Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

knowledge text biochemistry > MOLECULAR BIOLOGY 3 > Flashcards

MOLECULAR BIOLOGY 3 Flashcards

1
Q

מהי הדוגמה המרכזית

A

הדוגמה המרכזית היא שמו של הרעיון לפיו דנ”א עובר שכפול כאשר אנחנו מתרבים, שעתוק כאשר שאנחנו רוצים לבטא גנים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

דרך איזה שלב ביניים הדי אן איי צריך לעבור על מנת לייצר חלבון?

A

דרך אר אן איי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

האם הא אן איי חייב להפוך לחלבון ?

A

לא- גם האר אן איי בעצמו יכול להיות תוצר סופי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

האם כל התפקידים של האר אן איי הם ידועים לנו?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

האם חלבונים שעובדים ביחד חייבים להימצא על אותו הכרומוזום?

A

לרוב לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

האם כאשר תא רוצה לסנטז חלבון, הוא יכול לשלוט בכמה הוא רוצה

rna

וכמה פעמים הוא רוצה לבטא את החלבון?

A

כן הוא יכול לשלוט

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

מה הוא הנוקליאוטיד שיש בדי אן איי אך אין באר אן איי ?

A

t

באר אן איי זה

u

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

איזה זיווג בסיסים מיוחד יש באר אן איי ?

A

u שיכול להתקשר ל-

g

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

הדי אן איי הוא דו גדילי בצורת הליקס, ואילו האר אן איי הוא …

A

חד גדיל שמתקפל על עצמו

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

למי יש יותר נוקליאוטידים לדי אן איי או לאר אן איי?

A

די אן איי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

מה הם קשרים קונבנציונאלים ולא קונבניציונאלים באר אן איי?

A

קשרי מימן קונבנציונאליים נוטים ליצר מבנה קלאסי של הליקס כפול ואילו הלא קונבנציונאליים יוצרים מבנים שבורים ומיוחדים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

מי הוא האינזים המשעתק בשיעתוק?

A

אר אן איי פולי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

מה מספק את האנרגיה להתהליך השיעתוק?

A

שבירצ הקשר של פוספאט בטא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

האם גדיל האר אן איי שומר על הקשרי מימן עם הגדיל התבנית שלו הדי אן איי ?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

כמה בסיסים משועתקים בשעה באר אן איי פולימראז?

A

50 בסיסים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

מה הם ההבדלים בין שיעתור לשכפול?

A

רנ”א פולימראז מסנתז יצירת קשרים פוספודיאסטרים (בדומה לדנ”א פולימראז) אך חייב להשתמש, בניגוד לדנ”א פולימראז, בריבונוקלאוטידים ולא בדה-אוקסי-ריבונוקלאוטידים.

רנ”א פולימראז יכול, בניגוד לדנ”א פולימראז, להתחיל שרשרת מאפס ללא צורך בפריימר.

כהמשך ישיר להיעדר הצורך בפריימר, רנ”א פולימראז מכניס הרבה יותר טעויות – 1 מכל 10,000 בסיסים שמוכנסים יהיה שגוי, בהשוואה לדנ”א פולימראז שהוא 1 לכל 10,000,000 בסיסים. אל תטעו אבל, לרנ”א פולימראז יש פעילות אקסונוקלאז 3 ל- 5 בעזרתה הוא מסיר טעויות שהכניס, אך באופן הרבה פחות מוצלח מזה של הדנ”א פולימראז.

הפרוססיביות של רנ”א פולימראז היא מוחלטת – זה אותו רנ”א פולימראז שמתחיל שעתוק ומסיים את השעתוק של המולקולה, והוא נע באופן רציף על הדנ”א בלי “ליפול”.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

האם לאר אן איי פולימראז יש מגנזיום באתר הפעיל?

A

כן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

האם לאר אן איי פולימראז ולדי אן איי פולימראז יש אב משותף?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Transcription Unit

A

כל אזור דנ”א שעובר שעתוק

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

מה יחידת שיעתוק מכילה בפרוקריוטים ומה יחידת שיעתוק מכיל ביוקריוטים?

A

יוקריוטים יחידת שעתוק מכילה גן אחד וממנה ישועתק רנ”א יחיד שיקודד לחלבון אחד (או מספר חלבונים מאוד דומים המיוצרים בשחבור חליפי). בפרוקריוטים ייתכן כי יחידת שעתוק תקודד למספר גנים שישועתקו על גבי אותה מולקולת רנ”א שתעבור תרגום למס’ חלבונים שונים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

מה הם

rna

הנפוצים ביותר בתא לפי הסדר?

A

rRNA,

אחר כך tRNA

ובסוף mRNA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

האם למולוקלות אר אן איי יש השפעה על מסת התא?

A

באופן זניח

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

כמה אחוז החלבונים מהווים מהמסה התאית?

A

50 אחוז

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

הגדרות

גדיל

sense

גדיל

antisense

upstream

downstream

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

מהו התהליך האיניציאציה של השיעתוק החיידקי?

A

אר אן פולימראז מורכב: מקור אינזים (אינזים ליבה) מה שמהווה את הכוח הקטליטי ע”ג תבנית די אן איי לאינזים הזה מצטרף הסיגמא מה שמביא את האפינים לרצפי בקרה שנמצאים על הדי אן איי ונקראים פרומוטורים, תת היחידה סיגמא מייצרת אינטראקציה בין הקצוות החשופים של הדי אן איי לבינה, האינקארציה מאפשרת לפתוח את הדי אן איי ולייצר בועה בת 10 בסיסים שנקראת בועת שיעתוק שמיוצבת עי בסיסים לא מזווגים +סיגמא זה קומפלקס פתוח

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

מה האם התת יחידות שיש

ב-

core enzyme?

A

המורכב מ-2 יחידות אלפא, יחידה בטא, יחידה בטא-טאג ויחידה אומגה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

איך נקרא

core enzyme+sigma?

A

hollow enzyme

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

כיצד מסונטזים עשרות הבסיסים הראשונים בשיעתוק החיידקי

A

עי סקראנשינג ששם מה שקורה הפולימראז נשאר ע”ג הפרומוטור, מושך את הדי אן איי ומגדיל את בועת השיעתוק- זה גורם ללחץ שגורם לדי אן אי פולימרז להתחבר ולהתנתק זה נקרא

Abortive initiations

לבסוף הפולימראזה מתנתקת מהפרומוטור ולהתנתק מתת יחידה סיגמא ולהתקדם על התבנית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

איך מתרחשת האלונגציה בפרוקריוטים?

A

כעת הפולימראז ממשיך בסינתזה, כל פעם מתקדם בקצב של נוקלאוטיד אחד כל פעם ומרחיב את בועת השעתוק. הקצב הכללי הוא 50 בסיסים בשניה.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

מה קורה בטרמינציה של פרוקריוטים?

ומה קורה לאחר השחרור?

A

הפולימראז ממשיך בתהליך עד שהוא מגיע לסיגנאל נוסף המצוי על הרצף – זהו הטרמינטור. כאשר הפולימראז מגיע אליו הוא נעצר, משתחרר ומשחרר את מולקולת

ה- RNA

מהתבנית. לאחר ההתנתקות הפולימראז יכול להתחבר מחדש לפרומוטר, בלוויה של תת היחידה סיגמא כמובן, ולהתחיל מחזור נוסף.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

מה קורה אם אר אן איי פולימראז הפרוקריוטי משתחרר לפני הטרמינציה?

A

אם מסיבה כלשהי רנ”א פולימראז מתנתק לפני הגעה לרצף הטרמינציה, הוא לא יכול להתחבר מחדש בנקודה בה הוא עצר והוא חייב להתחבר תמיד לתת יחידה סיגמא ולהגיע לפרומוטר על מנת להיקשר מחדש לדנ”א.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

מה הניתן למצוא ברצף הטרמינציה הפרוקריוטי ?

A

רצף הטרמינציה הוא בעצם רצף המצוי על הדנ”א ומכיל ריבוי בסיסים מסוג

A ו- T

שלפניהם רצף דנ”א סימטרי.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

מה קורה כאשר הרצף הטרמינאלי משועתק לאר אן אי הריבוזומואלי?

A

אשר הרצף הסימטרי משועתק הוא יוצר מבנה שניוני של רנ”א דמוי סיכת ראש – Hairpin אשר חיונית לניתוק הרנ”א מהאתר הפעיל של הפולימראז

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

איך קוראים לרצף הפרומוטור בחיידקים?

A

מרבית הפרומוטרים החיידקיים ניתן למצוא רצף, המכונה רצף הקונצנזוס, שמהווה אתר קישור לתת היחידה סיגמא איתו היא יוצרת קשרי דנ”א-חלבון.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

האם הרצף הקונצנזום הפרוקריוטי הוא ואריאבלי?

A

הוא כן נוטה להשתנות אך שומר על מסגרת כללית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

מה גורמים הבדלים ברצפים בין פרומוטור לפרומוטור?

A

ההבדלים ברצף בין פרומוטר לפרומוטר משפיעים על עוצמת הביטוי של הגן שאחריהם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

על פני כמה אזורים בפרומוטור מתפרש רצף הקונצנזוס?

A

2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

מה הוא הנוקליאוטיד הראשון שעובר שיעתוק בפרוקריוטים ?

A

+1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

מי הוא הנוקליאוטיד האחרון של הפרומטור הפרוקריוטי ?

A

-1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

אילו שני רצפי קונצנזוס שמורים חשובים ניתן למצוא בפרומוטור הפרויקריוטי?

איפה ?

מה משותף להם ?

A

באיזור מינוס 10

ניתן למצוא בוקס מינוס 10 :

tataat

באיזוא מינוס שלוש וחמש ניתן למצוא בוקס מינוס שלושים וחמש

TTGACA

המרחק בינהם הוא 17 בסיסים בדרכ

הם הקסאמרים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

איפה נמצא הקונצנזוס ב

sense

או בגדיל התבנית?

ב-

upstream

or

downstream?

A

sense

במעלה הזרם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

כמה

rna polymerase

ישנם ביצורים איאוקריוטים ומי הם?

A

3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

מי הוא האר איי הפולימראז שאחראי על חלבונים?

A

רנ”א פולימראז 2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

מה ההבדל בין אר אן איי פולימראז 2 לבין אר אן איי של פולימראז חיידקי?

A

במקום תת היחידה סיגמא,

את האינטראקציה עם הפרומוטר מתווכים אוסף של חלבונים הקרויים

General Transcription Factors

או בקיצור TFII_.

שעתוק חייב להתייחס למצבו של הכרומטין ולדרגת האריזה, בניגוד לחיידקים בהם אין בכך צורך.

הוא מכיל 12 תת יחידות (לעומת 5 של החיידקים)

בדומה לחיידקים הוא מכיל יון מגנזיום אך בנוסף לכך מכיל גם יון Zn2+.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

מי הם פאקטורי השיעתוק הכללים?

A

TF2D, B, F, E, H

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

מה תפקידם של פאקטורין השיעתוק במערת האיאוקריוטית?

A

פקטורי השעתוק הכלליים מסייעים לפולימראז לזהות ולהתחבר אל הפרומוטר, לעבור מאיניציאציה לאלונגציה לפתוח את שני הגדילים. השם “כלליים” נועד לסמן לנו שהם נדרשים כמעט לכל תהליכי השעתוק של פולימראז 2.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

מה הוא תהליך הקישור של פאקטורי השיעתוק לפרומוטור ?

A
  1. הפקטור

TFIID

המכיל בתוכו את היחידה

TBP

ויחידות נוספות בשם

TAF

נקשר לפרומוטר

  1. תת היחידה

TBP

מזהה רצף שמור בפרומוטר המכיל חזרות של

T ו- A

וקרוי TATA box.

3.

TBP

הנקשר לרצף

ה TATA

דרך התעלה הקטנה ולא דרך התעלה הגדולה כפי שעושים חלבונים מזהי רצף בדרך כלל. זה מעיין עיוות חשוב שמיד תבינו את תפקידו.

4.הקישור של

TFIID

גורם לעיוות במבנה הדו גדיל באזור הפרומוטר, מה שגורם לרצפי דנ”א חשובים לשעתוק להגיע בסמוך לאזור העיוות.

