Structure primaire des protéines et lien peptidique Flashcards

1
Q

Quel est la particularité du tripeptide Glutathion (GSH)?

A

Le lien peptidique se forme entre le carboxyle de la chaine R et l’amine du second résidus

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2
Q

Quel A.A compose le GSH et entre quels A.A se situe le lien peptidique atipique?

A

Acide glutamique (Glu), Cystéine (Cys) et Glycine (Gly)
Entre le C de la chaine du Glu et l’amine du Caplha Cys

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3
Q

Quel est le caractère du lien peptidique et pourquoi ?

A

Les électrons libres autour du lien peptidique peuvent se déplacer pour se partager uniformément entre les atomes : caractère partiel de double liaison

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4
Q

Quel est la conformation du lien peptidique et qu’est-ce que cela peut ammener?

A

Planaire
Adopter une isomérie cis ou trans

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5
Q

Qu’est-ce que la configuration trans?

A

Calpha des résidus peptidiques occupent les coins opposés au groupe peptidique

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6
Q

Qu’est-ce que la configuration cis?

A

Calpha des résidus peptidiques occupent le même côté au groupe peptidique

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7
Q

Quel configuration (cis ou trans) est le plus retrouvée dans la protéine et pourquoi?

A

Trans car elle engendre moins d’encombrement stérique.

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8
Q

Où est-ce que les liaisons peuvent tourné?

A

Autour du Calpha

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9
Q

Comment nomme t-on l’angle qui tourne entre le N de NH et le Calpha?

A

phi

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10
Q

Comment nomme t-on l’angle qui tourne entre le Calpha et le C de COO?

A

psi

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11
Q

Comment nomme-t-on le graphique qui indique les pairs d’angles qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis ?

A

Graphique de Ramachandran
(Rouge= permis et favorisé
Jaune= permis)

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12
Q

Qu’arrive-t-il lorsque les angles entre les plans de rotation sont permis et favorisé?

A

Cela définit les diverses structures secondaires adoptées par les chaines de polypeptides (favorise formation structure secondaire)

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