Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

knowledge text biochemistry > biochemistry2 > Flashcards

biochemistry2 Flashcards

1
Q

כמה חומצות אמינו יש בטבע?

A

מעל 300

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

מכמה חומצות אמינו רוב החלבונים מורכבים?

A

20

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

למה ח”א שונות זו מזו?

A

כי יש להן קבוצה צדדית שנותנת לכל אחת תכונות שונות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

חלבון לוצפירין

A

החלבון שנמצא בגחליליות, הוא משתמש באינזים לוציפראז, דבר המאפשר לגחלילילות להאיר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

מאיזה חלבון נוצר הקרן של הקרנף?

A

קראטין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

מכמה פחמנים כל חומצה אמינית מורכבת

A

לפחות מ-2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

איך קוראים לפחמן הקיראלי בחומצה אמינית?

A

פחמן אלפא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

מהי החומצה האמינית היחידה שבה פחמן אלפא הוא אינו קיראלי?

A

גליצין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

באילו שתי צורות ניתן למצוא חומצות אמינו ?

A

בצורת D ובצורת L

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

מה ההבדל בין חומצות האמינו מסוג L לחומצות האמינו מסוג D?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

מהו השם המלא, ןהחלקי של החומצה האמינו הבאות ?

ומה מיחד אותן?

C

H

I

M

S

V

A

CYSTEINE CYS

HISTEDINE HIS

ISOLEOCINE ILE

METHIONINE MET

SERINE SER

VALINE VAL

מה שמייחד אותם זה שאין עוד ח.א עם אותן תחיליות כמו שלהן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

מה השמות המלאין והחלקיים של ח”א הבאות:

AGLPT?

ומה מייחד אותם?

A

A- ALANINE-ALA

GLY-G-GLYCINE

L- LEUCINE-L

P-PR0LINE-PR0

T-THREONINE-THR

שאין רק להם את האותיות הללו אבל הן יותר שכיחות בגוף

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

איזה חומצות אמינו מייצגות:

R

F

Y

W

A

ARGININE ARG

F-PHENYL ALANINE -PHE

Y- TYROSINE-TYR

W-TRIPTOPHAN

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

איזה ח”א מייצגות האותיות הללו?

N

D

E

Q

K

A

ASPARGINE -ASN

ASPARTARE-ASP

E - GLUTAMATE- GLU

GLN-Q-GLUTAMINE

K-Lysine-LEU

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

איך אפשר למספר את הפחמנים בחומצות אמינו:

  1. עי מספרים?
  2. עי אותיות יווניות?
A

עי מספרים- הפחמן שקשור לאטום הכבד ביותר מקבל את הספרה 1

באותיות יוונים- הפחמן שהכי קרוב לקבוצה הפונ’ מקבל את האלפא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

מה הוא ערך Pka1

ומה הוא ערך של Pka2?

A

pka1- עבור הקבוצה הקרבוקסילית שמצומדת לפחמן אלפא

Pka2- עבור הקבוצה האמינית של פחמן אלפא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

PKar

A

pka של השייר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

pi

A

נקודה איזואלקטרית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

מדד ההידרופאטיות

A

ככל שהערך שלו יותר חיובי כך החומצה האמינית יותר הידרופובית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

מה היא החומצה האמינית הכי כבדה?

A

טריפטופאן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

מה היא החומצה האמינית הכי הידרופובית?

A

איזוליאוצין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

מה היא החומצה האמינית הכי הידרופילית ?

A

ארגינין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

מה הן החומצות האמינו האליפטיות?

A

חומצות האמינו האליפטיות הן חומצות אמינו בהן שייר ה-r הוא אינו פולארי ועבור כולם האות הראשונה בשם שלהן היא האות שמייצגת אותם והן:

אלאנין

ואלין

גליצין

פרולין

איזולאומים

מתיונין

ליאוצין

I am plg

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

למי מבין חומצות האמינו האליפטיות יש שייר תיו אטרי?

A

מתיונין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

למי מבין חומצות האמינות האליפטיות יש פחמן קיראלי אחד?

A

אלאנין -ch3 זה השייר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

למי מבין חומצות האמינו האליפטיות יש אמין שניוני (אימינו) ?

A

פרולין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

מי הן החומצות האמינו הארומטיות?

A

טריפטופן

טירוזין

פנילאלנין

you fuck world

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

מי החומצה האמינית הארומטית הכי הידרופוהית?

A

פנילאלנין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

באיזה ph טירוזין מתיינן ולמה ?

A

ב-10.07 הוא מתיינן כי הרזוננס שלו מייצב את הטבעת

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

מה הדבר הנכון ביותר שניתן לומר על החומצות האמינו ההידרופוביות?

A

כולן יכולות לייצר קשר הידרופובי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

איך קוראים לטבעת שיש לטריפטופן?

A

indole

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

מי בולעת אור הכי טוב מבין חומצות האמינו הארומטיות?

A

טריפטופן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

מי בולעת אור הכי פחות טוב מבין ח”א הארומטיות ?

A

פנילאלנין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

למי מבין הקבוצות של חומצות האמינו יש נטייה מוגברת להתמוססות במים?

A

ח”א פולאריות ללא מטען חשמלי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

מי הן חומצות האמיניות הפולאריות ללא מטען?

A

cat not talk so quit

ציסטאין

אספרגין

טריאונין

סרין

גלוטמין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

לאיזה ח”א מקבוצת ח”א הלא טעונות אבל פולאריות ישנה הידרוקסיל

A

serine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

לאיזה מח”א הלא פולאריות אך הטעונות יש מרכז קיראלי נוסף?

A

תריאונין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

איזה ח”א מח”א שלא טעונות ופולאריות יש שייר עם קשר גופרית מימן ?

מה ה-Ph שבו הוא מתיינן?

ומה השייר יכול ליצור בחלבון?

A

ציסטאין

8.8

קשר די סופלידי(וכאשר הוא מתחזר הוא הופך ל-s-h)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

מה הצורות האמידיות של גלוטאמאט ואספרטט ולאיזה קבוצה הן משתייכות?

והאם יש להם Pkr?

A

גלוטמין ואספרגין

משתייכות לקבוצת הפולארים ללא מטען

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

מה הן החומצות האמיניות בעלות OH ומה יכול לקרות בהן ?

A

סרין, תריאונין, ותירוזין

לאחר תירגום החלבון יכול להופיע

hpo4(2-)

מה שיכול לגרום לשינויים בח”א עצמה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

מה הן החומצות האמינו שהן חיוביות?

A

he know robotics

היסטדין

ליזין

ארגינין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

לאיזה פחמן קשורה החומצה האמינית של ליזין?

A

פחמן אפסילון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

כמה חנקנים יש בארגינין?

ואיך קוראים לקבוצה החיובית בה?

A

ארבעה חנקנים, שלושה בשיירים

גוואנידיניום

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

איך קוראים לקבוצת ה-r של היסטדין?

A

Imidazole

היא קבוצה ארומטית ושם נמצא למעשה החנקן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

מה ה-Pkr של היסטדין ואיפה לרוב מוצאים אותה ?

A

6 ולכן מוצאים אותה באתר פעיל של חלבונים כמקבלת או תורמת פרוטון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

מה הן החומצות האמינו הטעונות שלילית? ומתי הן מתיינות?

A

גלוטאמט ואספרטט

ב-ph=3/4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

אילו חומצות אמינו מיוחדות ישנן?

A

4 היגורקסי פרולין

5 הידרוקסי ליזין

6 n מתיל ליזין

גמא קרבוקסי גלוטאמאט

דזמוזין

סלנוציסטאין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

מה הופך את הפרולין ל-4 הידרוקסי פרולין?

ואיפה 4 הידרוקסי פרולין נפוצה?

A

יש הידרוקסילציה שנעשה עי ויטמין סי וח”א זו נפוצה בקולגן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

איפה 6n מתיל ליזין נפוצה?

A

במיוזין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

איפה גמא קרבוקסי גלוטאמאט מצויה?

A

פרוטרומבין - חלבון שקשור לקרישת דם

-ובחלבונים קושרי סידן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

איפה דזמזוין נמצאת והיא נגזרת של איזה ח”א?

A

אלסטין- מעניקה אלסטיות לרקמות העורקים, הריאה, עור

ליזין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

סלנוציסטאין היא נגזרת של?

A

סרין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

מה ההבדל בין אטום סלנוציטאין לסרין?

A

במקום ההידרוקסיל יש לו קבוצה של סלניום

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
54
Q

מתי הקבוצה האמינית מתייננת, כלומר באיזה

pka

ובאיזה הקבוצה הקרבוקסילית?

A

pka=9

Pka=2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
55
Q

מה קורה לח”א כאשר ה-ph נמוך 0 או 1

A

גם הקבוצה הקרבוקסילית וגם הקבוצה האמינית הן Protonatated

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
56
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
57
Q

מה קורה שערך ה-Ph גדול מערך ה-Pka הקרבוקסילי אך קטן מערך ה-pka האמיני

A

הקבוצה הקרבוקסילית מאבדת פרוטון והופכת להיות :

coo-

בעוד שהקבוצה האמינית במצב protanated

אם אין שייר R שמתיינן מטען החומצה האמינית היא 0 ויש שני מטענים חשמליים על המולקולה הקבוצה הקרבוקסילית והקבוצה האמינית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
58
Q

צוויטרון

A

כאשר מטען החומצה האמינית הוא 0 ויש שני מטעני על המולקולה אחד בגלל ה-coo- ואחד בגלל ה-nh3

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
59
Q

מה קורה כאשר מעלים את ה-Ph למעל 10?

A

הקבוצה הקרבוקסילית מיוננת

הקבוצה האמינית גם מאבדת את הפרוטון שלה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
60
Q

האם קיימת גרסה לא יונית לחומצה אמינית?

A

כן קיימת אך בריכוזים זניחים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
61
Q

צוויטרון הוא בסיס או חומצה?

A

בסיס וחומצה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
62
Q

למי יש ערכי Pka יותר נמוכים לחומצה קרבוקסילית/קבוצה אמינית שקשורה לחומצה אמינית או לקבוצה קרבוקסילית/קבוצה אמינית?

A

חומצה קרבוקסית וקבוצה אמינית שקשורה לחומצה אמינית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
63
Q

כמה איזורי PH ישנן בחומצה אמינית?

A

2 באזורי ה-pka השונים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
64
Q

מי היא הקבוצת האמינו היחידה שיש לה יכולת בופר סביב ה- PH הפיסיולוגי ?

ומה ה-pi שלה?

A

7.59

היסטדין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
65
Q

מה המטען החשמלי של כל אחת מהקבוצות בחומצה האמינית בערך ה-Pka?

A

+ או - 0.5

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
66
Q

איך קוראים לריאקציה הכימת היוצרת את הקש הפפטידי?

A

ריאקציית דחיסה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
67
Q

מה קורה בזמן ריאקציית דחיסה? איזה מולוקולה יוצאת?

A

מולקולת מים (הידרוקסיל מהקרבוקסיל ומימן מהאמין)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
68
Q

מי משמש כנוקלאופיל בריאקציה הדחיסה ליצירת קשר פפטידי ומי משמש כאלקטרופיל?

A

חנקן- נוקליאופיל

פחמן בקבוצה הקרבוקסילית- אלקטרופיל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
69
Q

מה ההבדל בין פולי פפטיד לחלבון?

A

פוליפפטיד- יהיה עד 10000 דלתון

ואילו חלבון יהיה מעל 10000 דלתון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
70
Q

למה יש עדיפות תרמודינמית, הפיכת די פפטיד לשתי חומצות אמינו, או הפיכת שתי חומצות אמינו לדי פפטיד?

A

הפיכת די פפטיד לשתי חומצות אמינו

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
71
Q

האם קיים סיבוב חופשי של הקבוצות הכימיות מסביב לקשר הפפטידי ואם לא מדוע?

A

לא

בגלל שהרזוננס מייצב את הקשר הפפטידי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
72
Q

באיזה מצב שיירי ה-r של החומצות האמיניות ייטו להסתדר סביב הקשר הפפטידי?

A

במצב של טראנס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
73
Q

למה הקשר האמידי אינו מתיינן?

A

כי אז לא יהיה רזוננס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
74
Q

לכל הפפטידים יש שני קצוות, מה הן הקצוות ואילו מטענים חשמליים יש עליהם?

A

קצה קרבוקסילי- מטען שלילי

קצנ אמיני - מטען חיובי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
75
Q

מי נותן לחומצות האמיניות את יכולות החומצה בסיס שלהן?

A

שיירי ה-r

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
76
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
77
Q

מה קורה כאשר ערך ph=Pi של פפטיד מסוים?

A
  1. מסיסות הפפטיד יורדת
  2. הוא חודל מלנוע בשדה מגנטי
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
78
Q

האם ה-

pkr שיש בטבלה של חומצות האמינו הוא הערך המדויק של pka של קבוצת ה-r

אם לא אז למה?

A

לא, בגלל שיש תלות ברצף, במיקום של חומצת האמינו ובסביבה הכימית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
79
Q

פירוק קשר פפטידי הוא ריאקציה אקסורגנית או אנדורגנית?

A

אקסורגנית ובעלת אנרגית שפעול גבוהה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
80
Q

איך קוראים לאינזימים שמפרקים קשר פפטידי?

וכיצד הם עושים את זה?

A

פרוטאזות, עי הידרוליזה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
81
Q

אילו חומרים למדנו שהם פפטידים קצרים?

A
  1. אספרטיים- ממתיק מלאכותי שמורכב משתי חומצות אמינו הקשורות בקשר די פפטידי- אספרטט ופניל אלאנין . בקצה הקרבוקסילי של פניל אלאנין יש מתילציה
  2. אוקסיטוצין 9 חומצות אמינו , ו-TRH- 3 ח”א
  3. אמנטין- אוליגופפטיד קצר, מעכב rna poly2
  4. ציטוכרום סי - פופיפפטיד עם 104 ח”א
  5. כימוטריפסינוגן- בעל 245 ח”א אינזים המעכל עי הידרוליזה חלבונים אחרים
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
82
Q

איך אפשר לחשב כמות ח”א בחלבון?

A

לקחת את המשקל המולקולרי של החלבון ולחלק אותו ב-110.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
83
Q

מה הם conjugated proteins?

A

חלבונים שבנוסף לחומצות האמיניות יש להן גם קבוצות פרוסטטיות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
84
Q

האם ריבונוקלאז וכימוטריפסין הן בעלות קבוצות פרוסטטיות?

