre moins d’encombrement stérique.

Question 8

Où est-ce que les liaisons peuvent tourné?

Answer 8

Autour du Calpha

Question 9

Comment nomme t-on l’angle qui tourne entre le N de NH et le Calpha?

Answer 9

phi

Question 10

Comment nomme t-on l’angle qui tourne entre le Calpha et le C de COO?

Answer 10

psi

Question 11

Comment nomme-t-on le graphique qui indique les pairs d’angles qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis ?

Answer 11

Graphique de Ramachandran
(Rouge= permis et favorisé
Jaune= permis)

Question 12

Qu’arrive-t-il lorsque les angles entre les plans de rotation sont permis et favorisé?

Answer 12

Cela définit les diverses structures secondaires adoptées par les chaines de polypeptides (favorise formation structure secondaire)