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YZ-Biochimie > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q

ecrit la formule de rx d’un enzyme avec son substrat

A
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Q

3 caractéristiques des enzymes

A
  • nature protéique ou ribonucléique
  • liaison non covalente mais spécifique avec le ligand à cause de la structure 3D
  • active pour la plupart en conditions douces (ph physiologique)
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3
Q

Comment l’enzyme influence la vitesse de rx

A
  • crée des intermédiaires métastables ayant des liens étiré (facile è briser) qui abaissent l’énergie d’activation de la rx
  • formation du complexe ES rapproche les réactifs pour les positionner favorablement
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4
Q

compare les ordres de rx selon la formule de la vitesse

A
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5
Q

formule de la constante d’équilibre

A
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6
Q

Définir l’état stationnaire

A

vitesse de réaction au début est linéaire parce qu’on est en ordre 1 donc pas de substrat limitant et la qté de produit formé est encore trop petite en début de rx pour influencer la vitesse.

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7
Q

si l’enzyme est saturée en substrat, quelle est l’étape limitante de la rx enzymatique?

A

ES->E+P

E+S-> ES va aller très vite puisqu’on est saturé en S

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8
Q

Si la concentration de substrat en début de rx est très saturante, on se trouve dans quel ordre à Vo et quelle formule on va utiliser pour calculer la Vrx

A

pseudo ordre 1

puisque l’étape limitante est le ES-> E+P , la vitesse de rx est calculée Vrx= k2 (ES)

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9
Q

Si la concentration de substrat est saturante tout au long de la rx, comment on calcul la Vrx

A
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10
Q

comment on appelle la constante de vitesse reliant le complexe enzyme-substrat et enzyme+produit et qu’est ce qu’elle représente?

A

La constante catalytique ou Kcat

représente le nombre d’évènement catalytique par seconde effectué par une molécule d’enzyme

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11
Q

Est ce que l’enzyme (catalyseur) change la différence d’énergie nette entre les substrats et les produits?

A

Non abaisse juste l’É d’activation

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12
Q

Quelle enzyme permet d’enlever les taches de graisse dans les détergents à linge

A

Lipolase

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13
Q

Que décrit la constante de rx

A

tendance qu’à la rx à se produire

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14
Q

*****Qu’est ce qui influence la rx enzymatique

A
  • énergie des réactifs vs des produits
  • énergie d’activation
  • orientation des molécules
  • l’énergie de base
  • réversibilité vs irréversibilité
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15
Q

explique le steady-state assomption

A

puisqu’au début de la rx de pseudo ordre 1 en condition de subst saturante on dit que concentration de ES est constante jusqu’à temps qu’il y ait une baisse significative de S, on prend en compte seulement la rx limitante pour calculer la vitesse de rx. La simplification de l’equation de vitesse est nommée steady-state assomption (steady-state=équilibre de la concentration de ES)

V=k2 (ES)

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16
Q

Quelle est la valeur de k cat pour la majorité des enzymes?

A

entre 10 exp 2 et 10 exp 3 sec-1

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17
Q

Quelle est l’équation de michaelis menten

A
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18
Q

Dessine un graphique de michaelis menten avec les infos pertinentes

A
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19
Q

Comment on calcul le Km si on a le K1, le K-1 et le K2?

A

étant donné que K2 est l’étape limitante lorsquon fait un michaelis menten (la concentration de substrat au début est saturante), on peut se dire que le K2 est <<< K1 équivalent à i1 sur l’infini qui =0 donc Km = k-1 sur k1 est la formule utilisée

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20
Q

caractéristiques d’un enzyme ayant un km faible

A

concentration necessaire de substrat pour atteindre Vmax est petite donc beaucoup d’affinité substrat enzyme

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21
Q

Quelles sont les variables d’un graphique michaelis menten

A

Vo en fonction de concentration substrat

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22
Q

quelles sont les variables d’un graphique lineweaver burk

A

1 sur Vo en fonction de 1 sur concentration de substrat

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23
Q

Dessine un graphique lineweaver burk avec toutes les infos pertinentes

A
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24
Q

ecrit l’equation lineweaver burk

A
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25
Q

En présence d’un mélange moitié moitié d’éthanol (Km=1mM) et de méthanol (Km=20mM) qui sera le plus lié à l’enzyme et cmb de fois plus que l’autre?