A

לא!

הם חלבונים פשוטים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
85
Q

מה הוא החלבון הגדול ביותר שיש והיכן הוא נמצא?

A

טיטין והוא נמצא בסרקומרים של שרירים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
86
Q

מה הן ארבעת המבנים שהחלבונים יכולים להימצא בהם?

A

מבנה ראשוני,שניוני,שלישוני, רביעוני

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
87
Q

מה הוא המבנה הראשוני?

A

רצף החומצות האמיניות הקשורות אחת לשניה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
88
Q

האם קשר די סולפידי נחשב למבנה ראשוני?

A

כן!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
89
Q

מה הוא מבנה שניוני?

A

מבנה חוזרני פשוט ויציב יחסית הנוצר כתוצאה מסיבוב של השלד ויצירה של קשר מימן

לא דרך השיירים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
90
Q

מה הוא מבנה שלישיוני

A

התקפלות של החלבון למבנה תלת מימדי תוך יצירה של כל סוגי הקשרים האפשריים גם דרך שיירי ה-r

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
91
Q

מנה רביעוני

A

מספר שרשראות פוליפפטידיות שכל אחת מהן התקפלה למבנה שניוני ושלישוני והם הצטרפו בקשרים קוולנטי או לא קוולנטים ליצירת קומפלקס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
92
Q

איך ניתן לקרוא לחלבון?

A

oligomer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
93
Q

איך קוראים ליחידות הזהות בחלבון?

A

Protomers

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
94
Q

באילו שני דרכים ניתן לקרוא לחלבון המוגלובין?

A
  1. טטרמר המורכב מארבעה subunits
  2. דימר של פרוטומר אלפא-בטא
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
95
Q

האם ניתן לקרוא לאינסולין תת יחידה?

ולמה ?

A

לא כי הוא מורכב משתי שרשראות שמחוברות בקשר די סולפידי כלומר לא נוצר מבנה שניוני

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
96
Q

האם רצף ח”א בחלבון הוא קבוע?

A

לא- חלבונים הם פולימורפיים כלומר מדי פעם יש שינויים ברצף חומצות האמינו

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
97
Q

באילו איזורים בחלבון סביר להניח שלא נראה וריאבליות?

A

האזור הפעיל של החלבון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
98
Q

באילו חלבונים יהיה נדיר למצוא קשרים די סולפידים ומדוע ?

A

חלבונים ציטופלסמתיים

בגלל שהסביבה הציטופלזמתית הינה סביבה מחזרת

או חלבונים בחיידקים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
99
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
100
Q

איפה ניתן למצוא חלבונים בעלי קשרי s-s?

A
  1. חלבונים חוץ תאיים
  2. חלבונים טראנס ממברנאלי בצד החוץ תאי
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
101
Q

איפה יש יותר סיכוי למצוא חלבונים עם קשרי s-s בבקטריה או בארכיאה?

A

בארכיאה בגלל שהטמפרטורה הגבוהה בה הארכיאה חיה מחייבת שמירה על קשרים כימיים חזקים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
102
Q

מדוע אינטראקציות הידרופוביות נקברות בתוך ליבת החלבון?

A

יש במים רשת קשרי מימן, שלהם יש פוטנציאל גבוה ביותר ליצירת קשרי מימן. הכנסה של חומר הידרופובי הורס למעשה את הקשרי מימן ולכן הסידור מחדש של הקבוצות ההידרופוביות יהיה לתוך ליבת החלבון תוך עלייה באנטרופיה.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
103
Q

איזה אפקט יוצרים גם אינטראקציות הידרופוביות וגם אינטרארציות הידרופיליות בחלבונים?

A

עלייה באנטרופיה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
104
Q

מדוע קשרי מימם לא תורמים המון ליציבות החלבון? ומה יכול לעזור לקשרי מימן ?

A

על כל קשר מימן אחד שנוצר, קשר מימן אחר מתפרק.

קשרי מימן נוצרים בחלבון בצורה קופרוטובית.

מה שמייצב רת הקשרי מימן אלו המבנים השניוניים השניוניים.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
105
Q

מה הם גשרי מלח ומה הם השפעותיו?

A

גשרי מלח - נוצרים כאר קבוצות טעונות חשמלית נמשכות אחת לאחרת.

יכול לערער את החלבון- מצד אחד אם הקבוצות הטעונות יוצרות קשרים עם עצמם הם לא יכולים ליצור קשרים עם המים

יכול לחזק את מבנה החלבון - כי הם עושים קשרים עם עצמם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
106
Q

איפה גשרי המלח יהיו יותר נפוצים בתול החלבון או בחלק החיצוני של החלבון?

A

בתוך החלבון, כי בחלק החיצוני יהיה צורך לעשות קשרים עם המים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
107
Q

איזה סוג קשר זה הקשר הפפטידי

פאי או סיגמא?

A

סיגמא עם עננת פאי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
108
Q

איך קוראים לקשר בין החנקן האמיני לחנקן אלפא?

A

קשר פי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
109
Q

איך קוראים לקשר בין החנקן אלפא לחנקן הקרבוקסילי ?

A

פסאיי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
110
Q

אילו קשרים בקשר הפפטידי אינם מוגבלים בגלל הרזוננס ובעלי רוטציה חופשית?

A

פסיי ופי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
111
Q

מה היא זווית אומגה ?

A

זווית אומגה היא זווית הנוצרת מהקשר הפפטידי כולו ולא מהקשר בין שני פחני אלפא סמוכים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
112
Q

אילו סוגים של מבנים שניוניים ישנם?

A

הנפוצים ביותר:

סליל אלפא

סדין בטא

אך יש עוד

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
113
Q

מה הוא ההבדל בין מבנה שניוני רגיל למבנה שניוני לא רגיל?

A

מבנה שניוני רגיל- מבנה שבו הזווית של פי ופסיי לא משתנות

מבנה שניוני לא רגיל - מבנה שניוני שבו הזווית של פי ופסי משתנות במהלך הסגמנט

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
114
Q

מה זה

random coiling?

A

מבנה שניוני לא רגיל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
115
Q

מה יותר יציב מבנה שניוני רגיל או מבנה שניוני לא רגיל?

A

מבנה שניוני רגיל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
116
Q

כיצד למעשה נקבעת הקונפורמציה של המבנים השניוניים?

A
  1. תירמודינמית
  2. תלויה בזווית הסיבוב של הקשר הפפטידי
  3. תלוי בקשרים הקוולנטים
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
117
Q

מה היא דיאגרמת רצ’מאדן ?

A

דיאגרמה שסוקרת את הערכים של פסי ופי ימציעה מבנים שניוניים שונים לערכים שמתקבלים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
118
Q

אילו ערכים יכולים לקבל פסאי ופי?

A

בין מינוס 180 ל-180

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
119
Q

ממה נוצר סליל אלפא?

A

נוצר עי סיבוב של שלד הפפטיד ע”ג הציר שלו ומיוצב עי קשרי מימן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
120
Q

בין מה למה נוצר קשר מימן בסליל אלפא?

A

קרבוניל של חומצה אמינית x עם מימן של חומצה אמינית

x+4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
121
Q

כל כמה אנגרסטרם סיבוב של סליל אלפא חוזר על עצמו?

A

כל 5.4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
122
Q

מכמה חומצות אמינו כל סיבוב בסליל אלפא מורכב?

A

3.6

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
123
Q

מה היא זווית הסיבוב בין חומצה אמינית אחת להבאה בסליל אלפא?

A

100 מעלות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
124
Q

מה המרחק בין שני פחמני אלפא בסליל אלפא?

A

המרחק בין שני פחמני אלפא בסליל אלפא הוא 1.5 אנגרסטרם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
125
Q

איזה נטייה יש לסליל אלפא,

לצד שמאל או לצד ימין?

מדוע?

ולאן שיירי ה-r של החומצות האמיניות פונים?

A

ימין

שמאל הוא לא יציב - ולכן אין שמאל

שיירי ה-r פונים אל מחוץ ה-helix

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
126
Q

מדוע המנבנה של האלפלא הליקס ככ נפוץ בחלבונים?

A

כי הוא יוצר שימוש אופטימאלי בקשרי המימן הפנימיים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
127
Q

האם הסיכוי שחומצה אמינו אחת תעשה אלפא הליקס שווה לסיכוי שחומצת אמינו אחרת תעשה אלפא הליקס?

כיצד אפשר לדעת?

A

לא

אפשר לדעת עפי דיאגרמת רמצמרדן ששם יש את הדיאגרמה שך השכיחויות לפי זווית

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
128
Q

אם ישנן רצף של חומצות אמינו בעלות מטען שלילי, מתי תהיה להן נטייה לעשות סליל אלפא?

A

ב-Ph נמוך.

הסיבה לכך אם ה-ph=7 אז תהיה פרוטונוציה דבר היגרום לדחייה כי על השיירים של ח”א יופיעו מטענים שליליים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
129
Q

מתי רצף של חומצות אמינו חיוביות יעדיף להסתדר בהליקס?

A

רק כאשר הוא עם Ph גבוהה בגלל שהוא יעדיף לאבד את המטען שלו קודם ורק אז להסתדק לכדי סליל אלפא הליקס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
130
Q

מה יכול להגדיל את אורכו של ההליקס ?

A

הדיפול שנוצר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
131
Q

איפה שיירי r חיוביים ושליילים יהיו בהליקס?

A

חיוביים- קרובים לקצה הקרבוקסילי

שליליים- קרובים לקצה האמיני

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
132
Q

אילו שתי חומצות אמיניות הן בעלות שכיחות נמוכה להימצא באלפא הליקס

ולמה?

A

גליצין- כי היא קטנה ובעלת גמישות מבנית גבוהה

פרולין-בעלת שכיחות עוד יותר נמוכה להימצא באלפא הליקס בגלל:שהיא נוקשה מדי ולא מאפשר רוטציה בזווית פי

החנקן האמיני של פרולין הוא חנקן שניוני ולא מסוגל לתרום מימן לקשרי המימן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
133
Q

מה הם חמשת הגורמים שמשפיעים אל יציבות ההליקס?

A
  1. הנטייה הפנימית של החומצות האמיניות ברצף לייצור הליקס
  2. אינטראקציות הין קבוצות ה-

r

  1. גודלם של שיירי ה-r
  2. השכיחות של פרולין וגליצין ברצף
  3. נוכחות של קבוצות r טעונות בקצה ההליקס כדי לשמור על יציבות
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
134
Q

מה משפיע על הבחירה במבנה בטא בחלבונים?

A

זווית פסאי ופי המושפעות משיירי r

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
135
Q

מה היחידה החוזרנית בקונפורמציית בטא?

A

זיג-זג

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
136
Q

איך קוראים לכל סגמנט בקונפורמציית בטא?

A

beta strand

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
137
Q

איך מתארגנות שיירי ה-r של החומצות האמיניות בקונפורמציית בטא ?

A

בטראנס.

שייר r אחד מחוץ למישור והאחר מתחתיו

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
138
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
139
Q

מה ההבדל בין סדין בטא מקביל לסדין בטא לא מקביל?

ומה הוא המבנה היציב יותר

A

סדין בטא לא מקביל- קשרי המימן בקו יש של 180 אורך כל מחזור זיג זג הסגמנט הוא 7 אנגסטרם

סדין בטא מקביל- קשרי המימן מעותים ואינם ישרים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
140
Q

איזה סיבוב יש לעשות לסדין בטא כדי שהוא יהיה יציב?

A

ימינה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
141
Q

מה הוא סיבוב חד/סיבוב בטאולל

מה הוא כולל

בין מה למה הוא מחבא

A

סיבוב שתפקידו לחבר שני סגמנטים של גדילי בטא אנטי פראללים.

המבנה כולל פנינ חדה של 180 מעלות ומכיך 4 שיירי חומצות אמינו. כאשר הקרבוניל של החומצה האמינית הראשונה מהמבנה יוצר קשר מימן עם האמין של האמינית הרביעית של המבנה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
142
Q

לאילו שתי חומצות אמינו תפקיד משמעותי בסיבוב בטא?

A

גליצין - היא קטנה וגמישה ומאפשר סיבוב חד

פרולין- כי היא בעלת סיכוי גבוהה להימצא במצב ציס בקשר הפפטידי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
143
Q

ממה מורכב סיבוב גאמא?

ומה יותר נפוץ סיבוב בטא או גאמא

A

3 חומצות אמינו וקשר מימן בין החומצה הראשונה לשלישית

סיבוב בטא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
144
Q

מה הן התכונות של חלבונים סיביים? מה הם מעניקים לתא?

A

גמישות וחוזק

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
145
Q

מה ההבדל במבנה בין חלבונים גלובולאריים לחלבונים סיביים?

A

חלבונים גלובולאריים המבנים השניוניים שלהם יהיו ספרים ואילו חלבונים סיביים המבנה שלהם הוא קבוע ליניארי וישר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
146
Q

מה ההבדל בין התפקידים של חלבונים גלובולאריים לחלבונים סיביים<

A

גלובולאריים- תפקיד קטליטי ובקרתי

חלבונים סיביים- תפקיד הגנתי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
147
Q

האם חלבונים סיביים הם מסיסים במים

למה?

A

חלבונים סיביים אינם מסיסים במים כי הם בנויים מחומצות אמינו הידרופוביות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
148
Q

איזה סוג זה חלבון אלפא קרטין והיכן הוא מצוי?

A

אלפא קרטין- חלבון סיבי מצוי ביונקים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
149
Q

מה הוא המבנה של אלפא קרטין?

A

אלפא הליקס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
150
Q

מה זה coiled- coil ?

A

מבנה רביעוני של כמה אלפא הליקסים של אלפא קרטינים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
151
Q

איך מתארגנים לcoiled coil?

ובאיזה צד הם מתלפפים?

A

שני סיבי אלפא קרטין עומדים מקביל אחד לשני ומתלפפים אחד בתוך השני ומתלפפים לצד שמאל

השיירים של החומצות האמיניות נארגים אחד על השני מה שמאפשר אריזה חזקצה וצמודה

כך שבכל צד יש 2 אמינים ו-2 קרבוקסילים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
152
Q

מהו הקשר העיקרי שיש בסיב אלפא קראטין ומגביר את החוזק שלו ?

A

קשר די סולפידי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
153
Q

כאשר מחממים שיער מה גדילי האלפא קראטין הופכים להיות?

A

גדילי בטא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
154
Q

האם גדילי בטא בשיער הופכים להיות חזרה סלילי אלפא באופן ספונטני?

