Cours 3 Flashcards
ecrit la formule de rx d’un enzyme avec son substrat
3 caractéristiques des enzymes
- nature protéique ou ribonucléique
- liaison non covalente mais spécifique avec le ligand à cause de la structure 3D
- active pour la plupart en conditions douces (ph physiologique)
Comment l’enzyme influence la vitesse de rx
- crée des intermédiaires métastables ayant des liens étiré (facile è briser) qui abaissent l’énergie d’activation de la rx
- formation du complexe ES rapproche les réactifs pour les positionner favorablement
compare les ordres de rx selon la formule de la vitesse
formule de la constante d’équilibre
Définir l’état stationnaire
vitesse de réaction au début est linéaire parce qu’on est en ordre 1 donc pas de substrat limitant et la qté de produit formé est encore trop petite en début de rx pour influencer la vitesse.
si l’enzyme est saturée en substrat, quelle est l’étape limitante de la rx enzymatique?
ES->E+P
E+S-> ES va aller très vite puisqu’on est saturé en S
Si la concentration de substrat en début de rx est très saturante, on se trouve dans quel ordre à Vo et quelle formule on va utiliser pour calculer la Vrx
pseudo ordre 1
puisque l’étape limitante est le ES-> E+P , la vitesse de rx est calculée Vrx= k2 (ES)
Si la concentration de substrat est saturante tout au long de la rx, comment on calcul la Vrx
comment on appelle la constante de vitesse reliant le complexe enzyme-substrat et enzyme+produit et qu’est ce qu’elle représente?
La constante catalytique ou Kcat
représente le nombre d’évènement catalytique par seconde effectué par une molécule d’enzyme
Est ce que l’enzyme (catalyseur) change la différence d’énergie nette entre les substrats et les produits?
Non abaisse juste l’É d’activation
Quelle enzyme permet d’enlever les taches de graisse dans les détergents à linge
Lipolase
Que décrit la constante de rx
tendance qu’à la rx à se produire
*****Qu’est ce qui influence la rx enzymatique
- énergie des réactifs vs des produits
- énergie d’activation
- orientation des molécules
- l’énergie de base
- réversibilité vs irréversibilité
explique le steady-state assomption
puisqu’au début de la rx de pseudo ordre 1 en condition de subst saturante on dit que concentration de ES est constante jusqu’à temps qu’il y ait une baisse significative de S, on prend en compte seulement la rx limitante pour calculer la vitesse de rx. La simplification de l’equation de vitesse est nommée steady-state assomption (steady-state=équilibre de la concentration de ES)
V=k2 (ES)
Quelle est la valeur de k cat pour la majorité des enzymes?
entre 10 exp 2 et 10 exp 3 sec-1
Quelle est l’équation de michaelis menten
Dessine un graphique de michaelis menten avec les infos pertinentes
Comment on calcul le Km si on a le K1, le K-1 et le K2?
étant donné que K2 est l’étape limitante lorsquon fait un michaelis menten (la concentration de substrat au début est saturante), on peut se dire que le K2 est <<< K1 équivalent à i1 sur l’infini qui =0 donc Km = k-1 sur k1 est la formule utilisée
caractéristiques d’un enzyme ayant un km faible
concentration necessaire de substrat pour atteindre Vmax est petite donc beaucoup d’affinité substrat enzyme
Quelles sont les variables d’un graphique michaelis menten
Vo en fonction de concentration substrat
quelles sont les variables d’un graphique lineweaver burk
1 sur Vo en fonction de 1 sur concentration de substrat
Dessine un graphique lineweaver burk avec toutes les infos pertinentes
ecrit l’equation lineweaver burk
En présence d’un mélange moitié moitié d’éthanol (Km=1mM) et de méthanol (Km=20mM) qui sera le plus lié à l’enzyme et cmb de fois plus que l’autre?
l’éthanol a un plus petit Km donc une plus grande affinité avec l’enzyme. Son affinité est 20x plus grande que celle du méthanol avec l’enzyme. Donc 20x plus de molécule d’éthanol seront liées à l’enzyme.