A

l’éthanol a un plus petit Km donc une plus grande affinité avec l’enzyme. Son affinité est 20x plus grande que celle du méthanol avec l’enzyme. Donc 20x plus de molécule d’éthanol seront liées à l’enzyme.

on ralentit donc la transformation de méthanol par compétition! comme dans l’hémodialyse

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26
Q

Qu’est ce que le changement de Ph influence chez l’enzyme

A
  • ionise les a.a des sites catalytiques
  • change la structure secondaire, tertiaire ou quaternaire de l’enzyme (modifie les liaisons OH)
  • diminue donc l’activité catalytique de l’enzyme
27
Q

Les effets de la T sur l’activité enzymatique

A

augmentation de la T dénature l’enzyme mais augmente la vitesse de rx

28
Q

Nomme les 4 familles d’enzyme et leur action

A

oxydoréductase: ajoute ou enlève un H au substrat en enlevant un H au NADH ou ajoute un h au NAD +

isomérase : change la conformation du substrat (L ou D)

Transférase: échange un groupement chimique entre deux substrats

Ligase: lie deux substrats a l’aide d’ATP (donne toujours à la fin de l’ADP avec phosphate)

29
Q

prinicpale fonction catalytique de l’asparate

A

on a un groupe COO- en ph 7 donc

se regrouper avec un cation

transférer un proton

30
Q

Principale fonction catalytique du glutamate

A

Groupement ionisable est le COO- à ph 7

  • tranfert de proton
  • liaison à un cation
31
Q

Principale fonction catalytique de l’histidine

A

groupement imidazole est ionisable charge de 0 à ph 7

-transfert d’un proton (on se rappelle que le groupement imidazole peut prendre un H+ en ph acide et le relacher en ph neutre)

32
Q

Principale fonction catalytique de la cystéine

A

groupement ionisable est thiol

liaison covalente avec un acyle (comme dans le glutathion on lie le N de la cystéine avec la double liaison O de l’acide glutamique

33
Q

Principale fonction catalytique de la tyrosine

A

Groupement ionisable est le OH

liaison hydrogène avec le ligand

34
Q

Principale fonction catalytique de la lysine

A

groupement ionisable NH3+ (c’est une base)

liaison à un anion

35
Q

Principale fonction catalytique arginine

A

groupement ionisable guanidinium (base)

liaison à un anion

36
Q

Principale fonction catalytique de la serine

A

groupement ionisable OH

liaison covalente de groupement acyle

37
Q

Quel mécanisme est le plus fréquent au site actif d’un enzyme?

A

catalyse acide-base (échange de proton)

38
Q

****Catalyse acide base, expliquer les phénomènes de transfert de proton

A

Catalyse acide : l’acide faible est mis en solution avec la molécule. Les deux molécules s’ionisent dans l’eau et les protons de l’acide et de la molécule peuvent s’échanger

Catalyse base: base forte mise en solution avec la molécule. la molécule perd son H+ en solution et on rajoute du H+ après qui vient se placer sur la molécule ioniser. Le H+ perdu est seul à la fin de la rx

39
Q

Nomme les trois protéases ayant la même structure tertiaire qui hydrolyse la liaison peptidique

A

Chymotrypsine

Trypsine

élastate

40
Q

si la chaine R du substrat est aromatique, quelle protéase brise le lien peptidique

A

la chymotripsine (pour phenylalanine, tyrosine et tryptophan)

41
Q

si la chaine R du substrat est dibasique, quelle protéase brise le lien peptidique

A

la trypsine (lysine, arginine mais pas pour l’histidine)

42
Q

Quelle protéase hydrolyse le lien peptidique des chaines d’acides aminés ayant un groupement R petit et non polaire?

A

élastate (glycine et alanine)

43
Q

pourquoi les enzymes impliquées dans les voies métaboliques communes sont proches les unes des autres?

A

pour limiter la diffusion du produit

44
Q

3 conformations possibles des enzymes multifonctionnelles ou complexe multienzymatique

A

Complexe (plusieurs enzymes attachées ensemble)

Protéine matrice commune (sont attaché à la prot)

Protéine complexe avec plusieurs domaines (fusion de plusieurs gènes d’enzyme)

45
Q

Quels types de rx on ne peut pas graduer selon michaelis menten

A
  • Rx à plusieurs substrats
  • Rx à plusieurs étapes
  • Rx coopérative ou régulée de facon allostérique
46
Q

Nomme et explique les 3 Mécanismes des réactions enzymatiques à deux substrats

A

rx séquentielle de type ordonné: le substrat 1 doit se coller à l’enzyme pour que le substrat 2 puisse s’y coller et obtenir le produit