A

נכון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
155
Q

איך אפשר לבצע סלסול שיער?

A
  1. שמים חומר מחזר אשר שובר את הקשרים הדי סולפידים, ואת סלילי האלפא
  2. מחממים את השיער (שבירה של קשרי המימן בסליל אלפא)
  3. שמים חומר מחמצן שתפקידו לעשות קשרים די סולפידיים חדשים
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
156
Q

תמיינו את החלבונים הסיביים הבאים לפי המבנים של שלהים

קרטין

משי

נוצות

קולגן

מטריקס עצמות

ציפורניים

A

אלפא הליקס- קרטין,נוצות,ציפורניים

בטא-משי

קולאגן טריפל הליקס- קולגן, מטריקס עצמות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
157
Q

מה הוא החלבון הנפוץ ביותר באדם?

A

קולאגן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
158
Q

איפה ניתן למצוא את הקולאגן?

A

ברקמות החיבור

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
159
Q

מה תפקידו של הקולאגן?

A

להעניק כוח מכאני וקשיחות לרקמה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
160
Q
A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
161
Q

כמה סוגי קולאגן ישנם באדם?

A

ישנם כ-30 סוגי קולאגן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
162
Q

ממה נבדלים סוגי הקולאגן באדם?

A
  1. רקמת החיבור בה הם נמצאים
  2. רמת הקשיחות
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
163
Q

איך קוראים ליחידת המבנה של קולאגן ?

A

אלפא קולאגן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
164
Q

מה הם ההבדלים בין אלפא קולאגן לאלפא הליקס?

A
  1. אלפא קולאגן מעורבות 3 ח”א, כשבאלפא הליקס יש ארבע
  2. אלפא קולאגן יש זווית של 120 מעלות ובאלפא הליקס יש 100
  3. כיוון הסליל הוא שמאל
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
165
Q

מה הם ארבעת חומצות האמינו שישנן בקולאגן?

מה יש הכי הרבה?

ומה הוא הסדר שבדרך כלל ישנו?

A

גליצין, אלאנין, פרולין,4 הידרוקסי פרולין

יש הכי הרבה גליצין

והסדר הוא בדר”כ

גליצין- חומצה אמינית אחרת (לרוב פרולין)-חומצה אמינית אחרת אחרת בדרכ 4 הידרוקסי פרולין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
166
Q

מה גורמת גליצין?

A

מאחר והיא קטנה היא גורמת להתלפפות כל הח”א

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
167
Q

מהי מחלת יורדי הים?

A
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
168
Q

אילו חומצות אמינו מאפשרות את המבנה של קולאגן?

A

פרולין וארבע הידרוקסי פרולין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
169
Q

איפה מתבצעת הידרוקסילציה של ליזין?

והאם גם הוא מגביר את החוזק של הקולאגן?

A

על גבי שרשרת האלפא בתוך התא

וגם הוא מגביר את החוזר המכאני של הקולאגן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
170
Q

בין אילו שתי חומצות אמינו מתבצעים קשרי צילוב של אפא קולאגן על ידי שיירי r?

gly-x

x-y

A

x-y

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
171
Q

אילו מחלות קשורות לקולאגן?

וממה הן נגרמות

A

מחלת ה-scurvy- מחלה שנגרמת בגלל חוסר בויטמין סי

ostegenesis imperfeca

elher danlos

שני המחלות האחרונות נגרמות בגלל החלפה של גליצין בחומצה אמינית אחרת בעלת שייר אר גדול יותר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
172
Q

ממה מאופיינת מחלת יורדי הים?

A

חלה מאופיינת בדימום מכלי דם קטנים בשל ירידה בחוזק רקמת החיבור של העורקים (למשל דימומים מהאף מהחניכיים מאד נפוצים במחלה), אובדן שיניים, כאבי עצמות, בעיה בריפוי פצע ופתיחה של פצעים חדשים, עייפות, איריטביליות, זיהומים בדרכי האוויר, ולבסוף מוות כתוצאה מאי ספיקת לב.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
173
Q

מה הפרוקורסור של ויטמין סי ברוב היצורים החיים?

והאם בני האדם מסוגלים לייצר ויטמין סי?

A

גלוקוז

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
174
Q

ממה מיוצר ג’לטין והאם הוא נחשב למקור חלבון איכותי?

A

ג’לטין מיוצר מקולאגן

אך אינו נחשב למקור חלבון איכותי כי בג’לטין אין את הח”א החיוניות

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
175
Q

מהו הניסוי הקליני שערך גיימס לינד כדי לגלות את מחלת יורדי הים?

A

הוא לקל 12 מלחים שסבלו מהמחלה וחילק אותם לקבוצות של 2 זוגות אלו שאכלו לימונים ותפוחים החלימו לחלוטין מהמחלה ובמהירות ואלו שאכלו תפוחים מבושלים החלימו באופן איטי יותר

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
176
Q

האם ויטמין סי מסיס במים נכון או לא נכון?

A

ויטמין סי אכן מסיס במים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
177
Q

מה הם התנאים כדי שיהיה אפשר להפוך פרולין להידרוקסיפרולין בקולאגן?

A
  1. הטבעת של פרולין חייבת להיות במצב אקסו (כלומר שהחלק שעובר הידרוקסילציה יהיה כלפי מטה)
  2. בקולגן החלק ה-x חייב להיות פרולין אנדו
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
178
Q

איך קוראים לאינזים שאחראי על ההידרוקסילציה של פרולין?

היכן האינזים הזה מצוי?

איך הוא בנוי?

ואיפה הוא נמצאת היחידה הפעילה שלו

A

ploryl hydroxilase

הוא מצוי בכל החולייתנים

הוא בנוי משתי תתי יחידות אלפא

ושתי תתי יחידות בטא

יש לו ברזל דו ערכי שאיננו חלק מקוצת ההם

והיחידה הפעילה שלו הוא היא תת יחידה אלפא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
179
Q

מי מייצר את החלבון של המשי?

A

חרקים ועכבישים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
180
Q

אילו חומצות אמינו יש לחלבון המשי?

ואיז צורה יש לחלבון המשי?

A

אלנין וגליצין

ויש לו צורה השל beta sheets אנטי מקביל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
181
Q

האם משי יכול להימתח?

ואם לא אז למה ?

A

למשי כבר יש את ה-beta sheets ואי אפשר לפתוח לקונפורמציה שהיא יותר רחבה מזה

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
182
Q

מה הן התכונות של חלבון המשי?

A
  1. גמיש אך לא בר מתיחה
  2. בעל קשרי בין מולקולאריים חלשים בין סדיני הבטא
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
183
Q

למי יש יותר קיפולים ואינטראקציות חלבבונים גלובולאריים או חלבונים סיביים?

A

חלבונים גלובולואריים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
184
Q

מה הם התפקידים של החלבונים הגלובולאריים?

A

אינזימים

טרנספורט

רגולטורין

חלבוני שלד

חלבוני תקשורת

נוגדנים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
185
Q

האם חלבונים סיביים יכולים להימצא בקונפורמציית אלפא או בטא בלבד?

A

כן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
186
Q

מה יותר דחוס חלבון גלובולארי או חלבון סיבי?

A

חלבון גלובולארי כי הוא יכול להימצא גם בקונפורמציית אלפא וגם בקונפורמציית בטא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
187
Q

מה הוא בנק המידע של החלבונים?

איך מסומן כל חלבון?

האם המידע בו הוא מושלם? ומה עושים עם זה?

A

בנק האוצר בתוכו את כל המידע שידוע לנו, על המבנה התלת מימדי של המאקרו מולקולות- חלבונים, די אן איי ואר אן איי.

לכל חלבון שם יש מספר זהות המורכב מארבע אותיות.

המאגר אינו מושלם ובשל כך לכל חלבון מופיע גם מידע כיצד נקע המבנה ומה הוא אחוז הדיוק

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
188
Q

האם מיוגלובין הוא חלבון גלובולארי קטן או גדול?

כמה ח”א יש לו?

ואיפה הוא מצוי?

A

חלבון קטן

בעל 153 ח”א ומרכז ברזל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
189
Q

מה הוא מבנה של רוב המיוגלובין?

A

אלפא הליקס אך יש לו גם אזורים לא הליקאליים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
190
Q

האם יש במיוגלובין שיירי פרולין ואם כן כמה? ואיך הם מסודרים?

A

יש במיוגלובין שיירי פרולין הם מסודרים רובם ב-bands (3 מתוכם

ואחת מצויה באלפא הליקס שתפקידה לתת קינק שדוחס את את ההליקס

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
191
Q

מה היא קבוצת ההם?

A

קבוצה אורגנית שנמצאת בתוך כיס בתוך המולקולה של מיוגלובין ויש במרכזה ברזל

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
192
Q

באילו שני מצבים יכול להימצא יון הברזל?

A

פרוס- דו ערכי - יכול להיקשר לחמצן

פריק-תלת ערכי גרסה מחומצנת עניה באלקטרונים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
193
Q

באילו שני קשרי קוארדינציה ברזל יומר במאונך למישור של קבוצת ההם?

A

לשייר אר של קבוצת ההיסטדין

לאתר הקישושר של החמצן

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
194
Q

כמה מולקולות מים יכולות להיכנס לתוך ליבת המיוגלובין?

A

4

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
195
Q

מוטיבים בחלבונים

A

קיפול של שניים או יותר מבנים שניוניים אחד על השני

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
196
Q

בטא- אלפא- בטא?

A

מוטיב שנוצר עי קשרעם הידרופובים שנוצרים כדי לסלק מולקולות מים מהסביבה .

הבטא אלפא בטא נמצא בשכבות שונות בקשרים ההידרופובים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
197
Q

חבית בטא

A

מויב של גדילי בטא המאורגנים אחד מול השני ומארגנים כמעט את כל החלבון למבנה מסוים הם נוצרים כי קונפורמציות בטא מקבלות טוויסט לצד ימין

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
198
Q

איזה סוג של חלבון הוא בעל

coiled coil?

A

alpha keratine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
199
Q

מה זה דומיין?

A

דומיין זה איזור שנמצא בתוך החלבון ואן חותכים אותו מהחלבון הפעילות שלו נשמרת

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
200
Q

מה זה משפחה של חלבונים

A

חלבונים שדומים במבנה הראשוני שלהם ו/או השלישוני שלהם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
201
Q

סופרפאמילי בחלבונים?

A

שתיים או יותר משפחות של חלבונים החולקות דמיון קטן ברצף חומצות האמינו אך בעלי שימוש באותם מוטיבים בקיפול התלת מימדי שלהם והם בעלי תפקוד קרוב/זהה יקבלו את השם משפחת על

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
202
Q

מה הקשר בין משפחות של חלבונים?

A

קשר אבולוציוני

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
203
Q

כמה אורגניזמים מכילים חלבונים לא מאורגנים

A

כמעט כולם

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
204
Q

מה הם חלבונים לא מאורגנים?

A

חלבונים אלו לרוב חסרי ליבה הידרופובית ומכילים ריכוז גבוה יחסית של חלבונים טעונים ברצף שלהם (למשל ליזין ארגינין וגלוטמאט) אשר יכולים לשמש כלינקרים וגם כ- Scavengers שתפקידם לקשור מולקולות קטנות ויונים ולהשתמש בהם כרזרבואר.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
205
Q

מה ההבדל בין מוטיב פשוט למוטיב מורכב ?

A

מוטיב מורכב הוא מורכב מכמה מוטיבים פשוטים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
206
Q

חבית אלפא בטא

A

מוטיב מורכב בו כל סגמנט בטא מחובר לסגמנט מקביל אחר בעזרת חיבור של סליל אלפא. החיבורים הם חיבוריים ימניים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
207
Q

האם הטוויסט של חביות בטא יכול להיות שמאלי?

A

נכון

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
208
Q

איזה מבנה יש לחלבונים P-27 ו-P-53?

A

מבנים לא מאורגנים שמשפיעים על מחזור התא

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
209
Q

למה משמשת חבית אלפא בטא?

A

לחיבור קופאקטורים ורצפטורים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
210
Q

scop

A

מסד נתונים שמבוסס על מוטיבים ונוכחותם בחלבונים

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
211
Q

איך מחולקים הנתונים ב-scop?

A

All alpha

All beta

alpha\beta - סגמנטים של אלפא ובטא לסירוגין

alpha + beta - בה סגמנטים של אלפא ובטא מופרדים בדרך כלשהי

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
212
Q

מבנה רביעוני

A

מבנה רביעוני הינו חיבור של מספר יחידות פולי-פפטידיות במספר סוגי קשרים, לרוב קשרים בלתי קוולנטים.

213
Q

איפה אפשר למצוא קשרים קוולנטים במבנה רביעוני?

A

בחלבונים המצויים לאורכה של מערכת ההפרשה (ביותא ב) התאית או מחוץ לתא

עי קשרי s-s

214
Q

מה הן היחידות של החלבונים ומה היא מטרתן?

A

יחידות שונות (=שרשרת פוליפפטידית שהתקפלה למבנה השלישוני שלה) של החלבון יכולות לגלות פעילות קטליטית, או לחלופין לשמש כיחידה רגולטורית אליה למשל יכולות להיקשר מולקולות קטנות באופן אלוסטרי (כפי שיוסבר במקרה של המוגלובין בהמשך) ולהשפיע על עוצמת האינטראקציה בין היחידות.

215
Q

פרוטומטר

A

יחידה חוזרנית בתוך מבנה החלבון

216
Q

מה הוא החלבון האוליגו מרי הראשון?

A

המוגלובין

217
Q

מה מתקפל מהר יותר חלבונים שהאלמנטים שיוצרים אינטרארציות נמצאים בסמיכות או רחוקים אחד מהשני?

A

סמיכות

218
Q

מה מתקפל מוקדם יותר דומיינים שנמצאים בצד הקרבוקסילי או האמיני

A

האמיני

219
Q

מה זה אומר הציור הזה

A

תמונה ראשונה: לחלבון לא מקופל יש המון אפשרויות להתפקל ובעל אנטרופיה גבוהה ובעובי של המשפך זה מספר האפשרויו2

  1. מצבי ביניים חצי יציבים ומצבים יציבים יש לחלבון
  2. יש לו רק דרך אחת להתקפל ולהגיע למצב יציב
  3. יש לו דרך אחת להתקפל ולהגיע למצב ביניים חצי יציב
220
Q

האם יציבות תרמודינמית מפוזרת באופן אחיד עג החלבון

A

לא דומיינים שהם יציבים תרמודינאמית יכולים להיות אחוזים עי שרשרת פפטידים לא יציבה

221
Q

CASP

A

מערכת שמנבאה את הקיפולים שיכולים להיווצר בחלבון

222
Q

איזה ניסוי בחלובונים עשה כריסטיאן אנפסיין?

