biology of the cell 1 Flashcards
איברון
מבנה תאי, לרוב נהוג להתייחס לאיברונים כמרכיבים העטופים בממברנה.
מה הן איברוני התא?
גרעין שמכיל את המידע הגנטי, מיטוכונדריה (ברבים) מפיקות אנרגיה, גולג’י – אחראי להכוונה של חלבוני הפרשה,
ER – ביוסינתזה של ליפידים
ועיבוד של חלבוני הפרשה, ליזוזום – פירוק ומחזור של מרכיבים תאיים.
מה היא ממברנת התא?
ומה היא תפקידה?
הממברנה היא מבנה ליפידי המפריד את התא מסביבתו, מגדיר את גבולות התא ושומר על סביבה כימית מובחנת ומובדלת בין חוץ לפנים התא.
מדורי התא?
האיברונים עטופי הממברנה בתא, הגרעין, הגולג’י, ה-
ER,
כולם מכילים מבברנה דו שכבתית כמו הממברנה הפלסמטית, ותפקידה ליצור אזורים מובחנים ושונים מבחינה כימית בתוך התא – אלו הם מדורי התא
מה הם תפקידי הממבררנה?
- מידור התא ושמירה על סביבה כימית מובחנת
- יצירת גרדיאנט אלקטרוכימי משני צידי הממברנה – מאפשר סינתזה של
ATP
כפי שראינו בביוכימיה, או להעביר מסרים וסיגנאלים חשמליים כפי שנראה בשיעורי פיזיולוגיה.
3.על הממברנה מוחזקים חלבונים המשמשים בין היתר לחישה של הסביבה החוץ תאית – אלו הם רצפטורים.
מה הוא המבנה של הממברנה?
שתי שכבות של לפידים וחלבונים המיוצבים אחד על גבי השני בעזרת קשרים לא קוולנטים. הממברנה בסך הכל היא מבנה יציב, נוזלי, הידרופובי, אשר מרבית התנועה של מולקולות נעשית בתוך המבנה ולא מבעד למבנה.
מה הקוטר של הקרום שהפופסוליפידים יוצרים?
5 ננומטר
האם הממברנה חדירה למולוקלות מים?
לא
מה הוא תפקוד החלבונים בממברנה?
- העברת מולקולות מסיסות במים ויונים משני צידי הממברנה .
- קטליזה של תהליכים כימיים בסמוך לממברנה, כמו למשל ייצור
ATP.
- קישור הממברנה לחלבוני שלד התא.
- קישור הממברנה לחלבונים וסיבים חוץ תאיים.
- רצפטורים המתווכים הולכת אותות.
כמה אחוז מהחלבונים מקודדים לחלבוני ממברנה?
30 אחוז
כמה מולקולות ליפידיות ניתן למצוא בשטח של 1 מיקרון בריבוע?
1*10 בחזקת 6
כמה מולקולות ליפידיות ניתן למצוא בממברנה של תא שלם?
10 בחזקת 9
איזה סוג מולקולות הן המולקולות הליפידיות שעל גרעין התא?
אמפיפיליות
איזה ממברנה יותר ואריאבלית ממברנה של פרוקריוטים או איאוקריוטים?
הממברנה של אאוקריוטים ווריאבילית יותר משל פרוקריוטים ומכילה בממוצע בין 500 ל 2000 ליפידים שונים נוסף על כולסטרול שלא קיים בחיידקים.
פוספואינוזיטים מה הם ?
מולקולות פוספוליפידיות בעל תפקידים חשובים אך נמאות בריכוז נמוך בממברנה
מה הם שלושת המרכיבים החשובים שניתן למצוא בממברנת התא?
1.פוספוליפידים:
פוספוגליצרידים – מוחזקים על שלד של גליצרול.
ספינגוליפידים – מוחזקים על שלד של צרמיד.
- כולסטרול
- גליקוליפידים
מה הם פוספוליפידים?
ולמה הם מתחלקים?
פוספוליפידים הם הם המרכיב הליפידי העיקרי בממברנת התא. הם מכילים 2 זנבות הידרופוביים, פוספאט וראש פולארי.
פוספוגליצרידים
וספינוגליפידים
מה הם פוספוגליצרידים?
כמה שרשראות פחמן מימן יש בחיידיקים ובבני אדם ובצמחים?
מה יוצר פוספוליפיד באוריינטציה של ציס?
מה משפיע על חוזק האינטרקציה בין פוספוליפיד אחד לשני?
פוספגליצרידים הם סוג של פוספוליפידים המורכבים משרשראות פחמן-מימן וראש פולארי המחובר לקבוצת פוספאט– כל המבנה הזו מחובר לשלד של גליצרול. בצמחים, תאים אנימאלים וחיידקים השרשראות הפחמן-מימניות הן בעצם חומצות שומן, לרוב נעות בין 14-24 פחמנים, יכולים להיות רוויים או בלתי רוויים במימנים. לרוב שרשרת אחת תהיה רוויה במימנים והשרשרת השניה לא תהיה רוויה. הקשר הכפול באוריינטציה של ציס יוצר מעין “קינק”. אורך השרשרת כמו גם מספר הקשרים הכפולים משפיע על חוזק האינטרקציה בין פוספוליפיד אחד לשני בתוך הממברנה.
מי הם הפוספוטידילים ?
ומי הם הפוספוטידים הנפוצים ביותר?
גליצרול המחובר לשתי חומצות שומן ולפוספאט. המשך השם של הפוספוליפידים נגזר מהראש הפולארי. פוספטידיל כולין, סרין, אתנול אמין הם הנפוצים ביותר בממברנה של תאים יונקיים.
מה הוא הספינגליפידים?
מה הוא ספינגוזין?
מה קורה בספינגומיאלין?
בניגוד לפוספוגליצרידים הבנויים משלד של גליצרול, ספינגוליפידים מורכבים משלד של ספינגוזין . ספינגוזין הוא שרשרת אצילית ארוכה לה קבוצה אמינית
NH2
ושתי קבוצות הידרוקסיל. כך למשל בספינגומיאלין הראש הפולארי פוספוכולין מחובר לקבוצת ההידרוקסיל ואילו לקבוצה האמינית מחוברת חומצת שומן . ביחד – פוספטידיל כולין, פוספטידיל סרין, פוספטידיל אתנול אמין וספינגומיאלין מהווים יותר מ- 50% מהמסה הליפידית של הממברנה הפלזמתית של יונקים.
איפה הפוספוליפידים נוצרים ואיפה הם עוברים שינויים?
הפוספוליפידים נוצרים ב-
er
ועוברת שינויים במיטוכונדריה
מי הוא הפוספוליפיד היחידי שטעון חשמלית ?
פוספוליפיד סרין
מתי קשה להקפיא את הממברנה כלומר מתי נקודת הקיפאון יורדת?
כאשר חומצות השומן בלתי רוויות או קצרות
איפה כנראה נמצא כולסטרול בממברנות?