5.לאחרמכן יגיע פקטור השעתוק

TFIIB

אשר מזהה רצף בשם

BRE

וחיוני למקם את הפולימראז בנקודה הנכונה לתחילת השעתוק

  1. הפקטור TFIIF

מגייס את הפולימראז לאתר הקישור של

TFIIB

  1. TBp

של הקומפלקס

TFIID

ומייצב את האינטראקציה ביניהם

7.הפקטור

TFIIF

חיוני לגיוס פקטורי השעתוק הכללים

TFIIE ו- TFIIH.

8.הפקטור

TFIIE

מתגייס וחיוני לגיוס של

TFIIH

  1. הפקטור

TFIIH

מגלה פעילות של הליקאז ומבצע פרימה של אתר תחילת השעתוק ליצירת בועית שעתוק ראשונית, בתהליך הדורש הידרוליזה של

ATP.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

מה קורה לאחר הקישור של האר אן איי פולימראז לדי אן איי האיאוקריוטי ופתיחת הגדילים ?

A

רנ”א פולימראז 2 כאמור הוא קומפלקס גדול מאוד. אחת מתתי היחידות שלו (המקבילה לתת היחידה בטא טאג החיידקית) מכיל זנב קרבוקסילי הקרוי

CTD – Carboxy-Terminal-Domain

. בבני אדם זנב ה- סי טי די מכיל 52 חזרות של רצף קבוע טאנדם של 7 חומצות אמינו אשר בולטות החוצה מתוך הליבה בגלובולארית של הפולימראז. בעמדה 5 של אותן 7 חומצות אמינו ניתן למצוא סרין החיונית לצורך המעבר מאיניציאציה לאלונגציה.

עם פתיחת בועית השעתוק הפקטור

tf2h

מגלה גם פעילות של קינאז ומזרחן את סרין 5 על גבי זנב ה

CTD

של פולימראז 2, זרחון החיוני לשחרור של הפולימראז מהפרומוטר.

ו.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

איפה מצוי רצף הטאטא בוקס?

A

25 נוקליאוטידים במעלה הזרם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

איזה סוג זה חלבון

tbp

ומה תפקידו?

ואיפה הוא נקשר?

A

TBP

הוא חלבון מונומרי בעל סימטריה דו צדדית הנקשר לרצף ה

TATA דרך התעלה הקטנה ולא דרך התעלה הגדולה כפי שעושים חלבונים מזהי רצף בדרך כלל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

למה פאקטור

tf2f

מגלה הומולוגיה?

A

לפאקטור סיגמא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

מי הפקטור שיעתוק המורכב ביותר ומכמה הוא מורכב?

A

הפקטור

TFIIH

הוא המורכב ביותר מבין הפקטורים ומכיל 9 תת יחידות, כך שגודלו מגיע כמעט לגודל של הפולימראז עצמו.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

מה הם התפקידים של הפקטורי שיעתוק הבאים

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

האם רצפי הבקרה היוקריוטים יכולים להיות במורד הזרם לנקודת השיעתוק?

A

כן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q

מדוע השיעתוק האיאוקריוטי הוא מסובך?

A

מאחר והדנ”א היוקריוטי ארוז ככרומטין ולכן השעתוק הוא מורכב יותר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

מה השיעתוק של האיאוקריוטים זקוק בנוסף לפקטורי שיעתוק?

A

אקטיבטורים של שעתוק הנקשרים לרצפי דנ”א המכונים Enhancers

  • על חלבונים ורצפים אלו נרחיב במצגת הבאה.

מדיאטורים – קומפלקסים חלבוניים גדולים המאפשרים לאקטיבטורים שונים “לתקשר” עם פולימראז 2 ועם פקטורי השעתוק הכלליים.

שימוש באנזימים המבצעים מודיפיקציות על הכרומטין, כולל שימוש ב Chromatin Remodeling Complex

ואנזימים המבצעים מודיפיקציות על היסטונים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

האם גם פקורריוטים וגם איאוקריוטים צריכים פאקטורי אלונגציה?

A

כן !

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

אילו קומפלקסים “עוזרים” לפולימראזות תוך כדי פעולה?

A

crc

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

איזו בעיה יש באלונגציה גם לפרוקריוטים וגם לאיאוקריוטים?

A

פיתולי על

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

כמה גדילים יש בכל מחזור של פיתול אותם יש להתיך אחד מהשני?

A

10

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

למה יצירת פיתולי על היא מועדפת אנרגטית ?

A

צירת פיתולי העל היא מועדפת אנרגטית מאחר והיא מאפשרת החזרה/שמירה של זיווגי הבסיסים באזורים של הותכו, אחרת אזורים אלו יצטרכו לעבור “פיתול יתר” ולהסתלסל אחד על השני יותר מאשר 10 בסיסים למחזור פיתול אחד

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

איפה יש פיתולי על חיוביים לפני הפולימראז או אחריו?

ואיפה נוצרים שליליים

A

חיוביים - לפניו

שליליים- אחריו

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

איך עוזרים פיתולי העל החיוביים?

A

הם מקלים בהורדת הנוקליאוזומים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

מה ההבדל בין פיתולי על שליליים לחיוביים?

ומי הוא

gryase?

A

חיוביים - נוצרו כי פתחנו לולאה/ הפחתנו פיתולים רגילים

שליליים- נובעים מפיתול יתר של הגדילים אחד על השני

gryase-

אינזים פרוקריוטי שתפקידו להשתמש באיי טי פי כדי להעלים פיתולים שליליים בזמן שיעתוק, בעצם כך המתח יוקל ויהיה אפשר לעשות שיעתוק לכן בחיידקים מה שיהיה מועדף זה לעשות את השיעתוק בזמן פיתולי על שליליים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

האם הפריימרים בחיידקים משועתק?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

איך בנוי כל גן?

A

יש לו צד של 5

utr

3

utr

ובאמצע orf

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

למה נקשר אר אן איי פולימראז ?

A

לדו גדיל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

מה מגדיר הפרומוטר?

A

כיוון שיעתוק

מיהתבנית

מצביע על תחילת השיעתוק

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

גן הוא

A

double strand

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

house keeping genes?

A

גנים המייצרים חלבונים שהכרחיים לחיות בתא ונמצאים בכל אורגניזם

אין להם בדרך כלל רצפי tata

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

מה יש בדרך כלל בטרמינטור פרוקריוטי?

A

המון a

ו- u

בסופו

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

האם מולקולת ה-

mrna

שמשועתקת כבר בהתחלת השיעתוק באיאוקריוטים היא המולקולה הבוגרת?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

מה ההבדל בין ה-mrna

שמשועתק

ל- Mrna

שאשכרה נמצא בתבנית

A

האינטרונים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

אילו מודיפיקציות מרכזיות עובר

ה-

mrna?

A

מודיפיקציה קוולנטית בקצה 5 – הצמדה של “כובע” הקרוי

5’Cap.

מודיפיקציה קוולנטית בקצה 3 – תוספת של פולי A

, כ- 200 אדנוזינים שמוספים ללא תבנית.

שחבור/שחבור חליפי – הסרה של אינטרונים וחיבור האקסונים אחד לשני.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q

כיצד שלושת המודיפיקציות מתואמות ?

A

זרחון של זנב

ctd

במהלך האלונגציה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

מה ההבדל בין פוליציסטררוני למונוציסרוני, ומי מהבאים הוא פוליציסרוני ומי מהבאים הוא מונוציסרוני?

mrna פרוקריוטי

mrna איאוקריוטי?

A

פוליציסורוני -mrna

שמכיל כמה חלבונים שונים - כמו הפרוקיוטי

מונוציסורני

שמכיל רק חלבון אחד - כמו כאיאוקריוטי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

5’CAP

מתי הוא מונח ?

ומי הוא?

A

הוא ה”כובע” שמונח בקצה 5 ממש סמוך לתחילת השעתוק – לא אחרי שהפולימראז סיים לשעתק כ- 25 נוקלאוטידים לכל היותר. ה”כובע” המדובר הוא לא יותר מאשר נוקלאוטיד של גואניזין המחובר בכיווניות של 5 ל- 5, או פוסאט לפוספאט. הגואניזין גם עובר מתילציה על חנקן 7 של הבסיס החנקתי.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

מה הם שלושת האינזימים המעורבים ב-

cap 5

A

פוספטאז

גואניליל טראנספראז

מתיל-טראנזפראז

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

היכן נמצאים שלושת האינזים שאחראים על מודיפיקציות

5cup?

A

על הזנב של ה-

ctd

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

מה התפקיד של פוספתאז

ב-5cup?

A

מסיר את פוספאט גמא של הנוקלאוטיד הראשון של

ה- mRNA,

ומשאיר את פוספאטים אלפא ובטא.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

מה התפקיד של האינזים

גואניליל טראנספראז ב- 5cup?

A

מזרז העברת

GMP (שמקורו ב- GTP)

לפוספאט בטא של הנוקלאוטיד הראשון של ה-

mRNA.

הקשר שנוצר הוא קשר פוספואנהידרידי – פוספאט לפוספאט – 5 ל- 5.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

מה התפקיד של האינזים מתיל טראנספראז ב5cup?

A

מזרז מתילציה על חנקן 7 של הבסיס.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

האם התוצרים של

rna polymerase 1 or rna polymerase 2

מכילים

cap 5?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

כיצד ה-

cap 5

מועיל ל-

Mrna?

A

המשך ה”כובע” יקשור חלבון בשם

CBC - cap binding complex

שייסיע לו לצאת החוצה מהגרעין. לאחר היציאה מהגרעין ה”כובע” הוא מרכיב חיוני אשר מייעל משמעותית את התרגום.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

מה יכול לקרות לריבוז של הנוקליאוטיד הראישון ב-

Mrna

?

A

יכו להתווסף לו - מתיל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

מה קורה כאשרהפולימראז מגיע לקצה הגן?

אילו רצפים יש לזהות?

A

כאשר הפולימראז מגיע לקצה הגן, במנגנון דומה למה שהיה ב- Capping

ה- CTD

“מוודא” שקצה 3 יעבור עיבוד כמו שצריך. קצה 3 של מולקולת ה mRNA

מכיל רצפים שמורים “המסמנים” את סוף הגן. רצפים אלו כמובן משועתקים מהתבנית.

רצפים אלו מזוהים על ידי חלבונים קושרי רצף של

RNA

ואנזימים המעורבים בעיבוד. הרצף הראשון הוא רצף

AAUAAA,

הרצף השני הוא רצף עשיר

ב G וב U.

אלברטס מוסיף לשניים הנ”ל רצף שלא מוזכר בספרים אחרים וזה הרצף

CA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

אילו אינזימים מעורבים בעיבוד של הגנים בסוף?

A

CStF -

קומפלקס רב יחידות הרוכב על זנב ה-

CTD

ומזהה רצף עשיר

ב- G וב- U.

CPSF –

קומפלקס הרוכב על זנב

ה- CTD

ומזהה רצף AAUAAA.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

מה עושים הפאקטורים

ctsf

ו-cpsf?

A

כאשר הם מזהים את הרצפים:

aauaaa

ca

gu

cpsf

חותך במרחק של 10-30 נוקליאוטידים

ומשאירים קצה 3 ריק

OH

של הנוקליאוטיד

A

מ-ca

לאחר מכן pap

ומפלמר

poly a

ללא תבנית

10-12 נוקליאוטידים יהיו באופן איטי

200 לאחר מכן יהיו מהירים

על כל 10-12 של אדנוזין

ייקשר pab

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
90
Q

למה יש את ה-

cap a

A

הגנה מפני נוקליאז

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
91
Q

האם הפולימראז ממשיך לשעתק לאחר החיתוך?

A

כן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
92
Q

מה יכול לקרות ל-

mrna

שמגיע לאחר שה-

mrna

הראשון יוצא?

A

יכול להיתחך עי נוקליאז

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
93
Q

האם גם לפרוקריוטים יש תוספות לאחר השיעתוק?

A

כן

ל-trna

rrna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
94
Q

מה התפקיד של הזרחון של סרין 5?

A
  1. elongation
  2. cup5
  3. shihbur
  4. polya
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
95
Q

מה התפקיד של ה-

cup5?

A
  1. להאריך את זמן מחצית החיים של האר אן איי
  2. מייעלת תרגום
  3. טובה ליציאה
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
96
Q

מה התפקיד של הפולי

A?