Rx séquentielle de type aléatoire: tous les substrats doivent se lier à l’enzyme, peu importe l’ordre, afin que la rx ait lieu

Rx ping pong : un substrat se lie à l’enzyme et change sa conformation tout en relachant un des deux produits. Cette nouvelle conformation permet au substrat #2 de s’installer sur l’enzyme et de donner le produit #2

47
Q

Quelles type d’enzyme vont exercer des modifications covalentes (dit leur nom)

A
  • Kinase (Permet d’echanger de protons et donc de transférer des groupement de facon covalente entre les substrat avec NADH entre autre)
  • Phosphatase (permet la phosphorylation grace à la molécule d’ATP entre autre)
48
Q

comment on appelle un enzyme inactive avant d’être clivée par une protéase

A

zymogène ou proenzyme

49
Q

Explique la cascade d’activation des protéases dans le duodénum

A

la protéase (enteropeptidase) clive la proenzyme (trypsinogène) qui devient l’enzyme active (trypsine) et qui peut agir comme protéase pour cliver les proenzymes (chymotripsinogène et proelastase) qui deviennent les enzymes active chymotripsine et elastase

50
Q

Qu’est ce qu’un effecteur allostérique

A

va augmenter ou diminuer l’activité de l’enzyme en changeant la conformation de son site actif, en se positionnant sur son site allostérique

51
Q

Un effecteur allostérique peut faire du feed forward (proactivation) explique ce phenomene

A

un métabolite créé en début de rx va jouer le rôle d’effecteur allostérique positif a un autre étape de la rx en chaine

52
Q

Un effecteur allostérique peut faire du feedback négatif, explique le phénomène

A

le produit de la rx va jouer le rôle d’effecteur allostérique négatif pour ralentir l’enzyme de départ de la rx

53
Q

Explique la coopérativité positive et négative et donne un exemple

A

Positive: liaison à l’enzyme augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat sur ses autres sites

Négative: bris de la liaison à l’enzyme diminue l’affinité de l’enzyme pour les substrat sur ses autres sites

Ex: hemoglobine

54
Q

Qu’est ce que la coopérativité change a la vitesse de rx

A

changement de vitesse plus important pour un plus petit changement de concentration

55
Q

Comment un couple enzyme substrat peut co-évoluer pour optimiser la régulation?

A
  • adaptation du fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat
  • adaptation de la concentration de substrat dans le milieu ou se trouve l’enzyme
56
Q

Pour chaque type d’inhibiteur, explique ce qui se passe avec le Km et le V

A

inhibiteur réversible compétitif : km augmente et V change pas

Inhibiteur reversible incompétitif : km diminue et V diminue

Inhibiteur réversible non-compétitif mixte: dépend de quel ki est le plus petit et V diminue

pure: km change pas V diminue

Inhibiteur irréversible : la concentration d’enzyme doit etre plus grande que la concentration d’inhibiteur pour que la rx ait lieu

57
Q

à quoi peuvent servir les inhibiteurs en médecine (2 choses)

A
  • med ou anti-poison
  • déterminer le mécanisme d’action (pingpong, ordonné ou aléatoire) des enzymes
58
Q

à quoi sert un co-facteur (3 choses)

A
  • transporter ou compléter un substrat
  • accepter un substrat
  • composant essentiel de la structure de l’enzyme
59
Q

De quoi est composé un co-facteur

A

pas une protéine!! ions, molécule minérale ou molécule organique synthétisé par la cellule

60
Q

quelle est la différence entre un cofacteur et une coenzyme

A

les coenzymes sont un sous groupe des cofacteur mais sont exclusivement composées de mol organique synthétisé par la cellule

61
Q

quels sont les deux types de coenzymes

A

Co substrat (coenzyme libre) : disparait apres chaque liaison avec le substrat parce que sont liées par des liaisons faibles avec l’enzyme

Groupement prosthétique (coenzyme liée): reste toujours liée par une liaison forte sur l’enzyme (ex: le groupement prosthétique Hème est un coenzyme liée à l’hémoglobine)

62
Q

Quelle est l’action précise des cosubstrats******

A
  1. chargement du groupe à transférer
  2. déchargement du groupe sur le substrat
63
Q

Quel type de molécule organique essentiel à l’action des enzyme est souvent retrouvé dans l’alimentation

A

les cosubstrats

64
Q

Quel cofacteur est le plus important dans les rx enzymatique catalytiques (4% de toutes les rx enzymatiques) et de quel vitamine il est dérivé

A

pyridoxal phosphate dérivé de vitamine B6

YZ-Biochimie (29 decks)

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