A

וכיח בשנת 1950 כי החלבון ריבונוקלאז A עובר דה-נטורציה על ידי שימוש באוריאה (הפוגעת באינטראקציות ההידרופוביות) ובחומר מחזר (ההורס כאמור קשרי SS) - פעולה שהובילה לא רק להרס המבנה אלא גם להרס הפעילות של החלבון – כלומר לדה-נטורציה. לאחר הסרת האוריאה והחומר המחזר, החלבון חזר למבנה השלישוני שלו וחזר להיות פעיל. תוצאות דומות התקבלו מאוחר יותר תוך שימוש בקריסטלוגרפיה שהוכיחה שהחזרה למבנה כולל הדיוק ביצירת הקשרים הדיסולפידיים. המסקנה היא כמובן שריבונוקלאז A מתקפל בחזרה באופן ספונטני לחלוטין וכי המידע לקיפולו מצוי ברצף החומצות האמיניות שלו (בתמונה משמאל – הניסוי של אנפינסן). על אף תוצאות הניסוי של אנפינסן, רק חלק קטן מאד מהחלבונים בעלי נטייה לעבור רה-נטורציה ספונטנית. לכל החלבון קיים הפוטנציאל להתקפל כראוי, רק הרוב הגורס דורש עזרה לצורך הקיפול.

223
Q

פרוטאסטאזיס

A

פעולות תאיות מורכבות שמקפלות חלבונים

224
Q

איך קוראים לחלבונים שמסייעים בקיפול החלבונים?

A

צ’פרונים וצ’פרונינים

225
Q

מה הוא מצב Misfolded

איך ניתן לסדר זאת

A

מצב שקורה לחלבונים אחרי שהם מסתדרים/מתארגנים ובו הם מתבלגנים

עי צפרנונים

226
Q

למה חלבונים Misfolded יכולים להיות מסוכנים?

A

בגלל שהחלקים ההידרופובים יוצאים מהחלבונים

ויכולים לגרום לאגרגרציה- למגוון של מחלות הצפרונים מזהים את האגרגרציה ומנסים למנוע אותה

227
Q

מה הוא דה נטורציהו מה יכול לגרום לדה נטורציה ?

A

דה נטורציה -איבוד פעילוצ החלבון

חום – חום גורם לפירוק של קשרים לא קוולנטים חלשים – בעיקר קשרי מימן ועל כן גורם להרס של המבנה התלת מימדי של החלבון. חימום של איטי של חלבונים גורם לא משפיע כ”כ על מבנה החלבון עד שעוברים סף של טמפרטורה ואז החלבון עובר דה נטורציה. לעומת זאת, כאשר מחממים במהרה את החלבון השינוי הוא מיידי. כיצד ניתן להסביר את ההבדל? מסתבר שדה נטורציה של חלבונים היא תהליך קואופורטיבי, כאשר אבדן מבני באזור אחד של החלבון משפיע גם על האזור השני. מעניין לדעת שחלבונים של ארכיאה תרמופיליים שהתפתחו להיות פעילים במעיינות חמים (בטמפרטורה של בערך 100 מעלות צלזיוס) לא מאוד שונים במבנה שלהם מחלבונים הומולוגיים של בקטריה לא תרמופילית כמו E.Coli. אין לזה הסבר מניח את הדעת. בתמונה a (ימין למעלה) אנחנו רואים עקומה סיגומאידית (בצורת האות S ) המתארת את הקואופרטיביות שיש להשפעת הטמפרטורה על קיפול של חלבון מסוג ריבונוקלאז A. בטמפרטורה מסוימת החלבון במכה אחת מפסיק להיות מקופל.

ערך pH – משפיע על סוג ומספר הקבוצות שעוברות פרוטונציה ודה פרוטונציה ובכך משפיע על המטען החשמלי של שיירי R התורמים למבנה.

ממסים אורגניים – יכולים לגרום לאינטרקציות הידרופוביות עם שיירי הליבה של החלבון ובעצם לגרום לו לעבור inside out.

228
Q

אילו משפחות של צ’פרונים ישנם?

A

hsp70

צ’פרונינים

229
Q

באילו תאים נפוצים ה-hsp 70 ?

מה המטרה שלהם?

A

איאוקריוטים

פרוקריוטים

מטרתם:

  1. לסדר חלבונים שעוברים ממברנות למשל חלבון שעובר מציטופלסמה למיטוכנדריה או ל-ER
  2. לסדר חלבונים שעברו עקת חום
  3. לסייע בהרכבה של קומפלקסים
  4. לסדר חלבונים שלא סודרו
230
Q

באילו שני מצבים אפשר למצוא את hsp70?

A

מצב קושר ATP – מצב בעל אפיניות נמוכה לאזורים הלא מקופלים – מצב פתוח

מצב קושר ADP – מצב בעל אפיניות גבוהה לאזורים הלא מקופלים – מצב סגור

231
Q

מה הם חלבונים העזר של hsp 70 ?

ומה היא מטרתן?

A

hsp40-עושה הידרוליזה ל-atp שב-hsp70

nef-מחליף את ה-adp ב-atp

232
Q

מה הוא מסלול קיפול החלבון בעז HSP70?

A

הצ’פרונים נקשרים לאזורים ההידרופובים בעז החלפת atp ב-adp

כאשר adp עוזה הhsp נותן לחלבון הזגמנות לשנות את צורתו

233
Q

איך קוראים לחלבונים Hsp70 ו-hsp40 בחיידקים

A

dna k

dna j

234
Q

איך קוראים לגרסה האיאוקריוטים של צ’פרונינים

ולגרסה הפרוקיוטית?

A

Hsp60

GroeL

235
Q

איל קוראים לחבית ב-hsp60?

ואיך קוראים למכסה?

A

חבית gorel

מכסה groes

236
Q

מכמה יחידות מורבת groel?

A

7 יחידות שלכל אחת נקשרת 2 atp

237
Q

מה הוא אופן הטיפול של צ’פרנונים?

A

ל חבית מורכבת מ 7 יחידות קושרות ATP. 2 חביות מצומדות אחת לשניה כ”גב אל גב” כשבכל רגע נתון רק אחת מהן פועלת, אך פעילותן מצומדת זו לזו. נעבור על התמונה לפרטים, משמאל למעלה נגד כיוון השעון:

חלבון לא מקופל מלווה בחלבוני Hsp70 אל מערכת ה GroEL, כאשר כל היחידות של החבית העליונה קושרות ATP.

השפתיים של החבית מכילות קבוצות הידרופוביות שיקשרו את החלבון הלא מקופל. בזמן הזה החבית התחתונה מסיימת מחזור קיפול וכתוצאה מכך GroES מתנתק מהחבית התחתונה ו GroES אחר מתחבר לחבית העליונה.

הגעה למצב השלישי כוללת יציאה של ADP החוצה מהיחידה התחתונה, פעולה המובילה לשינוי מבני שלה.

השינוי המבני של היחידה התחתונה גורמת לשינוי מבני המוביל להידרוליזה של ATP על היחידה העליונה.

הידרוליזה של ATP מובילה לתקופה בה החלבון קבור בתוך החבית העליונה ומתאפשר לו קיפול בתנאים אידיאליים ומבודדים מהסביבה התאית. בשלב זה היחידה התחתונה מקבלת חלבון

חוזר חלילה עבור החבית התחתונה.

238
Q

מה יותר מהיר hsp 70 או hsp 60?

239
Q

עמילואיד ועמילאידוזיס

A

עמילואיד הוא בעצם חלבון חוץ תאי שהופרש ועבר למצב לא מקופל בעודו מחוץ לתא, ועובר אגרגציה עם חלבונים נוספים מאותו סוג (וגם מסוגים שונים) ליצירת סיב הקרוי amyloid fibrlls.

240
Q

האם amyloid fibrills הוא מסיס במים?

A

סיבים אלו הם בלתי מסיסים ובעלי יציבות מוגברת הודות למבנה מסודר של סדין בטא בקוטר של בין 7 ל 10 נ”מ.

241
Q

איזה חלבונים יכולים להפוך לעמילואיד?

A
  1. חלבונים על הרבה טבעות ארומטיות
  2. חלבונים בעלי ליבה של אלפא הליקס או סדין בטא
243
Q

מה יכול להוביל לעמילואידוזיס?

A
  1. מחלה גנטית שגורמת לשייר שאינו ארומטי להפוך לשייר ארומטי
  2. בעיה ביוביקוויטין / או במערכת האוטופאגיה
244
Q

מה הם הסימפטומים של עמילואידיזיס?

A

יפות, התנפחות של איברים, אבדן משקל ועוד. עם התקדמות המחלה נוצרים משקעים במוח ובלב, כמו גם בכליות – תופעות שבסופו של דבר מובילות למוות

245
Q

מי בסיכון של עמילואידוזיס?

A
  • ציסטיק פיברוזיס
  • מחלות ריאה כרוניות
246
Q

איזה חלבונים יכולים ליצור עמילואידוזיס?

A

saa

Transthyretin

ליזוזים

פיברינוגן

אפוליפרוטאין אי 1 ואיי 2

247
Q

אילו חלבונים יוצרים עמילואידוזיס בסכרת?

בהאנטיגטון?מה הוא עושה בהאנטיגטון?

באלצהיימר?

A

IAPP

למשל בהנטינגטון החלבון הדפוק הוא האנטינגטין ובו ישנן חזרות רבות של גלוטאמין (= PolyGlutamine), וזה מה שגורם לאגרגציה

אלצהיימר מדובר בעמילואיד בטא, המיוצר מפרקורסור טראנס ממברנאלי גדול יותר אשר נחתך על ידי פרוטאז יעודי ומשאיר קצה לא יציב שמתארגן לאחר מכן למבנה של סדין בטא ומהווה את ליבת העמילאויד

בפרקינסון ניתן למצוא משקעים למשל של חלבון בשם אלפא סינקולין שיוצר במבנה העמילואיד שלו פילמנטים ספריים (כדוריים) הנקראים Lewi Bodies דמנציה פרונטו-טמפוראלית הנותנת סימפטומים דומים לפרקינסון נובעת מפגמים בחלבון tau (ביותא ג - בקונטקסט של מיקרוטובולי).

248
Q

איך קוראים לחלבון שנפגע בציסטיק פיברוזיס ומה תפקידו?

איפה המוטציה?

A

cftr

הוא מבקר כלור ומלחים

המוטציה היא שאין פניל אלאנין

249
Q

מה היא מחלת הפיריונים?

A

חלבוני מוח שעוברים קיפול לא תקין יכולים לגורם למחלות נוירודגנרטיביות יחסית נדירות, ובינהן:

הפרה המשוגעת

קורו (באדם)

יעקוב-קרוינצפלד (באדם)

סקרפי (כבשים)

Chronic wasting disease בצבאים ואיילים.

250
Q

ממה נגרמות מחלות הפריון ?

A

מחלבונים מזהמים

251
Q

איפה נמצא חלבון הפריון?

A

בכל העלי החיים

252
Q

מה יש בחלבון הפריון במבנה הנטיבי שלו? לעומת המבנה המעוות שלו

A

אלפא הליקסים

253
Q

מה יש בחלבון הפריון בצורתו המעוותת?

A

סדין בטא

254
Q

מה יכול לגרום חלבון פריון?

A

להתקפלות של עוד חלבונים כדי שיהיו לא מקופלים טוב

255
Q

Induced fit

A

כאשר חלבון מתהדק סביב ליגאנד מסוים

256
Q

איפה ניתן למצוא מיוגלובין?

257
Q

האם יש עוד תפקידים לגלובונים חוץ מלקשור חמצן ?

A

חישה של CO

NO

258
Q

מה הוא נוירוגלובולין

A

מונע היפוקסיה

היסכמיה

259
Q

איזה צורה שניונית מרכיבה את המיוגלובין לרוב?

A

אלפא הליקס

260
Q

איך אפשר לקטלג את ח”א במיוגלובין?

A

לפי המקום שלהם בשרשרת

לפי האלפא הליקס עליה היא נמצאת ומיקומה האלפא הליקס

261
Q

איזה מבנה יש להמוגלובין?

A

מבנה רביעוני 2 אלפא גלובין ו2 בטא גלובין

262
Q

מה יש בעובר בעובר במקום בטא גלובין?

A

גאמא גלובין

263
Q

כמה קשרים הברזל יוצר הברזל עם קבוצת האם בהמוגלובין?

והאם יש לו עוד קשרים שהוא יוצר עם ההמוגלובין?

A

4 קשרים עם פורטיפורינים ו-2 קשרים- קוארודימציה מחוץ למישור עם היסטדין וחמצן אטמוספרי

264
Q

מדוע לא רק קבוצת ההם נקשרת לברזל למה צריך גם את ההיסטדין?

A

כי אז לברזל יהיו עוד שני אתרי קשרי ואם ייקשר עוד חמצן אחד, הברזל יהפוך לתלת ערכי

במצב תלת ערכי הברזל אינו יכול לקשור יותר חמצן ולכן הפעילות שלו הולכת לאיבוד.נוכחות החלבון, וספציפית האינטראקציה של הברזל עם חנקן של שייר היסטידין, מונעת את הריאקציה ההרסנית הזו

265
Q

מה מחזיק את קבוצת ההם ועם החומצות האמיניות

A

היסטדין (כאשר היא נקשרת לברזל)

ופניל אלנין

266
Q

למה הדם אדום כאשר יש ברזל ועם חמצן

A

כי משתנות תכונות האלקטרוניות של קבוצת ההם והברזל

267
Q

לאילו מולקולות יש זיקה גבוהה לברזל של קובצת ההם?

A

CO

NO

לעומת O2

268
Q

מה עושה CO כאשר היא נקשרת לברזל של קבוצת ההם?

A

זורקת 02 מהמיוגלובין

269
Q

מתי 50% מהאתרי הקישור יהיו תפוסים

A

כאשר kd=[L

270
Q

אם ריכוז הליגנד נמוך מ-KD מה זה אומר על החלבון ועל הליגנאד

A

פחות ופחות ליגאנד קשור לחלבון

271
Q

כדי ש-90 אחוז מהאתרי הקישור יהיו קשורים עם ליגאנדין מה צריך להיות היחס בין הליגאנד ל-Kd?

A

הליגאנד צריך להיות גדול פי 9 מ-Kd

272
Q

ככל ש-kd גבוהה יותר מה זה אומר על האפיניות?

A

המוכה יותר

273
Q

אם 50 אחוז מהאתרים קשורים האם זה אומר בהכרח ש-50 אחוז מהחלבונים תפוסים ?

274
Q

לפתח את משוואת Ka ו-Kd

275
Q

מה ההבדל בין הזווית שבה נקשר החמצן לקבוצת ההם לבין הזווית שבו נקשר CO לקבוצת ההם?

A

חד תחמוצת הפחמן נקשר ישר ואילו 02 נקשר בזווית

276
Q

מה זה p50 במשוואה הבאה?

277
Q

מה זה היסטדין הדיסטאלי

מה זה היסטדין פרוקסימאלי

A

יוצר קשר עם החמצן בהמוגלובין

יוצר קשר עם הבזרל בהמוגלובין

278
Q

איזה קשר היסטדין הדיסטאלית יוצר עם החמצן בהמוגלובין ?

279
Q

איפה נקשר CO יותר טוב לקבוצות הם חופשיות או לקבוצות הם בתוך מיוגלובין/המוגלובין?

A

הם חופשיות

280
Q

איך קוראים לתאי פרוקורסור של אריתרוציטים?

A

המוציטובלאסט

281
Q

מה התכונות של האריטורציטים?

A

תאי גזע מולידים תאי בת שמייצרים המון המוגלובין

תאי הבת מאבדים את הרשתית האנדוופלזמתית

את הגרעין והמיטוכנדריה

והם לא יכולים להשתכפל

282
Q

מי לא רגיש לריכוז נמוך של חמצן מיוגלובין או המוגלובין?

A

מיוגלובין

283
Q

מה הוא הפרוטומר בהמוגלובין?

A

יחידות חוזרניות אלפא ובטא

284
Q

מה דומה בין תת יחידת אלפא תת יחידה בטא ומיוגלובין?

A

תת יחידה אלפא יש לה 7 הליקסים לעומת תתי יחדה בטא ומיוגלובין שלהם יש 8

המבנה המרחבי מאוד דומה בין שלושתם

אך ח”א לא דומות

285
Q

איזה מבנה רביעוני יש להמוגלובין?

A

כזה שכל תת יחידה יוצרת עם תת יחידה שונה לה

286
Q

איך קוראים להליקס שאין בתת יחידה אלפא

A

הליקס די

287
Q

איך קוראים למנגנון הקישור של המוגלובין עם חמצן

A

מנגנון קישור קואוםרטיבי

288
Q

אילו שני מצבים יש להמוגלובין

A

מצב r

מצב T

289
Q

באיזה מצב יש יותר יונים במוגלובין מצב R או מצב T

290
Q

איזה מצב יש להמוגלובין אפיניות גבוהה לחמצן מצב T או מצב R

A

מצה R

מצב T נקרא די אוקסי המוגלובין

291
Q

איך עוברים ממצב T למצב R

A

עי שבירת קשרית יונים

292
Q

מי היוא הח”א נמרכזית שגורמת לשינוי בין הין קונפורמציית טי ל-אר?

A

היסטדין F8

293
Q

איפה המוגלובין חייב לקשור חמצן ולמה ?

A

בריאות כי יש שם אפיניות גבוהה כי בריאות יש המון חמצן

294
Q

איפה המוגלובים משחר חמצן ?

A

ברקמות

295
Q

מה זה עקומה סיגמואדית ?

ומה הצורה שלה?

A

מתארת את הפעילות ההמוגלובין והמעבר ממצב T שבו האפיניות נמוכה לחמצן למצב R שבו האפיניות לחמצן היא גבוהה

צורתה היא S

296
Q

מה הוא חלבון אלוסטרי

A

קישור במקום מסוים של ליגנאד משפיע על מקום אחר בחלבון

297
Q

איך מתרחש השינוי השינוי המבני בחלבונים אלוסטרים?

A

מודלטור(ים) שהם יכולים להגביר את הקישור באתר אחר

298
Q

חלבון אלוסטרי הומוטרופי

A

כאשר הליגאנד זהה למודולטור

299
Q

חלבון אלוסטרי הטרוטרופי

A

כאשר הליגאנד שונה מהמודולטור

300
Q

איזה סוג חלבון הוא המוגלובוין?

A

הומוטרופי

301
Q

איך מתאפשר שינוי מבני המנגנון קואופרטיבי

A

מתאפשר מאחר ואתר הקישור בחלבון אלוסטרי מורכב מסגמנט יציב תרמודינמית בקרבת סגמנט שאינו יציב. הסגמנט הלא יציב מתאפיין בשינויים מבניים שהוא מקיים או בהיעדר ארגון פנימי בסגמנט. עם קישרו הליגנט האלמנטים הלא יציבי יזוזו וינועו לתצורה יציבה מאוד מסויימת ובכך מאלצת את השיירים הפפטידים הסמוכים לשנות את הקונפורמציה שלהם גם כן

302
Q

אילו שני מודלים הוצעו למעבר ממצב T למצב R?

A

mwc

sequential model

303
Q

מה ההבדל בין שני המודלים של קישור קואפרטיבי?

A

mwc-

המודל מניח שהיחידות השונות בחלבון (יחיד - אתר קישור) מתפקדות באופן זהה ויכולות ללבוש שתי קונפרמציות (לפחות) ושכל היחידות משנות קונפורמציה ממצב אחד לאחר באופן סימולטני (שימו לב, זה לא אומר שהן קושרות ליגנד באופן סימולטני). כלומר לא קיים חלבון לפי מודל זה בו יש יחידות שונות בקונפרמציות שונות. שתי הקונפורמציות השונות נמצאות בשיווי משקל ביניהן והליגנד יכול להיקשר לשתיהן אך האפיניות שלו גבוהה יותר לאחת מהקונפורמציות. הקונפורמציה בעלת האפיניות הנמוכה יותר היא יציבה יותר ללא הליגנד. אם הליגנד נקשר אז הקונפורמציה הופכת ללא יציבה וזה מוביל לשינוי קונפןרמציה באותה היחידה אבל לפי עקרון המודל כל היחידות ישנו קונפורמציה ביחד עם היחידה שקשרה את הליגנד.

sequential model-

קישור הליגנד ליחידה מוביל לשינוי מבני באותה היחידה, מה שמוביל יחידה צמודה לעבור שינוי קונפורמציה שמגדיל את הסבירות שתקשור ליגנד. מכאן שישנם יותר מצבים אפשריים שניתן למצוא בהם את החלבון במודל זה בהשוואה למודל MWC.

304
Q

המוגלובין הוא

A

די דימר

305
Q

כאשר המוגלובין נקשר לפחמן חד חמצני איך זה נקרא?

306
Q

מה מקשר בין היחידות ההמוגלובין?

A

קשרים הידרופוביים

307
Q

מה קושר יותר טוב פחמן חד חמצני המוגלובין עוברי או המוגלובין אימהי?

A

המוגלובין עוברי

308
Q

מדוע קשירה של CO היא יותר מזיקה מאנמיה ?

A

אחר ולחד תחמוצת הפחמן יש אפיניות הגבוהה פי 250 להמוגלובין מאשר חמצן, כאשר היא נקשרת היא מעבירה את היחידות האחרות למצב R – המצב הקושר. היא קשורה חזק וכמעט ולא מתנתקת ולכן היחידות שכן קשרו חמצן מתקשות לעבור למצב T שהוא המצב משחרר החמצן, כך גם היחידות שקשרו חמצן לא יכולות לשחרר אותו ברקמות והרשמות לא מקבלות חמצן. האפקט של חד תחמוצת הפחמן על המוגלובין הוא אפקט כפול - הוא גם תופס את האתרים הפעילים במקום חמצן והוא גם מונע מהיחידות שכן קשרו חמצן לשחרר אותם ברקמות.

להוסיף בעיה על בעיה - הגז CO לא נקשר רק להמוגלובין, אלא לכל החלבונים המכילים קבוצת Heme (למשל ציטוכרומים המעורבים בנשימה תאית) ולמטאלופרוטאינים רבים. ההשפעה הזו לא לגמרי מובנת אך מעריכים כי יש לה תפקיד בנזקים ארוכי טווח של הרעלה אקוטית ל CO שלא הסתיימה במוות.

309
Q

איך קוראים לכל המולקולות בעלות קבוצת הם ?

A

ציטוכרומים

310
Q

מה אמור להיות כתוב על הגרף?

311
Q

מה יש לעשות כאשר אדם חווה הרעלת חד תחמוצת הפחמן ?

A

ל חייבים להרחיק אותו במהירות ממקור הגז. עם זאת, הרחקה לא מביאה להחלמה מהירה. אמנם החמצן מתחיל להחליף את ה CO באתרי הקישור, אך מדובר בתהליך איטי. זמן מחצית החיים הביולוגי של CO הוא בין שעתיים ל 6.5 שעות. מתן של 100% חמצן במסיכה מגביר פי 4 את קצב ההחלפה. מתן של מסיכת חמצן 100% בלחץ של 3 אטמוספירות (303kPa) מגדיל את קצב ההחלפה לעשרות דקות - לכן קיימת חשיבות להעברת המטופל לצוות רפואי מיומן ומצויד כהלכה הכי מהר שאפשר.

312
Q

מאילו עוש מודלטורים ההמוגלובין מושפע?

A

מודלוטורים הטרוטרופיים פדח, פרוטונים , BPG

314
Q

אילו שניים מהתוצרים הסופיים המוגלובין סוחב על עצמו?

ולרן הוא מעביר אותם?

A

פדח

פרוטונים

לריאות ולכליות

315
Q

למה נוצר עוד פרוטונים בנוסף לפדח נשימה תאית?

A

בכגלל הקרבוניק אנהידראז

316
Q

הפרוטונים והפחמן הדו חמצני נקרים להמוגלובין

מה זה גורם להמוגלובין להיות במצב T או במצב R?

A

במצב T

317
Q

מה ה-PH בריאה ומדוע?

A

7.6

בגלל ששם ההמוגלובין צריך לקשור את החמצן

318
Q

מה ה-PH ברקמות הפריפריאליות ומדוע?

A

7.2 בגלל ששם ההמוגלובין משחרר את החמצן

319
Q

האם החמצן והפרוטונים נקשר לאותו איזור בהמוגלובין?

A

לא

חמצן נקשר לברזל בהמוגלובין ואילו פרוטונים נקשרים לאחת מח”א בהמוגלובין

320
Q

מה גורם ברקמות הפריפריאליות להמוגלובין להיות מיוצב במצבT?

A

היסטדין נקשרת לאספרטט כי היסטדין מקבל פרוטון מהפרוטונים, מעלה לה את ה-PKA וגורם לקישור יוני עם אספרטט מה שמייצב את גרסת ה-T

322
Q

איפה מתבצעות קשירת ההמוגלובין לפד”ח

ולמה היא גורמת ?

A

באחת מקבוצות ליצירת caramino terminal

ויוצרת יון carbamate

שיוצרת קשרים יונים שמייצבים את T

324
Q

מה קורה בריאות מבחינת פחמן דו חמצני ופרוטונים (המוגלובין)?

A

ההמוגלובין משחרר את הפחמן הדו חמצני בריאות ואז הזיקה לחמצן עולה, ובריאות יש פחות פרוטונים לכן היסטדין נמצאת שם במצב deprotonated ומעלה את הזיקה שלה לחמצן

325
Q

מה נחשב אפקט בוהר?

A

הפרוטונים והפחמן

326
Q

האם אפקט בוהר נחשב לאפקט אלוסטרי הטרוטרופי?

A

לא, הספר מתייחס לפחמן ולפרוטונים כחומרים נוספים שההמוגלובין מעביר

327
Q

האם קישור של מולקולות 2,3 bpg להמוגלובין הוא קישור אלוסטרי הטרואטרופי?

328
Q

מה גורם הקישור של ההמוגלובין ל-2.3bpg?

A

גורם להמוגולבוין להפוך ממצב R למצב T

329
Q

מה הוא התפקיד המרכזי של מולקולת 23bpg?

A

לבקר את יכולת קשירת החמצן של המוגלובין בהתאם ללחץ החלקי של חמצן בריאות והיא מהווה אדפטציה חשובה לשהות של אדם בגובה רב

330
Q

איך ה-bpg משפיע על בן אדם שטיפס על הר?

A

ה-bpg עולה כאשר ריכוז החמצן יורד ה שגורם להמוגלובים להפוך למצב T ולשחרר את החמצן ברקמות

331
Q

באילו שני מקרים BPG מתערב?

A

היפוקסיה

עלייה לגובה רב

332
Q

לאיפה bpg נקשרת המוגלובין?

A

למרווח שבין היחידות בטא במצב T, מרווח שמצטמצם עשהמולקולה עוברת למצב R

333
Q

כמה מולקולות של BPG נקשרות להמוגלובין?

334
Q

אם ההמוגלובין מושך חמצן מה קורה ל-bpg ?

A

ה-bpg מתנתק כי ההמוגלובין במצב R

335
Q

מדוע ההמוגלובין העוברי הוא בעל אפיניות גבוהה יותר לחמצן?

A

בגלל שאין לו תת יחידה בטא יש לו במקום תת יחידה גאמא מה שגורם לאפיניות נמוכה יותר ל-bpg

336
Q

תוסיפו שמות לצירית

A

ציר איקס O2

ציר Y טטא

337
Q

איפה התהליך הבא מתרחש?

A

התהליך הבא מתרחש כאשר פדח פוגש את ההמוגלובין

338
Q

מה הוא סוג הגנטיקה של אנמיה חרמשית?

A

אוטוזאמילית רצסיבית

339
Q

מה הצורה של הכדוריות הדם האדומות באנמיה חרמשית?

A

הכדוריות הדם האדומות הן בצורה חרמש

340
Q

כיצד קוראים להמוגלובין באנמיה חרמשית ?

וכיצד קוראין להמוגלובין רגיל ?

A

המוגלובין s

המוגלובין a

341
Q

מה קורה להמוגלובין s כאשר הוא משתחרר מחמצן

A

הוא הופך להיות כמו המוגלובין A - המוגלובין deoxy אך בשונה מהמוגלובין a הוא לא הופך להיות לא מסיס במים

342
Q

למה חולי אנמיה חרמשית צריכים כל הזמן להיות במקום בו יש רמת חמצן גבוהה?

A

כאשר צורת ההמוגלובין הופכת ל-deoxy בגלל ירידה בחמצן- ההמוגלובין הופך להיות s בלתי מסיס ומקבל את צורת החרמש דבר היכול להוביל לאגרגרציה

343
Q

איך נקראת המוטציה האחראית לאנמיה חרמשית ?

A

החלפה של גלוטאמאט בשרשרת בטא לואלין (החלפה של ח”א טעונה לח”א שהיא מאוד הידרופובית)

344
Q

בכמה מטענים שליליים יש להמוגלובין a יותר מהמוגלובין s

345
Q

Sickle cell trait

A

כאשר יש לי הטרוזיגוטיות באנמיה חרמשית יש לזה סימפטומים קלים

346
Q

למה יש הרבה הטרוזיגוטים לאנמיה חרמשית באפריקה

A

בגלל הסלקציה שיש בגלל המלריה

347
Q

אילו שתי יכולות צריכות להיות לאורגניזם על מנת לקיים חיים?

A

אורגניזם חייב להיות בעל יכולת שכפול עצמית (על תהליך זה נשוחח רבות ב”ביולוגיה מולקולרית”)

אורגניזם חייב להיות בעל יכולת קטליזה של ריאקציות כימיות, במהירות, באפקטיביות ובאופן ספציפי.

348
Q

מה הם התכונות של האינזימים ?

A

יש להם יכולת קטליטית (זירוז תגובות)

יש להם ספציפיות

הם עובדים בתוך מים

349
Q

מה הם התפקידים העיקריים של האינזימים?

A

הם מזרזים שלבים כדי ליצור אנרגיה

מייצרים מאקרומולקלות מפרוקורסורים פשוטים

350
Q

איך גילו שתסיסה מתבצעת עי מולקולות שלא חייבות להיות בתאים?

A

רד בוכנר הדגים שתמצית של שמרים, ללא שמרים חיים, מסוגלת בעצמה לבצע תסיסה של סוכרים לאלכוהול, מה שהוביל להבנה כי תסיסה (=פרמנטציה) מתבצעת על ידי מולקולות שיכולות להמשיך לתפקד גם לאחר שהופרדו מהתאים בהם הם נוצרו.

351
Q

מי הוא האינזים הראשון שעשו עליו קריסטליזציה

A

אוראהז

352
Q

אילו אינטראקציות יש לאינזים סובסטראט

חזקות או חלשות?

A

חלשות

353
Q

האם כל האינזימים הם חלבונים?

A

כן למעט ריבוזימים שעשויים מ-rna

354
Q

אילו קבוצות כימיות יכולות להיות לאינזימים

A

קופקטורים - יונים אינאורגנים, אחד או יותר, כמו למשל יום ברזל Fe, מגנזיום Mg2+, מנגן Mn2+, אבץ Zn2+.

קו-אנזימים - מולקולת מורכבות אורגניות או מטאלו-אורגניות, אשר משמשים כנשאים זמניים של קבוצות כימיות פונקציונאליות. מרבית הקו-אנזימים הם נגזרות של ויטמינים (תרכובות אורגניות הנדרשים בכמות קטנה במזון).

קו-אנזים או קופקטור שקשור בצורה מאד הדוקה לאנזים , לעיתים אפילו בצורה קוולנטית, נחשב לקבוצה פרוסטטית.

355
Q

איך קוראים לכל האינזים ?

איך קוראים רק לחלבון באינזים?

A

אנזים שלם, הקשור לקו-אנזים או לקופקטור שלהם, ומגלה פעילות אנזימטית, מכונה Holoenzyme

המרכיב החלבוני בלבד מכונה אפו-אנזים Apoenzyme או Apoprotein

356
Q

post translational modification?

A

מה שחלבונים עוברים אחרי שהם הופכים לחלבון סכרור/זרחון וכו..

357
Q

האם 23 בי גי פי מעלה או מוריד את הקואפרטיביות?

A

מוריד

358
Q

לפי כמה ספרות מסווג כל אינזימם ומה אומרת כל אחת מהפרות ?

A

4 ספרות

הספרה הראשונה זה ה-class

הספרה השנייה זה התת class

הספרה השלישית זה מי נותן

הספרה הרביעית מי מקבל

359
Q

מה הם הclass של האינזימים ?

A

אוקסידורדוקטזות- מעבירות אלקטרונים

טראנספראזות- מעבירות קבוצות כימיות

הידרוליזות- מפרקות בעזרת מים

ליאזות- מפרקות קשר של C-C, C-O,C-N

איזומראז- מעבירות קבוצות בתוך מולקולה כך שנוצר איזומרים

ליגאזות- יוצרות קשרי פחמן פחמן, פחמן גופרית, פחמן חמצן

360
Q

לאיפה נקשר הסובסטראט?

A

לאתר הפעיל של האינזים

361
Q

סקווסטרינג

A

כאשר האתר הפעיל מחבק את הסוברטאט על מנת לנפריד אותו מהסביבה

362
Q

מה זה אומר ES בשפה הביולוגית?

A

קומפלקס אינזים סובטראט

363
Q

מה האנזים קושר הכי טוב?

A

את המולקולה במצב המעבר

364
Q

Reaction Intermediate

A

תוצר ביניים של ריאקציה

365
Q

מה היה קורה למאקרו מולקולות אילו לא הייתה אנרגית אקטיבציה?

A

המאקרו מולקולות היו מתפרקות ככה סתם כי למונומר שלהם יש אנרגיה פחות גבוהה

366
Q

מה היחידות של רבקבוע הקצב

367
Q

אילו שתי עקרונות יכולים להסביר את הכוח הקטליטי של האינזימים ?

A
  1. אינטראקציה קוולנטי של קבוצות פעילות באינזים עם סובסטראט
  2. אינטראקציה בלתי קוולנטית בין אינזים לסובסטראט
368
Q

איזו אינטאקציה קוולנטית יכולה להיות בין אינזים לסובסטראט ?

A
  1. אינטקראקציה של חומר ביניים שעושה קשרים קוולנטים עם האינזים ובכך משפעל את הסובסטראט
  2. קבוצה שעוברת מהסובסטראט לאינזים ויכולה גם לעבור לתוצר

כל הדברים הללו מציעים מסלולים אלטרנטיבים ודלים באנ’

369
Q

מה קורה כאשר אינזים נקשר לסובסטראט בצורה שהיא לא קוולנטית?

A

נוצרת אנרגיה שתפקידה להוריד את אנרגיית האקטיבציה

370
Q

איך קוראים לאנרגיה שמתקבלת בין קשרים חלשים בין אינזים לסובסטראט?

A

אנרגית קישור

dGb

371
Q

מהי התכונה שמבדילה בין אינזים לזרזים אחרים ומה מקנה לאינזים את תכונה זו?

A

הספיציפיות שלהם זו התכונה

ואנרגית הקישור מביאה זאת לזרזים

372
Q

מה הוא מודל הInduced fit?

A

מודל שהוא מתאר התאמה בין מצב המעבר (המצב הכי לא יציב שיש בתגובה) לאינזים

373
Q

למה האינזים חייב להיות גדול?

A

כדי לאפשר גמישות מבנית לסובסטראט

374
Q

המושג dGM?

A

הוא בעצם ההפרש בין האנרגיה החופשית של מצב המעבר בגרסה הלא מזורזת לזה שבגרסה המזורזת

375
Q

מה זה ספציפיות של אינזים ?

A

היכולת להבדיל בין מולקולה אחת למולקולה מתחרה

376
Q

מה לוקח יותר מהר ריאקציה של טריאוז פוספאט איזומראז עם גליצראלדהיד רגיל או גליצראלדהיד 3 פוספאט?

A

גליצראלדהיד 3 פוספאט

377
Q

מה צריך להתרחש באינזים על מנת לעבור את המחסום האנרגטי?

A

האנטרופיה של המולקולות בתמיסה, אשר מפחיתה את הסיכוי שהם יגיבו ביחד

מעטפת הממס שכוללת קשרי מימן בין המים לבין המומס. אנזימים מבצעים Desolvation

העיוות של הסובסטראט שככה”נ צריך להתרחש בלא מעט מהריאקציות הביוכימיות.

הצורך בהתאמה ויישור של הקבוצות הקטליטיות באנזים לעומת הסובסטראט

378
Q

entropy reduction

A

כאשר המולקולה נקשרת לאנזים היא מוחזקת באוריינטציה הנכונה לתגובה. זוהי תרומה משמעותית לקטליזה מאחר ובתמיסה האפשרות ששתי מולקולות ייצרו התנגשות פורייה הוא נמוך. מעבר לכך הסובסטראט מיושר בתוך האנזימים. מחקרים הראו שעל ידי הפחתת האנטרופיה אנזימים מגבירים משמעותית את קצב הריאקציה.

כאשר המולקולות בתמיסה האנטרופיה שלהם גבוהה מדי לכן יש חהוריד להם את האנטרופיה

379
Q

מה האינזימים עושים כדי להתגבר על האינטראקציות שבין המים לסובסטראט?

A

אינטאקציות חלופיות עםהסובסטראט

380
Q

כאשר יש עיוות של הסובסטראט בתוך האינזים, במה זה מפוצה?

A

בקשרים נוספים במצב המעבר

381
Q

Electron redistribution

A

מנגנון עיקרי שהסובסטראט עובר וחיוני לו לצורת התגובה

382
Q

איזה סוג של התאמנ עובר האינזים כאשר הסובסטראט נקשר אליו?

A

התאמנ מושרית בהתאמה מסוג זה באנזים עובר שינוי קונפורמוציה

383
Q

מה גורם הInduced fit?

A

1איזון של מצב מהמעבר עי האינזים

  1. שינוי אנרגטי באתר הפעיל של האינזים
384
Q

איפה תשים את dgb

dgm

dcat

duncatn

385
Q

איזה מהתגובות הבאות היא הכי מהירה

A

האחרונה

386
Q

למה צריך מנגנונים אינזימטים?

A

לפעמים אנרגית הקישור של האינזים לסובסטראט אינה מספיקה ויש להשתמש בכל מיני קבוצות פונקציונאליות

387
Q

אילו מנגנונים אינזימטיים ישנם?

A
  1. חומצה בסיס
  2. קוולנטית
  3. יון מתכת
388
Q

למה צריך קטליזה חומצה בסיס?

A

כי לפעצים תוצר הביניים צריל בשביל להתייצב לתת פרוטון או לקל פרוטון

389
Q

קטליזת חומצה בסיס ספציפית ?

A

כאשר תוצר הביניים יכול לתת/לקבל פרוטון מהמים והיכולת הזו היא יותר מהירה מקצב הפירוק של אותו תוצר ביניים

390
Q

קטליזת חומצה בסיס כללית

A

כאשר קצה הפירוק של תוצר הביניים יותר גדול מקצב ההעברה של הפרוטון או הקבלה של הפרוטון למים

ועל כן שיירי ה-r יכולים לתרום או לקבל פרוטון

391
Q

מה היא קטליזה קוולנטית?

A

כאשר האינזים לצורך העניין רוצה לפרק שני דברים שמחוברים הוא נקשר לאחד הדברים בצורה קוולנטית כלומר משמש כנוקליאופיל ואז ניתן לשבור את הקשר הזה עי מולקולת מים

392
Q

אילו נוקליאופילים הם טובים?

A

ציסטאין וסרין

393
Q

מה היא קטליזת יון מתכת?

A

כאשר מערבים יון מתכת

394
Q

האם היון מתכת חייב להיות קשור לאינזים בקטליזת יון מתכת?

395
Q

מה התפקידים של יון מתכת בקטליזת יון מתכת?

A
  1. קשרים יונים על הסובסטראט וייצוב הסובסטראט
  2. לייצב את מצב המעבר בעזרת מיסוך מטענים
  3. משנים את מצב ה-redox
397
Q

איזה סוג אינזים הוא כימוטריפסין?

A

פרוטאז

398
Q

מי האינזים העיקרי שנמצא באתר הפעיל של הכימוטריפסין ומה הוא עושה

A

סרין- התקפה נוקליאופילית

399
Q

איך מכונה המגנון של האינזים כימוטריפסין

ולמה ?

A

טריאדה קטליטית

כי מעורבות בו 3 ח”א : סרין אספרטט והיסטסדין

400
Q

לאיזה שני שלבים מתחלק המנגנון של הכימוטריפסין ואילו 2 קטליזות יש שם?

A

אצילציה ודה אצילציה - קטליזה קוולנטי

חומצה בסיס

401
Q

במודל מיכאליס מנטן מה מודדים?

A

הקצב ההתחלתע של הריאקציה ביחס לריכוזה

402
Q

בריכוזי סובסטראט נמוכים, המהירות ההתחלתית עולה…

A

בצורה ליניארית

403
Q

בריכוזי סובסטראט גבוהים המהירות ההתחלתית שווה ל…

A

מהירות מקסימאלית

404
Q

לפי מיכאליס מנטן ממה מושפע כל ריאציה ?

A

מקומפלקס אינזים סוסטראט

405
Q

למה בריכוזי סובסטראט נמוכים גרף מיכאליס מנטן מתנהג בצורה כמעט ליניארית?

A

כי לא כל האינזימים תפוסים, ברגע שכל שהאינזימים יהיו תפוסים זה יהווה גורם מגביל ויגיע למצב של אסימפטוטה

406
Q

מתי v0=vmax

A

כאשר

ES=ET

407
Q

קינטיקת סטורציה

A

כאשר עלייה בסובסטראט לא תגדיל את קצב הריאצקיה

408
Q

מה זה מצב יציב?

A

כאשר יד עודף גדול של סובסטרט, כל הקובץ שמתפרק לתוצר מביא לאינזים חופשי ובתנאים אלו תופס סובסטראט וחוזר להיות

ES

409
Q

pre-Steady state

A

בו ריכוז הקומפלקס ES נבנה - שלב קצרצר שנמשך מיקרו-שניות שמאד קשה למדידה ולא מופיע בגרף השמאלי בשקף. מיד לאחר השלב הזה מופיע שלב ה Steady State בו ריכוז הקומפלקס ES וכן ריכוזו של כל שלב ביניים אחר בריאקציה נשאר יחסית קבוע לאורך הזמן.

410
Q

מה זו משוואת מיכאליס מנטן

411
Q

איזה שלב במיכאליס מנטן הוא שלה הקובע מהירות מבין השלבים הבאים?

A

שלב 2 k2

ES

412
Q

מהן הנחות היסוד של מיכאליס מנטן

413
Q

מה vmax מודד?

A

את היחס בין ריכוז האינזים ליעיליות שלו :

vmax=k2*ET

414
Q

אם המהירות ההתחלתי היא 30 אחוז מהמהירות המקסימרלית של האינזים כמה מהאתרים תפוסים על ידי הסובסטראט?

A

30 אחוז

415
Q

KM

A

מדד המתאר את ריכוז הסובסטראט המוביל לחצי מהמהירות המקסימאלית

416
Q

אילו הנחות יש להניח כדי להגיד ש-KM הוא מדד לאפיניות

A
  1. ריאקציה דו שלבית- כמו מיכאליס מנטן
  2. K2 הוא השלב הקובע המהירות
  3. K2 זניח
417
Q

אם יש שני סובסטראטים שונים שעובדים עם אותו אינזים, או לחילופין שני אינזימים שונים שעובדים עם אותו סובסטראט האם KM יהיה שווה בהכרח ?

418
Q

האם KCAT=K2 זה נכון תמיד?

A

זה נכון במקרה של מיכאליס מנטן, אבל לא נכון תמיד.

KCAT זה השלב שקובע מהירות, שלב הקובע המהירות יכול להיות K3

419
Q

מה היחידות של KCAT.?

420
Q

מי אלו האינזימים שפועלים לפי קינטיקת מיכאליס מנטן ?

A

אינזימים שהם בעלי גרף היפרבולי

421
Q

האם כל האינזימים שפועלים על פי קינטיקת מיכאליס מנטן יציגו מצב שבו ריכוז הסובסטראט ב-km שווה לחצי מהמהירות המקסימאלית?

422
Q

מה היחידות של KM ?

A

מולאר

423
Q

מה הוא קבוע הספיציפיות

ולמה צריך אותו?

A

Kcat/km

צריך אותו כי כל אחד מהפקמטרים לא יכול להגיד לנו בדיוק את היעילות

424
Q

מה מייצג בנוסף קבוע הספציפיות?

A

את קבוע הקצב שהופך

E+S->E+P

בריכוזי סובסטראט גבוהים

425
Q

מה היא ה-upper limit של קבוע הספציפיות?

A

ערך של קבוע הספציפיות והוא והיא שווה לקצב בו E ו S עוברים דיפוזיה ביחד בתמיסה מימית - בין 10 בחזקת 8 ל 10 בחזקת 9 MS בחזקת 1-

426
Q

Catslytic perfection

A

כאשר הגורם העיקרי שמשפיע על המעבר מאינזים לסובסטראט לאינזים ותוצר זה הדיפוסיה

427
Q

האם יש קשר בין vmax ל-Km

428
Q

ממה מושפע vmax?

A

מריכוז האינזים

429
Q

האם ערכי KM או VMAX מלמדים אותנו משהו על מנגנון הפעולה של האינזים?

430
Q

משוואות לינוואר ברוק

431
Q

גרף לינוואר ברוק ומה מבמן כל אחת מנקודות החיתוך?

432
Q

מה היתרונות של השימוש בגרף לינוואר ברוק

A

מציאת ערכו האמיתי של Vmax כפי שציינו מעלה

אנליזה של מנגנונים אנזימטיים כפי שנראה בעוד מספר שקפים

אנליזה של עיכוב

433
Q

מה זה PH אופטימום באינזים ?

A

PH שבו האינזים פועל בצורה טובה

434
Q

כיצד יונים משפיעים על יינון של חומצות האמינו ?

A

אם יש יונים חיובים ליד חומצת אמינו חיובית היינון שלה התרחש יותר מהר כי המטענים יוצרים דחיה עם הח”א

435
Q

סליל אלפא הוא מבנה ראשוני רגיל או לא רגיל ?

436
Q

על מה ויטמין c עושה הידרוקסילציה?

A

פרולין וליזין

437
Q

איך ויטמין סי עוזר להידרוקסיל פרוליל?

A

הידרוקסיל פרוליל עושה דה קרבוקסילציה, במהלכה הברזל בקבוצת ההם שלו מתחמצן- מה שמחזר את הברזל זה חומצה אסקורבית

438
Q

בשביל לעשה הידרוקסילציה לקולאגן מה צריך?

A

פחמן גאמא אחד שיהיה במצב x בצורת אנדו ויהיה פרולין

פחמן גאמא אחר שיהיה בעמדה y במצב אקסו ואז יהפוך להידרוקסי פרולין

439
Q

איזה מבנה זה קולאגן?

A

מבנה רביעוני

440
Q

מה אורך כל מחזר בסגמנט בטא?

A

6.6 אמסטרינג

441
Q

מי זו החומצה האמינית שהכי נוטה להתקפל באלפא בליקס ?

A

אלאנין

442
Q

כמה שרשראות מרכיבות את הקולאגן?

443
Q

מה הוכיח כריסטיאן אפנבן בניסוי שלו?

A

המיע לקיפול החלבונים נמצא הרצף חומצות האמינו

444
Q

סליל אלפא ימני נע עם או נגד כיוון השעון ?

A

נע עם כיוון השעון

445
Q

מה לא משפיע על המסיסות של החלבון ?

A

המשקל המולקולארי שלו

446
Q

אם יש לי יותר משני מגיבים האם בכל זאת ניתן להשתמש במיכאליס מנטן?

447
Q

אם לצורך העניין יש ריאקציה עם יותר משני מגיבים באיזה צורה שני המגיבים הללו יכולים להיקשר?

A
  1. או שלאיניזים לא יהיה איכפת איזה מהסובסטראט לקחת קודם,או שהוא יקח שני סבוסטראים לפי הסדר (ככה ששניהם יהיו בתוך האינזים)
  2. אינזים לוקח רק סובסטראט אחד יוצר תוצר התוצר מתנתק ורק לאחר מכן הסובסטראט השני יוכל להיקשר
448
Q

קומפלקס טראנארי

A

אינזים ועוד 2 סובסטראטים

449
Q

מודל הפינג פונג / double displacemnt

A

כאשר נקשר סובסטראט אחד לאינזים- יש תוצר -ואז מגיע סוסטראט אחר

450
Q

מה מאפשר קינטיקת pre-steady?

A

לבדוק אם יש לנו קומפלקס טריאנרי או לא

451
Q

מה המטרות של מדידות km ו-kcat

A
  1. שינויים באנרגיה החופשית
  2. לבחון את ה-pre steadt state ועל פיו להגיד כמה סובסטראטים יש לנו
452
Q

איזה מבין הגרפים מסמן שיש קומפלקס טריאני

ואיזה מבין הגרפים מסמן שיש מודל פינג פונג

A

הראשון קימפלקס טריאני

השני מודל פינג פונג

453
Q

איך אספירין פועל בתור מעכב?

A

אספירין מעכב את האינזים שמייצרים פרוסטטגלנידטים שקשורים לכאב וקרישת דם

454
Q

אילו שתי משפחות ישנן למעכבים ?

A

מעכבים הפיכים ומעכבים בלתי הפיכים

455
Q

האם המעכב התחרותי דוממה לסובסטראט?

מה קורה כאשר האינזים מתחבר למעכב התחרותי?

האם המעכב התחרותי פועל על פי המצב היציב?

איך ניתן להתגבר על העיכוב של המעכב ה-competitive?

האם המהירות המקסימאלית משתנה ?

האם ה-km השתנה? ואם כן פי כמה עלה או ירד?

וכיצד נראה הגרף?

מה זה ki?

מה זה אלפא?

A

דומה לסובסטראט

יוצר קומפקס חדש שנקרא אינזים מעכב, דבר הפוגע ביעילות האינזים

כן הוא פועל לפי הנחת המצב היציב ונקשר לאתר הפעיל של האינזים

ניתן להוסיף סובסטראט וכך להתגבר על המעכב

המהירות המקסימאלית לא השתנתה

km עלה פי אלפא

קבוע העיכוב- ככל שהוא יותר גדול העיכוב יותר קטן

זה קבוע שווי המשקל של המעכב לאינזים

a=1+[i]/ki

456
Q

מתי אפשר למצוא מעכב uncompetitice?

לאיפה מעכב uncompetitive נקשר?

מתי המעכב ה-uncompetitive נקשר?

מה קורה למהירות המקסימאלית ומה קורה ל-km?

ואיך נראה הגרף?

A

רק כשיש לאינזים שני סובסטראטים

לאזור הלא פעיל של האינזים

לקומפלקס ES

מהירות המקסימאלית יורדת פי אלפא טאג

Km יורד פי אלפא טאג

457
Q

מעכב משולב לאן הוא נקשר?

מתי הוא נקשר?

מה קורה ל-km כאשר יש מעכב משולב?

מה קורה ל-מהירות המקסימאלית כשיש מעכב משולב?

איזה דוגמה מיוחדת יש למעכב משולב? ולמה זה מיוחד?

ואיך נראה הגרף שלו?

A

נקשר לאתר שונה מאתר הפעיל

הוא יכול גם להיקשר לאינזים החופשי וגם להיקשר לקומפלקס ES

הוא משפיע על Km:

km1=km*a/atagv

הוא משפיע על המהירות המקסימאלית בכך שהוא מוריד אותה פי אלפא

Noncompetitive שם אלפא שווה לאלפא טאג

458
Q

מה משותף למעכבים uncompetitive ומעכבים Mix?

ומה ניתן לדעת על פי זה ?

A

שניהם פועלים על אינזימים שיש להם יותר מסובסטראט אחד

את המנגנון של האינזים איזה סובסטראט נקשר קודם וכו’

459
Q

האם תוצר יכול להיות מעכב תגובה ?

A

יכול להיות

460
Q

מה זה מעכב בלתי הפיך ?

A
  1. מעכב שנקשר בצורה קוולנטית לאתר הפעיל של האינזים
  2. מעכב שהורס את הקבוצה הפונקציונאלית שחשוב לפעילות האינזים
461
Q

איזו משפחה של מעכבים בלתי הפיכים ישנם?

A

suicide inactivators/

transition state analogs

462
Q

Suicide inactivators

A

לא תרכובת ריאקטיבית -> נקשרת לאינזים -> לא הופכת לתוצר -> נקשרת באופן בלתי הפיך לאנזים

463
Q

איפה ניתן למצוא Suicide inactivators?

A

rational drug design

בפיתוח תרופות בגלל שהן מעכבות אינזימים רק מתי שהאינזימים במצב הפעיל

464
Q

transition-state analogs

A

ו הן תרכובות שעוצבו על ידי כימאים להיות דומים למבנה המשוער (כי אי אפשר לדעת באמת מה המבנה) של מצב המעבר (שהוא הרי לא ניתן למדידה ופר הגדרה זמני ולא יציב).

465
Q

מה הוא האינזים הראשון שעיכבו עי

transitional analogs?

A

גליקוטי אלדולאז

466
Q

איך קוראים לתרופות שנלחמות בוירוס HIV?

ועפי מה הכינו אותו?

A

protease inhibators

ועפי transitional state analogs

467
Q

פניצילין היא אנטיביוטיקה שעושה קשר בלתי הפיך עם האינזים בחיידקים….

A

טראנספפטידטאז

468
Q

אספרין מעכב בלתי הפיך של …..

469
Q

בזכות…. גילו שהחומצה האמינית המשעותית ב….. היא סרין

A

difp

chemotripsin

470
Q

ממה נגרמת מחלת השינה האפריקאנית?

A

זוהי מחלה הנגרמת מפרוטאוזואה שהינו אורגניזם אאוקריוטי חד תאי הנקרא

tryponosomes

471
Q

מדוע חיסון נגד

tryponosomes

הוא לא אפקטיבי?

A

כי אותם אורגניזמים יודעים להתחמק ממע החיסון

472
Q

כיצד trposomes מצליח להימלט ממע החיסון

A

יש לו מעטפת לפרזיט-> במעטפת יש אנטיגן-> אמנם יש לו אנטיגן אבל לפרזיט יש מערכת שנקראת

genetc recombiniton

-> הפרזיט מפעיל את המערכת הזאת -> הפרזיט מצליח להימט ממע החיסון

473
Q

באיזו דרך אינזימולוגיצ הצליח לפתח תרופה ל-troposomes?

A

Suicide inactivator

474
Q

באיזה אינזים התרופה למחלת השינה האפריקאית משפיעה?

מה הוא עושה ואיך הוא שונה מהאינזים בבני האדם?

A

orthinie decarboxilase

הוא אינזים שמשפיע על מחזור החיים של הפרזיט

בעזרת plp הוא הופך

orthinine->puterscine

בבני אדם הוא עובר טארנ אובר

475
Q

איך קוראים למעכב הבלתי הפיך במחלת השינה האפריקאית?

ולמה הוא מעכב בלתי הפיך?

A

DFMO

בגלל שח”א ציסטאין באינזיםתוקפת נוקליאופילית את הפחמן אטום הפלואור הבלתי יציב

476
Q

regulatory enzymes

A

אנזימי המפתח הם אלו שמשפיעים הכי הרבה על קצב המסלול של תגובה ביוכימית

מאחר והם מבוקרים על ידי מספר רב של מנגנונים והם יעלו או יורידו את הפעילות שלהם לפי הגעה של סיגנאל

477
Q

מסלולים הביוכימיים המשותפים

A

מסלול ביוכימי משותף תוצר ריאקציה אנזימטית אחת משמש כסובסטראט עבור הריאקציה הבאה.

478
Q

אילו מנגנונים מאפשרים בקרה של אינזימים?

A

אנזימים אלוסטריים

בקרה קוולנטית הפיכה

קישור של חלבון רגולטורי שיכול להפעיל או לעכב את פעילות האנזים

ביקור פרוטאליטי של אנזים על ידי פרוטאז

479
Q

אנזימים אלוסטריים

למה הם נקשרים?

האם יש להם יחידה אחת?

A

אלו הם אנזימים המשנים את הפעילות שלהם (מאיצים או מאיטים) על ידי קישור בלתי קוולנטי של מולקולה/תרכובת המכונה

Allosteric Modulator או Allosteric effector

שהם לרוב מטבוליטים קטנים או קו-פקטורים. אנזימים אלו הם לרוב בעלי מספר רב של יחידות, לעיתים אתר הבקרה והאתר הפעיל מצויים בכלל על יחידות נפרדות.

480
Q

בקרה קוולנטית הפיכה

A

קישור של קבוצה באופן קוולנטי אך הפיך, כלומר ניתן להסיר את הקבוצה הכימית לאחר שהוספנו. הדוגמה הנפוצה ביותר בהקשר זה - זרחון ודה זרחון של אנזים בקרה. גם אנזימים אלו הם לרוב בעלי מספר רב של יחידות וגם כאן אתר הבקרה עשוי להימצא על יחידה אחרת מהאתר הפעיל.

481
Q

ביקור פרוטאליטי של אנזים על ידי פרוטאז

A

(אנזים המבקע חלבונים כמו כימו-טריפסין), הביקוע יכול להפעיל (כמו במקרה של זימוגנים) או לכבות את פעילות האנזים. בניגוד לכל המקרים הנ״ל, כאן הבקרה היא בלתי הפיכה. זוהי בקרה חשובה בתהליכים כמו עיכול (ביוכימיה ה), קרישת דם, בקרה על פעילות הורמונים מסוימים (למשל אינסולין) וראייה.

482
Q

מה הם המנגנוני הבקרה שהיינו מצפים למצוא באינזים שיש לו פעילות אחידה אבל הוא צריל לבצע זאצ בקצבים שונים?

A

אלוסטרי

483
Q

איזה מנגנון בקרה דרוש מאינזים שעושים all or none ?

A

ביקוע פרוטאליטי

קישור קוולנטי

484
Q

מה ההבדל בין מעכבים אלוסטרים למעכבים של מיכאליס מנטן?

A

שניהם נקשרים לאתר שהוא שונה מהאתר הפעיל אך בניגוד למודלטורים אלוסטורים אינם יוצרים בהכרח שינוי מבני באנזים והאפקט הקינטי הוא שונה

485
Q

מה ההבדל בין אינזימים אלוסטרים לאינזימים פשוטים יותר שאינם מבוקרים?

A

פעמים רבות קיים להם אתר נוסף שונה מהאתר הפעיל שמשמש כקישור למודלטור אלוסטרי.

מדובר לרוב באנזימים גדולים יותר ומורכבים יותר, הרבה פעמים עם יותר מתת יחידה אחת.

486
Q

האם יש לאינזים אלוסטרי יש אתר קישור שמתאים למודלוטור כמו שהאתר פעיל שהוא נקשר לסובסטראט?

487
Q

יכול להיות לאינזים אלוסטרי עוד אתרי קישור לעוד מדלוטורים?

488
Q

Aspartate-transcarmoyolase

מה הוא עושה?

איזה סוג אינזים הוא?

כמה שרשאות פוליפפטידיות יש לו?

A

מעבירה קרבמואיל לאספרטט ליצירת פירמידינים

אינזים אלוסטרי

12 שרשאות

6 מהן בעלות פעילות קטליטית (מאורגנות כקומפלקסים משולשים)

6 מהן רגולטריות (מאורגנות בדימרים)

489
Q

מה המודלטור השלילי של Aspartate-transcarmoyolase

ומה המודלטור החיובי?

A

השלילי:

הנוקלאוטיד CTP

זהו בעצם תוצר סופי של מסלול יצירת הפירמידינים והוא משמש כמודלטור שליל

החיובי:

הנוקלאוטיד ATP שהינו פורין (המשפחה השניה של הנוקלאוטידים, ראה מולקולרית א) הוא גם מטבע האנרגיה של התא, כאשר יש שפע ממנו זה סימן שהתא ביצע מטבוליזם אקסטנסיבי, התא גדל ויש צורך בעוד פירמידינים לסינתזה של חומצות גרעין. זהו מודלטור חיובי.

490
Q

איזו תצורת גרף יש לאינזימים אלוסטרים?

A

סיגמואידית ולא היפרבולית

491
Q

האם יש לאינזימים אלוסטרים Km ואם לא מה כן יש להם?

A

אין להם km

יש להם k0.5

492
Q

מה המודלוטורים ההומוטרופים של ATCase?

A
  • קישור של הסובסטראטים אספרטאט או קרבומואיל פוספאט ביחידה קטליטית מסוימת מוביל לשינוי קונפרמציה באותה היחידה ומעבר ממצב T הפחות פעיל למצב R היותר פעיל. כפועל יוצא של הגרף הסיגמואידי, שינויים קטנים בריכוז המודלטור מובילים לשינוי משמעותי מאוד בפעילות האנזים,. כך עליה קטנה בריכוז הסובסטראט (שהוא גם המודלטור במקרה הזה)
493
Q

מה המודלוטרים החיוביים ההטרוטרופין ל-atcase?

וכיצד הגרף נראה כאשר יש מודולטור חיובי?

האם יש מדלוטרים שעושים דברים אחרים?

A

atp

משנה k0.5 מוריד אותו

אך לא משנה מהירות מקסימאלית, יש מודלוטרים שמשנים vmax אך לא k0.5

מעביר את האינזים למצב r

494
Q

מה אפשרי להוסיף באינזימי בקרה במנגנון קוולנטי?

A

תיסוף של שייר חומצה אמינית מסוימת מוביל בעצם ליצירת חומצה אמינית כאילו חדשה עם תכונות חדשות.

תיסוף למשל של מטען חשמלי יכול לשנות את התכונות של האנזים ולגרום לשינוי במבנה המרחבי.

תיסוף של קבוצה הידרופובית יכול לשמש כטריגר בעצם להטמעת האנזים בתוך הממברנה, מצב שיכול להיות קריטי עבור פעילותו של אנזים מסוים.

495
Q

מתילציה

איזה מנגנון רגולטורי של אינזים זה?

למה הוא משמש?

ומי בדרך כלל נותן אותו?

A

קוולנטי

דוגמא להוספת קבוצת מתיל ניתן למצוא במנגנון התנועה התאית לעבר אטרקטאנט (מולקולה המגרה תנועה לכיוונה) או הרחק מרפלאנט (מולקולה הדוחה את הקרבה אליה) בחיידקים.

ado-met

496
Q

אצטילציה איזה מנגנון בקרה של אינזים זה?

A

מנגנון קוולנטי

497
Q

יוביקוויטנציה איזה מנגנון בקרתי זה?

A

קוולנטי

והוא נועד בכדי לפרק חלבון

498
Q

סומולציה תפקיד? ומנגנון אינזימטי?

A

לתקן נזקי dna

פעילויות שקשורות לתא

מנגנון קוולנטי

499
Q

ריבוזולציית adp מנגנון ומה היא עושה?

מי משתמש בריבוזילציית

adp ?

A

קבוצה של adp ריבוז נלקחת מ-nad

מקבעי חמצן חיידקיים

dinitro reductase

500
Q

מי המודיפיקציה של האינזים הבקרתי הקוולנטי הנפוצה ביותר?

A

זרחון

501
Q

האם יש מסלול ביוכימי שלא מבוקר עי זרחון ?

A

לא אין

502
Q

כיצד נקראים האינזימים שעושים זרחון?

ואיך הם עושים זאת?

A

קינאזות

מזרזים העברה של פוספאט גאמא ממולקות atp

למולקולת המטרה : סרין טירוזין טריאונין

503
Q

איך קוראים לאינזים שמסירים את הפוספאט?

A

את הסרת הפוספאט עושים אנזימים מסוג פוספטאזות שהן מזרזות הידרוליזה של הפוספאט מהשייר אליו הוא קשור.

504
Q

איך משתחרר הפוספאט לאחר שהוא יוצר מהאינזים?

A

הצורה האן אורגאנית שלו

505
Q

מה יכולות להיות השפעות הפוספאט על האינזים?

506
Q

האם קינאזה יכולה להיעשות גם על היסטדין?

507
Q

מה יכול להשפיע על איפה לזרחן?

A
  1. רצף קונצנזוס
  2. יש קינאזות שאוהבות חומצות אמיניות שליליות
  3. חלק מעדיפות שיהיה פרולין
  4. הקיפול התלת מימדי
  5. האם השייר שעתיד לעבור זרחון קרוב לשייר אחר שכבר עבר זרחון
508
Q

למי יש יותר ספציפיות לפוספתזות או לקינאזות?

A

קינאזות

509
Q

איך קוראים לחלבון הפרוקורסור שאחראי על ביקוע פורטאליטי?

A

זימוגן

510
Q

איזה חלבון הוא החלבון השלישי הכי נפוץ בדם ומה תפקידו?

A

פיברינוגן- שייך למערכת הקרישה

511
Q

כיצד פיברינוגן מבוקר?

A

עי קסקאדה של ביקועים פרוטאליטיים

512
Q

מה זה קסקאדה?

A

קאסקאדות אלו פעולת שלמעשה גורמות להגברה של תהליך כימי מסוים

513
Q

איזה סוג של חלבון הוא פיברינוגן?

ומתי הוא גורם לקרישת דם?

A

פיברינוגן הוא די טרימר

כאשר הוא פיברין

514
Q

כיצד פיברינוגן הופך לפיברין?

A
  1. מורידים לפיברינוגן 16 ח”א בקצה אלפא ו-14 בקמה בטט עי אינזים שנקרא :

טרומבין-סרין פרוטאהז

  1. הקצה האמיני החדש של אלפא ובטא מתאים לקצה הקבוקסילי של גאמא
  2. נוצרים קשרים צילוב בין ליזין לגלוטאמין

עי אינזים:טראנגלוטמונאז/ XIII / 13A

  1. נוצר פיברין
515
Q

איך קוראים לשתי הקאסקאדות שהופך פיברינוגן לפיברין?

ואיך כל אחת מהן פועלת ?

A

המסלול האינטרינזי- הפעלתו קשורה לאינטראקציה מגע של פוספוליפידים אניונים המצויים שג טסיות הדם מאחר והכל נמצא בתוך הדם ואין שום דבר בחוץ זה נקרא אינטרינזי

מסלול אקסטרינזי- החיצוני, תלוי בעצם בפקטור המצוי ברקמות המכונה גם Tissue factor או בקיצור TF שאינו מצוי בזרם הדם.

516
Q

מתי קרישת הדם מתחילה?

A

כאשר טסיות הדם

circulating platlates

תאים חסרי גרעין שמשופעלים ברגע שהן נתקלות בנזק רקמתי כלומר חשיפה של קולגן מתחת לשכבת האפיתל

ואז הקולגן משפעל את הטסיות

מופיעים פוספוליפידים אניונים

והפרשה של טרומבוקסאן

והוא מאפשר שפעול של עוד טסיות

הטסיות עוברות התפקבצות ליצירת קריש דם לא מאורגן

ייצוב הקריש צריך פיברין וקסקאה של קרישה

518
Q

לתאר את המסלול האקסטרנזי ואיך פועלת ?

A
  1. tf מופרשת משריר חלק או פיברובלאסטים (רקמת החיבור)
  2. טי אף יוצרת קומפלקס עם גורם קרישה מספר 7
  3. איקס איי 10 גורם קרישה מספר 10 איי גורם לביקוע של גורם קרישה מספר 7
  4. גורם קישה מספר 7 איי (לאחר קרישה)+ טי אף מבקע עוד גורמי קרישה 10
  5. כאשר יש מספיק גורמי קרישה מספר 10 מבוקעים בדם אז גורם קרישה מבוקע מספר 10 מתחבר עם גורם קרישה מספר 5 איי מבוקע וביחד עם סידן מבקעים פאוטרומבין
  6. פרוטרומבין הופך לטרומבין שמבקע את פיברינוגן לפיברין ומבקע את גורם קרישה מספר 13 שמשפיע עח קשרי הצילוב בפיברין
519
Q

מי מהפאקטורים הבאים הוא זימוגן ומי מהפאקטורים הבאים הוא רגולטורי?

VII

TF

Va

A

VII

7 - זימוגן

TF

רגולטורי

Va

רגולטורי

520
Q

10a איזה זימוגן זה

A

סרין פרוטאז

521
Q

מה מעכב את המסלול האקסטרינזי ?

522
Q

תאר את המסלול האינדיגונזי של קרישת הדם?

A
  1. טרומבין קומלקס גורם קרישה 7 טי אף בוקעים את זימוגן גורקרם קרישה 11
  2. גורם קרישה 11 איי בוקע את גורם קרישה 9 שיוצר קומלפקס עם פאקטור רגולטוקרי 8
  3. הקומפלקס הנל יוצרים בוקעים את גורם קרישה 10 והכל חוזר חלילה
523
Q

איזה סוג זה פאקטור קרישה 9 ופאקטור קרישה 11?

A

סרין פורטאז

524
Q

מה יקרה אם לא נכבה את מערכת קרישת הדם?

A

יווצרו קרישי דם במקומות שלא צריך יכול לגרום לשבץ או התקף לב

525
Q

מה מפסירק את קרישת הדם?

A

פקטור טרומובודים נקשר לטרומין משופעל יוצרים קומפלקס

הקומפלקב מבקע את פרוטאין סי ופרוטאין אס

והם מבקעים את פאקטורים הקרישה 8 איי ו-5 אייי

גורם נוסף שמפסיק את קאסקאדת הקרישה נקרא אנטי טרומבין

at3

והוא מעכב את הסרין פוטראזות עי קישור של ארגינינין שלו וסרין בסרין פרוטאזות טרומבין ו-10 איי

526
Q

איך קוראים למחלות בהם החולים סובלים מהמון קרישת דם ?

A

טרומבוזיס

527
Q

עם מה הרפואה מתמודדת יותר עם קרישיות דם או דימום יתר?

A

קרישיות דם

528
Q

מה הם התרופות למניעת אובר קרישת דם? 3

A
  1. קומאדין- הפקטורים 10, 9,7 פרוטאין סי ופרוטאין אס קשורים לסידן, כדי שהם יקשרו לסידן יש צורך בגאמא קרבוקסי גלוטאמאט, כדי להפוך גלוטאמט לגאמא קרבוקסי יש צורך בויטמין k קומאדין הוא סוג מתחרה לויטמין k

2פרינים- פוליסכרידים שמגבירים את הזיקה בין אנטיטרומבין שלוש לפאקטור 10 איי

  1. אספירין - מעכב את האנזים ציקלו-אוקסי-גנאז החיוני ליצירת טרומבוקסאן. בעצם אנחנו מעכבים את הטסיות.
529
Q

המופיליה

A

פגם גנטי במרבית החלבונים של מערכת הקרישה מובילה לנטייה לדימום, עם ספקטרום של נטייה קלה לדמם לדימומים בלתי נשלטים. אלו בעצם מחלות ההמופיליה. המופיליה A - פגם גנטי המוביל למחסור בפקטור VIII.

היה את זה למשפחת המלוכה הבריטית

זה אחוז לאיקס ולכן בעיקר גברים סובלים ממנה

knowledge text biochemistry (15 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2025 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions