biology of the cell 3 Flashcards

Question 1

Q

מה התפקידים של שלד התא?

Answer

A

שלד התא על כל רכיביו משתתף בחלוקת התא, הוא אחראי ליציבות, לפולריות, למבנה, לחוזק המכאני של התא. הוא מאפשר העברה של חומרים כמו טרנספורט של וזיקולות, מאפשר חיבור עם הצד החוץ תאי ותנועה תאית.

Question 2

Q

אילו רכיבים מרכזיים יש בשלד התא?

Answer

A

אקטין (או: מיקרופילמנטים) – הסיבים הדקים ביותר. קובעים את צורת פני התא, הכרחיים לתנועה תאית, כיווץ שריר, ציטוקינזה.

מיקרוטובולי – הסיבים העבים ביותר. קובעים את מיקומם של איברונים סגורים בממברנה בתא, מתווכים הובלה תוך תאית (הנעת וזיקולות), אחראים על יצירת כישור החלוקה המפריד את הכרומוזומים במהלך חלוקת התא.

סיבי ביניים (או בקיצור: IF)

–מעניקים חוזק מכאני לתא, מייצבים ממברנות.

Question 3

Q

עם מה נמצא שלד התא באינטראקציה

Answer

A

כל משפחה כזו מקיימת אינטראקציה עם מאות חלבונים נוספים –חלבונים אקססוריים – המווסתים חיבור ופירוק של הסיבים בינם לבין עצמם ובינם לבין רכיבים אחרים. החלבונים האקססוריים אם כן חיוניים להרכבה מבוקרת של סיבי שלד התא. ביניהם ניתן למצוא גם חלבונים מוטוריים, הממירים את האנרגיה שבהידרוליזת

ATP

לכוח מכאני שיכול להזיז איברונים לאורך סיבי השלד או להזיז את סיבי השלד עצמם.

Question 4

Q

מה הקוטר של סיב אקטין?

ובמה הוא מאפיין

Answer

A

קוטר הסיב הוא 8 ננומטר והוא מתאפיין בגמישות ויכולת ארגון מהירה

Question 5

Q

מה מספק חוזק וצורה לממברנה פלסמתית?

Answer

A

אקטין

Question 6

Q

מה מייצב מבנים דינאמיים בפריפריה?

Answer

A

סיבי אקטין

Question 7

Q

מה הוא חלבון מנוע של אקטין?

Answer

A

מיוזין

Question 8

Q

contractile ring

נעשת עי?

Answer

A

אקטין

Question 9

Q

מה הם מיקרוטובולי?

Answer

A

מיקרוטובולי אלו הם סיבים ארוכים הבנויים כצילינדר (גליל) ארוך וחלול, בעל קוטר של 25 ננומטר. הם קשיחים בהרבה מסיבי האקטין ומתארגנים בצורת כוכב כך שכל הסיבים יוצאים ממרכז ארגון המצוי במרכז התא ומכונה

MTOC

הצנטרוזום.

המיקרוטובולי נמצאים לעיתים קרובות במערך הציטופלסמטי המשתרע לפריפריה של התא.

Question 10

Q

מה התפקיד של מיקרוטובולי<

Answer

A

בניית כישור החלוקה במהלך חלוקת התא.
יצירת פלאג’לה וסיליה המתפקדות כ”משוטים” תנועתיים או כאמצעי חישה על פני התא.
יצירת צרורות המשמשים כאוטוסטרדה מרכזית להנעת חלבונים ווזיקולות בתוך התא, למשל במורד אקסונים.
בצמחים, מערכים מאורנים של מיקרוטובולי עוזרים לכוון את תבנית סינתזת דופן התא.
בפרוטאוזונים רבים מיקרוטובולי מהווים את המסגרת עליה בנוי התא כולו.

Question 11

Q

מה הם סיבי הביניים?

Answer

A

לו הם סיבים חזקים הבנויים כמו חבל. הדוגמה הקלאסית היא אלפא-קראטין עליו למדנו מעט בביוכימיה.

סיבי הביניים הם ציטופלסמטיים או תוך גרעיניים. בגרעין מדובר בלמינה הגרעינית שתפקידה לייצר מעין כלוב מגן על הדנ”א. בציטופלזמה הם מאפשרים למשל לנוירונים לשלוח אקסונים ארוכים ויציבים ובתאי האפיתל של העור לייצר את השיער, הקרניים והציפורניים. בנוסף, בציטופלסמה הם מאפשרים להחזיק קטעים ארוכים של תאים אפיתליאליים.

Question 12

Q

שלד התא יכול להשתנות

נכון / לא נכון

Answer

A

נכון

Question 13

Q

איזה דוגמא יש לפיברובלסט בארגון מחדש עי שלד התא?

Answer

A

לאחר שכפול הכרומוזומים, המיקרוטובולי מתפשט בכל הציטופלסמה ובונה את כישור החלוקה אשר אחראי להפריד בין שני העותקים של כל כרומוזום. באותו הזמן, סיביאקטין יוצרים מבנים המאפשרים לפיברובלסט לזחול על פני המשטח כך שהוא יפסיק לנוע ויקבל צורה כדורית יותר. כמו כן, אקטין וחלבון המנוע שלו, מיוזין, יוצרים חגורה סביב אמצע התא הנקראת

contractile ring

שבעזרתה מתבצעת החלוקה. לאחר השלמת החלקה, שני תאי הבת מארגנים מחדש הן את המיקרוטובולי והן את האקטין כך שיאפשרו להם לזחול שוב.

Question 14

Q

איזה תא משתמש בדינאמיות של שלד התא על מנת לתפוס חיידקים?

ובמה הוא משתמש?

Answer

A

ניוטרופיל, סוג של תא דם לבן רודף ובולע תאים חיידקיים ותאי פטריה שחודרים לגוף, למשל דרך העור. ניוטרופילים מתקדמים על ידי הרחבת מבנה בולט ומלא בחוטי אקטין מפולימרים חדשים . כאשר הטרף החיידקי החמקמק נע בכיוון אחר, הנויטרופיל מוכן לארגן מחדש את מבני הבליטה הקוטביים שלו תוך שניות.

Question 15

Q

מי אחרי להפרדה בין הממבברננ האפיקאלית לבאזולאטראלט?

Answer

A

אקטין

Question 16

Q

סיב יכול להשתרע מקצה אחד בתא לקצה השני

Question 17

Q

האם אפשר להעביר סיב בדפיפוזיה למקום אחר בתא?

Answer

A

לא

אבל אפשר להעביראת החלבונים עצמם שמרכיבים אותו עי דיפוזיה

Question 18

Q

איזה אינטרקציות יש בין המונומרים שבונים את הסיבי השלד?

Answer

A

אינטרקציות חלשות

Question 19

Q

מי מבין הסיבים הוא פולארי ומי סימטרי:

אקטין

מיקרוטובולי

קרטין

Answer

A

אקטין ומיקרוטובולי הם קוטיים

קרטין הוא סימטרי

Question 20

Q

מה הקוטביות של אקטין ומיקרוטובולי מעניקה להם?

Answer

A

במקרה של אקטין ומיקרוטובולי קוטביות תת היחידות מעניקה לסיבים קוטביות מבנית לאורכם, וגורמת לשני הקצוות של כל פולימר להתנהג אחרת.

Question 21

Q

מה הנוקלטיד טרי פוספט לו אקטין עושה הידרוליזה?

Question 22

Q

למה מיקרוטובולי עושים הידרוליזה?

Question 23

Q

למה אקטין ומיקרוטובולי עושים הידרוליזה?

Answer

A

האנרגיה משמשת ל

remodeling

ובכך לסיבים להתחדש במהירות

Question 24

Q

למה התא רותם את הקוטביות של המיקוטובולי<

Answer

A

להפריד כרומוזומים

להזיז קצה מוביל של תא נודד קדימה

Question 25

Q

ממה נבנה מיקרוטובולי?

ואיזה תכונו זה נותן לו?

Answer

A

מיקרוטובולי כפי שנראה בהמשך נבנים מ-13 פרוטופילמנטים – מיתרים ליניאריים של תת יחידות המחוברות מקצה לקצה. אלה מתחברים זה לזה לרוחב ליצירת צילינדר חלול. הארגון הזה גורם להם לחזק מכאני ולעמידות לטמפרטורה: תוספת או אובדן של יחידת משנה בסוף פרוטופילמנט אחד מייצרת או שוברת מספר קטן של קשרים. לעומת זאת, אובדן יחידת משנה מהאמצע מחייבת שבירת קשרים רבים נוספים, ואילו שבירה לשניים מחייבת שבירת קשרים בפרוטופילמנטים מרובים כולם בו זמנית (כפי שלשבור לבנה באמצע מצריך שבירה של הרבה קשרים) העמידות לטמפרטורה גבוהה נגרמת מריבוי קשרים של

end to end

ושל

side by side

ביצירת הצילינדר.

