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YZ-Biochimie > Structure et fonction des protéines > Flashcards

Structure et fonction des protéines Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la modification covalentes des protéines permet?

A

Modulation de l’activité

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Q

Nommez les différentes modification covalentes des protéines?

A

Acétylation (lysine et arginine: fonction amine en bout de chaine=basique)

Phosphorylation (sérine, thréonine, tyrosine=alcool)

Hydroxylation(proline)

Méthylation (lysine et l’arginine ET histidine=basiques)

Carboxylation (acide glutamique et acide carboxylique=acide)

-addition de lipides et addition de glucides

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3
Q

Quels A.A subissent préférablement l’acétylation?

A

Lysine et Arginine

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Q

Quels A.A subissent préférablement la phosphorylatioin?

A

Sérine, Threonine et Tyrosine

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5
Q

Quels A.A subissent préférablement la méthylation?

A

Lysine et Arginine ET histidine

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6
Q

Protéine de structure des eucaryotes: cytosquellette

De quoi est composé le cytosquelette?

A

Microfilament: polymère d’actine
Filament intermédiaire: kératine (cytoplasme), lamine (noyau), collagène (matrice extracell)
Microtubule: polymère de tubuline

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7
Q

Quels sont les 2 types d’actine et où les retrouve-t-on?

A

Actine globulaire: libre dans la cellule
Actine filamenteuse: dans un filament d’actine

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8
Q

Comment forme-t-on une fibre d’actine filamenteuse à partir de l’actine globulaire?

A

1)L’actine globulaire (actine-G-ATP)se lie a une molécule d’ATP (actine-F-ATP)
2)L’addition de monomère des 2 côté (mais plus rapide du côté actine-F-ATP (+))
3)L’hydrolyse de l’ATP en ADP permet la polymérisation des monomère d’actine-G-ATP qui devient l’Actine-F-ATP=> fibre d’actine filamenteuse

*Seuls les sous-unités ajoutées récemment contiennent de l’ATP

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9
Q

pourquoi ce n’est pas l’ATP dr l’Actine-G-ATP qui est hydrolysé?

A

d’un point de vue évolutif, l’actine G TP libre catalyserait son ATP de manière continue même lorsque non-nécessaire= perte d’énergie donc ce n’est que l’actine F qui fourni l’énergie à l’Actine G

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10
Q

Completez: La réaction de polymérisation, qui est un phénomène___, est catalysé par ___ et dépend de____(énergie)

A

dynamique/réversible
l’actine filamenteuse (microfilament)
l’hydrolyse d’ATP en ADP

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11
Q

Microtubule: Structure de la tubuline

A

2 tubuline (alpha+beta) ou dimère de tubuline avec 2 molécules de GTP ( exposée et inaccessible) forme un polymère
Tubuline forme des polymère en forme de tube
Moins flexible que microfilaments

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12
Q

Structure des microtubules

A

1)Incorporation dimère de tubuline dans microtubule
2) Hydrolyse d’une molécule de GTP
3) Aligmement de protofilament
4) Formation d’un tube

*Polymérisation-dépolymérisation dynamique (2 côté mais favorisé côté +)

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13
Q

Fonction des microtubules

A

Transport des chromosomes lors de la divison mitotique.
Dépolymérisation: permet de séparer les chromosomes entre les deux noyaux

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14
Q

Le Taxol, un agent anticancer, bloque la dépolymérisation. Pourquoi est-ce un bon médicament contre le cancer?

A

Impossible de séparer le matériel génétique entre les 2 cellules filles cancereuses= divison cellulaire impossible

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15
Q

Fonction des filaments intermédiaires, nomme un exemple

A

Connecté avec les filaments d’actine (microfilament) et/ou les microtubules
ex: kératine

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16
Q

Combien de types de filaments d’intermédiaires existe-il chez l’humain? Donnez un exemple.

A

65
Kératine: composant principale de la peau et des poils
lamina (noyau)
collagène

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17
Q

Caractéristiques énergétiques des filaments intermédiaires

A

Il existe plusieurs type de filaments intermédiaires
(aucun besoin ATP ou GTP )

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18
Q

Structure des filaments intermédiaires

A

1) Dimère d’hélice alpha à répétitions de 7 résidus
*A.A 1 et 4 sont non polaire
2) Formation double hélice par empilement des dimères (coiled-coil)=> tétramère
3)Assemblage d’octamère (2 tétramère)=> 1 fibre
4)Assemblage de fibre=> 1 filament intermédiaire

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19
Q

Donnez 4 exemples de protéines moteurs, où se déplace-t-elle et dans quel but?