בתאים איאוקריוטים או בפרוקיוטים?
תאים איאוקריוטים
למי דומים הגליקוליפידים?
לספינגוליפידים רק בלי ראש פוספאטי ועם שרשרת סוכר מקום
מה היחס בין הכולסטרול לפוספוליפידים בממברנה?
1:1
כיצד הכולסטרול בנוי וכיצד הכולסטרול מסתדר בתוך הממברנה?
הכולסטרול הוא סטרול, הוא מורכב ממבנה טבעתי קשיח שאליו מחוברת קבוצת הידרוקסיל אשר נוטה לפנות לכיוון הראש הפולארי של הפוספוליפיד, ועוד שרשרת לא פולארית פחמנית ומימנית. הכולסטרול היא מולקולה אמפיפטית, בעלת קבוצת
OH
פולארית, וארבע טבעות קשיחות.
שימו לב - כפי שמופיע באיור, הכולסטרול מצוי בתוך ה
mono-layer
ולא חוצה את שתי השכבות.
היכן שהכולסטרול מצוי בתוך המבנה הוא הוא מקשיח אותו (תמונה ימנית) – שימו לב גם שהכולסטרול יוצר אינטרקציה עם 2 מולקולות פוספוליפידיות.
מה הכולסטרול עושה לממברנה?
הכולסטרול מקשיח את הממברנה
עם מי הכולסטרול יוצר אינטראקציה בממברנה?
עם 2 מולקולות פוספוליפידיות
מה הם התפקידים של הכולסטרול?
בופריזציה של קשיחות הממברנה – מגן על הממברנה גם מפני התמצקות וגם מפני התנזלות.
הורמונים סטרואידים
ויטמנים
מלחי מרה
כיצד הכולסטרול משפיע על תכונות הממברנה?
מפחית את הפרמביליות של הממברנה מאחר והוא יוצר מבנה קשיח יחסית המונע תזוזה של השרשרת הפחמנית-מימנית של חומצות השומן.
מעכב קיפאון (מוריד את נקודת הקיפאון של הממברנה).
היכן ניתן למצוא מולקולות אמפיטיות?
מיצלות
וליפוזומים
מה היא מיצלה?
חד שכבה כדורית/ספרית. החלק הפנימי הידרופובי והחלק החיצוני הידרופילי.
מה הוא ליפוזום?
דו שכבה שמרכזה הידרופובי ושני הקצוות פולאריים – גם החלק הפנימי וגם החלק החיצוני.
אטימה עצמית
מי שגורם לזה זה אותו הכוח שגורם לממברנה להיות דו שכבתית
זה אומר שכאשר יש חור קטן בממברנה נוצרת הפרעה תרמודינמית וסגירת החור הינה מועדפת אנרגטית כך שלמעשה נוצר מבנה דמוי ליפוזום
מה משפיע שייצא לנו מיצלה ולא ליפוזום ממולקולות האמפיפיליות?
יצלה וליפוזום הן שתי הצורות ספונטניות. מה שמשפיע על יצירת ליפוזומים לעומת מיצלות זו הצורה הגיאומטרית של הדטרגנט:
חרוט - ייתן מבנה של מיצלה.
גליל - ייתן צורה של ליפוזום.
איזה צורה הפוספוליפידים?
בצורת גליל
מדוע אברונים לא מתאחים אחד לשני בתוך התא?
כי ליפוזומים אינם עוברים איחוי אחד לשני באופן ספונטני
אילו שתי טכניקות נעשו על מנת להכיר את התנועה של הליפידים?
- הצמדה של ראש פלורסנטי או חלקיק זהב המחובר לראש הפולארי – דבר המאפשר מעקב אחרי תנועותיהן של מולקולות בודדות.
- שימוש ב”סימון של
spin”
או בשפה יותר מדוייקת
Spin labled
זוהי טכניקה בה לקבוצה הליפידית מוסיפים
NO
שלו יש אלקטרון אחד לא קושר ולכן יש לו
Spin
שלא מאוזן עם
Spin
של אלקטרון נוסף (כי זהו אלקטרון לא קושר). מצב זה מוביל ליצירת סיגנאל פרא-מגנטי שאותו ניתן לזהות בטכניקת
ה- ESR – Electron Spin Resonance
(מזכיר את שיטת NMR שעליה נלמד בשיטות מחקר).
אילו תנועות יש לממברנה (סינטתית) שחוקרים גילו?
- תנועה לטראלית – דיפוזיה פשוטה של פוספוליפידים בעלעל שלהם. זוהי תנועה נפוצה מאוד. מולקולה אחת מבצעת את התנועה הזו 107 פעמים בשניה. מה שאומר שמולקולה אחת יכולה לנוע לאורך כל הממברנה של חיידק שגודלו שני מיקרומטר בתוך שניה אחת.
- רוטציה – סיבוב פשוט על הציר של הפוספוליפיד.
- פלקסיה – פיסוק של הפוספוליפיד בגלל גמישות הקשר האסטרי עם הגליצרול.
- פליפ-פלופ – תנועה מהעלעל החיצוני לעלעל הפנימי ולהיפך. זו פעולה המתרחש באופן נדיר יחסית – על פני שעות. נציין כי כולסטרול הוא אינו פוספוליפיד (אבל עדיין נזכיר זאת) – הוא דווקא יוצא דופן ומסוגל לעשות פליפ-פלופ יחסית מהר.
פוספוליפיד טרנסלוקאז ועל איזו שאלה הוא עונה?
בשלב שבו התנועה של הממברנה התגלתה כבר היה ידוע שתהליך יצירת הליפידים בתא נעשה על גבי אחת מהשכבות עלעל – זוהי השכבה או העלעל הציטוזולי של הרשתית האנדופלסמטית. אם הפוספוליפידים הנ”ל לא היו עוברים לעלעל השני, לא היינו יכולים ליצר דו שכבה קבועה בתוך התא
לכן הם מצאו את האינזים פוספוליפיד טרנאסלונקאז שיש לו שלושה סוגים :
- סקרמבלאז – פעילים בזכות סידן, לא משתמשים ב-
ATP
ולרוב פעילים על קבוצות טעונות שלילית ופועלים לשני הכיוונים.
- פליפאז – משתמשים
ב- ATP
מעבירים מהעלעל החיצוני לעלעל הפנימי.
- פלופאז – משתמשים
ב- ATP
ומעבירים מהעלעל הפנימי לעלעל החיצוני.
למה ליפוזומים סינטצים אינם מתאחים אחד עם השני בסביבה מימית?
ואיזה חשיבות ביולוגית יש לכך?
