Régulation de l'activité enzymatique Flashcards
Quels sont les modes de régulation de l’activité enzymatique?
Augmentation ou diminution de la synthèse protéique
Augmentation ou diminution de la dégradation protéique
Changement de confromation de l’enzyme
Quels peuvent être les types de changements de conformation de l’enzyme?
Modifications covalentes (ex.: phosphorylation, méthylation…)
Clivage protéique (ex.: proenzymes)
Association avec des inhibiteurs
Addition/disponibilité des co-facteurs
Quels sont les caractéristiques d’une modifications covalentes?
Contrôle plus lent que modifications allostériques, mais plus rapide que synthèse/dégradation de l’enzyme
Contrôle ON/OFF: Modification activatrice ou inhibitrice (variable)
Effectué par des enzymes de conversion (ex: kinase, phosphatase)
Quels sont les mécanismes les plus fréquents d’une modifications covalentes?
phosphorylation, la méthylation, l’adénylation, l’acétylation
Ex phophorylation: kinases (ajoute phosphate), phosphatases(enlève phosphate)
Qu’est-ce que les proenzymes ou zymogène?
Protéases capables de détruire les protéines des cellules qui les synthétisent, elles sont donc souvent activé ailleurs.
Quelle est le mécanisme d’activation des proenzymes?
- Synthétisées sous forme de précurseurs inactifs (proenzymes ou zymogènes)
- Proenzymes activées par bris de liaisons covalentes (clivage de la protéine) et élimination de plusieurs A.A
Quelle est le mécanisme d’activation de la trypsinogène dans le duodénum?
- Synthèse de la trypsinogène (proenzyme)
- Entéropeptidase clive le trypsinogène= étape limitante
- Trypsine (protéase) devient la forme active de la trypsinogène
- La trypsine active
——-Le chymotrypsinogène (protéase) en chymotrypsine (active)
——-La proélastase (protéase) en élastase (active)
La liaison de cAMP sur PKA est un exemple de….
Régulation par effecteur allostérique car il y a un détachement des sous-unités inhibitrices et activation de l’enzyme PKA