A

1) DNA/RNA: le long de l’ADN durant la réplication et la transcription dans le noyau
2)Myosine: le long de microfilaments dans le cytoplasme=> génère la contraction musculaire
3)Kinésine: le long des microtubules=>transport des chromosomes lors de la mitose
4) Dynéine: le long des microtubules dans le cytoplasme=> transport de vésicules et le mouvement des cils flagelles chez les eucaryotes

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20
Q

Qu’est-ce qui défini une protéine moteur?
-ces protéines ont la capacité de _____ leur conformation par __________
- Le _______ de confirmation est caractérisée par _____
- le mouvement est _____ et suit des ________ cytoplasmiques ou nucléaires

A

Capacité à changer leur conformation par hydrolyse de l’ATP ou GTP. Le changement de conformation engendre un mouvement linéaire qui suit une structure cytoplasmiques ou nucléaires.

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21
Q

Structure de la myosine (protéine moteur)

A

Présente dans les cellules musculaire
Structure tertiaire: 2 tête qui ineragit avec une molécule d’actine et qui possède un site de liaison à l’ATP, 1 cou et une queue

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22
Q

Fonctionnement de la myosine

A

1) liaison ATP-tête=>changement de conformation=> perte de l’affinité avec l’actine
2)Hydrolyses ATP en ADP=>changement de conformation=>région cou tête tourne=>augmentation de l’affinité pour l’actine=> liaison sur l’actine plus loin
3)Liaison myosine-actine cause la libération de Pi + ADP=> la tête reprend sa conformation initiale=> mouvement de levier

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23
Q

La complémentarité moléculaire permet l’association protéine-ligand.
Qu’est-ce qu’un ligand?
-Un ligand est un __________ (peptide, protéine, dérivé lipidique…) qui se lie à une ________ par des forces _________ de manière _________ et ________ et qui ________ généralement la conformation de la protéine et donc sa ________

A

Un ligand est un composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique…) qui se lie à une protéine par des forces non covalentes de manière spécifiques et réversible et qui modifie généralement la conformation de la protéine et donc sa fonction

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24
Q

Qu’est-ce que l’affinité moléculaire?

A

La force de liaison protéine-ligand

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25
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique?
- élément de ______, essentiel à sa _______, il est ________ d’acides aminés et sa synthèse est ________ de la protéine

A

élément d’une protéine, essentiel à sa fonction, non constitué d’acide aminées, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine.

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26
Q

Quel est la fonction de la myoglobine?

A

Transport de l’O2 dans les muscles

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27
Q

Quel est la fonction d’hémoglobine?

A

Transport de l’O2 dans les érythrocytes (sang)

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28
Q

Qu’on en commun la myoglobine l’hémoglobine?

A

Possèdent tout les deux un groupment prosthétique Hème, qui permet la liaison réversible à une molécule d’O2
Structure très similaire (hélice alpha+ hème dans la même cavité)

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29
Q

Structure de la myoglobine

A

153 A.A
8 hélice alpha reliées par des boucles
Groupement Hème
monomère

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30
Q

Structure de l’héme

A

Protoporphyrine IX (2 groupements vinyles hydrophobes à l’intérieur de la molécule et 2 groupements propionates ioniques et polaires tournés vers le milieu aqueux) + un atome de fer tenu en place par 5 axes de coordinations

31
Q

Quel A.A et groupement fonctionnelle stabilise la molécule d’oxygène qui se lie sur l’hème?

A

His-64 (imidazole)

32
Q

Quels sont les 5 axes de coordinations de l’atome ferreux de l’hème? Et quel autre axes existe-t-il et pourquoi?

A

4 avec le N de la protoporphyrine
1 avec le noyau imidazole de His-93
1 axe pour la liaison avec l’O2

33
Q

Comment apelle-t-on la myoglobine lorsqu’elle est lié à l’oxygène?

A

oxymyglobine

34
Q

Comment apelle-t-on la myoglobine lorsqu’elle n’est pas lié à l’oxygène?