A
  1. מייעלת תרגום
  2. מייצבת rna
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
97
Q

כמה אחוזים מהווה rrna

מחומצות הגרעין?

ולמי יש זמן מחצית חיים יותר גדול

Mrna

or

rrna?

A

80 אחוז

rrna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
98
Q

מה ההגרות של הדברים הבאים:

אקסונים

אינטרונים

שחבור

שחבור חליפי

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
99
Q

מתי מולקולה

mrna

תיקרא

mrna?

A

מולקולה תקרא mRNA רק לאחר עיבוד קצה 5, קצה 3 ושחבור

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
100
Q

אקסון 1

A

אקסון במעלה הזרם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
101
Q

אקסון 2

A

אקסון במורד הזרם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
102
Q

אתר השחבור בקצה 5

A

האתר בין האקסון במעלה הזרם לאינטרון.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
103
Q

אתר השחבור בקצה 3

A

האתר בין האינטרון לאקסון במורד הזרם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
104
Q

באילו רצפים שמורים יש להיעזר על מנת שיהיה שחבור של שני אקסונים?

A
  1. האקסון במעלה הזרם מכיל בקצה 3 שלו את הבסיסים

AG.

  1. קצה 5 של האינטרון מכיל רצף שמור

GURAGU

כש- R

מסמן פורין כלשהו.

  1. במרכז האינטרון (או בשני שליש דרך) קיים רצף המכונה Branch Point

המכיל אדנוזין.

  1. בקצה האינטרון קיים רצף המכיל מספר פרימידינים ולאחריהם

NCAG

כש- N מסמן כל נוקלאוטיד.

  1. הנוקלאוטיד הראשון של האקסון במורד הזרם הוא

G.

  1. כל רצפי הספלייסינג הם וריאבילים ונוטים להשתנות בין גן לגן, מלבד

ה- GU

המצוי בתחילת האינטרון

וה- AG

המצויים בסוף האינטרון שהם אינם וריאבילים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
105
Q

האם ריאקצית השחבור דורשת אנרגיה ?

ואם לא האם יש קומפלקסים שכן

A

על אף שכפי שנראה מיד, ריאקציית השחבור עצמה היא ספונטנית ואינה מצריכה אנרגיה, במרבית התאים היוקריוטים קיים קומפלקס המורכב מחלקיקי

RNP

בשם ספלייסוזום, המנצל אנרגיית

ATP

בשביל לבצע את השחבור. האנרגיה וחלקיקי

ה RNP

נועדו להגביר את הדיוק של השחבור ואת השינוי במבנה המרחבי של הקומפלקס.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
106
Q

האם הסרת האינטרונים היא בזבזנית?

A

לא בגלל :

אפשר שיהיה ארגון מחדש של גנים ככה, אקסונים הם בדרך כלל דומיינים של אזורים אז הם יכולים ללכת וליצור גנים חדשים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
107
Q

מה הוא מנגנון השחבור?

A

האדנוזין של ה-

Branch Point

בדומה לכל נוקלאטיד אחד

ב- RNA

מכיל הידרוקסיל על פחמן מס’ 2. הידרוקסיל זה ישמש כנוקלאופיל ויתקוף את הפוספאט הראשון של האינטרון המחובר לנוקלאוטיד ג’י– זוהי הטראנס-אסטריפיקציה הראשונה. כתוצאה מכך נקבל לולאההקרויה לולאת הלריאט ‘במרכז הלולאה ניתן למצוא אדנוזין הקשור לשלושה פוספאטים בקשרים פוספודיאסטרים דרך פחמנים 2,3 ו- 5 של הריבוז שלו.

לאחר יצירת הלולאה, האקסון במעלה הזרם מציג קבוצת

3’ OH

חופשית. קבוצה זו תבצע התקפה נוקלאופילית על הפוספאט הראשון של האקסון במורד הזרם וייצר קשר פוספודיאסטרי חדש בין שני האקסונים על חשבון הקשר הפוספודיאסטרי בין האינטרון לאקסון במורד הזרם – זוהי הטראנס-אסטריפיקציה השניה ובסופה נקבל שני אקסונים מחוברים אחד לשני ואינטרון חופשי המכיל לולאת

lariat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
108
Q

לאריאט

A

לולאה של האינטרונים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
109
Q

במקרה של שחבור, מה מעורב ?

rna או חלבונים?

A

מולוקולות

rna

שנקראות

snrna

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
110
Q

כיצד מולקולות

snrna

ממוספרות?

A

u1.2.4.5.6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
111
Q

לאן מתחברות מולקולות ה-snrna?

ומה תפקידם?

A

מולקולות

ה- RNA

הללו מתחברות לחלבונים וביחד יוצרות חלקיקים הקרויים

snRNP.

כל

RNP

כזה מכיל בתוכו מספר חלבונים ומולקולת

RNA

כאשר תפקידה לזהות רצפים המצויים באתר השחבור 5’, אתר השחבור 3’ ואתר ההסתעפות ולבצע את הקטליזה של השחבור.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
112
Q

בניוסיים

invitro

snrna +proteins

מחוברים בקשרים חזקים או חלשים?

וב-

ivivo?

A

חלשים, מתנתקים ומתחברים

In vivo

הקומפלקס משנה את המבנה המרחבי שלו

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
113
Q

מה המנגנון של הספלייסוזום?

A
  1. הרנ”א של החלקיק

U1

מבצע זיווגי בסיסים עם הרצפים באתר השחבור ב-5’ , חלבון בשם

BBP Branch point binding protein

הפקטור u2af

מזהים את אתר ההסתעפות ומתיישבים עליו.

  1. החלקיק

U2

מחליף מחליף את

BBP

ואת

U2AF

באתר ההסתעפות ומבצע זיווגי בסיסים עם רצף הקונצנזוס באתר זה.

  1. קומפלקס משולש המכיל את

U4-U5-U6

נכנס לריאקציה.

U4 ו U6

מוחזקים חזק אחד עם השני מאחר

וה- snRNA

שלהם מבצע זיווגי בסיסים אחד עם השני.

  1. עם התקדמות הריאקציה, זיווגי הבסיסים בין 4 ו 6 נשברים ו U6 מחליף את 1 בזיווגי הבסיסים שלו עם אתר ה 5. פעולה זו מייצרת אתר פעיל המזרז את פוספוריל טראנספראז.
  2. החלקיקים 1 ו 4 עוזבים מופיעה לולאת לאריאט
  3. ארגון מחדש של מרכיבי הספלייסוזום מוביל ליצירת הריאקציה השנייה בה האקסון במעלה הזרם תוקף את האקסון במורד הזרם – טראנס אסטריפיקציה שניה (ריאקציה שניה של פוספוריל טראנספראז).

על לולאת ה לאריאט שהיא בעצם האינטרון, יושבים 2,5,6 על הצומת בין שני האקסונים יתיישב קומפלקס חלבוני הקרוי

EJC – Exon Junction Complex.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
114
Q

מדוע מושקע

atp

בשחבור?

A

ושקע בתהליך בעיקר על מנת לגרום לשינויים במבנה המרחבי, לרה-ארגון של אינטרקציות

RNA עם RNA

ולתיאום ותזמון התהליכים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
115
Q

איזה תהליך דורש אנרגיה בספלייסוזום?

A

כאשר

1 מתנתק מ-צד 5

ו-6 מחליף אותו

וכאשר מנתקים מלולאת הלאריאט את מרכיבי הספלייסוזום

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
116
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
117
Q

מה האורך של אינטרונים?

A

עד כדי 100,000 בסיסים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
118
Q

“דילוג אקסון”

A

בטעות זאת הספלייסוזום “מדלג” על רצפי סיגנאל של שחבור

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
119
Q

Cryptic Splice Site Selection

A

שבה בעצם נלקח רק חלק מהאקסון במורד הזרם מאחר והספלייסוזום מזהה רצפים שנמצאים בתוך האקסון במקום בקצה שלו.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
120
Q

אילו שתי טעויות ישנן במהלך השחבור?

A

Exon Skipping

Cryptic Splice Site Selection

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
121
Q

כיצד ניתן להתגבר על טעויות של הספלייסום?

A

הדרך היעילה והראשונית למנוע טעויות כאלו היא ההצמדה של השעתוק לשחבור.

על זנב ה-

CTD

של פולימראז 2 רוכבים מרכיבים שחבור חשובים אשר “קופצים” מהפולימראז על מולקולת

ה- RNA

הנוצרת ובכך מאפשרים למערכת השחבור לעקוב אחר הופעה של אקסונים ואינטרונים מיד עם היווצרותם. כך למשל הרכבת ה-

snRNP

על האתר ב 5’ תופיע רק לאחר סינתזה של האתר ב 3’ שישועתק לאחר מכן. בדרך זאת נמנע הסיכוי שהמערכת תתיישב על רצפים שעדיין לא סונתזו במידה ויהיו דומים לרצפי הסיגנאל ובכך למנוע את דילוג האקסון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
122
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
123
Q

מה התפקיד של הגדרת האקסון ?

A

שיטה שמצמידה בין השיעתוק לשחבור

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
124
Q

מה זה הגרת האקסון ועל מה היא מסתמכת?

A

שיטה זו מסתמכת על העובדה שאקסונים הם בעלי מבנה אחיד יחסית של בערך 150 בסיסים במגוון מאד רחב של גנים ואורגניזמים יוקריוטים שונים. בטכניקה זו נעשה שימוש בחלבונים הקרויים חלבוני

SR

(מאחר ויש להם דומיין עשיר בסרין וארגינין) והם מתיישבים על רצפים שמורים יחסית המצויים על גבי האקסונים ובעצם מסמנים אותם. תהליך ההתיישבות מתחיל עם אינציאציית השעתוק.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
125
Q

אילו שתי פעולות חשובות עושים חלבוני ה-sr?

A

הם מגייסים חלקיקי

U1

לאתר השחבור שנמצא במורד הזרם לאתר בו הם התיישבו (להזכירכם הם התיישבו על גבי האקסון במעלה הזרם, ולכן אתר השחבור 5’ נמצא במורד הזרם לאן שהם התיישבו).

הם מגייסים חלקיקי

U2

לאתרי שחבור 3’ שנמצאים במעלה הזרם לאתר שבו הם התיישבו (זה קורה כאשר הם מתיישבים על האקסון של מורד הזרם).

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
126
Q

כיצד חלבוני sr

מזהים את האקסונים?

A

ככל הנראה על ידי רצפים שמורים שנקראים

ESE

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
127
Q

הרחקת האינטרונים חייבת להיות בכיוון של 5 ל-3 של המולקולה?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
128
Q

האם הליבה החלבונית נמצאת בדר”כ על אקסונים?

A

כן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
129
Q

כיצד מבנה הכרומטין משפיע על

exon defintition?

A

1.קצב השחבור והשעתוק מצומדים, כך שאם הפולימראז נע לאט כי אזור מסויים מכיל נוקלאוזומים, הסיכוי ש”נדלג” על אקסון (תמונה בשקף הקודם) נמוכה יותר, פשוט כי אירוע השחבור יתרחש עוד לפני סינתזה של האקסון הבא. מאחר והאקסון ארוז בנוקלאוזום הגיוני שהפולימראז יתעכב רגע לפני שיסנתז עוד אקסון כי עליו להסיר את הנוקלאוזומים.

2/.מודיפיקציות היסטונים מסויימות מגייסות מרכיבי שחבור אשר יעברו לרנ”א מיד לאחר הופעתו. הפרטים והמנגנון לא לגמרי ידועים. לכן ניתן לומר שמודיפיקציות היסטונים מסויימות ישפיעו על דפוס השחבור.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
130
Q

האם מערכת השחבור היא גמישה?

A

כן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
131
Q

איך מתבטאת הגמישות השחבורית?

A

אשר מתרחשת מוטציה באחד מן האתרים אותם הזכרנו, במקום שהשחבור ייהרס, נקבל דפוס שחבור חדש – למשל דילוג על אקסון [שאתר שחבור “חבוי” המצוי בתוך האקסון במורד הזרם יזוהה על ידי המערכת במקום אתר השחבור הנכון. ככה”נ מערכת השחבור התפתחה בצורה כזו שהיא תמיד בוחרת את האופציה הטובה ביותר לשחבור, ואם זו נפגמה בגלל מוטציות היא פשוט תבחר אופציה אחרת, פחות טובה.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
132
Q

מה מבטאות התמונות הבאות?