על אף המבנה הפלואידי של הליפוזומים הסינתטיים הם אינם מתאחים אחד עם השני בסביבה מימית מאחר והראש הפולארי קושר מולקולות מים שיש להסירן משני הליפוזומים לפני האיחוי. לעובדה זו יש חשיבות ביולוגית. המעטפת המימית מסביב לפוספוליפידים קיימת גם בממברנות התוך תאיות המקיפות את האיברונים עטופי הממברנה, ובעצם מונעת איחוי לא מבוקר בין מדורים תוך תאיים שונים. איחוי ממברנות תוך תאיות מזורז/מקוטלז באופן מבוקר מאוד על ידי חלבוני איחוי מיוחדים הפועלים בצורה דומה מאוד לאנזימים.
מדוע הפלואידיות של הממברנה מבוקרת?
כי יש אינזימים חלבוניים שרגישים יותר או פחות לצמיגות הממברנה ואם הממברנה הופכת להיות יותר צמיגה הם יפסיקו את פעולתם
מה משפיע על פלואידיות הממברנה ?
- הרכב הליפידים בממברנה
- טמפרטורה
מה זה אומר כאשר הטמפרטורת קיפאון של הממברנה היא נמוכה יותר ?
כלומר הממברנה רוצה להיות נוזלית דבר המתאפיין בקשרים חלשים שיכולים לנבוע משתי סיבות:
שרשראות קצרות יותר – פחות אינטראקציות בין מולקולריות בתוך השכבה ובין השכבות – הממברנה תישאר נוזלית בטווח טמפרטורות רחב יותר.
קשרים כפולים מסוג ציס – מבנים אלו מקשים על הפוספוליפידים להיארז ביחד לכן הם יישארו במצב נוזלי גם בטמפרטורות נמוכות יחסית.
מדוע שמרים ואורגנזימים משנים את הרכב חומצות השומן שלהם ?
כי טמפרטורת הסביבה שלהם כל הזמן משתנה
כיצד כולסטרול משפיע על תכונות הממברנה?
מבחינת פרמביליות הממברנה – כולסטרול מפחית את הפרמביליות של הממברנה למולקולות מסיסות במים. מדוע? הוא הרי מוסיף קבוצת הידרוקסיל בסמוך לראש הפולארי של הפוספוליפיד, מה שגורם למבנה הקשיח של הטבעות שלו לבצע אינטראקציה, ובאופן חלקי לגרום לחוסר תנועה, של קבוצות הפחמן-מימן של חומצות השומן. כאשר קבוצות ה
CH2
הראשונות פחות מוביליות ופחות נוטות לזוז, הן גם נוטות פחות לדה-פורמציה, מה שמוביל את האזור כולו לפרמביליות נמוכה יותר. מבחינת פלואידיות הממברנה – כולסטרול אינו גורם לירידה בפלואידיות, זאת על אף שהוא מהדק את הפוספוליפידים ביחד. בריכוזים גבוהים אותם ניתן למצוא בתאים אנימאליים, הכולסטרול מונע מהשרשראות הפחמן-מימניות להתהדק חזק אחת לשניה ובכך מונע יצירה של קריסטלים.
מה יותר דק ממברנה של ח”ש רוויות או בלתי רוויות?
בלתי רוויות
Phase segregation
כאשר ליפידים מתקבצים לכדי תתי מדורים
Lipid raft?
אילו איזורים יש לו?
והאם הוא משפיע על עובי הממברנה?
Lipid Raft
הוא מושג המגדיר אזורים פונקציונאליים בממברנה. אזורים אלו הם אזורים בעלי פעילות מסויימת, הרכב ליפידים מסויים והרכב חלבונים מסויים. אזור זה יכול לנוע לטראלית על גבי הממברנה אך כיחידה עצמאית ובכך שומר על הפונקציונאליות שלו. אזורים אלו עשירים יחסית ב:
גליקופרוטאינים
גליקוליפידים
חלבוני GPI
כולסטרול
טיפות שומן מתי משתמשים בהם? במה הוא עטוף? ומה יש בתוכו?
טיפות שומן הן הדרך העיקרית בהם תאים (גם תאי שומן) אוגרים בתוכם ליפידים: מדובר על איברון העטוף בחד שכבה של פוספוליפדים ועשיר בטריגליצרידים וכולסטריל-אסטר המסונתזים בעזרת אנזימים המצויים על גבי ממברנת הרשתית האנדופלזמטית.
מה הוא מקור הממברנה?
הרשתית האנדופלסמטית, כך שהמולקולות הליפידיות ההידרופוביות כמעט לחלוטין נכנסות בין שתי שכבות הממברנה ליצירת טיפת השומן – תומכת בכך העובדה שטריגליצרידים וכולסטריל-אסטר הן מולקולות הידרופוביות לחלוטין ללא ראש פולארי.
מה יש בעלעל החיצוני של הממברנה?
עשיר בקבוצות כולין, למשל:
- ספינגומיאלין – מצוי על הרבה סוגי תאים, כאשר הראש הפולארי שלו הוא פוספוכולין. הוא מצוי למשל על שכבת הממברנה העוטפת אקסונים עצביים ונקראית ספינגומיאלין.
- פוספטידילכולין – מצוי בד”כ על העלעל החיצוני. קיים אנזים הידוע לשנע אותו בין ממברנות –
Phosphatidylcholine Transfer Protein (PCTP)
כמו גם אנזימים ייעודיים היודעים להוציא ממנו חומצות שומן ולצמד לכולסטרול ליצירת כולסטרול אסטר -
LCAT – lecithin cholesterol acyl transferase
שיירים סוכריים,
קשרי
SS
יימצאו בעלעל החיצוני.
מה יש בעלעל הפנימי?
1.פוספטידיל סרין – מצוי בעיקר על העלעל הפנימי של הממברנה, אך בעת אפופטוזיס ניתן למצוא אותו משנה את כיוונו, בזכות אנזים ייעודי המשנה את המיקום של הליפיד מהעלעל הפנימי לעלעל החיצוני. הסיבה? בעת אפופטוזיס, ברגע שפוספטידיל סרין מצוי על גבי העלעל החיצוני של וזיקולות המהוות את חלקיקי הפירוק של התא האפופטוטי – הם יקשרו לקולטנים על גבי הממברנה של תאים פאגוציטים ויעברו פאגוציטיוזה. תיאור המנגנון:
א. האנזים פליפאז האחראי להעברת פוספטידיל סרין פנימה לעלעל הפנימי על ידי שימוש ב- איי טי פי מפסיק לעבוד
ב.סקרמבלאז “מקשקש את הממברנה” עד שאנו מגיעים לשוויון בין שני העלעלים וכך יש בעצם פוספטדיל סרין גם בצד החוץ תאי.
ג.דוגמה נוספת היא למשל האנזים פי קיי סי,הוא משופעל כתגובה לסיגנאלים חוץ תאים אך נקשר לעלעל הפנימי של הממברנה, קישור התלוי בין היתר במטען החשמלי השלילי של פוספטידיל סרין שנמצאת על גבי העלעל הפנימי.