A

désoxymyoglobine

35
Q

Strucuture de l’hémoglobine

A

Composé de 4 sous-unité: 2 alpha et 2 beta (2protomères alpha-beta ou tétramère apha2-beta2)
alpha: 141 A.A
beta: 146 A.A (une boucle de plus)

Chaques sous-unités est formés de 8 hélices alpha

1 hème/ sous-unité

Hb: 4% Hème et 96% globine

36
Q

Comme apelle-t-on aussi le tétramère apha2-beta2?

A

HbA

37
Q

Combien un adlute possède-t-il d’érytrocytes et combien y a t’il de molécules d’Hb/ érythrocytes?

A

2,5X10^13
3X10^8

38
Q

Quoi d’autres peut se fixé à la myoglobine/hémoglobine et quel est son affinité ?

A

CO, 250 celle du O2

39
Q

Quel est l’affinité de l’hème pour le CO en solution, avec un fer III?

A

25 000 celle du O2

40
Q

Normalement, combien de % des sites de fixations de l’Hb sont occupées par le CO en provenance du métabolisme?

A

1%
* Si l’affinité était supérieur=mort

41
Q

Un adulte possède majoritairement l’Hb HbA, quel autre type possède-t-il aussi et à quel pourcentage?

A

1-2%
HbA2: α2δ2 ( δ: 146 A.A, dont 131 idententiques à β)

42
Q

Le foetus possède quel type d’Hb et combien de temps persiste-elle?

A

HbF: α2γ2 (γ: 35 A.A différents de β)

6mois

43
Q

L’embryon possède quel type d’Hb et combien de temps persiste-elle?

A

HbE: ζ2ε2 (ζ: 141 A.A, dont 57 différent de α)
(ε: 146 A.A, dont 34 différents de β)

3 mois

44
Q

Dans quel ordre est le changement de l’Hb et quel est leur affinité pour l’O2?

A

1)HbE (+ grande affinité)
2)HbF
3)HbA/A2
4)HbA et HbA2 (+petite affinité)

45
Q

Pourquoi l’affinité de la naissance à l’adulte change de grande à faible?

A

Meilleure facilité d’échange de O2 de la mère à l’embryon/foetus pcq bb a besoin de. plus de O2

car HbF et HbE leur manque feuillet Beta qui leur conféère une charge négative leur permettant d’avoir une plus forte affinité avec BDG qui prend place de O2

46
Q

Quel est la masse moléculaire de la myoglobine et de l’Hb?

A

M: 17 000Da
Hb: 64 000Da

47
Q

Quel genre de courbe est la courbe d’oxygénation de la myoglobine?

A

hyperbole

48
Q

Quel genre de courbe est la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine?

A

sigmoïde

49
Q

Pour quel pO2 l’Hb est-elle saturé à 50%? La myoglobine?

A

Hb: pO2=26 torr
M: pO2=2.6torr

50
Q

Pourquoi l’affinité est-elle différente entre l’Hb et la myoglobine?

A

Permet la liaison de l’O2 à la myoglobine dans les tissus, là où la concentration d’O2 est la plus faible
(affinité myoglobine-O2 +grande)

51
Q

Qu’est-ce que l’effet allostérique?

A

quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

52
Q

L’hémoglobine est une ____ allostérique et l’oxygène est un ____ allostérique.

A

protéine
effecteur

53
Q

Que se passe-t-il lorsque l’O2 se fixe à une sous-unité de l’Hb?

A

La sous-unité passe d’une conformation Tendue à Relâchée
Rotation de 15 de His 64 qui augmente l’affinité et engendre une répercussions aux autres sous-unités

54
Q

La conformation T à une affinité plus____ que la conformation R

A

basse

55
Q

Comment l’Hb passe de l’état désoxy à oxy?

A

1) O2 se fixe à une sous-unité
2)Une sous-unité passe de T à R
3) Elle se lie à l’O2
4) La sous-unité suivante passe de T à R et se lie à l’O2…

56
Q

Qu’est-ce que la coopérativité positive favorise?

A

L’oxygénation complète à haute pO2 dans les poumons et une désoxygénation à faible pO2 dans les capillaires des tissus

57
Q

Qu’est-ce que le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG)? il est chargé comment ?

