Enzyme et coenzyme Flashcards
Comment augmenter la vitesse de réaction chimique (3)? Et expliquez leurs inconvénients.
1.Augmenter la température: impossible pour certains organismes
2.Augmenter la concentration des réactifs: certaines réactions sont si lentes spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre en réalité
3.Utiliser un catalyseur (solution)
Qu’est-ce qu’une enzyme?
Un catalyseur biologique
Qu’est-ce que l’énergie d’activation?
provient du fait que les molécules doivent s’orienter correctement pour former l’intermédiaire (∆S négatif=désorde) et que pour favoriser les contacts entre molécules, il faut favoriser leur mouvement (donner de la chaleur, donc ∆H positif)
Cependant, puisque les produits ont une énergie libre plus basse que les substrats, la réaction est globalement favorable thermodynamiquement (si sa constante d’équilibre est supérieure à un, c’est-à-dire si l’enthalpie libre standard de réaction est négative)
Que signifie ∆G = ∆H - T∆S
G est l’énergie libre, H l’enthalpie (chaleur de réaction), et S l’entropie (mesure du désordre)
Qu’est-ce qu’une réaction spontannée et réversible? Donnez un exemple
Spontanée: 1 seule étape Ex: eau+fer=> rouille
Irréversible: Ex. combustion du bois
Que font les catalyseurs pour accélérer la vitesse de réaction?
Abaissent l’énergie d’activation nécéssaire pour former l’intermédiaire réactionnels en formant un complexe avec les substrats de la réaction par liaison non covalente afin d’augmenter la probabilité de formation de l’état de transition.
*Stimule la réaction en condition douce (PH, température, temps, etc…)
Est-ce que les catalyseurs change la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats?
Non, le catalyseur ne change pas la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats.
De quel nature peuvent être les catalyseurs?
Protéiques ou ribonucléiques (acide aminé=ARN;ribozyme)
Les enzymes sont-ils spécifiques à une réaction ou certains substrats? Expliquez
Oui, car la structure 3D de l’enzyme permet une grande spécificité (réaction, substrat, chiralité)
Les enzymes peuvent accélérer les vitesses de réactions à combien de fois plus vite?
10^8 à 10^17
Quand est-ce que l’on peut dire qu’un système est à l’équilibre?
Lorsque V1 = V-1
Quelle est la différence entre la vitesse et la vitesse initial?
La vitesse décrit la diminution des réactifs ou l’apparition des produits dans le temps.
Les vitesses initiales de la réaction (avant l’accumulation significative de produit qui se retransforme en substrat) dépendent uniquement de la [réactifs].
Si la [substrat] est saturante, quel est l’ordre de la réaction?
Pseudo-ordre 1, [A] + [B] —–[produits]
v=k[réactifs], si [A]»»[B]
v=k[A]^0[B]^1
De quel façon le substrat se li-t-il à l’enzyme?
non-covalente à l’endroit approprié du site actif
Quel est le mécanisme de l’activité enzymatique?
1.Formation du complexe ES: rapproche les réactifs et les positionne favorablement
- Favorise la formation d’intermédiaires métastables (pseudos-table): diminue E d’activation
- Stabilise les états transitionnels intermédiaires;
- Intermédiaire avec petite barrière (des plus petites énergies d’activations) énergétique pour donner P ou S (“étirement” des liens = fragilisation)
De quoi dépend la vitesse d’apparition du produit, pour une quantité d’enzyme donnée?
dépend de la quantité de produit accumulé, ainsi que de la concentration en substrat
Qu’est-ce que l’état stationnaire?
la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante (saturante)
Si la quantité de substrat est saturante, la vitesse dépend de quoi? Quel est l’étape limitante?
concentration d’enzyme (V proportionelle à E)
ES=>E+P, même si le subsrat est saturant.c’Est la quté d’enzyme qui définie la vitesse
quelles sont les conditions expérimentales à instaurer afin de mesurer la concentration d’enzyme présente
Il faut que [S]»»[E] EN TOUT TEMPS, afin que v=vinitiale=k[S]^0[B]^1
comment peut-on calculer la vitesse initiale en utilisant le kcatalytique
Vo=Kcat[ES]
Qu’est-ce que la constante catalytique?quellee est son deuxème nom
ou le turn over number est une mesure du nombre d’événements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzyme).
kcat = 10^2 à 10^3 s-1 pour la plupart des enzymes
La courbe de Michalis-Menten est une….?
Hyperbole retangulaire
Quel est l’équation de Michalis-Menten
Vo=Vmax[S]/Km+[S] où Km=[S] lorsque Vo=Vmax/2
Qu’est-ce que le Km? son équation ?
une mesure de l’affinité de l’enzyme pour son substrat,
Quel paramètre cinétique change selon le PH?
Km et Vmax, donc Vo=Vmax’[S]/Km’+[S] changent selon le pH
Quels sont les avantages et désavantages de la température dans une réaction enzymatique?
T augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
T augmente la dénaturation de l’enzyme
*2 courbes théoriques en fonction de la température
T optimale = intersection des courbes
exemple ligases:
ATP
pas d’isomère
exemple de transférase
exemple isomérase
Donnez des exemples d’oxydoréductase.
déshydrogénases, oxydases, réductases, oxygénases, peroxydase