- פוספטידיל אתנול אמין
- פוספאטידיל אינוזיטול – משמש בעלעל הפנימי להולכת אותות בתור פיי איי פי 2 המתפרק על ידי אנזמים הקרויים פוספוליפאזות, כאשר המפורסם שבהם הוא פוסופליפאז
דוגמא נוספת בהקשר זה אלו הם הפוספואינוזיטידים אשר יכולים לעבור זרחונים שונים על טבעת האינוזיטול המרכיבה אותם ובעצם לגרום לתגובות תאיות מקומיות וספציפיות לאתר הזרחון, זאת על ידי מגוון רחב של אנזימים כשהמפורסמים שבהם הוא פיי איי 3 קיי אשר מזרחן את טבעת האינוזיטול כתגובה לסיגנאלים חוץ תאיים.
מה הם גליקוליפידים?
איפה ניתן למצוא אותם?
אלו הם ליפידים שקיימים בכל האאוקריוטים שניתן למצוא על העלעל החיצוני בלבד שם הם מהווים כ-חמישה אחוזים מהליפידים. זאת מאחר וההצמדה של קבוצות הסוכר נעשות בחלל הגולג’י שהינו תואם לחלק החיצוני של התא. הם אינם נחשבים פוספוליפידים מאחר ואינם מכילים קבוצת פוספאט. כאשר הם מגיעים לממברנה הפלסמטית הם פונים כלפי חוץ התא וחיוניים לאינטראקציה של התא עם הסביבה שלו.
על איזה שלד גליקוליפידים בנויים?
על שלד של ספינגוזין, אך כאמור ללא קבוצת פוספאט.
איזו נטייה ישנה לגליקוליפידים?
מולקולות אלו נוטות להתאגד בממברנה הודות לקשרי המימן שקבוצות הסוכר יוצרות אחת עם השניה ולקשרי ואן דר ואלס החזקים שנוצרים הודות לשרשראות ליפידיות ישרות וארוכות – מסיבה זו עוברים ותורמים רבות להיווצרות ה-
lipid drafts.
בצמחים ובחיידקיםממה נוצרים הגליקוליפידים?
גליצרול, ולא מספינגוזין.
גנגליוזידים
אלו הם הגליקוליפידים המורכבים ביותר המכילים אוליגוסאכרידים, ולהם קבוצה אחת או יותר של חומצה סיאלית. יש מספר סוגים של חומצה סיאלית כאשר בבני אדם הנפוצה ביותר היא
N-aceteylneuraminic Acid (=NANA) ה
מקנה להם את המטען השלילי האופייני להם. גנגליוזידים נפוצים מאוד בתאי עצב שם הם מהווים בין 5 ל- 10% מתוך המסה הליפידית. עם זאת, הם מצויים ככל הנראה בכמויות קטנות יותר בכל התאים.
איפה ניתן למצוא בתאי אפיתל את הגליקוליפידים?
בתאי אפיתל ניתן למצוא אותם רק בצד האפיקאלי של הממברנה, שם הם מגנים מפני
pH
נמוך או מנוכחותם של אנזימים פרוטאליטים. למטענים השליליים גם כן חשיבות רבה בעיקר במשיכה של יונים חיוביים, ובעיקר סידן, לפני השטח הקרובים לתא.
האם הגליקוליפידים יש להם תפקיד באינטראקציה וזיהוי תאים ?
ואם כן הכיצד הם עושים זאת?
ליקוליפידים הוא אינטרקציה וזיהוי בין תאים שונים, זאת על ידי מתווכים חלבוניים ממשפחת הלקטינים – חלבונים הקושרים שיירי סוכר ומאפשרים חיבור חזק בין תאים שכנים. בסוכרים יכולים להיות הן על גליקוליפידים והן על גליקופרוטאינים.
מחלות אגירה ליזוזומאליות
מחלות רבות קשורות לבעיות בפירוק של גליקוליפדים
שהן מחלות גנטיות בהן קיים חסר של אנזים המפרק מרכיב מסויים בליזוזום, שבתורו מצטבר.
טאיי זקס
הא מחלה ליזוזומיץ נפוצה בקרב יהודים אשכנזים ובה קיים מחסור באנזים המפרק גנגליוזיד
GM2
גושה
מחלה ליזוזומאלית בה חסר האנזים גלוקוסרברוזידאז האחראי לפרק את הספינגוליפידים גליקוזיל-סרמיד המצוי בשפע גם במערכת העצבים המרכזית וגם על תאי דם אדומים. מכאן שהמחלה משפיעה גם על הטחול שם מפורקים האריתרוציטים וגם על המוח שם קיימים גנגליונים.
איזה דוגמה יש שבה גליקוליפיד משמש כנקודת עגינה לחיידקים או לוירוזים?
כך למשל הגנגליוזיד
GM1
נקשר לטוקסין הכולירה ומשמש עבור כ”שער” כניסה. לכן רק תאים שמכילים על פני השטח שלהם
GM1
יהייו רגישים לטוקסין הכולירה. התוצאה של כניסת הטוקסין לתאים גורמת לייצור מוגבר של
AMP
המוביל לפתיחה של תעלות כלור ולזרם משמעותי של כלור החוצה מהתאים וכתוצאה מכך גם להפרשה של חומרים אחרים כמו נתרן, ביקרבונאט ולבסוף גם מים. עוד נציין כי גם polyomavirus
משתמש בגנגליוזיד כשער כניסה לתא.
האא אברון חייב להיות עטוף בממברנה?
נופ
איפה הפרוטאיוזום נמצא?
בציטוזול ובגרעין
מה חייב להיות לפוספוליפיד?
ראש פולארי שמחובר מראש לזרחן
האם מים יכולים לעבור ממברנה בעצמם לבד?
כן
מה כולסטרול עושה
- מונע מהממברנה לקפוא
- מונע מהממברנה להיות נוזלית מדי
עושה ודו מהצדדים ומונע מהממברנה ליפול
מה מיצה את
ה-
Lipid draft
כולסטרול
כמה בערך מהווים החלבונים ממברנת התא?
כ-50 אחוז
אם יש 50 אחוז חלבונים מה היא כמות המולקולות הגבוהה יותר, ליפידים או חלבונים?
ליפידים
אילו סוגי חלבונים ממבראנאלים ישנם?
אינטגראליים – חלבונים בעלי אופי אמפיפילי (=אמפיפטי) העוברים מצד אחד לממברנה לצד שני בזכות תרגום המבוצע אל תוך
ה-ER.
האזורים חוצי הממברנה הם אזורים הידרופוביים בהגדרה.
פריפריאליים – חלבונים אלו נשארים מחוברים לממברנה בזכות אינטראקציות חלבון-חלבון. שינויי
pH
או שינויים בריכוז המלח לרוב יצליחו לנתק את החלבונים הללו בקלות.
מצומדים/מעוגנים – עברו ליפידיזציה על ידי ליפיד המשאיר אותם “דבוקים” לממברנה.
מה הם חלבוני
anchored?
לו חלבונים שמסונתזים תחילה בציטוזול ועוברים מודיפיקציה שלאחר תרגום המחברת אותם לחומצות שומן.
GPI-anchored
אלו חלבונים שמסונתזים תחילה
ב ER
כחלבונים חוצי ממברנה פעם אחת ומבוקעים בעודם
ב- ER
תוך כדי שמוסף להם שייר ליפו-גליקוזידי. חלבונים אלו יעברו בהכרח מה
ER
אל גולג’י ומשם אל הצד החוץ תאי.
כיצד חלבונים יכולים להיות מעוגנים לממברנה?
חומצה מיריסטית (14 פחמנים) – נקשרת לקצה האמיני של החלבון שסונתז בציטוזול. הקשר שנוצר הינו קשר אמידי.
חומצה פלמיטית –(16 פחמנים) נקשרת לקבוצת תיול של ציסטאין בחלבון שסונתז בציטוזול. הקשר שנוצר הינו תיו-אסטרי.
קבוצה פרנילית – למשל פרנזיל או קבוצה ארוכה יותר (למשל גרניל-גרניל) – נקשרת לקבוצת טיול של ציסטאין בחלבון שסונתז בציטוזול. הקשר הוא קשר תיו-אתרי (ולא אסתרי).
אילו תפקידים יש לחלבונים שעל הממברנה בחלבוני
src?
חלבוני משפחת
SRC
הם חלבונם ציטוזוליים בעלי פעילות של טירוזין-קינאז, והם כולם נקשרים לממברנה על ידי קבוצת מיריסתיול ). על מנת להפוך את המבנה ליציב יותר, רבים מחלבוני
SRC
מעוגנים בנוסף גם על ידי חומצה פלמיטית על שייר ציסטאין, קישור שמתבצע על ידי סיגנאל חוץ תאי. כאשר הסיגנאל כבוי הקבוצה הפלמיטית מוסרת והקינאז חוזר לציטוזול
איזה סוג זה חלבונים ממשפחת
ras
חלבונים שהם
gtpases
איך קוראים לחלבונים שמחליפים
gtp to gdp
ועי כך חושפים אלפא הליקאלי?
ראב
האם חלבונים חוצי ממברנה מספר פעמים מתנהגים כמו חלבונים חוצי ממברנה פעם אחת?
לא
ממה מורכבים חלבונים חוצי ממברנה מספר רב פעמים?
אלפא הליקסים
מה ההליקסים יכולים לעשות- החלבונים שעוברים מספר פעמים?
למה חלבונים אלה חיוניים?
האם ניתן לבדוק כמה הם הידרופאתים עי מדד הידרופתאיות?
הליקסים אלו יכולים ליצור אינטראקציות אחד עם השני ולהידחס ביחד, כך שלמעשה הם לא חייבים למצות את אינטראקציות המימן של הקשרים הפפטידיים, מה שמוביל ליצירת מבנים שניוניים מגוונים. אזורים פנימיים של ההליקס למשל לא חייבים להגיב עם הממברנה ולכן יכולים להיות הידרופילים.
הם חיוניים לתעלות מים, או תעלות יונים
לא ניתן למדוד עד כמה הם הידרופוסים כיוון שהם לא
מה האלפא הליקסים בממברנה מאפשרים?
להעביר מולקולות מצד אחד לצד השני של הממברנה
לסגור ולפתוח תעלות יונים
להוליך סיגנאלים חוץ תאיים אל תוך התא
איזה מבנה יצרו גדילי בטא בממברנה?
חבית בטא הינו מבנה קשיח יותר, לכן הוא נוטים ליצור מבנה קריסטאלי לאחר שמבודדים אותו. מהסיבה הזו בין חלבוני ה-Multi-pass
הראשונים שעברו קריסטלוגרפיה שאפשרה פענוח של המבנה היו חלבוני חבית בטא.
כמה גדילים יכולים להיות לחבית בטא בממברנה ?
8-22
איפה ניתן למצוא חביות בטא
אצל ממברנות של חיידקים
מיטוכונדריה
כלורופלסט
איזה מבנה חביות בטא יוצרות בממברנה?
מבנה צילינריאני
מה הם הפורינים
איזה סוג חלבונים הם?
מכמה יחידות הן בנויות?
והאם הן ספציפיות?
הפורינים הם אולי הדוגמה הנפוצה ביותר לחביות בטא. רובם בעלי 16 גדילי בטא המסודרים כמבנה של סדין בטא אנטי-פראללי שמתגלגל למבנה חביתי.
האזורים הפנימיים של החבית הינם הידרופילים והחיצונים הידרופוביים.
לעיתים ניתן לראות כי לולאות מסויימות שאינן חוצות ממברנה פולשות לתוך חלל החבית ובעצם משמשות כמחסום המונע מחלק מהמולקולות לעבור ובכך מקנה לחבית מידה מסוימת של ספציפיות. .
מה התפקיד של
fep a?
ואיזה מבנה יש לו?
החלבון FepA הוא דוגמה מורכבת של חבית בטא עם 22 גדילים המעבירה יוני ברזל משני צידי הממברנה בחיידק. בנוסף למבנה החבית הוא מכיל גם דומיין גלובולארי המצוי לחלוטין בתוך החלל של החבית – אליו נקשרים יוני הברזל ובמנגנון שאינו ידוע הדומיין הגלובולארי הוא זה שמעביר את היונים משני צידי הממברנה.
מה יכולים להיות תפקידי חביות הבטא?
-טראנספורט
רצפטורים
ואינזימים ממברנאנלים
איזה מן המבנים יכול להשתנות בתוך ממברנת התא:
סליל אלפא
חבית בטא
סליל אלפא
מה משמש כל אחת מחביות הבטא הבאות?
A – משמש כרצפטור לוירוסים חיידקיים.
B – אנזים חיידקי מסוג ליפאז המבצע הידרוליזה על ליפידים – פונה לכיוון חוץ התא.
C – תעלה מסוג פורין, שימו לב שהחלל של התעלה מוגבל על ידי לולאות שחודרות לתעלה.
D – מעביר יוני מתכת ב
e.coli
אודות למבנה גלובולארי הקבור בתוך החבית ומכיל אתרי קישור לברזל.
מה זה גליקוליזציה ?
ואיפה היא מתקיימת?
הצמדה של סוכרים לחלבונים ממברנאלים, בגולג’י/אי אר
למה כדאי להוסיף סוכר לחלבונים ממברנראלים?
קשרים אלו מייצבים את המבנה הגלובולארי של החלבון.
למה משמשים הסוכרים עג ממברנת התא?
- בזכות הסכרור של הצד החוץ תאי של חלבונים (וגם של לפידים), הם מצפים את המעטפת של התא כלפי חוץ
- הסוכרים משמשים גם להגנה מפני סטרס מכאני על התא.