A

ארבע התמונות בשקף הן דוגמאות לטעויות שחבור עקב מוטציות של בטא גלובין ולהופעת מחלה הקרויה בטא-תלסמיה. מעבר למחלה זו גם ציסטיק פיברוזיס, דמנציה פרונטו-טמפוראלית, פרקינסון, רטיניטיס פיגמנטוזה

, SMA, myotonic Dysrophy, הזדקנות מוקדמת וסרטן נמצאו קשורים למוטציות ברצפי שחבור.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
133
Q

כמה מהמחלות המורשות נוצרו מהמוטציות שעושות בעיה בשחבור

A

10%

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
134
Q

כאשר מולקולות

ה-Mrna

הבוגרת יוצאת מהגרעין, איך התא יודע להבחין כי מדובר במולקולת

mrna

בוגרת?

A
  1. עיבוד קצה חמש ולשים בקצהו את ה-

cap

ו-cbc

נקשר אליו

  1. חלבוני -

pab

של קצה 3

  1. וחלבוני

ejc

שהתיישבו בצמתים בין שני אקסונים

  1. מולקולה שאין עליה נוכחות של חלבונים שקשורים לעיבוד
  2. יכול להיות שכאשר מולקולת

hnrnp

אז זה אומר שהאר אן איי עדיין בתהליך העיבוד

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
135
Q

hnrnp

A

עוזרים לספלייסוזום לזהות את האינטרונים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
136
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
137
Q

אקסוזום

A

מולקולות

RNA

שלא סיימו את תהליך העיבוד כמו שצריך, או שאריות של

RNA

כמו למשל אינטרונים יעברו פירוק על ידי קומפלקס חלבוני גדול המצוי בגרעין

קומפלקס זה עשיר בשלוש ל-חמש

אקסונוקלאזות המצויות בחלקו הפנימי ומפרקות את כל השאריות והפסולת של האר אן איי המצוי בגרעין.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
138
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
139
Q

אילו מאקרו מולקולות לא יכולות לצאת מהגרעין?

A

מאקרו מולקולות שהן מעל 60 קילו דלתון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
140
Q

איך קוראים לטרנספורטר שמוציא את

ה-mrna

מהתא?

A

אקספורטין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
141
Q

מה עושה האקספורטין?

A

המוסף במרבית הארוגניזמים על אתר הביקוע של קצה 3, לפני תהליך הפולי-אדנילציה. מולקולת הטראנספורט מלווה את מולקולת ה אם אר אן איי החוצה וחוזרת לגרעין במסלול ה- ראן על מנת להוציא מולקולה חדשה.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
142
Q

genes Balbiani Ring

איך ניתן לראות אותה?

מה זה?

מה למדנו מזה?

A

אלו הם גנים של חרקים המובילים ליצירת

mRNA

מאוד גדולים המתרכבים עם חלבונים רבים כמו

CBC, SR, hnRNP

ומרכיבי ספלייסוזום – מה שמצביע על תהליכי עיבוד

RNA

. מתצפיות אלו למדנו שהמולקולה הולכת ומתבגרת במקביל לתהליכי העיבוד וכשמוכנה יוצאת החוצה,

כאשר ה- CBC

הוא המוביל ביציאה ולאחר היציאה מהגרעין המולקולה עוברת שורה של שינויים מבניים וקשירת חלבונים ציטוזוליים.

דרך מיקרוסקופ אלקטרוני

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
143
Q

Export-ready

A

המולקולה שמוכנה ליציאה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
144
Q

האם הספלייסוזום נמצא בגרעינון?

A

לא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
145
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
146
Q

מי מסנתז את ה-

rna הריבוזומאלי?

A

רנ”א פולימראז 1

147
Q

מה ההבדל בין אר אן איי פולימראז 1 לאר אר אן איי פולימראז 2?

A

אשר דומה מאוד במבנה לפולימראז 2, אך חסר זנב

CTD

ולכן התוצרים שלו לא עוברים

CAPPING

ולא פולי-אדנילציה.

148
Q

כמה עותקים

rna ריבוזומאלי יש בתא?

A

לבני אדם יש 200 עותקים

שנארזים בצברים קטנים בגנום

149
Q

אילו סוגים של

rrna

ריבוזום איאוקריוטי מכיל?

A

היחידות

15.8, 28 ו- 18 S

מצויות על גבי פרקורסור יחיד בן 13 אלף בסיסים שעובר חיתוך עיבוד (תוספות) ליצירת שלושתם. אלו משועתקים על ידי פולימראז 1 בגרעינון.

היחידה

5S

מצויה במיקום אחר. זו משועתקת על ידי פולימראז 3 במיקום אחר בגרעין. מולקולה זו אינה עוברת עיבוד או חיתוך.

150
Q

מה הוא אורך של הפרוקורסור הראשוני שמסונטז עי

rna polymerase 1

A

אורך תוצר השעתוק הראשוני הוא 13,000 בסיסים וגודלו הוא 45 אס. הוא יעבור תהליכי חיתוך ועיבוד, שיכללו 100 מתילציות על פחמן מס’ 2 של הריבוז בחלק מהבסיסים (סימון סגול) ו-100 איזומריזציות של יורידין ליצירת פסאודו-יורידין.

151
Q

מי עושה את המודיפיקציות לתוצרי השיעתוק הראשוניים של

rrna?

A

snornp

ששם ה-

rna

מכיווין את המודיפיקציות לרצפים ספציפיים

152
Q
A
153
Q

איפה

snorna

מקודדים?

A

ע”ג האינטרונים

rna polymerase 2

154
Q

כיצד ניתן להבחין בגרעינון ?

A

על ידי מיקרוסקופ אור

155
Q

היכן מתבצע שיעתוק של

rrna

תהליכי העיבוד והחיתוך ליצירת ריבוזום?

A

בגרעינון

156
Q
A
157
Q

היכן מצואים הגנים

ל-rrna

בבני אדם?

A

בבני אדם, כאשר מתבוננים בגנום דיפלואידי, הגנים ל- rRNA מצויים ב-10 צברים המצויים בקצה כרומוזומים.

158
Q

כמה כרומוזומים תורמים ליצירת הגרעינון?

A

עשרה

159
Q

באיזה שלב הגרעינון נעלם ובאיזה שלב הגרעינון חוזר?

A

באינטרפאזה

בטלופאזה

160
Q

האם גודלו של הגרעינון קבוע?

A

לא

161
Q

מה הם תפקידי הגרעינון?

A
  1. יצירת ריבוזומים
  2. אתר מרכזי לסינתזה וחיבור של עוד מולוקולות של אר אן איי לא מקודדות
  3. u6snrnp

רנ”א ו7 חלבונים מתרכבת ליצירת חלקיק אחד בגרעינון. מולקולת ה snRNA

של החלקיק עוברת שם מודיפיקציות על ידי חלקיקי

snoRNP.

  1. טלומראז
  2. srp
  3. trna עוברות עיבוד בגרעינון
162
Q

cajal bodies?

A

מבנים אלו הם אגרגטים של חלבוני וחומצות גרעין ומשמשים לבנייה, הרכבה ואחסון של מאקרומולקולות בתוך הגרעין.

163
Q

היכן

snrnp and snornp

עוברים את שלבי ההתבגרות האחרונים שלהם?

A

cajal bodies

164
Q

האם חלקיקי

snrnp

ממוחזקרות ואם כן היכן?

A

כן

ב-

cajal bodies

165
Q

גרנולות אינטרכרומטיניות

A

המשמשות כמחסן של מולקולות החיוניות לעיבוד

RNA.

166
Q

האם פגמים ביצירת גופיפי

cajal

bodies

גורמים לאיזושהם פגיעה בויאביליות של אורגניזם?

A

לא

167
Q

מפעלי שיעתוק

A

העובדה שתא משעתק באזורים מוגדרים בגרעין

168
Q

מה הם התת היחידות הריבוזומאליות של

הריבוזום הפרוקריוטי?

A

23

5

16

169
Q

מה יש בתת יחידה הגדולה של הריבוזם האיאוקריוטי והפרוקריוטי והתת יחידה הקטנה ?

A

28

5.8

5

תת יחידה גדולה איאוקריוטי

23

5

תת יחידה גדולה פרוקריוטי

18

תת יחידה גדולה איאוקריטי

16 תת יחידה גדולה פרוקריוטי

170
Q

מה משעתקת אר אן איי פולימראז 1?

ומה קורה לפני השיעתוק? ומה קורה אחריו?

A

28

5.8

18

לפני השיעתוק יש מתילציה והפיכה שי יורידין לפסאודויורידין

ואז ביקוע של יחידות שנקראות אינטרנל

171
Q

האם היחידה

5s

משועתקת בגרעינון?

A

לא

172
Q

לכמה חומצות אמינו מקודדים הקודונים?

A

20 ח”א

173
Q

כמה קודוני סיום ישנם?

A

שלושה

174
Q

מה הוא קודון התחלה?

A

קודון התחלה הוא קודון שמקודד לח”א מתיונין

175
Q

מה זה אומר שהקוד הגנטי הוא אוניברסלי?

A

זהה בין כל האורגניזמים

176
Q

היכן יהיה ניתן להבחין בהבדלים בקוד הגנטי?

A

כמעט תמיד ההבדלים הם במיטוכונדריה כי הגנום שם קטן

177
Q

כמה אופציות יש למסגרת קריאה בקוד הגנטי?

A

שלוש

178
Q

מה זה אומר שהקוד הגנטי הוא דגנרטיבי?

A

הקוד מחולק לשלשות. של נוקלאוטידים, הרי שהיינו אמורים לקבל 64 קודונים המקודדים ל-64 חומצות אמינו שונות . גם אם נוריד את שלושת קודוני הסיום שאינם מקודדים לחומצה אמינית, הרי שיש 61 קודונים המקודדים רק ל- 20 חומצות אמינו. באופן אידיאלי, היינו מצפים שהקוד הגנטי יקודד ל- 61 חומצות אמינו (והרי יש בטבע יותר מ-300 חומצות אמינו שונות), לכן נהוג לומר שהוא מנוון. שימו לב שמספר חומצות אמינו מקבלות מספר רב של קודונים. למשל סרין או לאוצין מקבלות 6 קודונים שונים.

179
Q

מה ז”א העדפת הקודון?

A

אורגניזמים שונים מעדיפים להשתמש בקודון אחד מתוך מבחר של קודונים לאותה חומצה אמינית. כלומר לא יהיה שימוש זהה בכל הקודונים האפשריים לאותה חומצה אמינית.

180
Q

האם הקוד הגנטי הוא חד משמעי?

A

כן

181
Q

איך קוראים למולקולה שאחראית להעביר משפה של נוקליאוטידים לשפה של ח”א?

A

trna

182
Q

מה יש מצד אחד של מולקולת

trna

ומצידה השני?

A

דה האחד של המולקולה ניתן למצוא את האנטיקודון המייצר זיווגי בסיסים עם הקודונים על גבי מולקולת ה-

mRNA

, ומהצד השני – בקצה 3’ של המולקולה מצויה החומצה האמינית הנכונה. קצה 3 של כל מולקולות ה-

tRNA

מסתיים ברצף

CCA

ולאדנוזין תתחבר החומצה האמינית.

183
Q

מה האורך של מולקולת

trna?

A

80 בסיסים

184
Q

איזה מבנה יש למולקולת

trna?

A

מבנה שניוני דמוי תלתן

185
Q

כמה לולאות יש למולקת ה

trna

וכיצד הן נקראות?

A

לולאת האנטי קודון – עליה מצוי האנטי קודון המזדווג עם הקודון של

ה mRNA

לולאת T-psi-C – לולאה המצויה בקרבת קצה 3 של ה

tRNA

ומכילה את הבסיס המותמר פסאודויורידין.

לולאת

D

המצויה בקרבת קצה 5’ ומכילה את הבסיס המותמר די-הידרו-יורידין

186
Q

איך נראה המבנה השלישוני של

trna?

A

המבנה השלישוני של ה- tRNA הוא מבנה דמוי L הפוכה

187
Q

למ

A
188
Q

האם כל קודון זקוק ל-

trna

משלו?

A

לא

189
Q

האם כל מולקולת

trna

יכול לזהות כמה קודונים?

A

כן

190
Q

היפותזת וובל

A

היפותזה המסבירה מדוע מרבית הקודונים השונים שיש לחומצה אמינית בודדת נבדלים בעיקר בנוקלאוטיד האחרון ברצף.

191
Q

מה היפותזת וובל מסבירה בחיידקים?

A

כיצד ישנם 20 חומצות אמינו המותאמות ל- 61 קודונים הודות ל- 31 מולקולות של

tRNA.

ביוקריוטים כמות

ה tRNA

משתנה מאורגניזם לאורגניזם. כך למשל בבני אדם ישנם 48 סוגים של

tRNA.

192
Q

עמדת וובל

A

נוקלאוטיד שנמצא ב- 3’ של הקודון ב- mRNA הם הבסיסים שמכונים מזדווג עם נוקליאוטיד בצד 5 של

trna

193
Q

בסיס

i

כיצד הוא נוצר

ועם מי הוא יכול להזווג?

A

יכול להזווג עם

a

c

u

194
Q

איפה נמצא ה-

trna

חיידקים

וה-

trna

איאוקריוטי?

A

נוצרים על גבי פרקורסורים שעוברים עיבוד, חיתוך ומודיפיקציות.

195
Q
A
196
Q

הם ה-

trna

הפרוקריוטי והאיאוקריוטי

מכילים אינטרונים?

A

כן עי אנדונוקלאז וליגאז

197
Q

מה התנאי שיתבצע ביקוע ב-

trna?

A

שה-trna

יתקפל בצורה של תלתן

198
Q

עי מי מסונטז

trna

A

rna polymerase 3

199
Q

אילו מודיפיקציות יכול לעבור ה-

trna?

A
  1. דה אמינציה של

a

לקבלת

i

  1. מתילציה של c

לקבלת מתיל ציטוזין

200
Q

למה נועדו המודיפיקציות ב-

trna?

A
  1. להתקפלות
  2. לזיהוי הקודון
201
Q

Aminoacyl-tRNA-Synthetase

A

מה שמחבר בין הקוד הגנטי לח”א

202
Q

כמה סינטתאזות ישנם בתא ?

A

20 סינתטאזות, אחת לכל ח”א

203
Q

כמה ח”א יודעת לזהות סינטתזה?

A

1 לפעמים יותר

204
Q

האם סינטתזה יודעת לזהות יותר מחומצה אמינית אחת ?

A

כן אבל זה מצב שהוא נדיר וקורה כאשר יש פחות מ-20 סינטתאזות

205
Q

איך קורה תהליך החיבור בין ה-

trna

לח”א?

A

תהליך החיבור בין ה

tRNA

לחומצה האמינית מתבצע על קצה 3 ודורש

ATP

המפורק ל

  • AMP

( כתוצאה מהחיבור נוצר קשר אסטרי בין החומצה האמיינית ל- tRNA, זהו קשר עתיר אנרגיה אשר ישמש בהמשך ליצירת הקשר הפפטידי בחלבון שיסונתז).

206
Q

על ידי אילו שני מתאמים הקוד הגנטי מתורגם?

A
  1. הסינתטאז, אשר מתאים את ה-

tRNA

הנכון לחומצה האמינית הנכונה.

  1. מולקולת

ה- tRNA

בעצמה אשר מבצעת זיווגי בסיסים עם הקודון.

207
Q

איך באה לידי ביטוי יכולת ההגהה של הסינטתאזות?

A
  1. לחומצה האמינית הספציפית שאותו

tRNA

מזהה יש עדיפות לקישור לאתר הפעיל של הסינתטאז. למעשה, חומצות אמינו שהן גדולות יותר מהחומצה האמינית המתאימה פשוט יישארו בחוץ.

  1. הבדיקה השנייה נעשית אחרי שהחומצה האמינית התחברה ל-

tRNA

לאחר יצירת קשר עתיר האנרגיה, הסינתטאז מנסה בכוח לדחוף את החומצה האמינית המחוברת

ל- AMP

לאתר נוסף שהוא אתר ההידרוליזה. אתר זה קטן יותר מהאתר הפעיל, כך שחומצה אמינית נכונה תהיה גדולה מידי על מנת להיכנס ואילו חומצה אמינית קטנה יותר תיכנס ותעבור הידרוליזה ותנותק

מה- AMP

או מה- tRNA

עצמו אם היא כבר חוברה. הגהה כזו נקראית הגהה הידרוליטית, מאוד דומה ברעיון לפעילות האקסונוקלאז שיש לפולימראזות.

כשמחברים את שתי טכניקות ההגהה מקבלים טעות אחת ל- 40,000 ריאקציות כאלו.

208
Q

כיצד הסינתטאז מזהה את

ה tRNA?

A
  1. רבית הסינתטאזות מכילות באתר הפעיל שלושה כיסים המזהים את האנטיקודון באופן ישיר.
  2. על פי המבנה והרצף שעל גבי הגבעול המקבל את

ה tRNA

ואת מודיפיקציות הבסיסים

3.

הרוב המכריע של

ה tRNA

יקראו בסיסים בכל מיני מוקדים על גבי

ה tRNA

ולא במנגנון אחד.

209
Q

כמה קודונים יש לסרין?

A

שישה

210
Q

מה יש בלולאת d

A

dihidrouridine

שזה יורידין שהוא מחומצן

211
Q

אילו אתרים יש בסינתתז?

A

ישנם שני אתרים- אתר לסינטזה ואתר ל

hidrolise -

ששם הוא בודק את ההגהה

סינטזה- אם זה גדול מדי זה לא נכנס

hidrolise -

אם זה קטן מדי זה עובר הידרוליזה

212
Q

amino acyl trna

A

התוצר של ה-

trna

לאחר שיש לה ח”א

213
Q

לאן יכולה להתחבר החומצת אמינו ב

trna?

A

לפחמן 2 או לפחמן 3

214
Q

איפה יש לאמינו אציל אנרגיה ?

A

בקשר האסתרי בין בין ה-

trna

לח”א

215
Q

למה i

יכול להתחבר בפרוקריוטים?

ובאיאיקרויטים?

A

i -cua

i-cu

216
Q

מה ההבדל בין הריבוזום האיאוקריוטי לריבוזום הפרוקריוטי?

A

ריבוזומים היוקריוטים גדולים יותר ומכילים 4 מולקולות

rRNA

ואילו הריבוזומים הפרוקריוטים הם קטנים יותר ומכילים רק 3 מולקולות

rRNA

217
Q

מה הסבירות לטעות בריבוזום?

A

מבצע טעות אחת ל- 10,000 חומצות אמינו

218
Q

איפה מיוצר הריבוזום? וכמה עותקים יש לריבוזום?

A

תא יוקריוטי מכיל מילוני עותקים של הריבוזום, אשר יחידותיו מורכבות בנפרד בגרעינון ויוצאות החוצה אל הציטופלזמה. בציטופלזמה הם יתרכבו לריבוזום שלם רק לאחר תחילת התרגום.

219
Q

כמה פולימראזות צריכות לפעול כדי לייצר ריבוזום?

A

כל השלושת הפולימראזות

220
Q

מה עושה פולימראז 1 עבור הריבוזום?

A

פולימראז 1 משמש לסינתזה של rRNA בגרעינון,

חוץ מה- 5S

221
Q

מה עושה פולימראז 2 בריבוזום?

A

פולימראז 2 משמש לשעתוק של ה-

mRNA של החלבונים הריבוזומאליים.

ה- pre-mRNA

עובר שחבור ויוצא לציטוזול כמולקולת

mRNA

בוגרת, שם עובר תרגום. התוצר החלבוני נכנס לגרעין הודות לסיגנאל

NLS ו

מגיע לגרעינון ומתחבר למולקולות

ה- rRNA ב

מקביל לאירועי החיתוך והעיבוד. לאחר שהיחידות מורכבות הן מכילות גם סיגנאל

NES

ויוצאות החוצה כתת יחידות מוכנות לפעולה.

222
Q

מה עושה פולימראז 3 עבור הריבוזום?

A

פולימראז 3 משעתק את ה

5S rRNA

223
Q

האם ריבוזומים פרוקריוטים ואיאוקריוטים הם דומים?

A

כן

224
Q

מה עושה תת יחידה הגדולה ותת היחידה הקטנה בריבוזומים פרוקריוטים ובריבוזומים איאוקריוטים?

A

ריבוזומים פרוקריוטים ויוקריוטים עובדים ונראים פחות או יותר אותו דבר.

תת היחידה הקטנה בשניהם משמשת כמעין משטח עליו עוברת מולקולת ה -אם אר אן איי ועליה מזוהים הקודונים, ואילו תת היחידה הגדולה משמשת גם ביוקריוטים וגם בפרוקריוטים כאתר הקטליזה ליצירת הקשר הפפטידי.

225
Q

מתי תת היחידות מתחברות לריבוזום שלם?

A

התחברות תת היחידות לריבוזום שלם, מתבצע רק עם איניציאציית התרגום, המתבצעת בסמוך

לקצה 5 של ה- mRNA

226
Q

כמה ח”א הריבוזום החיידקי מכניס לשניה וכמה ח”א מכניס האיאוקריוטי לשניה?

A

חיידקי -20

איאוקריוטי -2

227
Q

מה ינוע על מה, הריבוזום ינוע על ה-

mrna

או שה- mrna

ינוע על הריבוזום?

ובאיזה כיוון ?

A

ה-

mrna

נע על הריבוזום בכיוון שלוש לחמש

228
Q

אילו אתרים חשובים יש לריבוזום?

A

אתר A – אתר אליו יגיעו מולקולות

Amino-Acyl-tRNA

חדשות.

אתר P – האתר עליו צומחת השרשרת הפולי-פפטידית .

אתר E – האתר ממנו יוצאות מולקולות

ה tRNA

ה”משומשות” שסיימו את תפקידן.

229
Q

לאילו אתרים בריבוזום יש אפינינות גבוהה

ל-trna?

A

A and P

230
Q

אילו שתי מולקולות של trna

מזהות

aug?

ואילו ייחידות לאיניציאציה של התרגום?

A

האחת היא

tRNA-Met

רגילה והשניה היא

tRNAi-Met

הייחודית לאיניציאציה ובעלת רצף השונה

מה tRNA

הרגיל של מתיונין.

231
Q

איזו חומצה אמינית מוכנסת ראשונה לחלבון והאם היא תישאר שם?

A

מכאן שהחומצה האמינית הראשונה המוכנסת לחלבון היא מתיונין – חומצה אמינית זו לרוב תוסר על ידי פרוטאזה מיוחדת.

232
Q

כיצד נבדלת

trnai

מ-

trna met?

בחיידקים ובאיאוקריוטים

A

גם בחיידקים וגם ביוקריוטים:

נכנסת לאתר

P

בריבוזום ולא לאתר

A

בריבוזום.

עובדת עם פקטורי איניציאצייה ולא פקטורי אלונגציה.

רק בחיידקים:

מגייסת אנזים אשר מבצע פורמילציה על המתיונין לאחרי החיבור שלה

ל- tRNA,

לקבל

tRNAi-fMet (פורמיל-מתיונין).

233
Q

איך הולכת האיניציאציה של התרגום באיאוקריוטים?

A
  1. יוקריוטים מכילים מספר גבוה של פקטורי איניציאצייה. תחילת התהליך בהצמדת

tRNAi-Met

לתת היחידה הקטנה של הריבוזום בזכות פקטור האיניציאציה eIF2.

שימו לב שה-

tRNAi

הוא ה- tRNA

היחיד שיכול להתחבר לתת היחידה הקטנה ללא אינטראקציה עם הגדולה.

2.פקטורי האיניציאצייה היוקריוטים

eIF4E ו eIF4G

מגייסים את מולקולת

ה- mRNA

לתת היחידה הקטנה של הריבוזום, בעיקר הודות לאינטראקציה של ל

4E

עם ה- 5’cap.

הפקטור 4G

מתחבר מצד אחד ל PAB

המקושרים לפולי A ומצד שני מתחבר

ל 4E

המחובר ל

Cap.