on ralentit donc la transformation de méthanol par compétition! comme dans l’hémodialyse
Qu’est ce que le changement de Ph influence chez l’enzyme
- ionise les a.a des sites catalytiques
- change la structure secondaire, tertiaire ou quaternaire de l’enzyme (modifie les liaisons OH)
- diminue donc l’activité catalytique de l’enzyme
Les effets de la T sur l’activité enzymatique
augmentation de la T dénature l’enzyme mais augmente la vitesse de rx
Nomme les 4 familles d’enzyme et leur action
oxydoréductase: ajoute ou enlève un H au substrat en enlevant un H au NADH ou ajoute un h au NAD +
isomérase : change la conformation du substrat (L ou D)
Transférase: échange un groupement chimique entre deux substrats
Ligase: lie deux substrats a l’aide d’ATP (donne toujours à la fin de l’ADP avec phosphate)
prinicpale fonction catalytique de l’asparate
on a un groupe COO- en ph 7 donc
se regrouper avec un cation
transférer un proton
Principale fonction catalytique du glutamate
Groupement ionisable est le COO- à ph 7
- tranfert de proton
- liaison à un cation
Principale fonction catalytique de l’histidine
groupement imidazole est ionisable charge de 0 à ph 7
-transfert d’un proton (on se rappelle que le groupement imidazole peut prendre un H+ en ph acide et le relacher en ph neutre)
Principale fonction catalytique de la cystéine
groupement ionisable est thiol
liaison covalente avec un acyle (comme dans le glutathion on lie le N de la cystéine avec la double liaison O de l’acide glutamique
Principale fonction catalytique de la tyrosine
Groupement ionisable est le OH
liaison hydrogène avec le ligand
Principale fonction catalytique de la lysine
groupement ionisable NH3+ (c’est une base)
liaison à un anion
Principale fonction catalytique arginine
groupement ionisable guanidinium (base)
liaison à un anion
Principale fonction catalytique de la serine
groupement ionisable OH
liaison covalente de groupement acyle
Quel mécanisme est le plus fréquent au site actif d’un enzyme?
catalyse acide-base (échange de proton)
****Catalyse acide base, expliquer les phénomènes de transfert de proton
Catalyse acide : l’acide faible est mis en solution avec la molécule. Les deux molécules s’ionisent dans l’eau et les protons de l’acide et de la molécule peuvent s’échanger
Catalyse base: base forte mise en solution avec la molécule. la molécule perd son H+ en solution et on rajoute du H+ après qui vient se placer sur la molécule ioniser. Le H+ perdu est seul à la fin de la rx
Nomme les trois protéases ayant la même structure tertiaire qui hydrolyse la liaison peptidique
Chymotrypsine
Trypsine
élastate
si la chaine R du substrat est aromatique, quelle protéase brise le lien peptidique
la chymotripsine (pour phenylalanine, tyrosine et tryptophan)
si la chaine R du substrat est dibasique, quelle protéase brise le lien peptidique
la trypsine (lysine, arginine mais pas pour l’histidine)
Quelle protéase hydrolyse le lien peptidique des chaines d’acides aminés ayant un groupement R petit et non polaire?
élastate (glycine et alanine)
pourquoi les enzymes impliquées dans les voies métaboliques communes sont proches les unes des autres?
pour limiter la diffusion du produit
3 conformations possibles des enzymes multifonctionnelles ou complexe multienzymatique
Complexe (plusieurs enzymes attachées ensemble)
Protéine matrice commune (sont attaché à la prot)
Protéine complexe avec plusieurs domaines (fusion de plusieurs gènes d’enzyme)
Quels types de rx on ne peut pas graduer selon michaelis menten
- Rx à plusieurs substrats
- Rx à plusieurs étapes
- Rx coopérative ou régulée de facon allostérique
Nomme et explique les 3 Mécanismes des réactions enzymatiques à deux substrats
rx séquentielle de type ordonné: le substrat 1 doit se coller à l’enzyme pour que le substrat 2 puisse s’y coller et obtenir le produit
Rx séquentielle de type aléatoire: tous les substrats doivent se lier à l’enzyme, peu importe l’ordre, afin que la rx ait lieu
Rx ping pong : un substrat se lie à l’enzyme et change sa conformation tout en relachant un des deux produits. Cette nouvelle conformation permet au substrat #2 de s’installer sur l’enzyme et de donner le produit #2
Quelles type d’enzyme vont exercer des modifications covalentes (dit leur nom)
- Kinase (Permet d’echanger de protons et donc de transférer des groupement de facon covalente entre les substrat avec NADH entre autre)
- Phosphatase (permet la phosphorylation grace à la molécule d’ATP entre autre)
comment on appelle un enzyme inactive avant d’être clivée par une protéase
zymogène ou proenzyme
Explique la cascade d’activation des protéases dans le duodénum
la protéase (enteropeptidase) clive la proenzyme (trypsinogène) qui devient l’enzyme active (trypsine) et qui peut agir comme protéase pour cliver les proenzymes (chymotripsinogène et proelastase) qui deviennent les enzymes active chymotripsine et elastase
Qu’est ce qu’un effecteur allostérique
va augmenter ou diminuer l’activité de l’enzyme en changeant la conformation de son site actif, en se positionnant sur son site allostérique
Un effecteur allostérique peut faire du feed forward (proactivation) explique ce phenomene
un métabolite créé en début de rx va jouer le rôle d’effecteur allostérique positif a un autre étape de la rx en chaine
Un effecteur allostérique peut faire du feedback négatif, explique le phénomène
le produit de la rx va jouer le rôle d’effecteur allostérique négatif pour ralentir l’enzyme de départ de la rx
Explique la coopérativité positive et négative et donne un exemple
Positive: liaison à l’enzyme augmente l’affinité de l’enzyme pour le substrat sur ses autres sites
Négative: bris de la liaison à l’enzyme diminue l’affinité de l’enzyme pour les substrat sur ses autres sites
Ex: hemoglobine
Qu’est ce que la coopérativité change a la vitesse de rx
changement de vitesse plus important pour un plus petit changement de concentration
Comment un couple enzyme substrat peut co-évoluer pour optimiser la régulation?
- adaptation du fonctionnement de l’enzyme en présence du substrat
- adaptation de la concentration de substrat dans le milieu ou se trouve l’enzyme
Pour chaque type d’inhibiteur, explique ce qui se passe avec le Km et le V
inhibiteur réversible compétitif : km augmente et V change pas
Inhibiteur reversible incompétitif : km diminue et V diminue
Inhibiteur réversible non-compétitif mixte: dépend de quel ki est le plus petit et V diminue
pure: km change pas V diminue
Inhibiteur irréversible : la concentration d’enzyme doit etre plus grande que la concentration d’inhibiteur pour que la rx ait lieu
à quoi peuvent servir les inhibiteurs en médecine (2 choses)
- med ou anti-poison
- déterminer le mécanisme d’action (pingpong, ordonné ou aléatoire) des enzymes
à quoi sert un co-facteur (3 choses)
- transporter ou compléter un substrat
- accepter un substrat
- composant essentiel de la structure de l’enzyme
De quoi est composé un co-facteur
pas une protéine!! ions, molécule minérale ou molécule organique synthétisé par la cellule
quelle est la différence entre un cofacteur et une coenzyme
les coenzymes sont un sous groupe des cofacteur mais sont exclusivement composées de mol organique synthétisé par la cellule
quels sont les deux types de coenzymes
Co substrat (coenzyme libre) : disparait apres chaque liaison avec le substrat parce que sont liées par des liaisons faibles avec l’enzyme
Groupement prosthétique (coenzyme liée): reste toujours liée par une liaison forte sur l’enzyme (ex: le groupement prosthétique Hème est un coenzyme liée à l’hémoglobine)
Quelle est l’action précise des cosubstrats******
- chargement du groupe à transférer
- déchargement du groupe sur le substrat
Quel type de molécule organique essentiel à l’action des enzyme est souvent retrouvé dans l’alimentation
les cosubstrats
Quel cofacteur est le plus important dans les rx enzymatique catalytiques (4% de toutes les rx enzymatiques) et de quel vitamine il est dérivé
pyridoxal phosphate dérivé de vitamine B6