  • c’est un _________ allostérique de L’_____ qui _______ l’affinité de l’_____ avec O2 lorsqu’il se lie de manière à former l’état désoxy (Conformation) et la stabilise
A

Un effecteur allostérique de l’Hb qui diminue l’affinité de l’Hb pour O2 lorsqu’il se lie dans la cavité centrale de l’Hb en état désoxy (conformation T) et stabilise cette conformation.

charge négative

[BPG]=[Hb]=4,5mM

58
Q

Qu’est-ce que le 2,3-BisPhosphoGlycérate (BPG) permet?

A

Le relargage de l’O2 à faible pO2 (atteinte de saturation 0.2 lorsque à une pO2 plus élevée que sans le BPG)

59
Q

Pourquoi l’HbF a une affinité plus forte pour l’O2 à faible pO2 de l’HbA? Et qu’est-ce que ça permet?

A

L’HbF n’a pas de protéine β et sa cavité centrale est donc moins chargé + donc elle ne lie presque pas le BPG qui lui est négatif

Cela permet le transfert d’O2 maternel via le placenta

60
Q

pourquoi le 2,3-BPG est négatif?

A

car il se lie sur la chaine β, au pourtour de la cavité : Lys82, His2, His143 et NH2 terminaux. Tous ont une charge +

61
Q

Qu’arrive-t-il lorsque la pO2 augmente par rapoprt à BDG?

A

Le 2,3-BPG est déplacé et l’affinité augmente (O2 et 2,3-BPG s’excluent mutuellement)

62
Q

Quel est l’effet du PH sur l’Hb, si le pH augmente/diminue?

A

Augmente: favorise oxyHb
Diminue: favorise desoxyHb

63
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr?
-l’effet Bohr est une _________ de l’________ de l’_______ pour l’oxygène lors de l’une diminution de pH, cela implique une _________ CO2

  • c’est un effet __-__________, car. __-_______ à un sire de liaison de _______
A

L’effet Bohr est la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène (O2) lors d’une diminution de pH,
c’Est un effet non-allostrique, car non-spécifique à un site de liaison de ligand

64
Q

Quels résidus de l’Hb sont sensible au PH et relache des protons au passage vers la conformation oxyHb?

A

ion imidazol de l’HISTIDINE

65
Q

Décrivez l’impact moléculaire du Ph sur l’Hb

A

1) l’ion imidazole du résidus Cter His 146 de chaque chaine β s’associe avec le groupe carboxylate de l’Asp94 de la désoxyhémoglobine
2) Oxygénation: bris du lien
3)Libération d’un proton

66
Q

vrai ou faux, le CO2 abaisse directement l’Affinité de Hb pour l’O2

A

non, c’est le pH modifié

67
Q

Pourquoi un PH acide favorise la forme désoxyhémoglobine?

A

À cause du Pka=6 de l’ion imidazolium de l’HISTIDINE

68
Q

Pourquoi l’effet Bohr est important en physiologie?

A

Parce que l’activité métabolique et la production de Co2 sont associé à la production de H+ dans les tissus et érythrocytes

H+ dans les tissus facilite relarage O2, donc la forme désoxy

69
Q

Quel est le parcours de Co2?
1) vbers tissus :conversion oxyHb libère ____ qui est éliminé par la formation de ____ par enzyme ________
2) vers pourmons :Co2=> _______ transporté dans le sang jusqu’au poumon
3)______=>CO2 , car pH _____et dégagé par diffusion

A

1) conversion oxyHb libère H+ qui est éliminé par la formation de Co2 anydrase carbonique
2) Co2=> HCO3- transporté dans le sang jusqu’au poumon
3)HCO3-=>CO2 car pH plus faible et dégagé par diffusion

*CO2 peut aussi se lier de façon réversible aux protéines telle que Hb et autres protéines du sang pour être éliminé au poumon

70
Q

Quel est la durée de vie des érythrocytes?

A

120jours

71
Q

Lorsque les érythrocytes sont détruit qu’est-ce qui est recyclé?

A

Hémoglobine hydrolysée et les A.A récupérés
-Hème oxydé en bilirubine

72
Q

Qu’arrive t’il lorsqu’il y a trop de bilirubine formé?

A

Syndrome hémolytique + jaunisse

73
Q

Qu’arrive t’il lorsque les voies biliaires fonctionnent mal?

A

Pigment jaune s’acumulent dans le sang et les tissus= jaunisse

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