3.פקטורי איניציאצייה נוספים מאפשרים לתת היחידה לנוע על גבי

ה- mRNA

תוך כדי פעילות של הליקאז המבצע הידרוליזה של

ATP.

234
Q

מתי בדרך כלל מתחיל שלב התרגום בריבוזום?

A

כאשר הריבוזם פוגש את ה-

aug

הראשון

235
Q

מה קורה לאחר התחלת התרגום בריבוזום?

A

לב זה פקטורי האיניציאציה יתנתקו ותת היחידה הגדולה תתחבר לקטנה ליצירת ריבוזום שלם

, כך שה- tRNAi

מצוי באתר

P

ואתר A

פנוי לקבל

tRNA

ראשון של שלב האלונגציה.

236
Q

“סריקה לינארית”

A

התהליך בו תת היחידה הקטנה מחפשת קודון

AUG

237
Q

איזה רצף על תת היחידה הקטנה לזהות כדי להתחיל את התרגום?

A

רצף קוזאק ACCAUGG

הוא רצף שמור

238
Q

Leaky Scanning

למה תאים משתמשים בזה?

A

כאשר הרצף הקוזאק שונה מאד מהרצף הכתוב תת היחידה “תדלג” מעל ה- AUG הראשון ותיעצר בשני או בשלישי

תאים משתמשים בשיטה הזו כדי לייצר מספר חלבונים שונים בעלי קצה אמיני שונה מאותה מולקולה של

mRNA

כך שהם יוכלו להיות מוכוונים למקומות שונים בתא.

239
Q

איך מתחילה איניציאציית התרגום בחיידקים?

A

רצף שמור המהווה אתר קישור לריבוזום באתר

ה 5’UTR

שלהם, רצף הקרוי

Shin Dalgrano.

רצף זה הוא רצף שמור באבולציה ועשיר בפורינים

AGGAGGU

והקודון

AUG

הראשון שיתורגם הוא הקודון שנמצא מיד אחרי רצף זה.

240
Q

האם הריבוזום הפרוקריוטי יכול להתחיל לתרגם גם מאמתע המולקולה?

A

נכון

241
Q

מה קורה לאחר הרכבת הריבוזום הדלם מה יש לנו בתאים בריבוזום?

A

לאחר הרכבת הריבוזום השלם, אנו נשארים עם חומצה

tRNA

המצוי באתר

P

ומחובר למתיונין/פורמיל-מתיונין.

242
Q

לאילו ארבעה שלבים מחולקת האלונגציה?

A
  1. הגעת

tRNA

מתאים לאתר

A,

הוא נשאר שם רק אם יש זיווגי בסיסים מספקים.

  1. יצירת קשר פפטידי על ידי פפטידיל טראנספראז אשר יושב בתת היחידה הגדולה ומזרז את העברת הפפטיד כולו היושב באתר

P

לקצה האמיני של החומצה האמינית היושבת באתר

A

  1. תת היחידה הגדולה עושה טראנסלוקציה וזזה קודון אחד במורד הזרם על גבי

ה- mRNA.

  1. תת היחידה הקטנה משלימה את התנועה וזזה גם היא. כתוצאה מכך

, ה- tRNA

היה מחובר לפפטיד באתר

A,

מגיע לאתר

P

וזה שהיה באתר

P עובר לאתר

E

ומשם מוזרק החוצה.

243
Q

eftu and EF-G

אילו סוג פאקטורים הם?

ולמה הם הומולוגים?

A

Eftu ו- EF-G

שהם פקטורי האלונגציה החיידקיים והם הומולוגים ל

eEF1

ול eEF2

היוקריוטים שני הפקטורים הם חלבוני

G

המבצעים תוך כדי תפקידם הידרוליזה של

GTP ל- GDP.

244
Q

האם ריבוזומים יכולים לסנטז חלבון גם ללא

GTP?

A

כן אבל התהליך יותר איטי

245
Q

מה עושה ה-

eftu?

A

Eftu

מוביל את ה-

tRNA

הקשור לחומצה האמינית לאתר

A

החופשי. לא רק שהוא מגביר את המהירות ולוקח את הריאקציה קדימה בזכות הידרוליזה של

GTP

, אלא הוא גם מאפשר לריבוזום לדייק בזיהוי קודון-אנטי קודון.

246
Q

כיצד eftu

עוזר בזיהוי הקודון הנכון ?

A

16s rRNA

בודק אם זיווגי הבסיסים בין הקודון והאנטי קודון נכונים תוך כדי שהוא מתקפל מסביב לאתר האינטראקציה. אם ישנה התאמה נכונה הוא מתהדק סביב הקודון והאנטי קודון באופן הדוק ומגורם לשינוי מבני

ב- Eftu

מה שגורם לו לעשות הידרוליזה של

GTP ל GDP

. רק לאחר ההידרוליזה יעזוב

Eftu

את אתר

A

ואת ה- tRNA

בתוכו ורק אז ה- tRNA

יוכל לשמש לסינתזת החלבון. לכן כמעט כל

ה- tRNA

יעזבו את הריבוזום בלי שבוצעה הידרוליזה וזאת כיוון שהם לא מתאימים בצורה מושלמת לקודון

באתר A.

247
Q

אילו סיבות מסבירות את הדיוק של הריבוזום?

A
  1. eftu

2 לאחר שהאף- טו עזב. החומצה האמינית צריה להיות במיקום מדויק בתוך ה-

A

על מנת לחבר לה את שאר הפפטיד - ככל הנראה אם אין זיווג בסיסים טוב- החומצה האמינית לא תהייה בזיווג בסיסים מדויק ותמא החותצה

3.

בקרה נוספת ומעניינת היא שאם ישנם מחזורים חוזרים ונשנים של חיבור שגוי של חומצות אמינו ואי התאמת קודון-אנטי קודון, פקטור שחרור שבדרך כלל אחראי לטרמינציית תרגום לאחר שהחלבון תורגם במלואו, יסייע לבצע טרמינציה לפני שמגיעים לקודון סיום והחלבון שסונתז יישלח לדגרדציה. אמנם זה לא מתקן את הטעות, אבל זה מונע המשך סינתזה של חלבון דפוק.

248
Q

איפה עוד ניתן למצוא

induced fit

מלבד הריבוזום?

A

רנ”א פולימראז שרק וכאשר יש לנו זיווג בסיסים, רנ”א פולימראז נסגר

249
Q

Kinetic Proofreading

A

ניתן למצוא את זה בריבוזום

בה לאחר הידרוליזה של

GTP

נפתח מעין “שעון” שבו

ה- tRNA

עם החומצה האמינית אמורים להתאים את עצמם ולהגיע למיקום הנכון בריבוזום לצורך פעילות הפפטידיל טראנספראז. בפרק הזמן הזה מוגבר הסיכוי שזיווג לא נכון יגרום לדיסוציאציה של ה-

tRNA

מאתר

A

בזכות אינטראקציות חלשות של קודון אנטי קודון ובזכות “עיכוב” בתנועת החומצה האמינית למיקום הנכון שלה. הדיליי הוא זה שגורם לחיידקים לתרגם בקצב של 20 חומצות אמינו בשניה. קיימים מוטנטים בהם קצב התרגום נמוך יותר ורמת הדיוק היא גבוהה יותר.

250
Q

איך נוצרת טרנסלוקציה של הריבוזום?

מה מזיז אותו?

A

הידרוליזה של

GTP

על גבי הפקטור

EF-G

מזרזת את תנועת הריבוזום

בדיוק 3 נוקלאוטידים במורד הזרם.

251
Q

כמה פוספאטים עלינו להשקיע על כל אינקופרציה של ח”א?

A

2 ב tRNA Synthetase

הודות לפירוק של ATP

ל AMP

עוד 2 על ידי פקטורי האלונגציה.

252
Q

מה הולך לשמש כנוקליאופיל במעבר מאתר

P

לאתר

a?

מה היא האנרגיה לקשר הפפטידי שנוצר בתרגום?

A

שימו לב שהחנקן האמיני של החומצה האמינית החדשה הנכנסת לאתר A הולכת לשמש כנוקלאופיל התוקפת את הפחמן הקרבוקסילי המחובר בקשר אסטרי ל-

tRNA.

האנרגיה ליצירת הקשר הפפטידי קיימת בקשר האסטרי.

253
Q

ריבוזימים

A

רנ”א שהוא בעל פעילות קטליטית

254
Q

האם הריבוזום הוא ריבוזים?

A

כן

255
Q

האם הריבוזימים עובדים עם יוני מגנזיום?

A

לא

256
Q

האם באתר הפעיל שבו נוצר קשר פפטידי יש ח”א?

ומדוע זה מפתיע?

A

לא

זה מפתיע בגלל שעל אף שיש רנ”א בעל פעילות קטליטית , רנ”א לא עובר יינון בקלות כמו חלבון. מעבר לכךשבד”כ אנחנו מוצאים ריבוזימים שפעילים עם יונים מתכתיים (לרוב מגנזיום) ואילו במקרה זו לא נמצא יון מתכתי בריבוזום.

257
Q

מה מבצע את פעולת הפפטידיל טראנספראז?

A

23s rRNA

של תת היחידה הגדולה מבצע את עבודת הפפטידיל-טראנספראז על ידי הצמדה אידיאלית ומדוייקת בין שני המגיבים ויוצר כיס מושלם המיוצב על ידי קשרי מימן חזקים ויציבים ובכך מאפשר לשני המגיבים להגיב בקלות.

258
Q

מתי יתרחש סיום תגובה?

A

כאשר יהיה קודון סטופ באתר

a

259
Q

מה הם קודוני הסיום?

A

UAA, UGA, UAG

260
Q

האם קודוני הסיום מקודדים לח”א?

A

לא

261
Q

מה במקום

trna

יכנס לאתר

a

כאשר ישנם קודוני סיום?

A

חלבונים שקרויים

rf

שמסגנלים לפפטידיל טרנספראז להוסיפ מולקולת מים במקום ח”א לפפטיד המצוי באתר

p

ובעצם לזרז הידרוליזה של קשר פפטידי אחרון

262
Q

מתי הפפטיד ישתחרר לציטופלזמה מריבוזום?

A
  1. כאשר יגיע

rf

  1. כאשר

efg

יעשה שוב הידרוליזה

263
Q

דרך איפה יוצא הפפטיד במהלך התרגום ?

ומה התפקיד של זה?

A

במהלך התרגום הפפטיד יוצא החוצה דרך תעלה צרה באורך של 10 נ”מ ובקוטר של 1.5 נ”מ, אשר בנויה כחלק הידרופובי וחלק הידרופילי. אף חומצה אמינית לא באמת יכולה לבצע אינטראקציה עם הקירות של התעלה ולכן היא משמשת כמעט מעטפת טפלון כדי לוודא שאף חתיכת חלבון לא תישאר דבוקה לתעלה. התעלה גם מונעת קיפול למבנים מורכבים כך שהחלבון עוזב במצבו הלא מקופל

264
Q

מה זה פוליזום?

A

פוליזום הוא מבנה המשמש גם תאים יוקריוטים וגם תאים פרוקריוטים ומאפשר מספר התחלות תרגום על גבי מולקולת

mRNA

אחת. התחלות התרגום נעשות במרחק ממוצע של 80 נוקלאוטידים כך שריבוזום מסויים התיישב, התחיל תרגום, התקדם 80 נוקלאוטידים ואז מגיע עוד ריבוזום וכן הלאה.

265
Q

מדוע יותר פשוט לחיידקים להשתמש בפוליזום?

A

כי לחיידרים קצה 5 פתוח, לעומת איאוקריוטים, שאצלם מדי פעם קצה 5 וקצה 3 קשורים אחד לשני- מדי פעם המבנה הזה משתחרר וניתן להשתמש בפוליזום

266
Q

מה היתרון בפוליזום?

A

שאפשר לעשות מספר רב של חלבונים לאותו

mrna

267
Q

Translation recoding

A

וארירציה שקיימת בחיידקים, ארכיאה, ואיאוקריוטים שבה ניתן להכניס ח”א בשם סלנוציסטאין

268
Q
A
269
Q

מה הקודון של סלנוציסטאין ?

