biochemistry2 Flashcards

Question

למי מבין חומצות האמינות האליפטיות יש פחמן קיראלי אחד?

Answer 1

אלאנין -ch3 זה השייר

Answer 2

פרולין

Answer 3

טריפטופן טירוזין פנילאלנין you fuck world

Answer 4

פנילאלנין

Answer 5

ב-10.07 הוא מתיינן כי הרזוננס שלו מייצב את הטבעת

Answer 6

כולן יכולות לייצר קשר הידרופובי

Answer 7

טריפטופן

Answer 8

פנילאלנין

Answer 9

ח"א פולאריות ללא מטען חשמלי

Answer 10

cat not talk so quit ציסטאין אספרגין טריאונין סרין גלוטמין

Answer 11

תריאונין

Answer 12

ציסטאין 8.8 קשר די סופלידי(וכאשר הוא מתחזר הוא הופך ל-s-h)

Answer 13

גלוטמין ואספרגין משתייכות לקבוצת הפולארים ללא מטען

Answer 14

סרין, תריאונין, ותירוזין לאחר תירגום החלבון יכול להופיע hpo4(2-) מה שיכול לגרום לשינויים בח"א עצמה

Answer 15

he know robotics היסטדין ליזין ארגינין

Answer 16

פחמן אפסילון

Answer 17

ארבעה חנקנים, שלושה בשיירים גוואנידיניום

Answer 18

Imidazole היא קבוצה ארומטית ושם נמצא למעשה החנקן

Answer 19

6 ולכן מוצאים אותה באתר פעיל של חלבונים כמקבלת או תורמת פרוטון

Answer 20

גלוטאמט ואספרטט ב-ph=3/4

Answer 21

4 היגורקסי פרולין 5 הידרוקסי ליזין 6 n מתיל ליזין גמא קרבוקסי גלוטאמאט דזמוזין סלנוציסטאין

Answer 22

יש הידרוקסילציה שנעשה עי ויטמין סי וח"א זו נפוצה בקולגן

Answer 23

במיוזין

Answer 24

פרוטרומבין - חלבון שקשור לקרישת דם -ובחלבונים קושרי סידן

Answer 25

אלסטין- מעניקה אלסטיות לרקמות העורקים, הריאה, עור ליזין

Answer 26

במקום ההידרוקסיל יש לו קבוצה של סלניום

Answer 27

pka=9 Pka=2

Answer 28

גם הקבוצה הקרבוקסילית וגם הקבוצה האמינית הן Protonatated

Answer 29

הקבוצה הקרבוקסילית מאבדת פרוטון והופכת להיות : coo- בעוד שהקבוצה האמינית במצב protanated אם אין שייר R שמתיינן מטען החומצה האמינית היא 0 ויש שני מטענים חשמליים על המולקולה הקבוצה הקרבוקסילית והקבוצה האמינית

Answer 30

כאשר מטען החומצה האמינית הוא 0 ויש שני מטעני על המולקולה אחד בגלל ה-coo- ואחד בגלל ה-nh3

Answer 31

הקבוצה הקרבוקסילית מיוננת הקבוצה האמינית גם מאבדת את הפרוטון שלה

Answer 32

כן קיימת אך בריכוזים זניחים

Answer 33

בסיס וחומצה

Answer 34

חומצה קרבוקסית וקבוצה אמינית שקשורה לחומצה אמינית

Answer 35

2 באזורי ה-pka השונים

Answer 36

7.59 היסטדין

Answer 37

+ או - 0.5

Answer 38

ריאקציית דחיסה

Answer 39

מולקולת מים (הידרוקסיל מהקרבוקסיל ומימן מהאמין)

Answer 40

חנקן- נוקליאופיל פחמן בקבוצה הקרבוקסילית- אלקטרופיל

Answer 41

פוליפפטיד- יהיה עד 10000 דלתון ואילו חלבון יהיה מעל 10000 דלתון

Answer 42

הפיכת די פפטיד לשתי חומצות אמינו

Answer 43

לא בגלל שהרזוננס מייצב את הקשר הפפטידי

Answer 44

במצב של טראנס

Answer 45

כי אז לא יהיה רזוננס

Answer 46

קצה קרבוקסילי- מטען שלילי קצנ אמיני - מטען חיובי

Answer 47

שיירי ה-r

Answer 48

1. מסיסות הפפטיד יורדת 2. הוא חודל מלנוע בשדה מגנטי

Answer 49

לא, בגלל שיש תלות ברצף, במיקום של חומצת האמינו ובסביבה הכימית

Answer 50

אקסורגנית ובעלת אנרגית שפעול גבוהה

Answer 51

פרוטאזות, עי הידרוליזה

Answer 52

1. אספרטיים- ממתיק מלאכותי שמורכב משתי חומצות אמינו הקשורות בקשר די פפטידי- אספרטט ופניל אלאנין . בקצה הקרבוקסילי של פניל אלאנין יש מתילציה 2. אוקסיטוצין 9 חומצות אמינו , ו-TRH- 3 ח"א 3. אמנטין- אוליגופפטיד קצר, מעכב rna poly2 4. ציטוכרום סי - פופיפפטיד עם 104 ח"א 5. כימוטריפסינוגן- בעל 245 ח"א אינזים המעכל עי הידרוליזה חלבונים אחרים

Answer 53

לקחת את המשקל המולקולרי של החלבון ולחלק אותו ב-110.

Answer 54

חלבונים שבנוסף לחומצות האמיניות יש להן גם קבוצות פרוסטטיות

Answer 55

לא! הם חלבונים פשוטים

Answer 56

טיטין והוא נמצא בסרקומרים של שרירים

Answer 57

מבנה ראשוני,שניוני,שלישוני, רביעוני

Answer 58

רצף החומצות האמיניות הקשורות אחת לשניה

Answer 59

מבנה חוזרני פשוט ויציב יחסית הנוצר כתוצאה מסיבוב של השלד ויצירה של קשר מימן לא דרך השיירים

Answer 60

התקפלות של החלבון למבנה תלת מימדי תוך יצירה של כל סוגי הקשרים האפשריים גם דרך שיירי ה-r

Answer 61

מספר שרשראות פוליפפטידיות שכל אחת מהן התקפלה למבנה שניוני ושלישוני והם הצטרפו בקשרים קוולנטי או לא קוולנטים ליצירת קומפלקס

Answer 62

1. טטרמר המורכב מארבעה subunits 2. דימר של פרוטומר אלפא-בטא

Answer 63

לא כי הוא מורכב משתי שרשראות שמחוברות בקשר די סולפידי כלומר לא נוצר מבנה שניוני

Answer 64

לא- חלבונים הם פולימורפיים כלומר מדי פעם יש שינויים ברצף חומצות האמינו

Answer 65

האזור הפעיל של החלבון

Answer 66

חלבונים ציטופלסמתיים בגלל שהסביבה הציטופלזמתית הינה סביבה מחזרת או חלבונים בחיידקים

Answer 67

1. חלבונים חוץ תאיים 2. חלבונים טראנס ממברנאלי בצד החוץ תאי

Answer 68

בארכיאה בגלל שהטמפרטורה הגבוהה בה הארכיאה חיה מחייבת שמירה על קשרים כימיים חזקים

Answer 69

יש במים רשת קשרי מימן, שלהם יש פוטנציאל גבוה ביותר ליצירת קשרי מימן. הכנסה של חומר הידרופובי הורס למעשה את הקשרי מימן ולכן הסידור מחדש של הקבוצות ההידרופוביות יהיה לתוך ליבת החלבון תוך עלייה באנטרופיה.

Answer 70

עלייה באנטרופיה

Answer 71

על כל קשר מימן אחד שנוצר, קשר מימן אחר מתפרק. קשרי מימן נוצרים בחלבון בצורה קופרוטובית. מה שמייצב רת הקשרי מימן אלו המבנים השניוניים השניוניים.

Answer 72

גשרי מלח - נוצרים כאר קבוצות טעונות חשמלית נמשכות אחת לאחרת. יכול לערער את החלבון- מצד אחד אם הקבוצות הטעונות יוצרות קשרים עם עצמם הם לא יכולים ליצור קשרים עם המים יכול לחזק את מבנה החלבון - כי הם עושים קשרים עם עצמם

Answer 73

בתוך החלבון, כי בחלק החיצוני יהיה צורך לעשות קשרים עם המים

Answer 74

סיגמא עם עננת פאי

Answer 75

קשר פי

Answer 76

פסאיי

Answer 77

פסיי ופי

Answer 78

זווית אומגה היא זווית הנוצרת מהקשר הפפטידי כולו ולא מהקשר בין שני פחני אלפא סמוכים

Answer 79

הנפוצים ביותר: סליל אלפא סדין בטא אך יש עוד

Answer 80

מבנה שניוני רגיל- מבנה שבו הזווית של פי ופסיי לא משתנות מבנה שניוני לא רגיל - מבנה שניוני שבו הזווית של פי ופסי משתנות במהלך הסגמנט

Answer 81

מבנה שניוני לא רגיל

Answer 82

מבנה שניוני רגיל

Answer 83

1. תירמודינמית 2. תלויה בזווית הסיבוב של הקשר הפפטידי 3. תלוי בקשרים הקוולנטים

Answer 84

דיאגרמה שסוקרת את הערכים של פסי ופי ימציעה מבנים שניוניים שונים לערכים שמתקבלים

Answer 85

בין מינוס 180 ל-180

Answer 86

נוצר עי סיבוב של שלד הפפטיד ע"ג הציר שלו ומיוצב עי קשרי מימן

Answer 87

קרבוניל של חומצה אמינית x עם מימן של חומצה אמינית x+4

Answer 88

100 מעלות

Answer 89

המרחק בין שני פחמני אלפא בסליל אלפא הוא 1.5 אנגרסטרם

Answer 90

ימין שמאל הוא לא יציב - ולכן אין שמאל שיירי ה-r פונים אל מחוץ ה-helix

Answer 91

כי הוא יוצר שימוש אופטימאלי בקשרי המימן הפנימיים

Answer 92

לא אפשר לדעת עפי דיאגרמת רמצמרדן ששם יש את הדיאגרמה שך השכיחויות לפי זווית

Answer 93

ב-Ph נמוך. הסיבה לכך אם ה-ph=7 אז תהיה פרוטונוציה דבר היגרום לדחייה כי על השיירים של ח"א יופיעו מטענים שליליים

Answer 94

רק כאשר הוא עם Ph גבוהה בגלל שהוא יעדיף לאבד את המטען שלו קודם ורק אז להסתדק לכדי סליל אלפא הליקס

Answer 95

הדיפול שנוצר

Answer 96

חיוביים- קרובים לקצה הקרבוקסילי שליליים- קרובים לקצה האמיני

Answer 97

גליצין- כי היא קטנה ובעלת גמישות מבנית גבוהה פרולין-בעלת שכיחות עוד יותר נמוכה להימצא באלפא הליקס בגלל:שהיא נוקשה מדי ולא מאפשר רוטציה בזווית פי החנקן האמיני של פרולין הוא חנקן שניוני ולא מסוגל לתרום מימן לקשרי המימן

Answer 98

1. הנטייה הפנימית של החומצות האמיניות ברצף לייצור הליקס 2. אינטראקציות הין קבוצות ה- r 3. גודלם של שיירי ה-r 4. השכיחות של פרולין וגליצין ברצף 5. נוכחות של קבוצות r טעונות בקצה ההליקס כדי לשמור על יציבות

Answer 99

זווית פסאי ופי המושפעות משיירי r

Answer 100

זיג-זג

Answer 101

beta strand

Answer 102

בטראנס. שייר r אחד מחוץ למישור והאחר מתחתיו

Answer 103

סדין בטא לא מקביל- קשרי המימן בקו יש של 180 אורך כל מחזור זיג זג הסגמנט הוא 7 אנגסטרם סדין בטא מקביל- קשרי המימן מעותים ואינם ישרים

Answer 104

ימינה

Answer 105

סיבוב שתפקידו לחבר שני סגמנטים של גדילי בטא אנטי פראללים. המבנה כולל פנינ חדה של 180 מעלות ומכיך 4 שיירי חומצות אמינו. כאשר הקרבוניל של החומצה האמינית הראשונה מהמבנה יוצר קשר מימן עם האמין של האמינית הרביעית של המבנה

Answer 106

גליצין - היא קטנה וגמישה ומאפשר סיבוב חד פרולין- כי היא בעלת סיכוי גבוהה להימצא במצב ציס בקשר הפפטידי

Answer 107

3 חומצות אמינו וקשר מימן בין החומצה הראשונה לשלישית סיבוב בטא

Answer 108

גמישות וחוזק

Answer 109

חלבונים גלובולאריים המבנים השניוניים שלהם יהיו ספרים ואילו חלבונים סיביים המבנה שלהם הוא קבוע ליניארי וישר

Answer 110

גלובולאריים- תפקיד קטליטי ובקרתי חלבונים סיביים- תפקיד הגנתי

Answer 111

חלבונים סיביים אינם מסיסים במים כי הם בנויים מחומצות אמינו הידרופוביות

Answer 112

אלפא קרטין- חלבון סיבי מצוי ביונקים

Answer 113

אלפא הליקס

Answer 114

מבנה רביעוני של כמה אלפא הליקסים של אלפא קרטינים

Answer 115

שני סיבי אלפא קרטין עומדים מקביל אחד לשני ומתלפפים אחד בתוך השני ומתלפפים לצד שמאל השיירים של החומצות האמיניות נארגים אחד על השני מה שמאפשר אריזה חזקצה וצמודה כך שבכל צד יש 2 אמינים ו-2 קרבוקסילים

Answer 116

קשר די סולפידי

Answer 117

גדילי בטא

Answer 118

1. שמים חומר מחזר אשר שובר את הקשרים הדי סולפידים, ואת סלילי האלפא 2. מחממים את השיער (שבירה של קשרי המימן בסליל אלפא) 3. שמים חומר מחמצן שתפקידו לעשות קשרים די סולפידיים חדשים

Answer 119

אלפא הליקס- קרטין,נוצות,ציפורניים בטא-משי קולאגן טריפל הליקס- קולגן, מטריקס עצמות

Answer 120

קולאגן

Answer 121

ברקמות החיבור

Answer 122

להעניק כוח מכאני וקשיחות לרקמה

Answer 123

ישנם כ-30 סוגי קולאגן

Answer 124

1. רקמת החיבור בה הם נמצאים 2. רמת הקשיחות

Answer 125

אלפא קולאגן

Answer 126

1. אלפא קולאגן מעורבות 3 ח"א, כשבאלפא הליקס יש ארבע 2. אלפא קולאגן יש זווית של 120 מעלות ובאלפא הליקס יש 100 3. כיוון הסליל הוא שמאל

Answer 127

גליצין, אלאנין, פרולין,4 הידרוקסי פרולין יש הכי הרבה גליצין והסדר הוא בדר"כ גליצין- חומצה אמינית אחרת (לרוב פרולין)-חומצה אמינית אחרת אחרת בדרכ 4 הידרוקסי פרולין

Answer 128

מאחר והיא קטנה היא גורמת להתלפפות כל הח"א

Answer 129

פרולין וארבע הידרוקסי פרולין

Answer 130

על גבי שרשרת האלפא בתוך התא וגם הוא מגביר את החוזר המכאני של הקולאגן

Answer 131

מחלת ה-scurvy- מחלה שנגרמת בגלל חוסר בויטמין סי ostegenesis imperfeca elher danlos שני המחלות האחרונות נגרמות בגלל החלפה של גליצין בחומצה אמינית אחרת בעלת שייר אר גדול יותר

Answer 132

חלה מאופיינת בדימום מכלי דם קטנים בשל ירידה בחוזק רקמת החיבור של העורקים (למשל דימומים מהאף מהחניכיים מאד נפוצים במחלה), אובדן שיניים, כאבי עצמות, בעיה בריפוי פצע ופתיחה של פצעים חדשים, עייפות, איריטביליות, זיהומים בדרכי האוויר, ולבסוף מוות כתוצאה מאי ספיקת לב.

Answer 133

גלוקוז

Answer 134

ג'לטין מיוצר מקולאגן אך אינו נחשב למקור חלבון איכותי כי בג'לטין אין את הח"א החיוניות

Answer 135

הוא לקל 12 מלחים שסבלו מהמחלה וחילק אותם לקבוצות של 2 זוגות אלו שאכלו לימונים ותפוחים החלימו לחלוטין מהמחלה ובמהירות ואלו שאכלו תפוחים מבושלים החלימו באופן איטי יותר

Answer 136

ויטמין סי אכן מסיס במים

Answer 137

1. הטבעת של פרולין חייבת להיות במצב אקסו (כלומר שהחלק שעובר הידרוקסילציה יהיה כלפי מטה) 2. בקולגן החלק ה-x חייב להיות פרולין אנדו

Answer 138

ploryl hydroxilase הוא מצוי בכל החולייתנים הוא בנוי משתי תתי יחידות אלפא ושתי תתי יחידות בטא יש לו ברזל דו ערכי שאיננו חלק מקוצת ההם והיחידה הפעילה שלו הוא היא תת יחידה אלפא

Answer 139

חרקים ועכבישים

Answer 140

אלנין וגליצין ויש לו צורה השל beta sheets אנטי מקביל

Answer 141

למשי כבר יש את ה-beta sheets ואי אפשר לפתוח לקונפורמציה שהיא יותר רחבה מזה

Answer 142

1. גמיש אך לא בר מתיחה 2. בעל קשרי בין מולקולאריים חלשים בין סדיני הבטא

Answer 143

חלבונים גלובולואריים

Answer 144

אינזימים טרנספורט רגולטורין חלבוני שלד חלבוני תקשורת נוגדנים

Answer 145

חלבון גלובולארי כי הוא יכול להימצא גם בקונפורמציית אלפא וגם בקונפורמציית בטא

Answer 146

בנק האוצר בתוכו את כל המידע שידוע לנו, על המבנה התלת מימדי של המאקרו מולקולות- חלבונים, די אן איי ואר אן איי. לכל חלבון שם יש מספר זהות המורכב מארבע אותיות. המאגר אינו מושלם ובשל כך לכל חלבון מופיע גם מידע כיצד נקע המבנה ומה הוא אחוז הדיוק

Answer 147

חלבון קטן בעל 153 ח"א ומרכז ברזל

Answer 148

אלפא הליקס אך יש לו גם אזורים לא הליקאליים

Answer 149

יש במיוגלובין שיירי פרולין הם מסודרים רובם ב-bands (3 מתוכם ואחת מצויה באלפא הליקס שתפקידה לתת קינק שדוחס את את ההליקס

Answer 150

קבוצה אורגנית שנמצאת בתוך כיס בתוך המולקולה של מיוגלובין ויש במרכזה ברזל

Answer 151

פרוס- דו ערכי - יכול להיקשר לחמצן פריק-תלת ערכי גרסה מחומצנת עניה באלקטרונים

Answer 152

לשייר אר של קבוצת ההיסטדין לאתר הקישושר של החמצן

Answer 153

קיפול של שניים או יותר מבנים שניוניים אחד על השני

Answer 154

מוטיב שנוצר עי קשרעם הידרופובים שנוצרים כדי לסלק מולקולות מים מהסביבה . הבטא אלפא בטא נמצא בשכבות שונות בקשרים ההידרופובים

Answer 155

מויב של גדילי בטא המאורגנים אחד מול השני ומארגנים כמעט את כל החלבון למבנה מסוים הם נוצרים כי קונפורמציות בטא מקבלות טוויסט לצד ימין

Answer 156

alpha keratine

Answer 157

דומיין זה איזור שנמצא בתוך החלבון ואן חותכים אותו מהחלבון הפעילות שלו נשמרת

Answer 158

חלבונים שדומים במבנה הראשוני שלהם ו/או השלישוני שלהם

Answer 159

שתיים או יותר משפחות של חלבונים החולקות דמיון קטן ברצף חומצות האמינו אך בעלי שימוש באותם מוטיבים בקיפול התלת מימדי שלהם והם בעלי תפקוד קרוב/זהה יקבלו את השם משפחת על

Answer 160

קשר אבולוציוני

Answer 161

כמעט כולם

Answer 162

חלבונים אלו לרוב חסרי ליבה הידרופובית ומכילים ריכוז גבוה יחסית של חלבונים טעונים ברצף שלהם (למשל ליזין ארגינין וגלוטמאט) אשר יכולים לשמש כלינקרים וגם כ- Scavengers שתפקידם לקשור מולקולות קטנות ויונים ולהשתמש בהם כרזרבואר.

Answer 163

מוטיב מורכב הוא מורכב מכמה מוטיבים פשוטים

Answer 164

מוטיב מורכב בו כל סגמנט בטא מחובר לסגמנט מקביל אחר בעזרת חיבור של סליל אלפא. החיבורים הם חיבוריים ימניים

Answer 165

מבנים לא מאורגנים שמשפיעים על מחזור התא

Answer 166

לחיבור קופאקטורים ורצפטורים

Answer 167

מסד נתונים שמבוסס על מוטיבים ונוכחותם בחלבונים

Answer 168

All alpha All beta alpha\beta - סגמנטים של אלפא ובטא לסירוגין alpha + beta - בה סגמנטים של אלפא ובטא מופרדים בדרך כלשהי

Answer 169

מבנה רביעוני הינו חיבור של מספר יחידות פולי-פפטידיות במספר סוגי קשרים, לרוב קשרים בלתי קוולנטים.

Answer 170

בחלבונים המצויים לאורכה של מערכת ההפרשה (ביותא ב) התאית או מחוץ לתא עי קשרי s-s

Answer 171

יחידות שונות (=שרשרת פוליפפטידית שהתקפלה למבנה השלישוני שלה) של החלבון יכולות לגלות פעילות קטליטית, או לחלופין לשמש כיחידה רגולטורית אליה למשל יכולות להיקשר מולקולות קטנות באופן אלוסטרי (כפי שיוסבר במקרה של המוגלובין בהמשך) ולהשפיע על עוצמת האינטראקציה בין היחידות.

Answer 172

יחידה חוזרנית בתוך מבנה החלבון

Answer 173

המוגלובין

Answer 174

סמיכות

Answer 175

האמיני

Answer 176

תמונה ראשונה: לחלבון לא מקופל יש המון אפשרויות להתפקל ובעל אנטרופיה גבוהה ובעובי של המשפך זה מספר האפשרויו2 2. מצבי ביניים חצי יציבים ומצבים יציבים יש לחלבון 3. יש לו רק דרך אחת להתקפל ולהגיע למצב יציב 4. יש לו דרך אחת להתקפל ולהגיע למצב ביניים חצי יציב

Answer 177

לא דומיינים שהם יציבים תרמודינאמית יכולים להיות אחוזים עי שרשרת פפטידים לא יציבה

Answer 178

מערכת שמנבאה את הקיפולים שיכולים להיווצר בחלבון

Answer 179

וכיח בשנת 1950 כי החלבון ריבונוקלאז A עובר דה-נטורציה על ידי שימוש באוריאה (הפוגעת באינטראקציות ההידרופוביות) ובחומר מחזר (ההורס כאמור קשרי SS) - פעולה שהובילה לא רק להרס המבנה אלא גם להרס הפעילות של החלבון – כלומר לדה-נטורציה. לאחר הסרת האוריאה והחומר המחזר, החלבון חזר למבנה השלישוני שלו וחזר להיות פעיל. תוצאות דומות התקבלו מאוחר יותר תוך שימוש בקריסטלוגרפיה שהוכיחה שהחזרה למבנה כולל הדיוק ביצירת הקשרים הדיסולפידיים. המסקנה היא כמובן שריבונוקלאז A מתקפל בחזרה באופן ספונטני לחלוטין וכי המידע לקיפולו מצוי ברצף החומצות האמיניות שלו (בתמונה משמאל – הניסוי של אנפינסן). על אף תוצאות הניסוי של אנפינסן, רק חלק קטן מאד מהחלבונים בעלי נטייה לעבור רה-נטורציה ספונטנית. לכל החלבון קיים הפוטנציאל להתקפל כראוי, רק הרוב הגורס דורש עזרה לצורך הקיפול.

Answer 180

פעולות תאיות מורכבות שמקפלות חלבונים

Answer 181

צ'פרונים וצ'פרונינים

Answer 182

מצב שקורה לחלבונים אחרי שהם מסתדרים/מתארגנים ובו הם מתבלגנים עי צפרנונים

Answer 183

בגלל שהחלקים ההידרופובים יוצאים מהחלבונים ויכולים לגרום לאגרגרציה- למגוון של מחלות הצפרונים מזהים את האגרגרציה ומנסים למנוע אותה

Answer 184

דה נטורציה -איבוד פעילוצ החלבון ## Footnote חום – חום גורם לפירוק של קשרים לא קוולנטים חלשים – בעיקר קשרי מימן ועל כן גורם להרס של המבנה התלת מימדי של החלבון. חימום של איטי של חלבונים גורם לא משפיע כ"כ על מבנה החלבון עד שעוברים סף של טמפרטורה ואז החלבון עובר דה נטורציה. לעומת זאת, כאשר מחממים במהרה את החלבון השינוי הוא מיידי. כיצד ניתן להסביר את ההבדל? מסתבר שדה נטורציה של חלבונים היא תהליך קואופורטיבי, כאשר אבדן מבני באזור אחד של החלבון משפיע גם על האזור השני. מעניין לדעת שחלבונים של ארכיאה תרמופיליים שהתפתחו להיות פעילים במעיינות חמים (בטמפרטורה של בערך 100 מעלות צלזיוס) לא מאוד שונים במבנה שלהם מחלבונים הומולוגיים של בקטריה לא תרמופילית כמו E.Coli. אין לזה הסבר מניח את הדעת. בתמונה a (ימין למעלה) אנחנו רואים עקומה סיגומאידית (בצורת האות S ) המתארת את הקואופרטיביות שיש להשפעת הטמפרטורה על קיפול של חלבון מסוג ריבונוקלאז A. בטמפרטורה מסוימת החלבון במכה אחת מפסיק להיות מקופל. ערך pH – משפיע על סוג ומספר הקבוצות שעוברות פרוטונציה ודה פרוטונציה ובכך משפיע על המטען החשמלי של שיירי R התורמים למבנה. ממסים אורגניים – יכולים לגרום לאינטרקציות הידרופוביות עם שיירי הליבה של החלבון ובעצם לגרום לו לעבור inside out.

Answer 185

hsp70 צ'פרונינים

Answer 186

איאוקריוטים פרוקריוטים מטרתם: 1. לסדר חלבונים שעוברים ממברנות למשל חלבון שעובר מציטופלסמה למיטוכנדריה או ל-ER 2. לסדר חלבונים שעברו עקת חום 3. לסייע בהרכבה של קומפלקסים 4. לסדר חלבונים שלא סודרו

Answer 187

מצב קושר ATP – מצב בעל אפיניות נמוכה לאזורים הלא מקופלים – מצב פתוח מצב קושר ADP – מצב בעל אפיניות גבוהה לאזורים הלא מקופלים – מצב סגור

Answer 188

hsp40-עושה הידרוליזה ל-atp שב-hsp70 nef-מחליף את ה-adp ב-atp

Answer 189

הצ'פרונים נקשרים לאזורים ההידרופובים בעז החלפת atp ב-adp כאשר adp עוזה הhsp נותן לחלבון הזגמנות לשנות את צורתו

Answer 190

dna k dna j

Answer 191

Hsp60 GroeL

Answer 192

חבית gorel מכסה groes

Answer 193

7 יחידות שלכל אחת נקשרת 2 atp

Answer 194

ל חבית מורכבת מ 7 יחידות קושרות ATP. 2 חביות מצומדות אחת לשניה כ"גב אל גב" כשבכל רגע נתון רק אחת מהן פועלת, אך פעילותן מצומדת זו לזו. נעבור על התמונה לפרטים, משמאל למעלה נגד כיוון השעון: חלבון לא מקופל מלווה בחלבוני Hsp70 אל מערכת ה GroEL, כאשר כל היחידות של החבית העליונה קושרות ATP. השפתיים של החבית מכילות קבוצות הידרופוביות שיקשרו את החלבון הלא מקופל. בזמן הזה החבית התחתונה מסיימת מחזור קיפול וכתוצאה מכך GroES מתנתק מהחבית התחתונה ו GroES אחר מתחבר לחבית העליונה. הגעה למצב השלישי כוללת יציאה של ADP החוצה מהיחידה התחתונה, פעולה המובילה לשינוי מבני שלה. השינוי המבני של היחידה התחתונה גורמת לשינוי מבני המוביל להידרוליזה של ATP על היחידה העליונה. הידרוליזה של ATP מובילה לתקופה בה החלבון קבור בתוך החבית העליונה ומתאפשר לו קיפול בתנאים אידיאליים ומבודדים מהסביבה התאית. בשלב זה היחידה התחתונה מקבלת חלבון חוזר חלילה עבור החבית התחתונה.

Answer 195

עמילואיד הוא בעצם חלבון חוץ תאי שהופרש ועבר למצב לא מקופל בעודו מחוץ לתא, ועובר אגרגציה עם חלבונים נוספים מאותו סוג (וגם מסוגים שונים) ליצירת סיב הקרוי amyloid fibrlls.

Answer 196

סיבים אלו הם בלתי מסיסים ובעלי יציבות מוגברת הודות למבנה מסודר של סדין בטא בקוטר של בין 7 ל 10 נ"מ.

Answer 197

1. חלבונים על הרבה טבעות ארומטיות 2. חלבונים בעלי ליבה של אלפא הליקס או סדין בטא

Answer 198

1. מחלה גנטית שגורמת לשייר שאינו ארומטי להפוך לשייר ארומטי 2. בעיה ביוביקוויטין / או במערכת האוטופאגיה

Answer 199

יפות, התנפחות של איברים, אבדן משקל ועוד. עם התקדמות המחלה נוצרים משקעים במוח ובלב, כמו גם בכליות – תופעות שבסופו של דבר מובילות למוות

Answer 200

- ציסטיק פיברוזיס - מחלות ריאה כרוניות

Answer 201

saa Transthyretin ליזוזים פיברינוגן אפוליפרוטאין אי 1 ואיי 2

Answer 202

IAPP למשל בהנטינגטון החלבון הדפוק הוא האנטינגטין ובו ישנן חזרות רבות של גלוטאמין (= PolyGlutamine), וזה מה שגורם לאגרגציה אלצהיימר מדובר בעמילואיד בטא, המיוצר מפרקורסור טראנס ממברנאלי גדול יותר אשר נחתך על ידי פרוטאז יעודי ומשאיר קצה לא יציב שמתארגן לאחר מכן למבנה של סדין בטא ומהווה את ליבת העמילאויד בפרקינסון ניתן למצוא משקעים למשל של חלבון בשם אלפא סינקולין שיוצר במבנה העמילואיד שלו פילמנטים ספריים (כדוריים) הנקראים Lewi Bodies דמנציה פרונטו-טמפוראלית הנותנת סימפטומים דומים לפרקינסון נובעת מפגמים בחלבון tau (ביותא ג - בקונטקסט של מיקרוטובולי).

Answer 203

cftr הוא מבקר כלור ומלחים המוטציה היא שאין פניל אלאנין

Answer 204

חלבוני מוח שעוברים קיפול לא תקין יכולים לגורם למחלות נוירודגנרטיביות יחסית נדירות, ובינהן: הפרה המשוגעת קורו (באדם) יעקוב-קרוינצפלד (באדם) סקרפי (כבשים) Chronic wasting disease בצבאים ואיילים.

Answer 205

מחלבונים מזהמים

Answer 206

בכל העלי החיים

Answer 207

אלפא הליקסים

Answer 208

סדין בטא

Answer 209

להתקפלות של עוד חלבונים כדי שיהיו לא מקופלים טוב

Answer 210

כאשר חלבון מתהדק סביב ליגאנד מסוים

Answer 211

חישה של CO NO

Answer 212

מונע היפוקסיה היסכמיה

Answer 213

אלפא הליקס

Answer 214

לפי המקום שלהם בשרשרת לפי האלפא הליקס עליה היא נמצאת ומיקומה האלפא הליקס

Answer 215

מבנה רביעוני 2 אלפא גלובין ו2 בטא גלובין

Answer 216

גאמא גלובין

Answer 217

4 קשרים עם פורטיפורינים ו-2 קשרים- קוארודימציה מחוץ למישור עם היסטדין וחמצן אטמוספרי

Answer 218

כי אז לברזל יהיו עוד שני אתרי קשרי ואם ייקשר עוד חמצן אחד, הברזל יהפוך לתלת ערכי במצב תלת ערכי הברזל אינו יכול לקשור יותר חמצן ולכן הפעילות שלו הולכת לאיבוד.נוכחות החלבון, וספציפית האינטראקציה של הברזל עם חנקן של שייר היסטידין, מונעת את הריאקציה ההרסנית הזו

Answer 219

היסטדין (כאשר היא נקשרת לברזל) ופניל אלנין

Answer 220

כי משתנות תכונות האלקטרוניות של קבוצת ההם והברזל

Answer 221

CO NO לעומת O2

Answer 222

זורקת 02 מהמיוגלובין

Answer 223

כאשר kd=[L

Answer 224

פחות ופחות ליגאנד קשור לחלבון

Answer 225

הליגאנד צריך להיות גדול פי 9 מ-Kd

Answer 226

המוכה יותר

Answer 227

חד תחמוצת הפחמן נקשר ישר ואילו 02 נקשר בזווית

Answer 228

יוצר קשר עם החמצן בהמוגלובין יוצר קשר עם הבזרל בהמוגלובין

Answer 229

הם חופשיות

Answer 230

המוציטובלאסט

Answer 231

תאי גזע מולידים תאי בת שמייצרים המון המוגלובין תאי הבת מאבדים את הרשתית האנדוופלזמתית את הגרעין והמיטוכנדריה והם לא יכולים להשתכפל

Answer 232

מיוגלובין

Answer 233

יחידות חוזרניות אלפא ובטא

Answer 234

תת יחידה אלפא יש לה 7 הליקסים לעומת תתי יחדה בטא ומיוגלובין שלהם יש 8 המבנה המרחבי מאוד דומה בין שלושתם אך ח"א לא דומות

Answer 235

כזה שכל תת יחידה יוצרת עם תת יחידה שונה לה

Answer 236

הליקס די

Answer 237

מנגנון קישור קואוםרטיבי

Answer 238

מצב r מצב T

Answer 239

מצה R מצב T נקרא די אוקסי המוגלובין

Answer 240

עי שבירת קשרית יונים

Answer 241

היסטדין F8

Answer 242

בריאות כי יש שם אפיניות גבוהה כי בריאות יש המון חמצן

Answer 243

ברקמות

Answer 244

מתארת את הפעילות ההמוגלובין והמעבר ממצב T שבו האפיניות נמוכה לחמצן למצב R שבו האפיניות לחמצן היא גבוהה צורתה היא S

Answer 245

קישור במקום מסוים של ליגנאד משפיע על מקום אחר בחלבון

Answer 246

מודלטור(ים) שהם יכולים להגביר את הקישור באתר אחר

Answer 247

כאשר הליגאנד זהה למודולטור

Answer 248

כאשר הליגאנד שונה מהמודולטור

Answer 249

הומוטרופי

Answer 250

מתאפשר מאחר ואתר הקישור בחלבון אלוסטרי מורכב מסגמנט יציב תרמודינמית בקרבת סגמנט שאינו יציב. הסגמנט הלא יציב מתאפיין בשינויים מבניים שהוא מקיים או בהיעדר ארגון פנימי בסגמנט. עם קישרו הליגנט האלמנטים הלא יציבי יזוזו וינועו לתצורה יציבה מאוד מסויימת ובכך מאלצת את השיירים הפפטידים הסמוכים לשנות את הקונפורמציה שלהם גם כן

Answer 251

mwc sequential model

Answer 252

mwc- המודל מניח שהיחידות השונות בחלבון (יחיד - אתר קישור) מתפקדות באופן זהה ויכולות ללבוש שתי קונפרמציות (לפחות) ושכל היחידות משנות קונפורמציה ממצב אחד לאחר באופן סימולטני (שימו לב, זה לא אומר שהן קושרות ליגנד באופן סימולטני). כלומר לא קיים חלבון לפי מודל זה בו יש יחידות שונות בקונפרמציות שונות. שתי הקונפורמציות השונות נמצאות בשיווי משקל ביניהן והליגנד יכול להיקשר לשתיהן אך האפיניות שלו גבוהה יותר לאחת מהקונפורמציות. הקונפורמציה בעלת האפיניות הנמוכה יותר היא יציבה יותר ללא הליגנד. אם הליגנד נקשר אז הקונפורמציה הופכת ללא יציבה וזה מוביל לשינוי קונפןרמציה באותה היחידה אבל לפי עקרון המודל כל היחידות ישנו קונפורמציה ביחד עם היחידה שקשרה את הליגנד. sequential model- קישור הליגנד ליחידה מוביל לשינוי מבני באותה היחידה, מה שמוביל יחידה צמודה לעבור שינוי קונפורמציה שמגדיל את הסבירות שתקשור ליגנד. מכאן שישנם יותר מצבים אפשריים שניתן למצוא בהם את החלבון במודל זה בהשוואה למודל MWC.

Answer 253

די דימר

Answer 254

קשרים הידרופוביים

Answer 255

המוגלובין עוברי

Answer 256

אחר ולחד תחמוצת הפחמן יש אפיניות הגבוהה פי 250 להמוגלובין מאשר חמצן, כאשר היא נקשרת היא מעבירה את היחידות האחרות למצב R – המצב הקושר. היא קשורה חזק וכמעט ולא מתנתקת ולכן היחידות שכן קשרו חמצן מתקשות לעבור למצב T שהוא המצב משחרר החמצן, כך גם היחידות שקשרו חמצן לא יכולות לשחרר אותו ברקמות והרשמות לא מקבלות חמצן. האפקט של חד תחמוצת הפחמן על המוגלובין הוא אפקט כפול - הוא גם תופס את האתרים הפעילים במקום חמצן והוא גם מונע מהיחידות שכן קשרו חמצן לשחרר אותם ברקמות. להוסיף בעיה על בעיה - הגז CO לא נקשר רק להמוגלובין, אלא לכל החלבונים המכילים קבוצת Heme (למשל ציטוכרומים המעורבים בנשימה תאית) ולמטאלופרוטאינים רבים. ההשפעה הזו לא לגמרי מובנת אך מעריכים כי יש לה תפקיד בנזקים ארוכי טווח של הרעלה אקוטית ל CO שלא הסתיימה במוות.

Answer 257

ציטוכרומים

Answer 258

ל חייבים להרחיק אותו במהירות ממקור הגז. עם זאת, הרחקה לא מביאה להחלמה מהירה. אמנם החמצן מתחיל להחליף את ה CO באתרי הקישור, אך מדובר בתהליך איטי. זמן מחצית החיים הביולוגי של CO הוא בין שעתיים ל 6.5 שעות. מתן של 100% חמצן במסיכה מגביר פי 4 את קצב ההחלפה. מתן של מסיכת חמצן 100% בלחץ של 3 אטמוספירות (303kPa) מגדיל את קצב ההחלפה לעשרות דקות - לכן קיימת חשיבות להעברת המטופל לצוות רפואי מיומן ומצויד כהלכה הכי מהר שאפשר.

Answer 259

מודלוטורים הטרוטרופיים פדח, פרוטונים , BPG

Answer 260

פדח פרוטונים לריאות ולכליות

Answer 261

בכגלל הקרבוניק אנהידראז

Answer 262

במצב T

Answer 263

7.6 בגלל ששם ההמוגלובין צריך לקשור את החמצן

Answer 264

7.2 בגלל ששם ההמוגלובין משחרר את החמצן

Answer 265

לא חמצן נקשר לברזל בהמוגלובין ואילו פרוטונים נקשרים לאחת מח"א בהמוגלובין

Answer 266

היסטדין נקשרת לאספרטט כי היסטדין מקבל פרוטון מהפרוטונים, מעלה לה את ה-PKA וגורם לקישור יוני עם אספרטט מה שמייצב את גרסת ה-T

Answer 267

באחת מקבוצות ליצירת caramino terminal ויוצרת יון carbamate שיוצרת קשרים יונים שמייצבים את T

Answer 268

ההמוגלובין משחרר את הפחמן הדו חמצני בריאות ואז הזיקה לחמצן עולה, ובריאות יש פחות פרוטונים לכן היסטדין נמצאת שם במצב deprotonated ומעלה את הזיקה שלה לחמצן

Answer 269

הפרוטונים והפחמן

Answer 270

לא, הספר מתייחס לפחמן ולפרוטונים כחומרים נוספים שההמוגלובין מעביר

Answer 271

גורם להמוגולבוין להפוך ממצב R למצב T

Answer 272

לבקר את יכולת קשירת החמצן של המוגלובין בהתאם ללחץ החלקי של חמצן בריאות והיא מהווה אדפטציה חשובה לשהות של אדם בגובה רב

Answer 273

ה-bpg עולה כאשר ריכוז החמצן יורד ה שגורם להמוגלובים להפוך למצב T ולשחרר את החמצן ברקמות

Answer 274

היפוקסיה עלייה לגובה רב

Answer 275

למרווח שבין היחידות בטא במצב T, מרווח שמצטמצם עשהמולקולה עוברת למצב R

Answer 276

ה-bpg מתנתק כי ההמוגלובין במצב R

Answer 277

בגלל שאין לו תת יחידה בטא יש לו במקום תת יחידה גאמא מה שגורם לאפיניות נמוכה יותר ל-bpg

Answer 278

ציר איקס O2 ציר Y טטא

Answer 279

התהליך הבא מתרחש כאשר פדח פוגש את ההמוגלובין

Answer 280

אוטוזאמילית רצסיבית

Answer 281

הכדוריות הדם האדומות הן בצורה חרמש

Answer 282

המוגלובין s המוגלובין a

Answer 283

הוא הופך להיות כמו המוגלובין A - המוגלובין deoxy אך בשונה מהמוגלובין a הוא לא הופך להיות לא מסיס במים

Answer 284

כאשר צורת ההמוגלובין הופכת ל-deoxy בגלל ירידה בחמצן- ההמוגלובין הופך להיות s בלתי מסיס ומקבל את צורת החרמש דבר היכול להוביל לאגרגרציה

Answer 285

החלפה של גלוטאמאט בשרשרת בטא לואלין (החלפה של ח"א טעונה לח"א שהיא מאוד הידרופובית)

Answer 286

כאשר יש לי הטרוזיגוטיות באנמיה חרמשית יש לזה סימפטומים קלים

Answer 287

בגלל הסלקציה שיש בגלל המלריה

Answer 288

אורגניזם חייב להיות בעל יכולת שכפול עצמית (על תהליך זה נשוחח רבות ב"ביולוגיה מולקולרית") אורגניזם חייב להיות בעל יכולת קטליזה של ריאקציות כימיות, במהירות, באפקטיביות ובאופן ספציפי.

Answer 289

יש להם יכולת קטליטית (זירוז תגובות) יש להם ספציפיות הם עובדים בתוך מים

Answer 290

הם מזרזים שלבים כדי ליצור אנרגיה מייצרים מאקרומולקלות מפרוקורסורים פשוטים

Answer 291

רד בוכנר הדגים שתמצית של שמרים, ללא שמרים חיים, מסוגלת בעצמה לבצע תסיסה של סוכרים לאלכוהול, מה שהוביל להבנה כי תסיסה (=פרמנטציה) מתבצעת על ידי מולקולות שיכולות להמשיך לתפקד גם לאחר שהופרדו מהתאים בהם הם נוצרו.

Answer 292

אוראהז

Answer 293

חלשות

Answer 294

כן למעט ריבוזימים שעשויים מ-rna

Answer 295

קופקטורים - יונים אינאורגנים, אחד או יותר, כמו למשל יום ברזל Fe, מגנזיום Mg2+, מנגן Mn2+, אבץ Zn2+. קו-אנזימים - מולקולת מורכבות אורגניות או מטאלו-אורגניות, אשר משמשים כנשאים זמניים של קבוצות כימיות פונקציונאליות. מרבית הקו-אנזימים הם נגזרות של ויטמינים (תרכובות אורגניות הנדרשים בכמות קטנה במזון). קו-אנזים או קופקטור שקשור בצורה מאד הדוקה לאנזים , לעיתים אפילו בצורה קוולנטית, נחשב לקבוצה פרוסטטית.

Answer 296

אנזים שלם, הקשור לקו-אנזים או לקופקטור שלהם, ומגלה פעילות אנזימטית, מכונה Holoenzyme המרכיב החלבוני בלבד מכונה אפו-אנזים Apoenzyme או Apoprotein

Answer 297

מה שחלבונים עוברים אחרי שהם הופכים לחלבון סכרור/זרחון וכו..

Answer 298

מוריד

Answer 299

4 ספרות הספרה הראשונה זה ה-class הספרה השנייה זה התת class הספרה השלישית זה מי נותן הספרה הרביעית מי מקבל

Answer 300

אוקסידורדוקטזות- מעבירות אלקטרונים טראנספראזות- מעבירות קבוצות כימיות הידרוליזות- מפרקות בעזרת מים ליאזות- מפרקות קשר של C-C, C-O,C-N איזומראז- מעבירות קבוצות בתוך מולקולה כך שנוצר איזומרים ליגאזות- יוצרות קשרי פחמן פחמן, פחמן גופרית, פחמן חמצן

Answer 301

לאתר הפעיל של האינזים

Answer 302

כאשר האתר הפעיל מחבק את הסוברטאט על מנת לנפריד אותו מהסביבה

Answer 303

קומפלקס אינזים סובטראט

Answer 304

את המולקולה במצב המעבר

Answer 305

תוצר ביניים של ריאקציה

Answer 306

המאקרו מולקולות היו מתפרקות ככה סתם כי למונומר שלהם יש אנרגיה פחות גבוהה

Answer 307

1. אינטראקציה קוולנטי של קבוצות פעילות באינזים עם סובסטראט 2. אינטראקציה בלתי קוולנטית בין אינזים לסובסטראט

Answer 308

1. אינטקראקציה של חומר ביניים שעושה קשרים קוולנטים עם האינזים ובכך משפעל את הסובסטראט 2. קבוצה שעוברת מהסובסטראט לאינזים ויכולה גם לעבור לתוצר כל הדברים הללו מציעים מסלולים אלטרנטיבים ודלים באנ'

Answer 309

נוצרת אנרגיה שתפקידה להוריד את אנרגיית האקטיבציה

Answer 310

אנרגית קישור dGb

Answer 311

הספיציפיות שלהם זו התכונה ואנרגית הקישור מביאה זאת לזרזים

Answer 312

מודל שהוא מתאר התאמה בין מצב המעבר (המצב הכי לא יציב שיש בתגובה) לאינזים

Answer 313

כדי לאפשר גמישות מבנית לסובסטראט

Answer 314

הוא בעצם ההפרש בין האנרגיה החופשית של מצב המעבר בגרסה הלא מזורזת לזה שבגרסה המזורזת

Answer 315

היכולת להבדיל בין מולקולה אחת למולקולה מתחרה

Answer 316

גליצראלדהיד 3 פוספאט

Answer 317

האנטרופיה של המולקולות בתמיסה, אשר מפחיתה את הסיכוי שהם יגיבו ביחד מעטפת הממס שכוללת קשרי מימן בין המים לבין המומס. אנזימים מבצעים Desolvation העיוות של הסובסטראט שככה"נ צריך להתרחש בלא מעט מהריאקציות הביוכימיות. הצורך בהתאמה ויישור של הקבוצות הקטליטיות באנזים לעומת הסובסטראט

Answer 318

כאשר המולקולה נקשרת לאנזים היא מוחזקת באוריינטציה הנכונה לתגובה. זוהי תרומה משמעותית לקטליזה מאחר ובתמיסה האפשרות ששתי מולקולות ייצרו התנגשות פורייה הוא נמוך. מעבר לכך הסובסטראט מיושר בתוך האנזימים. מחקרים הראו שעל ידי הפחתת האנטרופיה אנזימים מגבירים משמעותית את קצב הריאקציה. כאשר המולקולות בתמיסה האנטרופיה שלהם גבוהה מדי לכן יש חהוריד להם את האנטרופיה

Answer 319

אינטאקציות חלופיות עםהסובסטראט

Answer 320

בקשרים נוספים במצב המעבר

Answer 321

מנגנון עיקרי שהסובסטראט עובר וחיוני לו לצורת התגובה

Answer 322

התאמנ מושרית בהתאמה מסוג זה באנזים עובר שינוי קונפורמוציה

Answer 323

1איזון של מצב מהמעבר עי האינזים 2. שינוי אנרגטי באתר הפעיל של האינזים

Answer 324

האחרונה

Answer 325

לפעמים אנרגית הקישור של האינזים לסובסטראט אינה מספיקה ויש להשתמש בכל מיני קבוצות פונקציונאליות

Answer 326

1. חומצה בסיס 2. קוולנטית 3. יון מתכת

Answer 327

כי לפעצים תוצר הביניים צריל בשביל להתייצב לתת פרוטון או לקל פרוטון

Answer 328

כאשר תוצר הביניים יכול לתת/לקבל פרוטון מהמים והיכולת הזו היא יותר מהירה מקצב הפירוק של אותו תוצר ביניים

Answer 329

כאשר קצה הפירוק של תוצר הביניים יותר גדול מקצב ההעברה של הפרוטון או הקבלה של הפרוטון למים ועל כן שיירי ה-r יכולים לתרום או לקבל פרוטון

Answer 330

כאשר האינזים לצורך העניין רוצה לפרק שני דברים שמחוברים הוא נקשר לאחד הדברים בצורה קוולנטית כלומר משמש כנוקליאופיל ואז ניתן לשבור את הקשר הזה עי מולקולת מים

Answer 331

ציסטאין וסרין

Answer 332

כאשר מערבים יון מתכת

Answer 333

1. קשרים יונים על הסובסטראט וייצוב הסובסטראט 2. לייצב את מצב המעבר בעזרת מיסוך מטענים 3. משנים את מצב ה-redox

Answer 334

פרוטאז

Answer 335

סרין- התקפה נוקליאופילית

Answer 336

טריאדה קטליטית כי מעורבות בו 3 ח"א : סרין אספרטט והיסטסדין

Answer 337

אצילציה ודה אצילציה - קטליזה קוולנטי חומצה בסיס

Answer 338

הקצב ההתחלתע של הריאקציה ביחס לריכוזה

Answer 339

בצורה ליניארית

Answer 340

מהירות מקסימאלית

Answer 341

מקומפלקס אינזים סוסטראט

Answer 342

כי לא כל האינזימים תפוסים, ברגע שכל שהאינזימים יהיו תפוסים זה יהווה גורם מגביל ויגיע למצב של אסימפטוטה

Answer 343

כאשר ES=ET

Answer 344

כאשר עלייה בסובסטראט לא תגדיל את קצב הריאצקיה

Answer 345

כאשר יד עודף גדול של סובסטרט, כל הקובץ שמתפרק לתוצר מביא לאינזים חופשי ובתנאים אלו תופס סובסטראט וחוזר להיות ES

Answer 346

בו ריכוז הקומפלקס ES נבנה - שלב קצרצר שנמשך מיקרו-שניות שמאד קשה למדידה ולא מופיע בגרף השמאלי בשקף. מיד לאחר השלב הזה מופיע שלב ה Steady State בו ריכוז הקומפלקס ES וכן ריכוזו של כל שלב ביניים אחר בריאקציה נשאר יחסית קבוע לאורך הזמן.

Answer 347

שלב 2 k2 ES

Answer 348

את היחס בין ריכוז האינזים ליעיליות שלו : vmax=k2\*ET

Answer 349

30 אחוז

Answer 350

מדד המתאר את ריכוז הסובסטראט המוביל לחצי מהמהירות המקסימאלית

Answer 351

1. ריאקציה דו שלבית- כמו מיכאליס מנטן 2. K2 הוא השלב הקובע המהירות 3. K2 זניח

Answer 352

זה נכון במקרה של מיכאליס מנטן, אבל לא נכון תמיד. KCAT זה השלב שקובע מהירות, שלב הקובע המהירות יכול להיות K3

Answer 353

אינזימים שהם בעלי גרף היפרבולי

Answer 354

מולאר

Answer 355

Kcat/km צריך אותו כי כל אחד מהפקמטרים לא יכול להגיד לנו בדיוק את היעילות

Answer 356

את קבוע הקצב שהופך E+S-\>E+P בריכוזי סובסטראט גבוהים

Answer 357

ערך של קבוע הספציפיות והוא והיא שווה לקצב בו E ו S עוברים דיפוזיה ביחד בתמיסה מימית - בין 10 בחזקת 8 ל 10 בחזקת 9 MS בחזקת 1-

Answer 358

כאשר הגורם העיקרי שמשפיע על המעבר מאינזים לסובסטראט לאינזים ותוצר זה הדיפוסיה

Answer 359

מריכוז האינזים

Answer 360

מציאת ערכו האמיתי של Vmax כפי שציינו מעלה אנליזה של מנגנונים אנזימטיים כפי שנראה בעוד מספר שקפים אנליזה של עיכוב

Answer 361

PH שבו האינזים פועל בצורה טובה

Answer 362

אם יש יונים חיובים ליד חומצת אמינו חיובית היינון שלה התרחש יותר מהר כי המטענים יוצרים דחיה עם הח"א

Answer 363

פרולין וליזין

Answer 364

הידרוקסיל פרוליל עושה דה קרבוקסילציה, במהלכה הברזל בקבוצת ההם שלו מתחמצן- מה שמחזר את הברזל זה חומצה אסקורבית

Answer 365

פחמן גאמא אחד שיהיה במצב x בצורת אנדו ויהיה פרולין פחמן גאמא אחר שיהיה בעמדה y במצב אקסו ואז יהפוך להידרוקסי פרולין

Answer 366

מבנה רביעוני

Answer 367

6.6 אמסטרינג

Answer 368

אלאנין

Answer 369

המיע לקיפול החלבונים נמצא הרצף חומצות האמינו

Answer 370

נע עם כיוון השעון

Answer 371

המשקל המולקולארי שלו

Answer 372

1. או שלאיניזים לא יהיה איכפת איזה מהסובסטראט לקחת קודם,או שהוא יקח שני סבוסטראים לפי הסדר (ככה ששניהם יהיו בתוך האינזים) 2. אינזים לוקח רק סובסטראט אחד יוצר תוצר התוצר מתנתק ורק לאחר מכן הסובסטראט השני יוכל להיקשר

Answer 373

אינזים ועוד 2 סובסטראטים

Answer 374

כאשר נקשר סובסטראט אחד לאינזים- יש תוצר -ואז מגיע סוסטראט אחר

Answer 375

לבדוק אם יש לנו קומפלקס טריאנרי או לא

Answer 376

1. שינויים באנרגיה החופשית 2. לבחון את ה-pre steadt state ועל פיו להגיד כמה סובסטראטים יש לנו

Answer 377

הראשון קימפלקס טריאני השני מודל פינג פונג

Answer 378

אספירין מעכב את האינזים שמייצרים פרוסטטגלנידטים שקשורים לכאב וקרישת דם

Answer 379

מעכבים הפיכים ומעכבים בלתי הפיכים

Answer 380

דומה לסובסטראט יוצר קומפקס חדש שנקרא אינזים מעכב, דבר הפוגע ביעילות האינזים כן הוא פועל לפי הנחת המצב היציב ונקשר לאתר הפעיל של האינזים ניתן להוסיף סובסטראט וכך להתגבר על המעכב המהירות המקסימאלית לא השתנתה km עלה פי אלפא קבוע העיכוב- ככל שהוא יותר גדול העיכוב יותר קטן זה קבוע שווי המשקל של המעכב לאינזים a=1+[i]/ki

Answer 381

רק כשיש לאינזים שני סובסטראטים לאזור הלא פעיל של האינזים לקומפלקס ES מהירות המקסימאלית יורדת פי אלפא טאג Km יורד פי אלפא טאג

Answer 382

נקשר לאתר שונה מאתר הפעיל הוא יכול גם להיקשר לאינזים החופשי וגם להיקשר לקומפלקס ES הוא משפיע על Km: km1=km\*a/atagv הוא משפיע על המהירות המקסימאלית בכך שהוא מוריד אותה פי אלפא Noncompetitive שם אלפא שווה לאלפא טאג

Answer 383

שניהם פועלים על אינזימים שיש להם יותר מסובסטראט אחד את המנגנון של האינזים איזה סובסטראט נקשר קודם וכו'

Answer 384

יכול להיות

Answer 385

1. מעכב שנקשר בצורה קוולנטית לאתר הפעיל של האינזים 2. מעכב שהורס את הקבוצה הפונקציונאלית שחשוב לפעילות האינזים

Answer 386

suicide inactivators/ transition state analogs

Answer 387

לא תרכובת ריאקטיבית -\> נקשרת לאינזים -\> לא הופכת לתוצר -\> נקשרת באופן בלתי הפיך לאנזים

Answer 388

rational drug design בפיתוח תרופות בגלל שהן מעכבות אינזימים רק מתי שהאינזימים במצב הפעיל

Answer 389

ו הן תרכובות שעוצבו על ידי כימאים להיות דומים למבנה המשוער (כי אי אפשר לדעת באמת מה המבנה) של מצב המעבר (שהוא הרי לא ניתן למדידה ופר הגדרה זמני ולא יציב).

Answer 390

גליקוטי אלדולאז

Answer 391

protease inhibators ועפי transitional state analogs

Answer 392

טראנספפטידטאז

Answer 393

difp chemotripsin

Answer 394

זוהי מחלה הנגרמת מפרוטאוזואה שהינו אורגניזם אאוקריוטי חד תאי הנקרא tryponosomes

Answer 395

כי אותם אורגניזמים יודעים להתחמק ממע החיסון

Answer 396

יש לו מעטפת לפרזיט-\> במעטפת יש אנטיגן-\> אמנם יש לו אנטיגן אבל לפרזיט יש מערכת שנקראת genetc recombiniton -\> הפרזיט מפעיל את המערכת הזאת -\> הפרזיט מצליח להימט ממע החיסון

Answer 397

Suicide inactivator

Answer 398

orthinie decarboxilase הוא אינזים שמשפיע על מחזור החיים של הפרזיט בעזרת plp הוא הופך orthinine-\>puterscine בבני אדם הוא עובר טארנ אובר

Answer 399

DFMO בגלל שח"א ציסטאין באינזיםתוקפת נוקליאופילית את הפחמן אטום הפלואור הבלתי יציב

Answer 400

אנזימי המפתח הם אלו שמשפיעים הכי הרבה על קצב המסלול של תגובה ביוכימית מאחר והם מבוקרים על ידי מספר רב של מנגנונים והם יעלו או יורידו את הפעילות שלהם לפי הגעה של סיגנאל

Answer 401

מסלול ביוכימי משותף תוצר ריאקציה אנזימטית אחת משמש כסובסטראט עבור הריאקציה הבאה.

Answer 402

אנזימים אלוסטריים בקרה קוולנטית הפיכה קישור של חלבון רגולטורי שיכול להפעיל או לעכב את פעילות האנזים ביקור פרוטאליטי של אנזים על ידי פרוטאז

Answer 403

אלו הם אנזימים המשנים את הפעילות שלהם (מאיצים או מאיטים) על ידי קישור בלתי קוולנטי של מולקולה/תרכובת המכונה Allosteric Modulator או Allosteric effector שהם לרוב מטבוליטים קטנים או קו-פקטורים. אנזימים אלו הם לרוב בעלי מספר רב של יחידות, לעיתים אתר הבקרה והאתר הפעיל מצויים בכלל על יחידות נפרדות.

Answer 404

קישור של קבוצה באופן קוולנטי אך הפיך, כלומר ניתן להסיר את הקבוצה הכימית לאחר שהוספנו. הדוגמה הנפוצה ביותר בהקשר זה - זרחון ודה זרחון של אנזים בקרה. גם אנזימים אלו הם לרוב בעלי מספר רב של יחידות וגם כאן אתר הבקרה עשוי להימצא על יחידה אחרת מהאתר הפעיל.

Answer 405

(אנזים המבקע חלבונים כמו כימו-טריפסין), הביקוע יכול להפעיל (כמו במקרה של זימוגנים) או לכבות את פעילות האנזים. בניגוד לכל המקרים הנ״ל, כאן הבקרה היא בלתי הפיכה. זוהי בקרה חשובה בתהליכים כמו עיכול (ביוכימיה ה), קרישת דם, בקרה על פעילות הורמונים מסוימים (למשל אינסולין) וראייה.

Answer 406

אלוסטרי

Answer 407

ביקוע פרוטאליטי קישור קוולנטי

Answer 408

שניהם נקשרים לאתר שהוא שונה מהאתר הפעיל אך בניגוד למודלטורים אלוסטורים אינם יוצרים בהכרח שינוי מבני באנזים והאפקט הקינטי הוא שונה

Answer 409

פעמים רבות קיים להם אתר נוסף שונה מהאתר הפעיל שמשמש כקישור למודלטור אלוסטרי. מדובר לרוב באנזימים גדולים יותר ומורכבים יותר, הרבה פעמים עם יותר מתת יחידה אחת.

Answer 410

מעבירה קרבמואיל לאספרטט ליצירת פירמידינים אינזים אלוסטרי 12 שרשאות 6 מהן בעלות פעילות קטליטית (מאורגנות כקומפלקסים משולשים) 6 מהן רגולטריות (מאורגנות בדימרים)

Answer 411

השלילי: הנוקלאוטיד CTP זהו בעצם תוצר סופי של מסלול יצירת הפירמידינים והוא משמש כמודלטור שליל החיובי: הנוקלאוטיד ATP שהינו פורין (המשפחה השניה של הנוקלאוטידים, ראה מולקולרית א) הוא גם מטבע האנרגיה של התא, כאשר יש שפע ממנו זה סימן שהתא ביצע מטבוליזם אקסטנסיבי, התא גדל ויש צורך בעוד פירמידינים לסינתזה של חומצות גרעין. זהו מודלטור חיובי.

Answer 412

סיגמואידית ולא היפרבולית

Answer 413

אין להם km יש להם k0.5

Answer 414

- קישור של הסובסטראטים אספרטאט או קרבומואיל פוספאט ביחידה קטליטית מסוימת מוביל לשינוי קונפרמציה באותה היחידה ומעבר ממצב T הפחות פעיל למצב R היותר פעיל. כפועל יוצא של הגרף הסיגמואידי, שינויים קטנים בריכוז המודלטור מובילים לשינוי משמעותי מאוד בפעילות האנזים,. כך עליה קטנה בריכוז הסובסטראט (שהוא גם המודלטור במקרה הזה)

Answer 415

atp משנה k0.5 מוריד אותו אך לא משנה מהירות מקסימאלית, יש מודלוטרים שמשנים vmax אך לא k0.5 מעביר את האינזים למצב r

Answer 416

תיסוף של שייר חומצה אמינית מסוימת מוביל בעצם ליצירת חומצה אמינית כאילו חדשה עם תכונות חדשות. תיסוף למשל של מטען חשמלי יכול לשנות את התכונות של האנזים ולגרום לשינוי במבנה המרחבי. תיסוף של קבוצה הידרופובית יכול לשמש כטריגר בעצם להטמעת האנזים בתוך הממברנה, מצב שיכול להיות קריטי עבור פעילותו של אנזים מסוים.

Answer 417

קוולנטי דוגמא להוספת קבוצת מתיל ניתן למצוא במנגנון התנועה התאית לעבר אטרקטאנט (מולקולה המגרה תנועה לכיוונה) או הרחק מרפלאנט (מולקולה הדוחה את הקרבה אליה) בחיידקים. ado-met

Answer 418

מנגנון קוולנטי

Answer 419

קוולנטי והוא נועד בכדי לפרק חלבון

Answer 420

לתקן נזקי dna פעילויות שקשורות לתא מנגנון קוולנטי

Answer 421

קבוצה של adp ריבוז נלקחת מ-nad מקבעי חמצן חיידקיים dinitro reductase

Answer 422

זרחון

Answer 423

לא אין

Answer 424

קינאזות מזרזים העברה של פוספאט גאמא ממולקות atp למולקולת המטרה : סרין טירוזין טריאונין

Answer 425

את הסרת הפוספאט עושים אנזימים מסוג פוספטאזות שהן מזרזות הידרוליזה של הפוספאט מהשייר אליו הוא קשור.

Answer 426

הצורה האן אורגאנית שלו

Answer 427

1. רצף קונצנזוס 2. יש קינאזות שאוהבות חומצות אמיניות שליליות 3. חלק מעדיפות שיהיה פרולין 4. הקיפול התלת מימדי 5. האם השייר שעתיד לעבור זרחון קרוב לשייר אחר שכבר עבר זרחון

Answer 428

קינאזות

Answer 429

זימוגן

Answer 430

פיברינוגן- שייך למערכת הקרישה

Answer 431

עי קסקאדה של ביקועים פרוטאליטיים

Answer 432

קאסקאדות אלו פעולת שלמעשה גורמות להגברה של תהליך כימי מסוים

Answer 433

פיברינוגן הוא די טרימר כאשר הוא פיברין

Answer 434

1. מורידים לפיברינוגן 16 ח"א בקצה אלפא ו-14 בקמה בטט עי אינזים שנקרא : טרומבין-סרין פרוטאהז 2. הקצה האמיני החדש של אלפא ובטא מתאים לקצה הקבוקסילי של גאמא 3. נוצרים קשרים צילוב בין ליזין לגלוטאמין עי אינזים:טראנגלוטמונאז/ XIII / 13A 4. נוצר פיברין

Answer 435

המסלול האינטרינזי- הפעלתו קשורה לאינטראקציה מגע של פוספוליפידים אניונים המצויים שג טסיות הדם מאחר והכל נמצא בתוך הדם ואין שום דבר בחוץ זה נקרא אינטרינזי מסלול אקסטרינזי- החיצוני, תלוי בעצם בפקטור המצוי ברקמות המכונה גם Tissue factor או בקיצור TF שאינו מצוי בזרם הדם.

Answer 436

כאשר טסיות הדם circulating platlates תאים חסרי גרעין שמשופעלים ברגע שהן נתקלות בנזק רקמתי כלומר חשיפה של קולגן מתחת לשכבת האפיתל ואז הקולגן משפעל את הטסיות מופיעים פוספוליפידים אניונים והפרשה של טרומבוקסאן והוא מאפשר שפעול של עוד טסיות הטסיות עוברות התפקבצות ליצירת קריש דם לא מאורגן ייצוב הקריש צריך פיברין וקסקאה של קרישה

Answer 437

1. tf מופרשת משריר חלק או פיברובלאסטים (רקמת החיבור) 2. טי אף יוצרת קומפלקס עם גורם קרישה מספר 7 3. איקס איי 10 גורם קרישה מספר 10 איי גורם לביקוע של גורם קרישה מספר 7 4. גורם קישה מספר 7 איי (לאחר קרישה)+ טי אף מבקע עוד גורמי קרישה 10 5. כאשר יש מספיק גורמי קרישה מספר 10 מבוקעים בדם אז גורם קרישה מבוקע מספר 10 מתחבר עם גורם קרישה מספר 5 איי מבוקע וביחד עם סידן מבקעים פאוטרומבין 6. פרוטרומבין הופך לטרומבין שמבקע את פיברינוגן לפיברין ומבקע את גורם קרישה מספר 13 שמשפיע עח קשרי הצילוב בפיברין

Answer 438

VII 7 - זימוגן TF רגולטורי Va רגולטורי

Answer 439

סרין פרוטאז

Answer 440

1. טרומבין קומלקס גורם קרישה 7 טי אף בוקעים את זימוגן גורקרם קרישה 11 2. גורם קרישה 11 איי בוקע את גורם קרישה 9 שיוצר קומלפקס עם פאקטור רגולטוקרי 8 3. הקומפלקס הנל יוצרים בוקעים את גורם קרישה 10 והכל חוזר חלילה

Answer 441

סרין פורטאז

Answer 442

יווצרו קרישי דם במקומות שלא צריך יכול לגרום לשבץ או התקף לב

Answer 443

פקטור טרומובודים נקשר לטרומין משופעל יוצרים קומפלקס הקומפלקב מבקע את פרוטאין סי ופרוטאין אס והם מבקעים את פאקטורים הקרישה 8 איי ו-5 אייי גורם נוסף שמפסיק את קאסקאדת הקרישה נקרא אנטי טרומבין at3 והוא מעכב את הסרין פוטראזות עי קישור של ארגינינין שלו וסרין בסרין פרוטאזות טרומבין ו-10 איי

Answer 444

טרומבוזיס

Answer 445

קרישיות דם

Answer 446

1. קומאדין- הפקטורים 10, 9,7 פרוטאין סי ופרוטאין אס קשורים לסידן, כדי שהם יקשרו לסידן יש צורך בגאמא קרבוקסי גלוטאמאט, כדי להפוך גלוטאמט לגאמא קרבוקסי יש צורך בויטמין k קומאדין הוא סוג מתחרה לויטמין k 2פרינים- פוליסכרידים שמגבירים את הזיקה בין אנטיטרומבין שלוש לפאקטור 10 איי 3. אספירין - מעכב את האנזים ציקלו-אוקסי-גנאז החיוני ליצירת טרומבוקסאן. בעצם אנחנו מעכבים את הטסיות.

Answer 447

פגם גנטי במרבית החלבונים של מערכת הקרישה מובילה לנטייה לדימום, עם ספקטרום של נטייה קלה לדמם לדימומים בלתי נשלטים. אלו בעצם מחלות ההמופיליה. המופיליה A - פגם גנטי המוביל למחסור בפקטור VIII. היה את זה למשפחת המלוכה הבריטית זה אחוז לאיקס ולכן בעיקר גברים סובלים ממנה