- הסוכרים מונעים אינטראקציה לא רצויה או אקראית בין שני תאים.
- בשל הוריאביליות הגבוהה שלהם הם מאפשרים זיהוי ספציפי של סוגי תאים.
בעזרת אינטראקציה עם לקטינים, יכולים הסוכרים לאפשר תנועה או הדבקה של תאים כמו בתגובה חיסונית של לימפוציטים.
5.חלק מהגליקופרוטאינים (והפרוטאוגליקאנים) הינם חלבונים שמופרשים לחלוטין וקרויים
Adsorbed molecules
אלו הם חלבונים השייכים למטריקס החוץ תאי ומונעים גבול חד מידי בין הממברנה למטריקס החוץ תאי.
גליקוקליקס?
החלק הסוכרי של מעטפת התא
כמה שיירי סוכר מכילים הסוכרים שעל ממברנת התא?
איזה מבנים יש להם?
לרוב מכילים פחות מ 15 שיירי סוכר.
לרוב האוליג-סכריד הינו בעל מבנה מסועף.
ישנם מגוון רחב של קשרים קוולנטים אפשריים בין הסוכרים
אפילו שלושה סוכרים בלבד יכולים ליצור מאות מבנים שונים של טריסכרידים.
איך אני יכולה להפריד את הממברנה מהחלבונים?
דרך היעילה ביותר היא שימוש בדטרגנטים – מולקולות אמפיפטיות קטנות, אותן אפשר למצוא בצורות ומבנים שונים ובעלי תכונות כימיות שונות. ישנם דטרגנטים יונים –
כמו SDS
או לא יונים כמו אוקטיגלוקוזיד וטריטון.
משתמשים בהם על מהת להפריד את הקשרים ההידרופובים
CMC
ריכוז הריכוז שהחל ממנו דטרגנטים מתארגנים למיצלות
מה קורה בריכוז שהוא גבוה מ-
cms
מבחינת המיצלות?
המונומרים מדפייזים פנימה והחוצה מתוך המיצלות ובכך שומרים על ריכוז קבוע של מונומרים חופשיים בתמיסה, ללא קשר לכמה מיצלות קיימות בתמיסה.
ממה מושפע ריכוז ה-
cmc
בתמיסה?
טמפרטורה
pH
ריכוז מלחים
איזו מן צורה יש לדטגנרטים ?
צורת חרוט
מה קורה כאשר מערבבים דטרגנט יוני עם ממברנה?
אשר מערבבים את הדטרגנט עם ממברנה, מולקולות הדטרגנט מתלפפות על גבי הצדדים ההידרופוביים של החלבון ומזיזות את הפוספוליפידים של הממברנה. הודות לראש הפולארי שלהם, החלקים ההידרופיליים של הדטרגנט יימצאו כלפי התמיסה המימית ביחד עם החלקים ההידרופיליים של החלבון, ובעצם כך ניתן “להמיס” את החלבון בתמיסה מימית.
מה ימיס חלבון הידרופובי של ממברנה ?
sds
מה החיסרון של דטרגנטים יונים?
שהם הורסים את המבנה המרחבי של החלבון מאחר והם נוטים להיקשר לליבה ההידרופובית.
אם נמיס את הממברנה בתוך דטרגנטים יונים, החומצות שומן יצטרפו אל המיצלות?
כן
כיצד דטרגנטים שהם אינם יונים פועלים?
דטרגנטים לא יונים, בריכוז מספק, מאפשרים לבודד חלבונים באופן ששומר על המצב הנטיבי שלהם. עם זאת, כאשר נוריד את הריכוז של הדטרגנט, למשל על ידי דילול של התמיסה במים, החלבונים יפסיקו להיות מסיסים.
בנוכחות ריכוז פוספוליפידים גבוה, יתארגנו החלבונים במקרה הנ”ל למבנה של ליפוזום ביחד עם הפוספוליפידים.במקרה זה, נקבל מערכת של חלבוני ממברנה מופרדים המצויים בתוך ליפוזומים ובכך שומרים על הפעילות שלהם.
בדרך זו הצליחו לגלות שהאנזים שאחראי לסינתזה של
ATP משתמש בגרדיאנט פרוטונים.
מה הוא מבנה הננו דיסק?
זהו מעין פאצ’ קטן של ממברנה המוקף על ידי חלבון שתפקידו לחפות על קצותיה של דו השכבה הליפידית שנשאר חשוף . החגורה של הננו-דיסק עשויה מהחלבון
HDL
שמאפשר לליפידים להפוך למסיסים בפלזמת הדם.
האם ננו דיסק קורה גם בממברנה אמיתית?
כן
מה הננו דיסק מאפשר ללמוד?
ננו-דיסק מאפשר ללמוד על פעילותו של חלבון בסביבתו הטבעית על הממברנה, אך ללא הסיבוך הכרוך בעבודה עם ממברנה שלמה.
הדיסק גם מאפשר ללמוד על פעילות החלבון הנבדלת בין שני צידי הממברנה. זה חיוני במיוחד במחקרים של אינטראקציות אנטיגן וליגנד.
מי הוא החלבון הממברנאלי הראשון שהמבנה שלו פוענח?
בקטריורדופסין
איזה סוג של חלבון הוא בקטרירדופסין?
חלבון הקולט אור ושואב פרואונים
ממה מורכב בקטריורדופסין?
משבעה הליקסים צפופים שביניהם יש קשרים קוולנטים , במרכז יש את רטינאל או וויטמין שמי שנקשר אליו זה ליזין בקשר קוולנטי
מה התפקיד של הרטינאל?
עם בליעת האור משתנה המבנה של רטינאל אשר משנה את מבנה החלבון וגורם לו לשאוב פרוטונים – כמה מאות פרוטונים בשניה – אשר ישמשו מאוחר יותר ליצירת
ATP
על ידי חלבון ממברנאלי אחר. מכאן שבקטריודופסין ממיר אנרגיה סולארית לאנרגיה של מפל ריכוזים.
איפה התגלה הבקטריודופסין?
הארכאון הלוסקטריום סאלינארום בו התגלה בקטריודופסין חי בבריכות מים מלוחים החשופים לאור שמש.
לאן הרטינאל מעביר את הפרוטון שלו?
חלק ממנגנון הפעולה של משאבת הפרוטונים, ניתן לזהות העברה של הפרוטון מהכרומופור (רטינאל) לשייר ה
-R
של חומצה אספרטית מספר 85 בשרשרת הפוליפפטידית, פעולה שיכולה להתרחש רק לאחר קליטת פוטון על ידי הכרומופור. לאחר העברת הפרוטון לאספרטאט, הוא יעבור בסדר ידוע מראש בין שיירי ה
R ,
של חומצות אמינו הידרופיליות.
לאיזה משפחה שייך חלבון בקטריוקדופסין?
7 Trans Membrane
מי הם חלבוני
trans menbrane 7?
והאם ישנם עוד חלבונים שדומים לבקטריורדופסין ?
ניתן למצוא במשפחה את הרודופסין המצוי ברשתית של חולייתנים.
רובם מצומדים לחלבוני
G – ולכן שמם יקרא
GPCRים.
על אף הדמיון המבני הרב, לא קיים קשר רצפי בין בקטריודופסין לחלבונים ממשפחת
ה- GPCR
ולכן מעריכים כי מדובר בסעיף מרוחק אבולוציונית של המשפחה. תחת אותו ענף עתיק ניתן למצוא גם את ה
channelrhodopsin
של האצות הירוקות – אשר הופכים לתעלות יונים כשהן בולעות אור. ניתן להשתמש בחלבוני
ה- channelrhodopsin
במעבדה תוך ביטוי שלהם בנוירונים של בעלי חיים ובעצם לאפשר בעזרת חשיפת המוח לאור הפעלתם של נוירונים מסויימים.
מה זה פוטובליצ’ינג
frap?
היא שיטה שמאפשרת למדוד את קצב הדיפוזיה הלטראלית של חלבונים ממברנאליים, זאת על ידי סימון פלורסנטי של אותם חלבונים, או על ידי שימוש בליגנד/נוגדן מסומן פלורסנטית על ידי פלורופור, שנקשר לחלבון ובעצם מסמן את מיקומו, או על ידי טכניקות של הנדסה גנטית המאפשרות לצמד לרצף החלבון את הרצף של החלבון
gfp
איך עושים את ה-
frap?
הטכניקה כוללת שימוש בלייזר מוכון על רצועת ממברנה קטנה והרס של הפלורסנציה באותה פיסת ממברנה. לאחר ההרס של הפלורסנציה נמדד הזמן עד שהפלורסנציה מתאוששת – ההתאוששות הינה אודות לתנועה לטראלית של חלבונים מסומנים.
מה הצליחו למצוא בעזרת frap?
בעזרת
FRAP
הצליחו למצוא את קבוע הדיפוזיה
Partition Coeficient
של חלבונים ממברנאליים שונים. קבוע הדיפוזיה הינו וריאבילי מאוד בין חלבונים ממברנאליים שונים בעיקר הודות לאינטראקציות שהחלבונים עושים עם חלבונים אחרים.
למה דומה צמיגות הממברנה הפלסמתית?
לשמן זית
ככל שקבוע הדיפוזיה גדול יותר זמן ההתאוששות של חלבונים פלורסנטים הינו
נמוך יותר
במה
FRAP
יעיל?
בעיקר בקביעת פרמטרין קינטיים של החלבון – קבוע הדיפוזיה, קצב העברה אקטיבית של חלבון וקצב החיבור וההתנתקות של חלבון מסוים מחלבונים אחרים
מה החיסרון ב-
frap?
- לא ניתן לעקוב אחרי חלבונים בודדים אלא על קבוצת מולקולות שנעה בטח יחסית גדול של ממברנה.
- כאשר חלבון מסויים לא נע לאזור שעבר בליצ’ינג, לא ניתן לקבוע אם הוא באמת לא מובילי או שהתנועה שלו מוגבלת לאזור ממברנאלי קטן מאוד.
מהי שיטת
- Single particle tracking
מאפשר מעקב אחרי חלבון בודד בעזרת סימון של נוגדן כנגד החלבון בפלורופור או בחלקיק זהב.
אילו שני מבנים אנ מכירים שמקובעים לממברנה באופן יחסי?
גם הקומפלקס
ATP synthase
במיטוכונדריה מתארגן למבנים מוארכים כפולים שנעים מאוד לאט בדיפוזיה.
ובקטריודופסין
האם מצליחים בתאים אפיתל להגביל תנועה של חלבונים?
כן כאלה שבצד הבאזולאטרלי וכאלה שבצד האפיקרלי
אילו הבדלים יש בצד האפיקאלי לצד הבאזולאטרלי?
חלבונים וליפידים
מה הבסיס להפרדה בין ממברנה אפיקאלית לבאזולאטראלית?
הבסיס להפרדה שכזו מצויה בזוג מסויים של קומפלקסים חלבוניים בין ממברנאליים הבונים צומת אטימה החיונית למניעת דיפוזיה הן של חלבונים והן של ליפידים בין שני הדומיינים. על אף שזה ברור, ראוי לציין שהתנועה של החלבונים המרכיבים את צמתי האטימה מוגבלת בעצמה.
היכן ניתן לזהות שלושה
raft domains?
בתא זרע יונקי
איפה ניתן לראות גדר מולקולרית באופן גמור?
אקסון של תא עצב
איך ניתן למנוע נדידתת תנועה שלחלבונים ע”ג הממברנה
A – יצירת אגרגטים/קומפלקסים חלבוניים גדולים (למשל בקטריודופסין מתנהג כך).
B – אינטראקציות עם חלבונים או מאקרומולקולות חוץ תאיות (למשל פרוטאוגליקאנים).
C – אינטראקציות עם חלבונים או מאקרומולקולות תוך תאיות (למשל שלד התא).
D – אינטראקציות עם חלבונים המצויים בפני השטח של תא אחר.
מה משפיע על הצורה של הממברנה והחוזק שלה?
שלד התא
מהי צורת ולמה?
צורת הדיסק הפחוס של כדוריות הדם האדומות של בני אדם נובעת בין היתר מנוכחות של חלבון שלד תאי הקרוי ספקטרין – סיב דק, גמיש וארוך המגיע לכ-100 נ”מ באורכו, בעל צורת מתג. הספקטרין יוצר אינטראקציה עם חלבונים ממברנאליים של הכדורית האדומה ליצירת רשת המכסה את כל הצד הציטוזולי של הממברנה – תכונה המאפשרת לכדוריות הדם להימתח ולהתעוות תוך כדי שהן עוברות בקפילרות דם צרות.
מה קורה כאשר ספקטרין מוטנטי?
כאשר ספקטרין מוטנטי – מתקבלת מחלה הקרויה
HS
(ספרוציטוזיס תורשתית) – בה כדוריות הדם האדומות הן בעלות צורה ספרית/כדורית ושבריריות
מה זה ספקטרין?
ספקטרין עצמו כפי שניתן לראות באיורים, הוא הטרודימר הבנוי משרשרת אלפא ושרשרת בטא המתארגנות אחת מעל השנייה במבנה של
colied coil
אנטי מקביל הדימר מתארגן לצורת רשת בעזרת
Junctional comlexes.
הקישור בין תת היחידה אלפא לבטא הינו בלתי קוולנטי, אך נעשה במספר רב של נקודות אינטראקציה, לרבות הקצוות של השרשראות. כל אחת מהשרשראות מורכבת ממספר רב של חזרות של אותן חומצות אמינו. כל הטרו-דימר מתחבר לעוד הטרודימר באינטרקציה של קצה לקצה ליצירת טטרמר.
ממה בנוי כל
junctional complex?
1.שרשראות אקטין קצרות בנות 13 מונומרים.
החלבונים
Band 4.1, Adducinו tropmyosin
2.החלבונים הטראנס ממברנאליים
Band 3
וגליקופורין קשרים את שלד התא לממברנה הפלסמטית.
החלבון אנקירין מקשר בין טטרה-מר ספקטרין לחלבון
Band3.
החלבון
Band 4.1
משמש לאינטרקציה בין ספקטרין לבין גליקופורין או
לband3
מה זה אקטין?
חלבון שלד התא שמתמקם סביב קליפת התא ומתעגן לממברנה בעזרת חלבונים רבים אחרים המתווכים זאת. גמישות הממברנה והדינאמיות שלה מאפשרת תהליכים רבים כמו אנדוציטוזה ותנועה תאית.
corals
דומיינים ממבראנאלים שנוצרים בעקבות שלד התא שמגבילים את דיפוזיית החלבונים דרך הממברנה
כל המחסומים שנוצרים עי קוראלס הם קבועים
לא נכון
הם יגולים להיות קבועים או זמניים
מה יכול להשפיע על קורלס?
שינויים קטנים למשל של חום, יכולים לגרום לתזוזה של ה”מחסומים” ובעצם לאפשר “בריחה” של חלבונים החוצה מאותם
Corals.
היכולת לברוח תלויה בגודל של המרכיב הציטוזולי של החלבון הממברנאלי – ככל שהמרכיב הזה גדול יותר, כך יהיה לו קשה יותר לחמוק מהמחסום. כך למשל כאשר רצפטור נקשר לסיגנאל חוץ תאי, הוא עובר שינוי מרחבי אשר מגייס לדומיין הציטוזולי שלו חלבונים נוספים ליצירת מגה-קומפלקס – דבר המאט את קצב הדיפוזיה של הרצפטור החוצה
מה- Coral.
BENDING PROTEIN
חלבונים רבים אשר ידועים ביכולתם לגרום לדפורמציה של המברנה
באילו דרכים חלבונים יכולים לגרום לדפורמציה של ממברנה?
A – רואים דו שכבה ללא חלבונים הגורמים לדפורמציה.
B – רואים חלבון בעל אזור הידרופובי אשר נכנס לתוך החד-שכבה ובעצם “קורע” את הראשים הפולאריים. אזורים אלו יכולים להיות הליקסים אמפיפילים של חלבון או “סיכות הידרופוביות” של חלבון.
C – רואים חלבון הקושר את הראשים הפולאריים וגורם לדפורמציה או מייצב את העקומה של הממברנה. למשל חלבוני מעטפת המניצים וזיקולות נופלים תחת ההגדרה הזו.
D – רואים חלבון אשר נקשר וגורם לצבר של ראשים פולאריים גדולים ובעצם גורם לדפורמציה ו-
bending
של הממברנה. גודל הקבוצה והצורה שלה יכול להשפיע על קצב ועל כיוון הדפורמציה. כך למשל פוספואינוזיטידים בעלי קבוצה פולארית יחסית גדולה גורם לעקומה חיובית. פוספוליפאז אשר מסיר את הקבוצה הפולארית גורם לפעולה הפוכה ולכן יגרום לעקומה שלילית.
איזה סוגי חלבונים אינטגראלים ישנם?
multi pass
gpi
banding
איך ניתן לדכת כמה פעמים חלבון חוצה את הממברנה ?
עפי הפיקים ההידרופובים
כמה סטראנדים יש ב-
Ompa
ompla
porin
fep a
ompa=8
omplar=12
porin-16
fep a 22
מה ייתן לי דטרגנט+ פוספוליפיד
ומה צריך כדי ליצור ממבנרנה
יתן
צריך להוריד את ריכוז הדטרגנט עי מים
מה הכיוון של הפעפוע מים בבקטריורדופסין?
מתוך התא אל חוץ
מה מפריד בין מדורים שונים בממברנה?
- גדר מולקולרית
- שלד התא כמו בספקטרין
איזה סוג חלבון הוא ספקטרין
די דימר או טטרמר
מה הוא תפקידו של הגרעין?
תפקיד הגרעין הוא לאחסן ולשמור על המידע הגנטי, לבקר את הגנים המבוטאים ולקיים תהליכים הדורשים בידוד מירבי מהציטופלזמה.
מה הוא גודלו של הגרעין?
10 אחוז מהתא
2 מיקומטר
איזה סוג של ממברנה יש לגרעין התא?
ממברנה כפולה (4 שכבות של ליפידים)
את מה הממברנה החיצונית של הגרעין ממשיכה?
את הרשתי האנדופלסמתית
איך מבקרים את החלבונים שיגנסו דרך הממברנה של הגרעין?
עי
nuclear pores
ועליהם קוצפלקסים שמחליטים מי עובר מתי
עי מה מוחזק הגרעין בתא ?
עי שלד התא
איפה נמצאים הסיבים של שלד התא ביחס לגרעין ?
גם בתוך הגרעין וגם מחוצה לו
איך קוראים לסיבי הביניין אשר נמצאים בתוך הגרעין?
למינה גרעינית
האם גם ב-
er
יש ריבוזומים?
כן
מה הם התפקידים שיש ללמינה הגרעינית?
- תמיכה מכאנית על ידי אינטראקציה עם חלבונים ממברנאליים של הגרעין.
- אינטראקציה עם חלבונים טראנס-ממברנאלים שעל מעטפת הגרעין.
- אינטראקציה ישירה עם ה-
NPC.
-אינטראקציה ישירה עם הכרומטין שבעצמו יוצר אינטראקציה עם חלבונים טראנסממברנאליים של הגרעין. כך למעשה נוצר קשר בין הממברנה של הגרעין ל-
DNA.
- אינטראקציות עם חלבוני שלד התא ציטופלסמתיים.
- הוא משתתף בתהליך המיטוזה ששם חלבונים ממשפת סי די קיי יזרחנו אותו, הוא ישפיע על כך שהנוקלאור פורס יקשרו אימפורטין - דבר העוזר לבנות גרעין חדש
מה עושה דינאין?
דינאין הוא חלבון מנוע והוא נועב על המיקרוטובוי ותפקידו הוא לקרוע את ממברנת הגרעין
מה יקרה לחלבונים גרעיניים בסוף המיטוזה?
הם ימצאו את עצמם מחוץ לגרעין
מה עושה ראן במיטוזה?
משמש להכוונת הכרומטידות בעת הפרדתן
מדוע
ran
יודה להפריד כרומטידות?
לכרומטידות יש את
gef
שהוא יודע להפוך את
ran
מ-ran gdp
ל-ran gtp
ran
כאשר הוא קרוב לכרומטידות הוא יהיה:
ran gtp
ran
כאשר הוא רחוק מהכרומטידות הוא יהיה
ran gdp