A

קודון סיום

Uga

ה-

trna

קושר סרין ומבצע עליה מודיפיקציות

270
Q

איך הריבוזום ידע לא לקרוא את

UGA

כקודון סיום אלא לחבר אליה סלנוציסטאין?

A

תשובה היא שבמורד הזרם לקודון ניתן למצוא סיגנאל

ב- mRNA

המתקפל למבנה המגייס פקטור תרגום ייחודי קושר

GTP

הומולוג

ל-

eftu

המבנה הוא לולאה

271
Q

מה הן האנטיביוטיקות שמעכבות תרגום הבאות

A
272
Q

NMD Nonsense mediated mRNA decay

A

היא שיטה יוקריוטית שתפקידה למנוע תרגום חלבון ממולקולת mRNA שלא שוחברה כראוי.

273
Q

מה ההנחת היסוד של

NMD?

A

הנחת המוצא של השיטה היא ששחבור לא נכון מוביל כמעט תמיד לאינקורפרציה של קודון סטופ מוקדם בתוך מסגרת הקריאה – מה שמכונה

nonsense.

274
Q

מה קורה בשחבור לא תקין מבחינת החלוקה הסטטיסטית של הקודונים?

A

הסיכוי שיימצא קודון סיום :

3 מתוך 64

275
Q

מדוע

NMD

חשובה יותר לאורגניזמים איאוקריוטים מאשר פרוקריוטים?

A

כי יש להם אינטרונים רבים

276
Q

מה המגנון של ה-

nmd?

A

בין כל אקסון לאקסון יש

ejc

שהריבוזום מוציא

כאשר הריבוזום יגיע לקודון הסיום של ה-

mrna

לא יהיה יותר

ejc

אז זה אומר שזה הקודון סיום האמיתי, אם עדיין יש

ejc

זה אומר שזה לא קודון סיום האמיתי

ו-

mrna

יעבור דגרדציה עי

Upf

ובנוסף המרחק שעובר מ-

ejc

לקודום סיום

277
Q

מה התפקיד של

nmr

לאבולוציה?

A
  1. מאפשרת למולקולות

mrna

חדשות להתבטא רק במידה והם יתנו חלבון אורך מלא

  1. חיונית למע חיסון
  2. למנוע מחלות גנטיות
278
Q
A
279
Q
A
280
Q

מה הוא המנגנון של חלבוני ה-

g?

A

חלבוני

G

הם חלבונים שנעים ממצב פעיל קושר

GTP

למצב לא פעיל קושר

GDP

281
Q

איך קוראים לחלבונים הרגולטורים שמבקרים את הקישור של חלבון ה-

g

ל-gtp?

A

GEF ו-GAP

282
Q

מה עושה חלבון

gef?

A

קשירה של

gtp

חדש

283
Q

מה עושה חלבון

gap?

A

חלבוני

GAP

גורמים להידרוליזה שהיא בד”כ פעילות אינטרינזית בחלבון

ה-G

284
Q

איזה חלבון מכירים שמשתמש ב-

gef

וב-

gap?

A

חלבון ras

285
Q

החלבונים מתחילים להתפקל לפני שהתרגום נגמר נכון/לא נכון

A

נכון

286
Q

למה חייבים החלבונים להתקפל לפני שהם מתחילים להיות פעילים?

A

למבנה הנאטיבי שלהם

287
Q

האם אינטראקציה כמו גליקוזילציה מובילה את החלבון למבנה הסופי שלו ?

A

כן

288
Q

אילו מודיפיקציות קוולנטיות הן הנפוצות ביותר לחלבונים?

A

גליקוזילציות

ופוספורליציות

289
Q

היכן מצוי המידע לכל קיפול חלבון? והמידע למודיפיקציות שלו?

A

המידע מצוי ברצף ח”א שלו

290
Q

Molten globule

A

דומיין שמתקפל בעצמו יעבור קיפול תוך שניות למבנה שמכיל את המבנים השניוניים שלו

מבנה זה, שהוא גמיש, דינמי, ונוצר במהירות, משמש עבור חלבונים רבים , כשלב ביניים המהווה נקודת התחלה לתהליך איטי יותר שכולל שינויים והתאמות המבוצעות באופן איטי יחסית על שרשראות ה-אר המאפשר את קבלת המבנה השלישוני הסופי.

291
Q

מתי הקצה הקרבוקסילי מסיים את הקיפול?

A

הקצה הקרבוקסילי מסיים את הקיפול רק לאחר שהחלבון עוזב את הריבוזום.

292
Q

איך זה נקרא?

A

צורת ה-

molten globule

293
Q

מה המטרה של צ’אפרונים?

A

למנוע מחלבונים להגיע למצב בו הם ב”כלואים מבחינה קינטית”, כלומר נמצאים במצב שהינו יציב למחצה המונע מהם, או מעכב אותם, להגיע למצב היציב ביותר שהינו גם המצב הנאטיבי.

294
Q

מה המנגנון של הצ’פרונים?

A

וי של אזורים הידרופוביים חשופים, אשר במצב תקין היו אמורים להיות בחלק הפנימי של החלבון, ומונע מהם לעבור אגרגציה בלתי הפיכה.

295
Q

מדוע קויים הצ’פרונים

HSP?

A

מאחר והסינתזה שלהם עצמם עולה באופן דרמטי כאשר משרים את התאים בטמפרטורה גבוהה, למשל 42 מעלות צלזיוס.

296
Q

היכן קיימים

Hsp70?

A

ציטוזול מיטוכונדריה ו-er

297
Q

במה מלווים ה-

hsp 70

A

ב-

hsp

40

298
Q

מה התפקיד של

Nef

ב-hsp70?

A

כאשר חלבני

Hsp40

יעזבו, תתאפשר החלפת

ADP

ישן ב ATP

חדש על ידי פקטור

NEF

מה שיבויל לירידה באפיניות ושחרור חלבון המטרה - בשלב זה יש לחלבון המטרה זמן והזדמנות להתקפל למצבו הנאטיבי.

299
Q

מה זה צ’אפרונין?

A

hsp 60

300
Q

מה הוא התהליך של

hsp 60?

A

בכניסה למבנה החבית, החלבון נלכד דרך כניסה הידרופובית. לפעמים הקשירה הראשונית הזו מסייעת לפתוח חלבון לא מקופל.

לאחר מכן הוא משתחרר אל תוך החבית הזו, המרופדת במשטחים הידרופיליים.

החבית נסגרת בעזרת מכסה, צעד הדורש קשירת

atp

כעת, החלבון נמצא בסביבה מבודדת והוא יכול לתקפל למבנה הסופי שלו ביחידות, מבלי שחלבונים אחרים בסביבה יפריעו לו.

לאחר כ-10 שניות מתבצעת הידרוליזה למולקולת

ה- ATP,

המכסה נפתח והחלבון יכול לצאת החוצה, בין אם הוא מקופל כראוי או לא.

נציין כי רק חצי ממבנה החבית הסימטרית פועל על חלבון בכל פעם.

301
Q

איך נקרא צ’אפרונין במיטוגונדריה?

בציטוזול של

בחולייתנים ?

ובחיידקים?

A

hsp 60

TCP1

groel

302
Q

האם יש עוד סוגים צ’פרונים? צ’פרונינים? חוץ

מ-hsp70

ו-60

A

כן

303
Q

מה קורה אם אנחנו לא מצליחים לקפל את החלבון כמו שצריך למרות הצ’פרונם והצ’פרונינים?

A

החלבון נשלח לפרוטאיזום

304
Q

איך קוראים למכונה להשמדת חלבונים?

A

פרוטיאוזום

305
Q

נכון או לא נכון:

כדי שחלבון יגיע למכונת השמדת חלבונים אין צורך שיהיה מסומן

A

לא נכון

306
Q

האם הצפרונים מתחרים עם הסימון חלבון לפרוטיאוזום ?

A

כן

307
Q

כיצד יוביקוויטין נקשר לחלבון?

A

הקצה הקרבוקסילי של החלבון נקשר לליזין שנמצא בחלבון ויוצר קשר איזופפטידי

308
Q

כיצד יוביקוויטים מבקר חלבונים ?

A

בצורה שהיא קוולנטית

309
Q
A
310
Q

מה זה פולייוביקווינטציה?

A

לפירוק בפרוטיאוזום

הצורה העיקרית של שימוש ביוביקוויטין היא הוספת שרשראות

פולייוביקוויטין כך שברגע שיוביקוויטין נקשר לחלבון המטרה, כל מולקולות היוביקוויטין שלאחר מכן נקשרות ל- ליזין 48 שעל היוביקוויטין הקודם בשרשרת. היוביקוויטין הראשון בשרשרת מחובר לשייר ליזין כלשהו על פני החלבון. צורה זו מכוונת את החלבון לפירוק בפרוטאוזום שם חלבון המטרה מתעכל לפפטידים קטנים. בחלק הבא נרחיב על תהליך זה.

311
Q

פולייוביקווינציה שרשראות 36

A

לתיקון נזקי די אן איי

312
Q

מולטייוביקוויטינציה

A

לאנדוציטוזה

313
Q

מונויוביקוויטינציה

A

לבקרת היסטונים

314
Q

כיצד קרויות המולקולות האחראיות ליוביקויטין

A

מולקולות E3

315
Q

כיצד מזהות

E3

חלבונים פגומים?

A

לפי ח”א שהם הידרופובים וכל מיני רצפים

316
Q

מה הוא תפקיד נוסף של מנגנונים פרוטאליטיים?

A
  1. לחסל חלבונים שלא סודרו היטב
  2. לתת לחלבונים נורמלים זמן חיים קצר בהתאם לצרכים של התא
317
Q
A
318
Q
A
319
Q

איזה פעילות יש לפרוטיאוזום?

A

תריאונין פרוטאז

320
Q

כיצד החלבונים מצליחים להתחמק מהפרוטיאוזום?

A

אלו שמצליחים להיות מקופלים אחרי מעט זמן יצילחו לחמוק מהפרוטיאוזום ואילו אלו שלא היו מקופולים לאורך זמן ארוך יסומנו

321
Q

מהו הפרוטיאוזום?

A

רוטאוזום הוא קומפלקס חלבוני בהעתקים רבים (1% מהמסה החלבונית של התא) הן בציטוזול והן בגרעין ומשמש

כ ATP dependent protease.

הפרוטאוזום מעורב גם בבקרת איכות החלבונים

ב ER

, אך איננו מצוי בתוך

ה ER.

חלבונים ישלחו החוצה

מה ER

לדגרדציה בציטוזול בתהליך הקרוי

retrotranslocates,

אשר מבוצע על ידי חלבונים מיוחדים המזהים שחלבון טרי התקפל לא נכון או שלא התרכב לקומפלקס כפי שהיה אמור לעשות ב

ER .

322
Q

ממה מורכב כל פרוטאוזום?

A

כל פרוטאוזום מורכב מצילינדר חלול מרכזי המכונה

20S core proteasome (בצהוב)

ומשני קומפלקסים המכונים

19S cap

בקצוות.

323
Q

ממה מורכב

20s

פרוטיאוזום?

A

מורכב ממספר רב של יחידות המתארגנות למערום של 4 טבעות הפטמריות (=בעלות 7 מונומרים כל אחת). חלק מתת היחידות הללו הן פרוטאזות שהאתרים הפעילים שלהן פונים אל החלק הפנימי של הצילינדר, על מנת להרחיקם מהציטוזול.

324
Q

מה הוא ה-19s

cap

וממה הוא מורכב?

A

Unfoldase -

מבנה טבעתי הבנוי מ-6 תת יחידות היוצרות תעלה שדרכה חלבון המטרה מושחל לליבת הפרוטאוזום. אנזים זה שייך למשפחת ה AAA-ATPase

המפורסמת, בני דודם של

DNA-helicases.

רצפטור ליוביקוויטין שאוחז בו בעת שחלבון המטרה מושחל פנימה לליבת הפרוטאוזום,

ubiquitin hydrolase

שחותך את היוביקוויטין כשחלבון המטרה מוכנס פנימה

325
Q

כיצד מחולקת פעילות הפרוטיאוזום?

A

ה CAP

יאפשר זיהוי של החלבון שמיועד לדגרדציה ויפתח את המבנה המרחבי שלו תוך שימוש ב

ATP

, ואילו ה

-20s

יבצע את הדגרדציה.

326
Q

כיצד מזהים את החלבון המיועד להריסה?

A

1.ראשית, לזהות את החלבון המיועד להריסה – פעולה זו נעשית על ידי סימון מקדים של חלבון המטרה המיועד לדגרדציה על ידי פולי-יוביקוויטילציה שלו, כלומר הצמדה של חלבוני יוביקוויטין קטנים, אחד אחרי השני (דרך ליזין 48 בחלבון היוביקווטין) ליצירת שרשרת המזוהה על ידי

Ubiquitin receptor

המצוי על

19s.

סימון חלבון המטרה על ידי שרשרת יוביקוויטין נעשה על ידי סט של שלושה אנזימים מיוחדים

E1, E2 ו E3

  1. לאחר הזיהוי יש לבצע הידרוליזה של שרשרת היוביקוויטין על ידי

Ubiquitin Hydrolase

המצוי גם הוא על תת היחידה

19s.

  1. פרימת המבנה המרחבי הקלוקל שהחלבון רכש והעברתו לליבת הפרוטאוזום כשרשרת ישרה חסרת מבנה מרחבי על ידי האנזים

unfoldase

המצוי על גבי תת היחידה 19s.

327
Q

aaa-atpase

איזה סוג חלבון זה?

A

הקסאמרי

328
Q

האם כל אחד מהמונומרים על

aaa-atpase

יודע לבצע atpase?

A

כן

329
Q

מה מאפשרת הידרוליזה של

atp

ב-aaaatpase?

A

דירוליזה של ATP מאפשר משיכה פנימה של חלבון המטרה הודות לשינוי במבנה המרחבי של חלבון ה AAA.

330
Q

מה מאפשר קישור של

atp

לאחר הידרוליזה

aaa-tpase?

A

מאפשר משיכה של הסובסטראט עמוק יותר לכיוון הליבה.

331
Q

מה תוצרי הפירוק של חלבונים בפרוטיאוזום?

A

פפטידים קצרים

332
Q

האם לפרוטיאוזום יש פרוססיביות ?

A

כן

333
Q

כיצד מסמנים את החלבון המיועד לפירוק?

A

1.בשלב הראשון יש לאקטב את הקצה הקרבוקסילי של יוביקוויטין. זה נעשה ע”י אנזים

1E

הקרוי ubiquitin-activating enzyme

. הוא משתמש בהידרוליזת

ATP

כדי לחבר את יוביקוויטין לציסטאין של עצמו באמצעות קשר קוולנטי תיואסטרי (קשר עתיר אנרגיה). תגובה זו מתבצעת תוך יצירת תוצר ביניים קוולנטי:

AMP-ubiquitin.

  1. בשלב הבא

1E

נקשר לחלבון הקרוי

2E,

או ubiquitin-conjugating enzyme .

  1. 2E

פועל בשיתוף פעולה עם

3E, ubiquitin ligase: 3E

אוחז מצד אחד בחלבון המטרה ומצד שני

ב-E2

שעליו יושב היוביקוויטין.

בתמונה שבשקף –

E3

נקשר לרצף ספציפי בחלבוני המטרה המכונה

degron

וכך עוזר

ל-2E

ליצור שרשרת יוביקוויטינים על גבי ליזין, מה שיוביל לפירוק בפרוטאוזום. אולם יש יוביקוויטין ליגאזות שמזהות רצפים שונים ובכך מייעדות חלבונים תוך תאיים שונים לפירוק, לרוב בתגובה לאותות ספציפיים.

334
Q

כמה אינזימי

e2

קיימים?

וקמה

e3

A

ישנם בערך 30 אנזימי

E2

דומים מבחינה מבנית ביונקים,

ומאות חלבוני E3

שונים היוצרים קומפלקסים עם אנזימים

E2 ספציפיים.

335
Q

האם כל החלבונים המסומנים ביוביקוויטין ילגו לפרוטיאוזום?

אם לא אז לאן?

A
  1. במקרים מסוימים ובאופן דומה ניתן להצמיד גם קבוצות

SUMU

שהן

Small Ubiquitin-realted Modifier

, מולקולות חלבוניות קטנות ממשפחת היוביקוויטין הנקשרות באופן קוולנטי אך הפיך לחלבוני מטרה שונים ומסמנים את החלבונים למגוון רחב של מטרות.

  1. ברור לגמרי יש מגוון רחב של אנזימים מסוג

Ubiquitilating ו Deubiquitilating וכן

SUMOlating ו DeSUMolating

336
Q

אילו שני דרכים ה-

e3

יכול למצוא את חלבון המטרה?

ודוגמא לכל אחד

A

דרך ראשונה – הפעלת

E3.

כל אחד ממאות חלבוני

E3

בתא עובר אקטיבציה המושרית על ידי סיגנאלים רבים, שמתנקזים לאחת מהדרכים הבאות:

  1. זרחון

E3

  1. שינוי אלוסטרי כתוצאה מקישור לליגנד
  2. שינוי אלוסטרי כתוצאה מקישור לתת יחידה חלבונית

למשל- הקומפלקס

APC\C

הוא

ubiquitin ligase.

לקראת סוף המיטוזה מתווספת לו עוד תת יחידה, המאפשרת את פירוק הציקלינים וחלבונים אחרים. על מנת שיעבור אינטרקציה עם היחידה הנוספת, הקרויה

cdc20

עליו לעבור זרחון.

דרך שניה –

הפעלת סיגנאל הדגרדציה על חלבון המטרה:

  • זרחון באתר ספציפי החושף סיגנאל לפירוק
  • חשיפה של סיגאל דגרדציה ע”י ניתוק מבוקר של יחידה חלבונית
  • ביקוע של הקצה האמיני חושף אתר שמערכת היוביקוויטין יודעת לזהות ולסמן – דרך עוצמתית ליצירת סיגנאלים לפירוק נוצרת ע”י ביקוע של קשר פפטידי יחיד בתנאי שהוא יוצר קצה

N

חדש שכאמור

E3

מזהה.

337
Q

כמה מהחלבונים בגוף עוברים אצטילציה בקצה ה- n

שלהם?

ועי מי השינוי שלהם מוכר?

A

עי 3

e

בפרוטאיזום

80 אחוז

אם אותה האצטילציה נקברת בתוך בחלבון אז אי 3 לא יצליח לזהות אותו

338
Q
A
339
Q

scf

A

יוביקוויטין ליגאז

340
Q

איזה סוג זה

scf

ומה הוא עושה?

A

הוא קומפלקס חלבוני מסוג

E3,

הקושר ומבצע פולי-יוביקוויטילציה לחלבוני מטרה שונים בזמינים שונים במחזור התא (וגם מעורב בתפקידים שאינם קשורים למחזור התא).

מבנהו בצורת ה-

C

נוצר הודות לתת יחידות של 5 חלבונים, שהגדולה בהן משמשת כפיגום עליו בנוי שאר הקומפלקס.

341
Q

מה יש בצדדים של ה-

scf?

A

בקצה אחד של מבנה

ה-C

נמצא אנזים

E2

מצומד ליוביקוויטין. בקצה השני, הקרוי

binding arm

במרחק של 5 נ”מ, נמצא אחד מחלבוני

ה -F-box protein.

342
Q

האם כל חלבוני ה-

fbox

הם אותו הדבר?

A

לא, הם יכולים להיות שונים ולהיקשר לאתרים שונים

343
Q

למה חלבון המטרה נקשר כאשר הוא מגיע ל-

scf?

A

כאשר הקומפלקס מופעל,

ה- F-box

נקשר לאתר ספציפי בחלבון מטרה, ומציב את החלבון באופן כזה שחלק משיירי

ה-R

של הליזינים שלו נוגעים

ב-2E

344
Q

היכן היוביקוויטין הראשון מונח ב-

scf?

A

על גבי ליזין בחלבון המטרה

345
Q

כיצד ה-

fbox

בדרך כלל מזהות חלבוני מטרה?

A

עי זרחון

346
Q

האם מה שיש בו

cullin

יכול להיהפך ל-

scf ?

A

כן

347
Q

האם ניתן לשלוט בסינטזה ופירוק של חלבון ?

A

כן

348
Q

מי מהברים לא נקשר קוולנטית ליוביקוויטין?

e1

e2

e3

A

e3

349
Q

מה היתרון של scf

A

הוא חלבון מודולארי

which means

f-box

יכול להשתנות ולהשפיע על כמה חלבונים

350
Q

האם

hsp 70

פועלים עוד לפני שהחלבון סיים שם בריבוזום?

A

כן

351
Q

מה היה קודם

rna

או

dna?

A

rna

352
Q

האם וירוסים יכולים להפוך גנום מ-

rna

ל-די אן איי

A

כן

353
Q

האם ל-

rna

יש פעילות קטליטית?

A

כן

354
Q

מה מאמצות

rna

לרוב

כשיש להם פעילות קטליטית?

ומדוע?

A

יון מתכתי

כי זה עוזר להם להתגבר על הבעיה בוריאבליות

355
Q
A
356
Q

מה הריבוזימים צריכים להכיר?

A

בדומה לחלבונים, הריבוזימים צריכים להכיר את הסובסטראט וזרז ריאקציה, פעמים רבות חיתוך, לאחר מכן לשחרר את התוצר החוצה

357
Q

האם ניתן לייצר ריבוזימים

Invitro?

A

כן

358
Q

Viroid

A

אלו הן מולקולות

RNA

אינפקטיביות המדביקות בעיקר צמחים ומגלות פעילות קטליטית וגם יכולת קידוד גנומית.

359
Q

מה הצליחו חוקרים בשיטת

sellex?

A

חוקרים הצליחו לעשות ריבוזימים שונים כמו קינאז

360
Q

כיצד חוקרים הצליחו ליצור קינאז

מ-

rna?

A

1.החוקרים לקחו מולקולות

DNA

דו גדיליות עם רצפים אקראיים.

  1. שעתוק על ידי רנ”א פולימראז הוביל ליציר מולקולות

RNA

חד גדיליות שהתקפלו למבנים מרחביים.

  1. הוסיפו חוקרים

ATP

אשר פוספאט גמא שלו מכיל קבוצת סולפור רדיואקטיבית שתאפשר להם לעקוב אחרי תהליכי זרחון.

4.רק מעטים ממולקולות

ה RNA

גילו פעילות של אוטו-פוספורילציה.

כעת החוקרים השתמשו בקולונה היודעת להפריד מולקולות מזורחנות מלא מוזרחנות. כך בעצם הצליחו לבודד רק את מולקולות ה-

RNA

בעלי הפעילות האוטו-קטליטית, ומהשאר נפטרו.

5.לאחר שביצעו אלוציה והוציאו את

ה- RNA

שעבר אוטופוספורילציה, הם ניתקו את קבוצת הפוספאט על ידי הידרוליזה.

לאחר שקיבלנו מולקולת

RNA

בעלת פעילות אוטוקטליטית הם ביצעו רוורס טרנסקריפציה (תהליך שמכניס מוטציות) ויצרו מולקולת

DNA

דו גדילית.

בהמשך מולקולות אלו עברו שעתוק (בדרך שמכניסה מוטציות גם כן) ובעצם חזרו על התהליך כשבכל מחזור הם הרחיבו את הסלקציה.

361
Q

אילו שתי בעיות ניתן למצוא בריבוזימים לעומת חלבונים?

A
  1. לריבוזימים יותר קשה לקשור סובסטראטים הידרופוביים
  2. צריכים לזכור שיש רק ארבעה

rna

לעומת הרבה מאוד חלבונים

362
Q

האם אפשר להוכיח

In vitro

כי ה-rna

יכול לשכפל את עצמו

A

נכון

363
Q

מה הן ההוכחות שה-

rna

קדם

ל-dna?

A

הסוכר – ריבוז הוא סוכר פשוט שניתן ליצרו מפורמל-דהיד בעוד שדה-אוקסי ריבוז הוא סוכר הרבה יותר מורכב.

עדויות על הימצאו

RNA

קיימות עוד לפני הימצאות

DNA.

הבסיס טימין – הוא גרסה מסובכת שעבר מודיפיקציות של

U.

המבנה הדו גדילי של

DNA

הוא הרבה יותר מורכב מהמבנים החד גדיליים של

RNA.

knowledge text biochemistry (15 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions