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YZ-Biochimie > Chapitre 9 > Flashcards

Chapitre 9 Flashcards

1
Q

Composé de l’ammoniac

A

NH3

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Q

La réaction peut-elle se faire en milieu physiologique et pk ?

A

Non, car l’É d’activation est tellement élevé qu’il lui faut des catalyseurs de certaines bactéries (enzymes)

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Q

Quelle proportion de la fixation de l’azote se fait en diazotrophie

A

90%

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4
Q

Quelles sont les conditions d’oxygène de la diazotrophie

A

Nécessite conditions anaérobiques strictes

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5
Q

La diazotrophie consomme combien d’ATP

A

16+

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6
Q

La diazotrophie nécessite quels agents

A

Réducteur fort : Ferredoxine/flavodoxine

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7
Q

Pourquoi la diazotrophie a besoin de Gnégatif

A

Pour acheminer les électrons de la partie réductase à dinitrogenase

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8
Q

Comment les bactéries aérobies font pour décomposer le N2

A

Ils utilisent le glucose comme énergie, et produisent du NH3 (ammoniac)

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9
Q

Comment se fait la fixation industrielle de l’azote

A

-Consomme 2% de l’énergie produite par l’homme
-Température entre 300 et 500 degrés Celsius
-300 atm

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10
Q

La fixation industrielle produit cb de tonnes de NH3 par année

A

100 millions

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11
Q

Qui a découvert la fixation industrielle

A

Fritz Haber

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12
Q

Quelles étaient les engrais organiques avant Fritz Haber

A

Fumier
Guano
Salpetre

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13
Q

Qu’est-ce que les zones mortes

A

Zones ou il y a eu tellement d’engrais que les algues ont poussé d’une manière disproportionné, ce qui empêche les autres organismes d’y vivre dû à leur grande consommation en oxygène

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14
Q

Quelles sont les 5 étapes du cycle de l’azote

A

1-Fixation
2-Nitrification
3-Dénitrification
4- Assimilation
5- Ammonification

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15
Q

En quoi consiste la fixation de l’azote

A

N2 à NH3

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16
Q

En quoi consiste la nitrification

A

NH3 à NO2- (nitrites) à NO3- (nitrates)

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17
Q

En quoi consiste la dénitrification

A

NO3- et NO2- à N2

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18
Q

En quoi consiste l’assimilation

A

NO3- à NO2- à NH3 à NH3 dans une molécule organique

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19
Q

En quoi consiste l’ammonification

A

RNH3 à NH4+ grâce à champignons et bactéries

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20
Q

Comment le NO3- est réduit en NO2

A

Avec le nitrate réductase et NAD(P)H

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21
Q

Comment le NO2 est réduit en NH3

A

Avec le nitrite réductase et NAD(P)H

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22
Q

Qui est l’agent réducteur et le cofacteur dans l’assimilation

A

Le NAD(P)H est l’agent réducteur
Le moyibdénum est le cofacteur

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23
Q

De quelle manière l’ammoniac peut être organifié

A

Avec la formation du glutamate et de la glutamine

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24
Q

De quelle autre manière l’ammoniac peut être organifié

A

Le carbamoyl-phosphate** et asparagine

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25
Q

Les composés organiques font quoi ensuite ?

A

Transformés en acide aminés via les aminotransférases
En purines
Pyrimidines
Sucres
Lipides aminés

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26
Q

Les 3 réactions principales permettant l’organification de l’ammoniac

A

Glutamine synthétase
Glutamate synthase
Glutamate déshydrogénase

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27
Q

qui fait la Glutamine synthétase

A

Tous les organismes

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28
Q

Qui fait la glutamate synthétase

A

Procaryotes et plantes

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29
Q

qui fait glutamate déshydrogénase

A

tout le monde

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30
Q

Qu’est-ce qui inhibe la glutamine synthétase

A

La glufosinate

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31
Q

Glutamine synthétase sert à quoi chez les mammifères

A

Neutralisation des ions NH3 toxiques

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32
Q

Vers ou est transporté l’ammoniac

A

Vers le foie et les reins

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33
Q

La réaction de la glutamine synthétase est réversible ou irréversible

A

Irréversible

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34
Q

Quelle est la différence entre glutamine synthase et synthétase

A

Synthase n’utilise pas ATP
Synthétase utilise ATP

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35
Q

Comment se fait la glutamate synthase

A

Glutamine + a-cétoglutarate + NADPH + H+ = 2 glutamates + NADP+

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36
Q

Comment se fait le contrôle de l’activité de la glutamine synthétase

A

1- Rétro-inhibition par les 9 produits de fin de réaction (inhibition par feedback)
2-Adénylation qui permet modification covalente (+AMP)
3-Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme

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37
Q

Combien de sous-unités possèdent la glutamine synthétase

A

12, chacune avec un centre actif et des sites de liaison pour les régulateurs feedback

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38
Q

Quelles sont les inhibiteurs issus de la glutamine

A

AMP
Tryptophane
Histidine
Glucosamine-6-phosphate
Carbomoyl-phosphate
CTP

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39
Q

Quelles sont les inhibiteurs issus de la glutamate

A

Alanine
Glycine
Sérine

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40
Q

Que faut-il pour faire une inhibition complète de la glutamine synthétase

A

La présence des 9 régulateurs

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41
Q

L’inhibition de la glutamine synthétase dépend de quoi

A

Elle est cumulative selon le nombre d’inhibiteurs

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42
Q

Quelle est la caractéristique des phénomènes d’innhibition de la glutamine synthétase

A

Elle se fait extrêmement rapidement (moins de 1 ms)

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43
Q

Que fait l’adénylation (modification covalence) sur la glutamine synthétase

A

Elle rend la glutamine synthétase + sensible à l’inhibition

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44
Q

Qui s’occupe de l’adénylation

A

L’adényl transférase

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45
Q

Qui s’occupe de la déadénylation

A

L’adényl transférase

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46
Q

Qu’arrive-t-il quand le niveau de glutamine augmente

A

Adénylation

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47
Q

Qu’arrive-t-il quand le niveau de glutamine descend

A

La déadénylation

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48
Q

La réaction de la glutamate déshydrogénase est-elle réversible ou irréversible

A

Réversible

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49
Q

Dans quelle sens se fait la réaction de glutamate déshydrogénase chez les plantes/bactéries

A

Vers la droite (synthèse de glutamate)

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50
Q

Dans quelle sens se fait la réaction de glutamate déshydrogénase chez les animaux

A

Vers la gauche (formation d’ammoniac pour l’élimination + récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée)

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51
Q

Quelle est l’agent utilisé pour la glutamate déshydrogénase

A

Le NAD ou le NADP dépendemment des tissus/organismes

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52
Q

Combien existe-t-il de GLUD

A

2 chez certains organismes

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53
Q

Comment est contrôlé la réaction de GLUD

A

Par la concentration des réactifs

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54
Q

Quand est-ce que le GLUD fonctionne

A

Quand les concentrations d’ammoniac sont bcp trop élevées

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55
Q

Pk le GS-GOGAT est privilégié

A

Pcq Km pour ammoniac est + faible pour la GS

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56
Q

C’est quoi la balance azotée

A

Apports en azote (a. am. et prot.) - Perte en azote (rénales/fécales)

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57
Q

Exemple de balance azotée positive

A

Croissance, grossesse, récupération, post-jeûne

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58
Q

Exemple de balance azotée négative

A

Jeûne, vieillissement, maladies (ex. : cancer)

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59
Q

Comment calcule-t-on l’azote ingéré

A

À partir du contenu en protéines de la diète

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60
Q

Comment calcule-t-on l’azote excrété

A

Quantité d’urée présente dans l’urine

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61
Q

Y’a-t-il un moyen de stocker les produits azotés

A

Non, il faut un apport essentiel pour compenser les pertes

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62
Q

Que se passe-t-il si les pertes de produits azotés dépassent les gains

A

Dégradation des protéines

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63
Q

Quelle est le besoin en protéines pour un adulte

A

0,8g/kg

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64
Q

Beaucoup de vitamines, choline, carnitine, etc. doivent provenir d’ou ?

A

De la diète

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65
Q

Qualité de la diète entre volaille, viande et plantes

A

Viande, ensuite volaille et en dernier plante

66
Q

Quelle est la différence entre la viande, la volaille et les plantes dans la qualité de la diète

A

Les plantes manquent au moins d’un acide aminé essentiel, de vitamines et de la choline

67
Q

La pellagre est du a quoi ?

A

Le manque de tryptophan et de vitamine B3

68
Q

Pourquoi les Amérindiens ne souffraient pas de la pellagre

A

Ils plongeaient le mais dans une solution alcaline et la faisait cuire, ce qui fragilisait le péricarpe et alors rendait la vitamine B3 assimilable.

69
Q

Comment s’appelle le processus fragilisant le péricarpe du mais

A

La nixtamalisation

70
Q

Quelle est la différence entre Kwashiorkor et Marasme

A

Kwashiorkor = Carence en protéines
Marasme = Carence énergétique (calories)

71
Q

Quand est-ce qu’arrive le Kwashiorkor

A

Quand il y a un sevrage brutal en protéine dû au fait que l’enfant ne boit plus le lait maternel et que la diète “adulte” n’a pas les apports en protéines nécessaires.

72
Q

Que permet la transamination

A

La redistribution des groupes aminés pour synthétiser différents acides aminés à partir d’acides alpha-cétoniques correspondants

73
Q

La transamination est irréversible ?

A

Non

74
Q

Quelle est la coenzyme utilisé pour la transamination

A

Pyridoxal-pyruvate

75
Q

Expliquer les 3 réactions qui mènent à la transamination

A
76
Q

Les acides aminés sont synthétisés par les intermédiaires de quelles voies ?

A

Ceux de la glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses

77
Q

D’ou vient les groupements amino des acides aminés

A

Du glutamate et de la glutamine

78
Q

Les êtres humains peuvent-ils synthétiser tous les acides aminés ?

A

Non

79
Q

Combien d’acides aminés essentiels y a t-il ?

A

10

80
Q

L’arginine est un acide aminé essentiel ?

A

Oui, même s’il peut être synthétisé par les cellules des mammifères, mais pas assez pour que cela rencontre les besoins de l’organisme

81
Q

La méthionine est un acide aminé essentiel ?

A

Oui, mais il en faut pour faire tyrosine, cystéine et phénylalanine

82
Q

Différence entre essentiel et non-essentiel

A

Essentiel : Doit venir de la diète
Non-essentiel : Peut être synthétisé

83
Q

C’est quoi les acides aminés essentiels

A

MET LEU dans la VAL LYSe ILE PHE TR(Y)op d’HIS T(HR)oire

84
Q

Quelle est le précurseur du glutamate dans la transamination

A

L’aspartate + alpha-cétoglutarate

85
Q

Quelle est le précurseur de l’aspartate

A

Glutamate + oxaloacétate

86
Q

Quelle est le précurseur de l’asparagine

A

Aspartate

87
Q

Quelle est le précurseur de la glutamate

A

Glutamine + ATP + GS

88
Q

Source de la sérine

A

3-Phosphoglycérate, 3-phosphohydroxypyruvate, 3-Phosphosérine

89
Q

Précurseur de la glycine

A

Sérine

90
Q

À quoi sert le tétrahydropholate

A

À transporter des unités à 1 carbone

91
Q

Précurseur de tyrosine

A

Phénylalanine

92
Q

Enzyme qui produit tyrosine

A

Phénylalanine hydroxylase

93
Q

C’est quoi le manque de tyrosine

A

La phénylcétonurie

94
Q

La phénylcétonurie consiste à quoi

A

Accumulation des métabolites de la phénylalanine qui sont toxiques pour le cerveau.

95
Q

C’est quoi les chiffres

A
96
Q

C’est quoi de Novo

A

Formation de nucléotides à partir de composés très simples

97
Q

C’est quoi récupération

A

Quand les acides nucléiques sont dégradés, il y a récupération des bases azotés

98
Q

Par quoi est inhibé la PRPP

A

Purines et pyrimidine

99
Q

De quoi a besoin de Novo

A

PRPP
Bases azotés
Acides aminés
Unités
Monocarbonés

100
Q

De quoi a besoin Récupération

A

PRPP
Bases azotés

101
Q

Quelle est la voie de Biosynthèse préféré

A

La récupération

102
Q

Purine utilise quoi pour faire AMP/GMP et combien d’étapes et d’ATP

A

IMP
11 étapes
6 ATP

103
Q

Pyrimidine utilise quoi pour faire AMP/GMP et combien d’étapes et d’ATP

A

UMP
6 étapes
2 ATP

104
Q

De quoi est fait l’IMP

A

Glutamine,
Aspartate,
Glycine,
bicarbonates +
groupements formyles +
Ribose-5-phosphate activé

105
Q

À quoi servent les formyl-tétrahydrofolate

A

Donneurs d’unité à un atome de carbone

106
Q

De quoi est fait l’UMP

A

Ribose-5-phosphate activé
Glutamine
Aspartate
Bicarbonate

107
Q

Que fait CTP synthétase

A

UTP en CTP
Gln à Glu

108
Q

Purine vs Pyrimidine
Base se met quand au PRPP ?

A

Purines : sur PRPP
Pyrimidines : Avant ou après conjuguation

109
Q

Qui a 1) DGQ et qui a 2) DQ

A

1) Purine et 2) pyrimidine

110
Q

Qui a FTH et HCO3-
Qui a HCO3-

A

Purine
Pyrimidine

111
Q

Purine a cb d’ATP
Pyrimidine a cb d’ATP

A

6 ATP
2 ATP

112
Q

Grâce à quoi l’adénine devient de l’amp

A

Grâce à l’APRT et le PRPP

113
Q

Grâce à quoi la guanine devient du GMP

A

HGPRT

114
Q

L’hypoxantine est convertit en quoi grâce à quoi

A

HGPRT
Convertit en IMP

115
Q

Que crée la déficience en HGPRT

A

Syndrome neurologique Lesch-Nihan

116
Q

2-Deoxyribose et Ribose sont à qui ?

A

ADN : 2-déoxyribose
ARN : Ribose

117
Q

C’est quoi R1 dans le tétramère heterodimérique

A

Site actif et deux sites allostériques

118
Q

C’est quoi R2 :

A

Cofacteur métallique et radical Tyr requis pour l’activité catalytique

119
Q

Quelles sont les substrats de la ribonucléotides diphosphate réductase

A

ADP, GDP, CDP et UDP

120
Q

Comment est produit la thymidine

A

Par méthylation

121
Q

Que permet la méthotrexate

A

Inhibition de la DHDFR

122
Q

Que fait la DHDFR

A

Empêche Thymidine de devenir Uracile

123
Q

Que produit la dégradation de purines

A

Production de l’acide urique

124
Q

Que produit la dégradation de pyrimidine

A

Beta alanine

125
Q

Qu’est-ce qui permet la dégradation de purine

A

Xanthine oxydase

126
Q

C’est quoi la maladie de goutte

A

Dépot d’acide urique dans les articulation

127
Q

Maladie de goutte a Plus grande incidence chez qui

A

Chez les gens de 20 ans+

128
Q

Quelle est le traitement pour la maladie de goutte

A

Pas manger de viande, pas boire de bière

129
Q

Quelles sont les 2 catabolismes des acides aminés

A

1) Élimination de l’azote (renversement des voies de synthèse déjà décrites jusqu’à l’ammoniac)
2) Métabolisme des cétoacides : Récupération de l’énergie; Gluconéogénèse et cétogénèse

130
Q

Que font les bactéries dans le catabolisme des produits azotés

A

Catabolisme ammoniac en N2, en NO2-, NO3- avec Production d’énergie

131
Q

Que font les organismes supérieurs dans le catabolisme des produits azotés

A

NH3 est éliminé en plusieurs formes :

Animaux aquatiques (AMMONIOTÉLIQUES) : NH3+H2O = NH4OH

URÉOTÉLIQUES (Mammifères et poissons cartilagineux) : En urée

URICOTÉLIQUES (Reptiles terrestres, oiseaux, insectes) : En acide urique

132
Q

Quelles sont les étapes du cycle de l’azote dans l’aquarium

A

1) Ammonium est excrété
2) Nitrosomes bactérias convertissent ammonium en nitrite
3)Nitrobactor convertit nitrite en nitrate
4) Les plantes utilisent le nitrate comme fertilisant

133
Q

Quelle est le taux de réutilisation des acides aminés chez les animaux uréotéliques

A

80%

134
Q

Quelle proportion de NH3 est éliminé dans le foie vs le rein

A

20% vs 80%

135
Q

Le NH3 est éliminé comment dans le rein

A

Par les urines

136
Q

Le NH3 est éliminé comment dans le foie

A

Via le cycle de l’urée

137
Q

Que se passe-t-il au NH3 produit dans les autres tissus que foie et rein

A

Transportés vers le foie sous forme de glutamine (tissus non-musculaires), et sous forme d’alanine via le cycle alanine/glucose (présent dans les tissus musculaire)

138
Q

La glutamine synthétase est ou ?

A

Dans la mitochondrie des tissus non-musculaires

139
Q

La glutamate déhydrogénase est ou

A

Dans la mitochondrie des tissus musculaires

140
Q

Comment se déroule le transport du NH3 vers le foie à partir des tissus musculaires

A

Ammoniac en Glutamate, Glutamate en Alanine à partir de Pyruvate, Alanine en Glutamate avec Pyruvate dans le foie

141
Q

Combien d’ATP consomme le cycle de l’urée

A

4 (2ATP + 2 liaisons d’un ATP)

142
Q

Expliquer Cycle de l’urée

A
143
Q

Combien y’a-t-il de réactions dans le foie dans le cycle de l’urée

A

4

144
Q

Combien de N sont éliminés par tour dans le cycle de l’urée

A

2 N

145
Q

Combien de liaison riches en énergie sont consommées par atome d’azote

A

2

146
Q

Comment s’associe le cycle de l’urée avec quelle cycle

A

Il s’associe avec le cycle de l’acide citrique (Krebs) via le fumarate (directe), l’oxaloacétate et l’alpha-cétoglutarate (indirect via aspartate)

147
Q

Quelle molécule joue un rôle clé dans le cycle de l’urée

A

la carbamoyl-phosphate synthétase (CPS)

148
Q

C’est quoi le N-acétylglutamate

A

Activateur allostérique de la CPS

149
Q

Comment le N-Acétylglutamate est synthétisé

A

Glutamate + Acétyl-CoA + NAG Synthase = HSCoA + N-acétylglutamate

150
Q

Comment le NH3 devient neurotoxique

A

-Augmente le pH sanguin
-Excitotoxicité : Stimulation récepteur NMDA
-Ammoniaque traverse directement barrière hémato-encéphalique = NH3 + a-cétoglutarate + GDH = glutamate = - de a-cétoglutarate = -oxaloacétate = -cycle de citrate = - d’énergie dans le cerveau

Glutamate + NH3 = Glutamine = - de glutamate = perte de neurotransmetteur + perte de précurseur de GABA = moins de transmissions nerveuses

151
Q

Qu’arrive-t-il quand il y augmentation du niveau de glutamine dans le cerveau

A

+ Volume des fluides dans les cellules gliales = Oedeme cérébrale

152
Q

C’est quoi les acides aminés glucogéniques

A

Produisent pyruvates ou intermédiaires du cycle de krebs et peuvent produire du glucose par neoglucogenese

153
Q

C’est quoi les acides aminés cétogéniques

A

Produisent des corps cétoniques

154
Q

C’est quoi les acides aminés amphiboliques

A

Glucoformateurs et cétogéniques

155
Q

Quelles sont les acides aminés glucogéniques, amphiboliques et cétoniques

A
156
Q

Quelle acide aminé est lié à quelle molécule dans le cycle de l’acide citrique (krebs)

A
157
Q

Comment les AA non essentiels deviennent des nucléotides

A

Avec un donneur d’unité à un atome de carbone

158
Q

En quoi sont dégradés les protéines dans le catabolisme des produits azotés

A

L’azote par le cycle de l’urée
Les chaines carbonées en énergie, gluconéogenèse et Cétogenèse

159
Q

En quoi sont dégradés les acides nucléiques dans le catabolisme des composés azotés

A

Soit ils sont réutilisés pour faire de l’ADN/ARN, soit ils sont dégradés en Acide urique (purine), soit en Beta-alanine (pyrimidines)

160
Q

Le N2 peut être utilisé tel quel ?

A

Non

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