Question 26

Q

Question 27

Q

מה דורש יותר אנרגיה לשבירה, סיב אקטין או סיב מיקרוטובולי?

Answer

A

סיב מיקרוטובולי

Question 28

Q

איך סיבי הביניים מסתדרים

Answer

A

כאלפא קויל קויל

Question 29

Q

מי מבין שלושת הסיבים יכול להתנגד למתיחה?

Answer

A

סיבי ביניים

Question 30

Q

למי הומולוג

ftsz

Answer

A

מרכיב חשוב בתהליך הנצה (חלוקה תאית) של חיידקים. הוא סוגר ספטום והוא הומולוגי למיקורטובולי (לא להתבלבל עם אקטין שאצלנו הוא זה שצובט).

Question 31

Q

איך מעבירים פלסמידים באקטין?

ולמי הוא הומולגי?

Answer

A

העברת פלסמידים מצד מצד אחד לצד שני (לרבות חלוקה סימטרית של פלסמידים בעת חלוקה תאית) בחיידקים על ידי –

ParM

חלבון חיידקי הומולוג לאקטין.

Mbl ו- merB

הומולוגים לאקטין ונמצאים במבני ספירלה ומתג.

Question 32

Q

מה הגודל של תאים של חיידקים?

Answer

A

גודלם של חיידקים הוא בדרך כלל כמה מיקרומטרים בודדים

Question 33

Q

האם יש לתאים של חיידקים שלד תא?

Question 34

Q

אילו חלבונים יותר מגוונים חלבונים של שלד התא האיאוקריוטי או של חיידקי?

Answer

A

חיידקי

Question 35

Q

למה הומולגי החלבון

ftsz?

Answer

A

לטובולין

Question 36

Q

מה עושה חלבון

ftsz?

Answer

A

Z-ring

בחיידקים ובארכאות במהלך חלוקת התא

Question 37

Q

משך מחצית החיים של סיב

fts z

ממוצע הוא?

Answer

A

30 שניות

Question 38

Q

מה הם החלבונים ההומולוגיים לארטין הקיימים בחיידקים ?

באיזה סוגי חיידרים הם נמצאים?

ומה זמן מחצית החיים שלהם?

Answer

A

חלבונים הומולוגיים לאקטין כמו

MreB

ו- Mbl

המצויים בעיקר בחיידקים בעלי צורת מתג או או ספירלה, אשר מגייסים חלבונים הקשורים לסינתזת הפפטידוגליקאן בדרך המזכירה את פעולתם של חלבוני הטובולין בצמחים אשר מכווינים את סינתזת הצלולוז בדופן התא. חלבונים אלו בדומה לחלבון

FtsZ

הם בעלי זמן מחצית חיים קצר (של מספר דקות) ובעלי דינאמיות גבוהה. נציין כי את תהליך הפלמור שלהם מלווה הידרוליזת נוקלאוטידים. מוטציות בחלבונים אלו גורמות לדפקטים משמעותיים בצורה של החיידקים ואף בהפרדת הכרומוזומים בזמן הנצה.

Question 39

Q

למי

parm

הומולוגי?

Answer

A

אקטין

Question 40

Q

איפה

Parm

מקודד?

ומה תפקידו?

Answer

A

חלבון זה מקודד על גבי פלסמידים שמכילים כמעט תמיד גם גן המקודד לעמידות לאנטיביוטיקה וגורמים להתפשטות של עמידות לתרופות.

החלבון

Par-M

שהוא הומולוג לחלבוני האקטין משמש לסגרגציה של הפלסמיד בזמן הנצה על ידי אינטראקציה עם חלבונים המגוייסים למוצא השכפול של הפלסמיד ובכך בעצם מאפשר לדחוף את הפלסמידים המשוכפלים לשני קצוות שונים.

Question 41

Q

למי

tub z

הומולוכי?

Answer

A

אקטין

Question 42

Q

crescentin

איפה יש את החלבון הזה ולמי הוא הומולגי?

Answer

A

החיידק קלובקטר קרסנטוס מכיל חלבון זה והוא הומולוגי לסיבי ביניים.

Question 43

Q

Question 44

Q

מה הוא הקוטר של סיבי אקטין?

Answer

A

8 נ”מ

Question 45

Q

ממה מורכבים סיבי אקטין?

Answer

A

הם מורכבים כפולימר הליקאלי של החלבון אקטין. כשהוא מצוי בצורתו הגלובולרית הוא מכונה

G-actin

ובצורה הסיבית –

F-actin

מסודר בסליל ימני.

Question 46

Q

כמה ח”א מכיל

g-actin?

Question 47

Q

האם

g-actin

הוא שמור?

Question 48

Q

מה

g-actin

קושר?

Answer

A

atp or adp

Question 49

Q

כמה איזופורמים של אקטין יש בחולייתנים?

Answer

A

שלושה

אלפא אקטין – מבוטא רק בתאי שריר.

בטא וגמא אקטין – נמצאים יחד כמעט בכל התאים שאינם תאי שריר.

Question 50

Q

כיצד היחידות של אקטין מתאספות?

Answer

A

ראש לזנב

Question 51

Q

איזה קצה של אקטין צומח מהר

ואיזה קצה של אקטין צומח לאט?

וכיצד הם נקראים?

Answer

A

תת היחידות של אקטין מתאספות ראש לזנב ויוצרות סליל הדוק. סיבים אלו הם קוטביים ויש להם קצוות שונים מבחינה מבנית – קצה המינוס צומח לאט יותר ואילו קצה הפלוס מהר יותר.

קצה המינוס מכונה גם

“pointed end”

וקצה הפלוס

“barbed end”.

Question 52

Q

כיצד חלבונים ישפיעו על האקטין?

Answer

A

ככל שיהיו יותא חלבונים ככה המבנה של הקטין יהיה פחות גמיד ויותר נוקשה

Question 53

Q

איפה מצויים פילמנטים של אקטין?

Answer

A

מתחת לממברנה הפלסמטית

Question 54

Q

אילו מבנים דינאמיים יוצרים האקטין?

Answer

A

פילמטים של אקטין מצויים ממש מתחת לממברנה הפלסמטית ומספקים חוזק וצורה. בנוסף הם אחראים על תנועה ויוצרים מבנים דינמיים כמו למלופודיה ופילופודיה, אך גם מאפשרים כיווץ שריר.

Question 55

Q

אילו דוגמאות יש לכך שזמן החיים של סיבי אקטין הוא שונה?

Answer

A

צברי האקטין של הסטראוסיליה באוזן ישרדו לאורך כל חייו של האדם, לעומת צברי אקטין שלמראית עין מאוד דומים לאלו שבאוזן אך מצויים באפיתל המעי ומכונים מיקרווילי חיים ימים ספורים וגם בתוך אותם הימים סיבי הקטין יתחלפו במלואם כל

48

שעות. כמו כן, מבנים כמו

Contractile ring

מתקיימים לדקות בודדות.

Question 56

Q

איך ניתן ליצור אקטין ולמה?

Answer

A

אוליגומרים קטנים של תת יחידות של אקטין יכולים להתחבר זה לזה באופן ספונטני, אולם הם לא יציבים ומתפרקים בקלות. זאת כיוון שבמצב זה כל מונומר נקשר רק למונומר אחד או שניים. על מנת ליצור סיב חדש של אקטין, תת היחידות חייבות ליצור צבר ראשוני או “גרעין” המיוצב על ידי קשרי תת יחידה-תת יחידה רבים. לאחר מכן יכול הסיב להתארך במהירות על ידי תוספת שלל יחידות נוספות.

Question 57

Q

איך נראה התהליך של יצירת האקטין?

Answer

A

נוקלאציה או

filament nucleation

ובמסגרתו נוצר

nucleated filament

Question 58

Q

שלב

lag

Answer

A

ההתפלמרות הראשוניץ של אקטין היא איננה יציבה וזה מה שגורם למחסום אנרגנטי

Question 59

Q

elongation phase

Answer

A

כאשר חלק מהמונומרים של האקטין עבור את המחסום האנרגטי את שלב ה-

lag

ואז יש התפלמרות מהירה

במהלך שלב זה מתווספות תת יחידות במהירות לקצוות ה-

nucleated filament.

Question 60

Q

Question 61

Q

מתי יש מצב יציב של אקטין?

Answer

A

לבסוף, ככל שהתפלמרות הסיב מתקדמת, ריכוז המונומרים של האקטין יורד ואנו מגיעים למצב יציב בו מספר היחידות המצטרפות אל הסיב שווה למספר היחידות המתנתקות ממנו.

Question 62

Q

איך נקרא הריכוז של היחידות החופשיות של האקטין?

Answer

A

הריכוז של תת יחידות שנשארו חפשיות מכונה הריכוז קריטי. בריכוז זה בסיב לא צומח ולא מתפרק. למעשה, הריכוז הקריטי שווה ל-

Kd

קבוע הדיסוציאציה והופכי

ל- K

קבוע שווי המשקל.

Question 63

Q

מה מתואר בתמונה הבאה?

Answer

A

תמונה מימין ניתן לראות כי כאשר אנחנו עושים נוקלאציה של סיבי האקטין, כלומר בדרך כלשהי מחזיקים את המונומרים הראשונים יחדיואנחנו בעצם מדלגים על ה-

lag phase

ועל המחסום הקינטי.

Question 64

Q

מה הריכוזה הקריטי של אקטין במבחנה?

Answer

A

2 ננו מטר

Answer 56

A

והתא פיתח מנגנונים כדי למנוע ממונומרי האקטין להתפלמר – הדרכים הללו כוללות שלל חלבונים תאיים הנקשרים למונומרים או לסיבי האקטין ומווסתים את נטייתם להתפלמר או לחילופין מעודדים אותם להישאר בסיב – אלו הם חלבוני העזר (חלבונים אקססוריים) של האקטין עליהם נלמד בהמשך.

Answer 57

A

מבחנה

Answer 58

A

להתפלמרות

Answer 59

A

האפיניות של שני הקצוות היא זהה לקבלת מונומרים של אקטין, בפרט אם הם היו קשורים לאותו נוקלאוטיד – ,

ATP או ADP.

מכאן הסיקו החוקרים שהסיבה להבדלים בקצב ההתפלמרות קשורה, ככל הנראה, לקצב ההידרוליזה של

ATP

אשר שונה בין 2 הקצוות.

Answer 60

A

הידרוליזת

ATP

נעשית זמן קצר לאחר החבירה לסיב. כאשר הסיב המונומר קשור עדיין ל-

ATP

זוהי תצורה

T

ואילו כאשר הוא קשור

ל- ADP

זוהי תצורה

D.

תצורה

T,

כך מסתבר, נוטה יותר להתפלמר ולקבל מונומרים חדשים ואילו התוצרה

D

נוטה יותר להתקצר ולאבד מונומרים. המבנה של סיב האקטין הוא כזה שקצה מינוס עובר הידרוליזה מהירה יותר של

ATP

ל- ADP.

Answer 61

A

הקבוע

Koff

הוא הקבוע הקינטי של ניתוק המונומרים מסיב האקטין, והקבוע

Kon

הוא הקבוע הקינטי של חיבור מונומרים לסיב האקטין. היחס ביניהם שווה לקבוע הדיסוציאציה (וזה הגיוני כי קבוע דיסוציאציה כפי שכבר למדנו הוא היחס בין קבועי הקצב של ההתפרקות להיווצרות).

Answer 62

A

כאשר הצורה היא

d

כאשר הצורה היא

T

Answer 63

A

קצה מינוס

d

במינוס

t

בפלוס

Answer 64

A

מתרחש כאשר ריכוז המונומרים הוא כזה המאפשר התארכות מקצה פלוס המצוי במצב

T

מחדוהתקצרות מקצה מינוס המצוי במצב

D

מאידך.

מכיוון שבטרידמילינג אנו שומרים על קצה פלוס במצב

T

אבל דואגים שקצה מינוס יהיה במצב

D

המצב היציב הזה מחייב צריכה קבועה של אנרגיה בצורת הידרוליזה של

ATP

. נציין שאורך הסיב לא משתנה, כי הוא מתארך ומתקצר בקצב יחסית דומה. טרידמילינג מאפשר לנו תנועה תאית ויצירת מבנה חשוב הקרוי פילופודיה, שלוחה תאית דקה וארוכה בה סיבי האקטין מסתדרים באופן מאורגן וחד כיווני, כך שהם מקבילים אחד לשני . על מבנה זה נרחיב בהמשך.

Answer 65

A

ציטוכלסין מעכב התפלמרות של סיבי אקטין על ידי קישור לקצה פלוס.

הכימיקל לאטרונקולין מעכב התפלמרות אקטין על ידי קישור למונומרים.

פלויידין המיוצר על ידי פטריה ממשפחת האמניטינה – נקשר לצדדים של סיבי האקטין ומונע מהם מלעבור דה-פלמור

Answer 66

A

ב תאי החולייתנים שאינם שרירים, כ-50% מהאקטין נמצא בצורת סיב וכ-50% בצורתו המסיסה. ובכל זאת, ריכוז המונומרים המסיסים הוא 50–200 מיקרומול הרבה מעל הריכוז הקריטי.

הסיבה להתפלמרות נעוצה בחלבונים הנקשרים למונומרים של אקטין שהופכים את הפלמור להרבה פחות נוח. הדוגמה הבולטת לכך היא טימוזין, החלבון השופע ביותר מהסוג הזה.

Answer 67

A

הטימוזין מונע הידרוליזה או שחלוף על גבי המונומר ובעצם מחזיק את המונומר במצב כלוא ונעול, כך שאין היכולתו להיקשר לאחד מן הקצוות.

Answer 68

A

עי פרופילין

הוא מגביר את היכולת של המונומרים להיקשר לסיב ולמעשה, הוא מתחרה בטימוזין.

Answer 69

A

חלבון פרופילין נקשר על פני האקטין בצד ההפוך לצד שאליו נקשר ה-

ATP

וחוסם את הצד במונומר שעובר אינטרקציה עם קצה מינוס, ובעצם משאיר חשוף רק את הצד שנקשר לקצה פלוס – מכאן שהוא מקדם הארכה של קצה פלוס בלבד. עם הקישור לקצה פלוס, האפיניות של אקטין לפרופילין יורדת בעקבות שינוי קונפורמטיבי באקטין, והפרופילין מתנתק מהאקטין.

Answer 70

A

בקרה זו יכולה להתבצע על ידי זרחון של פרופילין או אינטרקציה שלו עם פוספואינוזיטידים. מנגנונים אלה יכולים להגדיר את האתרים שבהם פרופילין פועל. כך למשל פרופילין נדרש להרכבת סיב סמוך לממברנה הפלסמטית, שם הוא מגוייס על ידי פוספוליפידים חומציים. במיקום זה, אותות חוץ תאיים יכולים להפעיל פרופילין כדי לייצר פילמור אקטין מקומי וכך להביא להרחבה של מבנים תנועתיים עשירים באקטין כמו פילופודיה ולמלופודיה.

Answer 71

A

Arp2/3

מתיישב על הצד של סיבי אקטין כך שהוא יוצר נוקלאציה לסיב חדש בצורה המסעפת את סיבי האקטין למצב דמוי עץ. למעשה, הקומפלקס יכול להתחבר לסיב אחר של אקטין תוך כדי שהוא נשאר כבול לקצה מינוס של הסיב שעובר נוקלאציה.

הסתעפויות בשיטה זו נפוצות סביב קליפת התא

הסתעפות של 70 מעלות

Answer 72

A

נוקלאציה
יחיטות אקטיביות של אקרטין

Answer 73

A

הפורמינים אלו הם חלבונים דימרים הנקשרים לקצה פלוס של סיבים ישרים שאינם מסתעפים. הם מקדמים נוקלאציה של קצה פלוס על ידי תפיסה בחוזקה של שני המונומרים האחרונים שהצטרפו לסיב ובכך מקצרים את הזמן שלוקח למונומרים נוספים להצטרף לקצה פלוס.

לכל יחידת פורמין יש אתר קושר מונומר אקטין, ונראה כי דימר של פורמין יוצר נוקלאציה של קצה האקטין על ידי לכידת שני מונומרים.

Answer 74

A

פורמין קצה +

arp קצה מינוס

Answer 75

A

אקטין עם פרופילין

Answer 76

A

ליד קליפת התא

בעודו עושה זאת הוא מאריך את זמן מחצית החיים של הסיב ומונע ממנו לעבור אינטארקציה עם חלבונים נוספים.

Answer 77

A

הוא חלבון סיבי הנקשר לצד סיב האקטין ובעצם מיצב אותו כשהוא קשור ל-6 עד 7 יחידות של אקטין בסיב

Answer 78

A

סיב אקטין המפסיק להתפלמר ואינו מיוצב באופן ספציפי יתפרק במהירות, בעיקר בקצהו הפלוס כאשר מולקולת האקטין תבצע הידרוליזה ל-,

ATP.

הקישור של חלבון לקצה + מייצבת את הסיב בקצה הזה על ידי הפיכתו לבלתי פעיל, וכך מפחיתה כן את צמיחת הסיב והן את התפרקותו.

Answer 79

A

מייצב את סיב אקטין על ידי קישור לקצה מינוס ומונע פירוק או הרכבה

Answer 80

A

כמו כן, הוא הוא ידוע בעיקר בזכות תפקודו בכיסוי של סיבי האקטין בעלי אורך חיים יוצא דופן בשריר.

Answer 81

A

טרופומודולין

Answer 82

A

משפחה אחת של חלבוני ביקוע היא משפחת הגלזולינים . חלבונים אלה משופעלים בריכוז גבוה של סידן בציטוזול. גלזולין מבצע אינטרקציה עם צידו של סיב האקטין וכולל דומיינים שנקשרים לשני אתרים שונים – אחד שחשוף לסיב האקטין ואחד נסתר בין תת היחידה הבאה. לפי אחד המודלים, גלזולין קושר את צידי סיב האקטין עד שתנודה תרמית יוצרת מרווח קטן בין שתי תתי יחידות, ובשלב זה גלזולין כמו דוחף עצמו פנימה כדי להגדיל את המרווח הזה ליצירת חריץ גדול יותר, עד שהסיב נשבר לשני סיבים קטנים יותר. בסופו של דבר הגלזולין נשאר קשור לקצה פלוס של הסיב החדש.

Answer 83

A

קופילין הוא חלבון חשוב נוסף המערער את יציבותו של סיב האקטין. הוא מכונה גם

“actin depolymerizing factor”.

עקב היותו פקטור מרכזי המעודד דה-פלמור של אקטין. הוא מצוי בכל האאוקריוטים.

הוא נקשר אל סיב האקטין ו”מכריח” אותו להסתובב (טוויסט) בצורה יותר הדוקה כך שנוצר לחץ מכאני חזק המפריע לאינטראקציה בין היחידות הבונות את הסיב (הלחץ המכאני מחליש את נקודות המגע בין תתי היחידות של אקטין), מה שגורם לסיב האקטין להיות פגיע יותר לשינויי טמפרטורה ולכך שקצוות הסיב הופכים להיות מועדפים לדה-פילמור.

כתוצאה מכך, מרבית חוטי האקטין שבתאים הם בעלי אורך חיים קצר יותר מאשר חוטים הנוצרים מאקטין טהור במבחנה.

קופילין נקשר באופן מועדף לאזורי סיב הקושרים

ADP

על פני אזורים אחרים הקושרים

ATP.

מכאן שהוא נוטה יותר להיקשר לסיבים ישנים יחסית, שכבר עברו הידרוליזה של

ATP.

הנטייה הזו להיצמד לסיבים ישנים הופכת אותו לפקטור חשוב מאד בהפחתת היציבות של סיבים ישנים בזמן זחילה תאית

Answer 84

A

להגן על חוטי אקטין מפני קופילין באמצעות קשירה של טרופומיוזין.

Answer 85

A

Stress fibers –

מתכווצים ומפעילים מתח. נוצרים על ידי אקטין ומיוזין 2.

actin cortex –

ממש מתחת לממברנה הפלסמטית אקטין מסודר כרשת דמויית ג’ל. בקליפת התא סיבי האקטין מצויים בזווית גדולה אחד לשני. כדי לייצב את המבנה הזה נעשה שימוש בחלבון הדימרי ספקטרין.

lamellopodia –

רשתות אקטין דנדריטיות המאפשרות בליטת הממברנה. מבנה הלמלופודיה מיוצב על ידי החלבון פילאמין.

Filopodia –

מבנה דמוי מסמר של הממברנה הפלסמטית המאפשר לתא לחקור את סביבתו. בפילופודיה יש צרורות המתוחזקים במקביל ובאותה כיווניות על ידי פורמין.

Answer 86

A

מחברים אקטין במערכים מקבילים.

Answer 87

A

האוחזת שני סיבי אקטין יחד בזווית יחסית גדולה המאפשרת יצירת רשת משוחררת יותר.

Answer 88

A

לשתי הקבוצות הללו יש בד”כ שני דומיינים דומים הנקשרים לסיבי האקטין שיכולים להיות חלק משרשרת פוליפפטיד יחידה או שתי שרשראות שהורכבו ליצירת דימר.

Answer 89

A

פימברין -מקביל ומיוזין לא יכול לנוע עליו

אלפא אקטינין - אנטי מקביל ומיוזין יכול לנוע עליו

Answer 90

A

לא

פימברין הוא מונומר

Answer 91

A

14 ננו מטר

Answer 92

A

אלפא אקניטין

Answer 93

A

הומודימר

Answer 94

A

30 ננט מטר זה מזב

Answer 95

A

מקדם היווצרות של ג’ל אקטין רופף וצמיגי על ידי הידוק שני סיבי אקטין בזווית ישרה זה לזה

Answer 96

A

שניים

Answer 97

A

תאים צריכים את ג’לי האקטין הנוצר על ידי פילאמין בכדי לאריך את מבני הלמלופודיה המסייעים להם לזחול על פני משטחים מוצקים.

Answer 98

A

אצל בני אדם, מוטציות בגן הפילמין איי גורמות למומים בהגירה של תאי עצב במהלך התפתחות עוברית מוקדמת. הדבר מוביל לכך שתאים מאזור חדרי המוח לא נודדים ליצירת הקורטקס, ובמקום זאת יוצרים גושים, וגורמים לתסמונת הנקראת heterotopia periventricular

ב-MRI

של אנשים בריאים נראה משטח חלק על פני שטח החדרים ואילו אצל הלוקים בתסמונת ניתן לראות משטח מחוספס בקירות החדרים הלטראליים, משטח המייצג נוירוני קורטקס שלא הצליחו לנדוד במהלך התפתחות המוח. ראוי לציין, כי על אף שנוירונים רבים אינם מצויים במקום הנכון, האינטליגנציה של אנשים הלוקים בתסמונת היא לעיתים קרובות תקינה או רק פגועה קלות, והביטוי הקליני העיקרי הוא אפילפסיה המתחילה לעתים קרובות בעשור השני לחיים.

Answer 99

A

מוטציות של פילאמין יכולות להוביל גם לפגמים בהתפתחות העצם, מערכת הלב, כלי דם ואיברים אחרים.

Answer 100

A

160 נ”מ

Answer 101

A

רשת

ארוך וגמיש

טטראמר בעל שתי יחידות אלפא ושתי יחידות בטא. יש לו שני אתרים קושרי אקטין המרוחקים כ-200 ננומטר זה מזה.

Answer 102

A

ספקטרין זוהה לראשונה בתאי דם אדומים, שם הוא יוצר מעין רשת דו מיימדית המוחזקת יחד על ידי סיבי אקטין קצרים שאורכם המדויק מבוקר היטב על ידי חלבוני

capping

בכל קצה. ספקטרין מחבר את הרשת הזו לממברנה הפלסמטית היות והוא בעל אתרי קישור נפרדים לחלבונים פריפריאליים הרשת המתקבלת יוצרת

cell cortex

המספק תמיכה מכאנית של הממברנה הפלסמטית המונחת עליו, מה שמאפשר לתא הדם האדום לחזור לצורתו המקורית לאחר דחיסתו לאורך הנימים.

.

Answer 103

A

חלבוני

ERM

נקראים על שם שלושת החברים הראשונים במשפחה –

ezrin, radixin, moesin.

Answer 104

A

חלבונים אלו מסייעים בארגון מתחמים בממברנה באמצעות יכולתם לקיים אינטראקציה עם חלבונים טראנסממברנאליים. בכך הם לא מספקים רק קישורים מבניים לחיזוק קליפת התא, אלא גם מבקרים את הפעילות של מסלולי הולכת אותות.

Moesin

גם מגביר את הנוקשות הקורטיקלית כדי לקדם את עיגול התאים בזמן המיטוזה. בניסויים שנערכו מתברר כי כאשר ריכוזו בזמן מיטוזה דליל יותר, ה-

cell cortex

נשארת רכה.

חלבוני

ERM

נחשבים למארגנים את האקטין הקורטיקלי במגוון הקשרים, ובכך משפיעים על צורתו והקשיחות של הממברנה כמו גם על לוקליזציה ופעילות של מולקולות סיגנאל.

Answer 105

A

אמצעות גיוס והפעלת קומפלקס

Arp 2/3

על פני השטח שלה.

Arp 2/3

, כמו שכבר למדנו, מבצע נוקלאציה לאקטין, הדבר מייצר כוח משמעותי ובכך החיידק נדחף דרך הציטופלסמה בשיעורים של 1 מיקרומטר לשניה

Answer 106

A

על גבי המעטפת של החיידק מצוי החלבון

Act-A

אשר משפעל את הקומפלקס

Arp2\3

המבצע נוקלאציה של סיבי אקטין. כך נוצר מעין קומפלקס המחובר לדופן של החיידק. כעת הסיבים מתארכים מקצה פלוס עד אשר יעברו

Capping.

בנוסף, החיידק מגייס את החלבון קופילין אשר גורם לחוסר יציבות בקצה מינוס (למעשה קופילין ממחזר את האקטין ומשפר את הדפולימריזציה בקצה מינוס). כך, בסופו של דבר, מתקבלת צמיחה נטו של הסיב סביב פני השטח האחוריים של החיידק שמניעה אותו קדימה, למשל לכיוון הממברנה של המונוציט וכך הוא יכול להניץ החוצה.

Answer 107

A

מיוזין 1 – מונומר.

מיוזין 2 – מתארגן כפולימר, סיב עם הרבה יחידות מוטוריות.

Answer 108

A

מיוזין 2

Answer 109

A

מכילה שתי שרשראות כבדות וארבע שרשרות קלות. ה”זנב” של כל שרשרת כבדה נכרך בזנבות אחרים, מה שיוצר כאמור סיבים עבים, דו קוטביים ובעלי כמה מאות ראשי מיוזין בכיוונים מנוגדים בשתי קצוות הסיב העבה.

Answer 110

A

כל שרשרת כבדה מכילה “ראש כדורי” בקצה

N

המכיל את המנגנון שמייצר כוח ולאחריו זנב

coiled-coil

ארוך המתווך את הדימריזציה.

שתי השרשראות הקלות נקשרות קרוב לקצה ה-

N

של השרשרת הכבדה. השרשראות הקלות הן משני סוגים שונים, ועל כל ראש מיוזין קיים עותק אחד מכל סוג.

Answer 111

A

הדימריזציה מתרחשת כאשר שני סלילי האלפא נכרכים זה סביב זה ליצירת

coiled-coil

, והדבר מונע על ידי חומצות אמינו הידרופוביות שנמצאות במרווחים קבועים.

Answer 112

A

לקצה פלוס

כל ראש מיוזין נקשר ומבצע הידרוליזת

ATP.

שימוש באנרגיה המשתחררת מההידרוליזה מאפשר למיוזין “ללכת” לכיוון קצה פלוס של סיב האקטין. האוריינטציה המנוגדת של הראשים בסיב העבה הופכת את הסיב ליעיל בעת ההחלקה כאשר מתרחשת הזזת סיבי אקטין מנוגדים, וכך מתאפשר כיווץ שריר.

Answer 113

A

כן מיוזין מסוג 2

אבל הם מקודדים מגנים שונים

Answer 114

A

מיוזין קשור לאקטין כאשר אין אף נוקלאוטיד בתוך הראש הגלובולארי.

כניסה של

ATP

מובילה לשחרור המיוזין מהאקטין.

הידרוליזה מובילה לשינוי קונפורמציה המסובב את הראש של המיוזין.

כאשר הפוספאט יוצא החוצה – נוצרת האינטרקציה מחדש – זהו בעצם ה-

power stroke.

יצאת ה-

ADP

מחזקת את האינטראקציה בין המיוזין לאקטין והופכת אותה להיות קשה

במחזור מיוזין 2 המתואר, הראש נשאר קשור לסיב האקטין רק כ המינוס.

Answer 115

A

מיוזין 6

Answer 116

A

שריר שלד

Answer 117

A

סיבי השריר הארוכים והדקים של שריר השלד הם למעשה תאים בודדים וענקיים הנוצרים במהלך ההתפתחות על ידי מיזוג של תאים נפרדים רבים המכונים מיובלאסטים.

Answer 118

A

לא נכון בתא שריר יש גרעינים רבים מתחת לממברנה הפלסמטית

Answer 119

A

אצל אדם בוגר קוטרו של תא שריר עומד על כ-50 מיקרומטר ויכול להיות באורך של כמה סנטימטרים.

הציטופלסמה מורכבת בעיקרה ממיופיברילים, האלמנטים הכיווציים הבסיסיים של תא השרירי.

Answer 120

A

ממיופיברילים, האלמנטים הכיווציים הבסיסיים של תא השרירי

Answer 121

A

הוא מבנה גלילי בקוטר 1-2 מיקרומטר שלרוב הוא ארוך כמו תא השריר עצמו. הוא מורכב משרשרת ארוכה וחוזרת של יחידות זעירות המכונות סרקומרים, שכל אחת מהן אורכה כ -2.2 מיקרומטר , המעניקות למיופיבריל של החולייתנים את מראהו המפוספס.

Answer 122

A

מיוזין 2 ואקטין – סיבים עבים, שהם סיבים של מיוזין 2, וסיבים הדקים שהם סיבים של אקטין.

טרופומודולין ו-

CapZ –

שימו לב שסיב האקטין מוקף משני הכיוונים שלו. מקצה מינוס על ידי טרופומודולין, ומקצה פלוס על ידי

CapZ.

Z דיסק –

מורכב כמובן

מ- CapZ

אבל גם מהחלבון אלפא-אקטינין. הדיסק מונע דפולימריזיצה של אקטין תוך שהוא מחזיק אותם יחד בצרור במרווחים קבועים.

טרופומיוזין – על גבי סיבי האקטין מצוי טרופומיוזין המייצב את מבנה הסיב.

טרופונין – חוסם את אתר הקישור של מיוזין לאקטין. בפיזיולוגיה נדון עליו בהרחבה ונראה כיצד הוא מבטיח שהמיופיבריל יגיב במהירות לעלייה בריכוז הסידן.

נבולין – חלבון נוסף שניתן למצוא בסרקומר הוא

Nebulin

הנמתח מה-

Z disc

עד לקצה מינוס של האקטין, והוא שומר על האורך המדוייק של סיב האקטין. גם נבולין הוא חלבון עצום בגודלו, והוא מורכב ממוטיב חוזר קושר אקטין, מוטיב של של 35 חומצות אמינו.

טיטין – החלבון הגדול ביותר בטבע. הוא משתרע מה

Z דיסק לקו האמצע , מרחק של יותר מ- 1 מיקרומטר. החלבון הסופר חשוב הזה, מכיל דומיינים של

immunoglobulin-like

ומשמש כקפיץ מולקולרי כך שהדומיינים הללו שלו יכולים לעבור

unfolding

בזה אחר זה בזמן ההתכווצות, מה ששומר על הסיב העבה של הסרקומר ומאפשר לסיבי השריר להתאושש לאחר שנמתחו יתר על המידה. .

Answer 123

A

במצב רפוי, סיב המיוזין קושר

ATP

ואילן בזמן הכיווץ, כאשר הוא יוצר אינטראקציה עם האקטין הוא קושר

ADP

Answer 124

A

עי שחרור סידן מה-

er

Answer 125

A

זה גורם לשינוי מבנה מרחבי של הטרופונין, המסית את הטרופומיוזין ומאפשר אינטרקציה בין סיב האקטין למיוזין. לאחר מכן מתרחשת הידרוליזת

ATP

מה שמפעיל את כיווץ השריר.

Answer 126

A

האחד הוא הזזת הסיב שמועת על ידי ה-

ATPase

של מיוזין, והשני הוא שאיבת הסידן שמונעת על ידי משאבת הסידן ב-

ER (ATP- Ca2 + -Pump).

Answer 127

A

סיבי מיוזין מסודרים בצורה משושית וסיבי אקטין מרווחים ביניהם באופן שווה

Answer 128

A

300

5 פעמים

Answer 129

A

כן זמן החיים של סרקומר הוא ארוך יותר

Answer 130

A

תאי שריר חלק נקראים כך היות והם חסרים את ה”פספוס” שיש בשריר מחוספס. שריר חלק מצוי באיברים כמו רחם, מעי, קיבה, עורקים ומבנים רבים אחרים הדורשים התכווצויות איטיות ומתמשכות.

Answer 131

A

קלמדולין

Answer 132

A

כיווץ של שריר חלק מתחיל בסטימולציה של קולטנים המצויים על פני השטח, למשל רצפטור מוסקריני של אצטיל כולין.
הסידן משתחרר מה-

ER

קושר את קלמודולין ומשפעל אותו.

-קלמדולין משפעל על ידי אינטרקציה ישירה את האנזים

MLCK

-בעזרת קלמודולין

MLCK

מזרחן את השרשראות הקלות של מיוזין בשריר החלק.

זרחון של השרשרת הקלה על ידי

MLCK

מאפשר למיוזין להתארגן בצורה של סיבי עבה על ידי שחרור הזנב התקוע בראש, וחושף את אתר הקישור שלו לאקטין .

דה-זרחון של השרשראות הקלות גורם להתנתקות של המיוזין מהאקטין.

Answer 133

A

אירועי הזרחון המבקרים את התכווצות השריר החלק הם איטיים יחסית, כך שהרבה פעמים ההתכווצות המקסימלית אורכת כשניה (לעומת כמה מילישניות בשריר השלד). עם זאת, התכווצות מהירה לא מאוד חשובה בשריר חלק –

מיוזין 2 של השריר החלק מבצע הידרוליזת ATP פי

10 לאט יותר מאשר המיוזין שבשריר השלד, וכך מייצר מחזור איטי של שינויים בקונפורמציית המיוזין המביא להתכווצות איטית של השריר החלק.

Answer 134

A

הלב הוא השריר שעובד הכי קשה בגוף – הוא מתכווץ כשלוש מיליארד פעמים במהלך חייו של אדם.

Answer 135

A

היא גורם שכיח למוות אצל ספורטאים צעירים. זהו מצב תורשתי בעל גנטיקה דומיננטית הפוגע בשניים מכל 1000 אנשים והוא קשור בהגדלת הלב, בכלי דם קטנים בלב והפרעות בקצב הלב. הגורם למצב זה הוא כל אחת מיותר 40 מוטציות נקודתיות בגנים המקודדים לשרשרת הכבדה בטא במיוזין של שריר הלב או לחילופין אחת מ-12 מוטציות אחרות – בשרשראות הקלות של מיוזין הלבבי, טרופומיוזין לבבי וטרופונין לבבי.

Answer 136

A

מוטציות מיסנס באקטין הלבבי , הן מובילות לכשל לבבי מוקדם

Answer 137

A

בתמונה אפשר לראות את השפעתה של מוטציה במיוזין הלבבי בעכבר בן שישה ימים – משמאל אפשר לראות לב נורמלי ומימין לב שבתאיו שני עותקים פגומים בגן של המיוזין הלבבי – המוטציה הנקודתית במקרה הזה שינתה את

Arg403

ל- Gln.

החיצים מצביעים על העליות, שבלב החולה ניתן לראות כי הן מוגדלות מאוד (היפרטרופיות), ועכברים בעלי המוטציה מתים בתוך שבועות ספורים מלידתם.

Answer 138

A

הצרורות הללו הרבה פחות מאורגנים מסיבי שריר. אותם צרורות מבוקרים על ידי זרחון של מיוזין

(ולא על ידי טרופונין כמו בשריר).

צרורות אלו מספקים תמיכה מכאנית לתאים למשל על ידי יצירת

stress fibers

קורטיקליים שמחברים את התא למטריצה החוץ תאית באמצעות

focal adhesions

באמצעות הידבקויות מוקדיות או באמצעות יצירת חגורה היקפית שמחזיקה תאי אפיתל יחד. כפי שהזכרנו צרורות אקטין ומיוזין אחראים גם לציטוקינזה ותורמים גם לתנועה התאית כפי שנראה בהמשך.

Answer 139

A

באמבה

Answer 140

A

לא נכון לזנבות של המיוזינים יש תפקידים מגוונים

Answer 141

A

בגנום האנושי יש כ-40 גנים המקודדים למיוזינים תשעה מהם מתבטאים באופן בלעדי בתאי שיער או בתאי האוזן הפנימית. כמו כן, ידוע כי מוטציות ב-5 מיוזינים גורמות לחירשות תורשתית. מיוזינים מעניינים במיוחד הם אלו החשובים לבנייתם ותפקודם של צרורות האקטין הנמצאים בסטראוסיליה הנוטות בתגובה לקול וממירות גלי קול לאותות חשמליים.

Answer 142

A

חלבוני מיוזין 1 מכילים בדרך כלל אתר שני קושר אקטין או אתר קושר ממברנה בזנבות היות והם מעורבים בארגון תוך תאי כמו הנצה של מבני אקטין (למשל מיקרווילי) ואנדוציטוזה.

Answer 143

A

מיוזין 5 הוא דו ראשי ובעל “צעד” גדול במיוחד . הוא יודע לשאת וזיקולות ואף איברונים שלמים. הוא ידוע ביכולתו לנוע באופן רציף, בניגוד למיוזין 2 אשר מתחבר ומתנתק כל הזמן. הוא נחקר מאוד בשמרים שעוברים תבנית אופיינית של חלוקה שנקראת הנצה. סיבי האקטין בתא האם מכוונים לעבר הניצן, שם אקטין מצוי במעיין פאצ’ים המתרכזים במקום בו מתרחשת צמיחת דופן התא. מיוזין 5 נושא מגוון רחב של מטענים כמו

mRNA

ווזיקולות הפרשה לאורך סיבי האקטין. בנוסף, מיוזין 5 משתתף בסגרגציה של האיברונים כמו פרוקסיזומים ומיטוכונדריה בין תאי אם לבת.

Answer 144

A

מיוזין 14

Answer 145

A

מיוזין 3

Answer 146

A

הריכוז בין שני הריכוזים הקריטיים של הפלוס והמינוס כאשר אחד מהם מתפלמר והשני מתפרק

Answer 147

A

כאשר מיוזין מאבד את הנוקליאוטיד

Answer 148

A

מיקרוטובולי

Answer 149

A

תת היחידה של טובולין היא עצמה הטרודימר שנוצר משני חלבונים כדוריים הקשורים זה לזה – אלפא ובטא טובולין. כל אחד מהאלפא ובטא טובולין מכיל 445-450 חומצות אמינו והן יוצרות אינטראקאציות בלתי קוולנטיות זו עם זו.

Answer 150

A

טובולין אלפא - שם יכול להיות

gtp

טובולין בטא- שם יכול להיות

gdp

או

gtp

Answer 151

A

לא יש לו יותר

Answer 152

A

דוגמה בולטת היא מוטציה בגן בטא טובולין שגורמת להפרעה בתנועות העיניים כתוצאה מאובדן התפקוד של עצבים בעין

Answer 153

A

כל סיב של מיקרוטובולי בנוי כצינור שבתוכו חלל. הצינור מסודר על ידי 13 פרוטו-פילמנטים, שכל פרוטופילמנט בנוי באוסף של יחידות חוזרות של הדימר הטובולי.

Answer 154

A

ההטרודימרים של הטובולין נערמים ראש לזנב

Answer 155

A

לאורך – אינטראקציה בין החלק העליון של בטא והחלק התחתון של אלפא בהטרודימר הסמוך (קשר דומה בין האלפא והבטא של אותו מונומר), אנרגית הקישור

(binding energy)

גבוהה.

לרוחב – אינטראקציה בין מונומרים מאותו סוג: אלפא-אלפא או בטא-בטא.

האינטראקציות הללו מחזיקות את המבנה ולכן תוספת או פירוק של תת היחידות נעשות כמעט אך ורק מהקצוות. כמו כן, האינטרקציות המרובות הללו הופכות את המיקרוטובולי למאוד נוקשים וקשים לכיפוף.

Answer 156

A

כיוון שהפירוק שלהם מצריך פירוק של מספר רב יותר של קשרים

Answer 157

A

מקצה הפלוס ולא מקצה המינוס

Answer 158

A

בטובולין כחלק מסיב

Answer 159

A

העובדה שתת יחידה בטא עושה הידרוליזה מהר

Answer 160

A

לכן על מנת להתארך, תת היחידה בטא בסיב הקיים צריכה לקשור

GTP

ולהיות במצב

T.

Answer 161

A

תת היחידות של טובולין בקצה המיקרוטובולי יכולות אם כן להיות במצב

T

או במצב

D,

והדבר תלוי ביחס שבין הידרוליזת

GTP

והוספת טובולינים. אם שיעור הוספת הטובולינים הוא גבוה, הסיב צומח במהירות, ואז סביר להניח שתת יחידה חדשה תתווסף לפולימר לפני שה-

GTP

בתת היחידה בקצה עבר הידרוליזה, כלומר קצה הפולימר נשאר במצב

T

וכך הוא יוצר מה שמכונה

GTP cap

מנגד, אם שיעור תוספת תת היחידות הוא נמוך, הידרוליזה תתרחש כנראה לפני שתתווסף עוד תת יחידה, וכך הקצה יהיה כעת בצורת

D

Answer 162

A

נניח שריכוז טובולין חופשי נע בין הריכוז הקריטי ליצירת קצה T לבין הריכוז הקריטי ליצירת קצה

D.

כך כל קצה שהיה במקרה

T

יגדל וכל קצה שהיה

D

יתקצר. על גבי מיקרוטובולי בודד, הקצה יכול להיות בצורת

T

ולגדול ופתאום להפוך לצורת

D

ולהתקצר במהירות, אפילו שריכוז הטובולין החפשי נשאר קבוע. ההמרה המהירה הזו ממצב אחד לאחר בריכוז קבוע של תת יחידות, מכונה “חוסר יציבות דינאמית”.

Answer 163

A

השינוי מצמיחה להתקצרות מכונה “קטסטרופה” והשינוי ההפוך, שמוביל להתארכות, מכונה

rescue

Answer 164

A

כולכיצין ונוקדאזול מקיימים אינטראקציה עם תת יחידות של מיקרוטובולי (טובולין) ומובילים לדפולימריזציה.
טקסול נקשר ומייצב מיקרוטובולי וגורם לעליה בפולימריזציה של טובולין.

לחומרים אלה השפעה מהירה וחמורה על ארגון המיקרוטובולי בתאים חיים. גם חומרים שגורמים לדפולימריזציה כמו נוקדאזול וגם כאלה שמעודדים פולימריזציה כמו טקסול הורגים תאים מתחלקים היות והם פוגעים במיטוזה

חלק מהחומרים הללו הורגים ביעילות סוגים מסויימים של תאים סרטניים אנושיים ללא פגיעה בתאים נורמליים אחרים כמו תאי מח עצם, מעי וזקיקי שיער. טקסול בפרט הוא חומר שנעשה בו שימוש נרחב בסרטן השד והריאה ולעיתים קרובות הוא מצליח לטפל בגידולים העמידים בפני גורמים כימותרפיים אחרים.

Answer 165

A

על מנת לבצע נוקלאציה למיקרוטובולי יש צורך בריכוז גבוה מאוד של תת יחידות של טובולין, ולכן נדרשת עזרה מגורמים אחרים. תת יחידה נוספת הקרויה גמא-טובולין מסייעת לכך – היא נמצאת בריכוזים קטנים בהרבה משל אלפא ובטא ומעורבת בנוקלאציה של מיקרוטובולי באורגניזמים רבים משמרים עד בני אדם.יחד עם גמא טובולין נמצאים שני חלבונים אקססורים שקשורים ישירות אליה, ועוד חלבונים נוספים שמסייעים ביצירת טבעת ספירלית של גמא טובולין המשמשת כתבנית ליצירת מיקרוטובולי עם 13 פילמנטים.

Answer 166

A

מיקרוטובולי בתא לרוב עוברים נוקלאציה של קצה מינוס שלהם על ידי מרכז הארגון שסביבתו היא הכי עשירה בגמא טובולין והוא קרוי

MTOC –

שבכמעט כל התאים מדובר על הצנטרוזום, הממוקם בתאים אנימאלים בסמיכות לגרעין. הקומפלקס המעגלי הזה מכיל אוסף של חומרים וחלבונים המקנים מבנה צמיגי ופיברוטי, אליהם מתחברת במעטפת תת היחידה גמא-טובולין שהיא כאמור בעלת מבנה מעגלי ומבצעת נוקלאציה לקצה מינוס.

Answer 167

A

הצנטרוזום מגייס בדרך כלל יותר מחמישים עותקים של

γ-TuRC

מולקולות של

γ-TuRC

נמצאות בציטוזול כך שתת היחידה גמא טובולין איננה מצויה לבד, אלא מאורגנת בקומפלקס לא גדול הקרוי

gamma-TuRC – gamma tubulin ring complex

זהו קומפלקס המכיל לא רק את תת יחידה גמא אלא גם חלבונים נוספים שהם עצמם מייצרים את האינטראקציה עם חלבוני הצנטרוזום. הקומפלקסים הללו מצויים בציטוזול גם באופן חופשי ולכן ה-

MTOC

אינו מחייב בשביל לגרום לנוקלאציה של קצה מינוס. זה יכול לקרות גם לבד. המנגנון שמסביר מדוע דווקא הנוקלאציה קורית בצנטרוזום בתאים אנימאלים לא ברור כלל.

Answer 168

A

במרכז הצנטרוזום מצויים הצנטריולים, מבנים גליליים המסודרים בזווית ישרה זה לזה בצורת האות

L.

צנטריול אחד מורכב ממערך מאורגן של מיקרוטובולי קצרים המסודרים בצורת חבית עם

ninefold symmetry

ויחד עם מספר רב של חלבונים אקססוריים הצנטריולים מארגנים את ה-

ericentriolar material

איפה שמתרחשת נוקלאציית המיקרוטובולי. שימו לב, שכפי שנלמד בהמשך, הצנטרוזומים משתכפלים לפני המיטוזה, והשכפול של הצנטריולים הוא משמר למחצה.

Answer 169

A

ב-

nuclear envelope

והוא מבנה קטן ורב שכבתי המכונה

spindle pole body המצוי גם בפטריות.

תאים של צמחים גבוהים מבצעים נוקלאציה של מיקרוטובולי באתרים המפוזרים סביב מעטפת הגרעין ובקליפת התא. רוב הצמחים וגם כל הפטריות לא מכילות צנטריולות.

Answer 170

A

ב-

y

טובולין

Answer 171

A

בתאים אנימלים מתורבתים ישנה צורה דמוית הכוכב של מיקרוטובולי כאשר קצוות הפלוס מכוונים כלפי הפריפריה של התא וקצוות המינוס נאספים סביב הגרעין. מערכת המיקרוטבולי ה”צומחת” מהצנטרוזום משמשת כמעין מכשיר הסוקר את האזורים הרחוקים מהמרכז וממקם את הצנטרוזום במרכז. אפילו בתאים מבודדים וחסרי צנטרוזום עדיין המיקרוטובולי מסתדרים בצורת כוכב כך שקצוות המינוס מתקבצים על ידי חלבונים קושרים קצה מינוס. יכולת זו של המיקרוטובולי למצוא את מרכז התא מייסדת מעין מערכת קואורדינטות כללי המשמשת למיקום איבורנים רבים בתא. תאים עם מורפולוגיות מורכבות יותר כמו תאי עצב, שריר ותאי אפיתל מוכרחים כמובן להשתמש במנגנונים נוספים.

Answer 172

A

בתאים

Answer 173

A

שיעורי קטסטרופה יותר שכיחים ניתן למצוא בתא

Answer 174

A

תת קבוצה של

MAPs

יכולה לתווך את האינטרקאציה של מיקרוטובולי עם רכיבי תא אחרים. קבוצה זו בולטת בתאי עצב שם צרורות מיקרוטובולי מיוצבים מהווים את ליבת האקסונים והדנדריטים המשתרעים מגוף התא.

Answer 175

A

ל-MAPs

יש לפחות דומיין אחד הנקשר לשטח הפנים של המיקרוטובולי ודומיין אחד שבולט קדימה.

Answer 176

A

MAPs

מזורחנים הרבה פעמים על ידי קינאזות, מה שמשפיע על הפעילות שלהם וגם על הלוקליזציה שלהם בתאים.

Answer 177

A

הוא חלבון ממשפחת ה-

MAP

והוא בעל דומיין בולט החוצה ארוך יחסית, ולכן הוא יוצר צרורות של סיבי מיקרוטובולי במרווחים גדולים (רווח יותר רחב). מצוי בנוירונים באזורי גוף התא והדנדריטים.

Answer 178

A

הוא חלבון בעל דומיין שבולט קדימה קצר יותר, הוא יוצר צרורות אך המיקרוטובולי בהם ארוזים בצורה יותר צפופה . גם הוא מצוי בנוירונים, באזורי האקסונים. החלבון

TAU

ידוע כעובר אגרגציה במחלת האלצהיימר.

Answer 179

A

מחבר מיקרוטובולי עם סיבי ביניים.

Answer 180

A

מוריד את אנרגיית האקטיביציה הנדרשת לעיקום על המיקרוטובולי ולכן גורם לחוסר יציבות ולקטסטרופת מיקרוטבולי.

Answer 181

A

Nezha או

partonin

Answer 182

A

גם כן בן משפחת

ה- MAPs,

בעל הומולוגים קרובים מאוד משמרים ועד בני אדם. הוא קושר תת יחידות של טובולין ומעביר אותן לקצה פלוס, ובכך מעודד פילמור ומונע את הקטסטרופה. בזמן מיטוזה, כשהוא מזורחן, מעכב את הפעילות שלו וכך מתרחשת עליה של פי עשר בחוסר היציבות הדינאמית של המיקרוטובולי במהלך המיטוזה (קריטי לבנייה היעילה של הכישור).

Answer 183

A

תופס שני דימרים ומונע את ההתפלמרות שלהם. כך הוא מוריד את הריכוז האפקטיבי של תת היחידות של טובולין הזמינות לפולימריציה (פעולה האנלוגית לזו של כולכיצין), ומעלה את הסבירות שמיקרוטובולי יעברו התקצרות. ניתן לזרחן את החלבון סטטמין וכך לעכב את הפעילות שלו. סיגנאלים הגורמים לזרחון של סטטאמין יכולים להגדיל את קצב גדילת המיקרוטובולי ולדכא אי יציבות דינאמית. סטטמין מעורב הן בפרוליפרציה של תאים והן במוות תאי. הספר מציין כי עכברים שעברו נוק-אאוט של החלבון מתפתחים באופן רגיל לחלוטין אך חסרי פחד, ולכן מעריכים שיש לו תפקיד באמיגדלה (גרעין במוח שאחראי על פחד וחרדה) והוא מתבטא שם ברמות גבוהות.

Answer 184

A

הוא מבצע שבירה של מיקרוטובולי. כדי לנתק מיקרוטובולי, יש לשבור 13 קשרים אורכיים, אחד לכל פרוטופילמנט – משימה תובענית בהחלט. לקטאנין יש שתי תתי יחידות: יחידה אחת קטנה השוברת את המיקרוטובולי על ידי הידרוליזה של

ATP

שהיא מבצעת, ויחידה נוספת, גדולה יותר, המכוונת אותו לצנטרוזום. קטנין משחרר מיקרוטובלי מהחיבור שלהם

ל-MTOC

ונחשב לתורם לדפולימריזציה שנראית במיטוזה. הוא ככל הנראה מעורב גם בשחרור ודפולימריזציה של מיקרוטובולי באינטרפאזה של תאים שעוברים פרוליפרציה כמו בנוירונים. תפקיד חשוב המבוקר היטב במיטוזה.

Answer 185

A

בתמונה השמאלית – קינזין

13

שמעודד קטסטרופה, לעומת

XMAP215

שמעודד פולימריזציה.

Answer 186

A

מצטברים בקצוות הפלוס של המיקרוטובולי כשהם גדלים במהירות ומתנתקים מהם כאשר המיקרוטובולי מתקצרים.

Answer 187

A

בתמונהאפשר לראות תא המבטא טובולין מסומן פלוסנטית שיוצר מיקרוטובולי (אדום) ואת החלבון

EB1 .

החלבון

EB1

הוא חלבון שחלק מה

TIPs +

תלויים בו לצורך הצטברותם בקצה פלוס. ה-

1EB

גם נקשרים זה לזה ונקשרים גם למיקרוטובולי. קצה המיקרוטובולי מסומן בכוכבית.

EB1

נקשר כאשר המיקרוטובולי גדל (תמונות 1,2) ואילו כאשר הוא עובר קטסטרופה,

EB1

הולך לאיבוד (תמונות 3,4). כאשר הוא שוב גדל,

EB1 חוזר (תמונה 5).

על ידי הצמדה לקצה הפלוס, גורמים אלה של

EB1

מאפשרים לתא לרתום את האנרגיה של פילמור המיקרוטובולי לייצור כוחות דחיפה שניתן להשתמש בהם לצורך מיקום הכישור המיטוטי, הכרומוזומים או האברונים.

Answer 188

A

קינזינים ודינאינים

Answer 189

A

קינזינים הם חלבוני מנוע של מיקרוטובולי הנעים לכיוון קצה פלוס. בדומה למיוזינים, הדומיין המוטורי קושר

ATP

או

ADP

והוא שמור יחסית.

Answer 190

A

בודד תחילה מנוירונים של דיונונים שם הוא נשא את האיברונים הסגורים בממברנה הרחק מגוף התא לכיוון האקסון טרמינל על ידי התקדמות לעבר קצה פלוס של מיקרוטובולי. קינזין 1 דומה למיוזין 2 בכך שיש לו שתי שרשראות לכל “מנוע” פעיל. הדבר יוצר שני ראשים גלובולאריים שמוחזקים יחד באמצעות זנב

coiled-coil

שאחראי לדימריזציה. שרשרת קלה של קינזין 1 מחוברת לכל שרשרת כבדה דרך הדומיין של הזנב ומתווכת קשירת מטען.

Answer 191

A

קינזין 13

כי הדומיין המוטורי שלו נמצא במרכז והוא משתמש באנרגיה של הידרוליזת

ATP

כדי לגרום לדפולימריזציה של מיקרוטובולי.

Answer 192

A

לא נכון חלקן הומודימרויות וחלקן הטרודימריות

Answer 193

A

לא נכון

Answer 194

A

קינזין 5: יוצר טטראמרים שבהם הדימרים קשורים באמצעות הזנב. הטטראמר הזה מסוגל להחליק שני מיקרוטובולי זה על זה באופן אנלוגי לפעילות של הסיב העבה הבי-פולארי הנוצר על ידי מיוזין 2.

Answer 195

A

במרכז

Answer 196

A

בקצה

N

Answer 197

A

בקצה סי טרמינאלי

Answer 198

A

Ncd

Kar3

החלבונים הללו מתקדמים במקום לקצה פלוס לקצה מינוס

Answer 199

A

8 ננומטר

Answer 200

A

כאשר הראש המוטורי קושר

ADP

הוא מרחף בציטוזול, שחלוף של

ADP

ב- ATP

גורם לו לבצע אינטראקציה, והידרוליזה של

ATP

ל- ADP

תגרום לשינוי במבנה המרחבי ולתנועה של החלבון צעד קדימה, בתנועה של צעד צעד – ראש לראש.

שני הדומיינים המוטורים של קינזין פועלים באופן מתואם.

Answer 201

A

משתיים או שלוש שרשראות כבדות (הכוללות את הדומיין המוטורי) ומספר משתנה של שרשרות ביניים,שרשרות ביניים-קלות, ושרשראות קלות

Answer 202

A

ציטופלזמטיים –מכילים הומודימרים של שרשראות כבדות. הדוגמה הקלאסית היא דינאין 1 המקודד בגן יחיד כמעט בכל האאוקריוטים מלבד צמחים פורחים וכמה אצות שבהן הוא חסר. דינאין זה חיוני לניוד של אברונים עטופי ממברנה

ו-mRNA

וכן חיוני לתנועת הצנטרוזום והגרעין בזמן מיגרציה וביצירת כישור החלוקה. דוגמה נוספת היא דינאין 2 המצוי רק באאוקריוטים בעלי סיליה, ותפקידו להניע חומרים בתוך הסיליה – מהקצה שלה למרכזה (ולא קשור לתנועת הסיליה עצמה) בתהליך הקרוי

intraflagellar transport.

דינאינים אקסונומאליים – מכונים גם

ciliary dynein

דינאינים אלו יכולים להיות הטרודימרים, הומודימרים ואפילו מונומרים. הם אחראים על תנועת ההחלקה של הסיליה והפלאג’לה.

Answer 203

A

מונעים פעילות של מיקרוטובולי, אנחנו יכולים לראות את הגולג’י מתפזר בכל רחבי התא ואילו ה-

ER

קורס לכיוון מרכז התא.

Answer 204

A

מכילה מוטיב שיוצר קשר עם קינזין 1, מה שמאפשר לוירוס לנוע אל עבר הממברנה הפלסמטית של התא.

Answer 205

A

חייב ליצור אסוציאציה עם דינאקטין. זהו חלבון גדול היוצר קשר מצד אחד עם דינאין, ומצד שני עם סיבים של חלבון דמוי אקטין הקרוי

Arp1.

דינאקטין מכיל גם רכיבים הנקשרים בצורה חלקה למיקרוטובולי. מכאן שתנועת האיברונים על גבי השלד לפעמים מתווכת על ידי אקטין ומיקרוטובולי בו זמנית .

Answer 206

A

שהיא מחלה מולדת בה תאי העצב לא מצליחים לנדוד לקורטקס המוח ומתקבל מוח שטוח בלי כפלים. סוג אחד של ליסאנצפאלי נגרם כתוצאה מפגיעה ב-

lis1

שהוא חלבון הקושר דינאין, והוא חיוני להגירת הגרעין בכמה מינים .

Answer 207

A

תאי עצב

Answer 208

A

היא מלאנוציטים של דגים. המלאנוציטים הם תאי ענק האחראים לשינויים מהירים בצבע עורם של כמה מיני דגים. הם מכילים גרגירי פיגמנט גדולים (מלאנוזומים או גרנולות המכילות מלאנין) שיכולים לשנות את מיקומם בתגובה לגירוי עצבי או הורמונאלי. גרגירי הפיגמנט הללו מצטברים או מתפזרים על ידי תנועה לאורך רשת נרחבת של מיקרוטובולי המעוגנים במרכז הצנטרוזום באמצעות קצוות המינוס שלהם. מעקב אחרי התנועה הזו מגלה שתנועה כלפי פנים מהירה וחלקה בעוד תנועה כלפי חוץ קופצנית עם הרבה צעדים אחורה. שני חלבוני המנוע – גם דינאין וגם קינזין קשורים לגרנולות הפיגמנט. התנועות הקופצניות כלפי חוץ נובעות ככל הנראה מ”מלחמה” בין השניים, כאשר הקינזין החזק יותר מנצח בסך הכל. כמו כן, התנועה היא בהתאם לכמות ה-

cAMP

בתא. ריכוז גבוה שלו גורם לתנועה של המאלנוזומים לפריפריה ואילו ריכוז נמוך שלו גורם להם להגיע למרכז. מה ההסבר? כאשר יש

cAMP

הקינזינים משתלטים ולוקחים את הגרנולות לפריפריה ואילו כאשר

cAMP

יורד הדינאינים משתלטים ולוקחים אותן למרכז

Answer 209

A

באקסונים, המיקרוטובולי הם בעלי קוטביות אחידה (קצוות פלוס של כל המיקרוטובלי מכוונים כלפי טרמינל האקסון) בעוד שבדנדריטים הקוטביות מעורבת.

Answer 210

A

סיליה ופלאג’לה אלו הם מבנים של מיקרוטובולי ודינאין. מדובר במעין תוספת/זנב תאי. הפלג’אלה נמצאת בזרע ובפרוטזואה, בתנועתה הגלית היא מאפשרת לתאים לשחות במדיום נוזלי. סיליה מאורגנת בצורה דומה, אולם תנועתה דומה יותר להצלפת שוט. הסיליה יכולות להניע תאים בודדים דרך נוזל כמו במקרה של

protozoan Paramecium

או להעביר נוזלים על פני שטח של קבוצת תאים ברקמה. כך למשל בגוף האדם יש מספר עצום של סיליה בדרכי הנשימה (10 בחזקת 9 לסנטימטר מרובע או יותר) הגורפות ריר שלכד חלקיקי אבק וחיידקים לכיוון הפה עד שאותו ריר נבלע ומחוסל. כמו כן, יש סיליה שמסייעות להסיע את הביצית אל הרחם. בדרך כלל הסיליה היא קצרה ופלאג’לה ארוכה

Answer 211

A

תנועת הסיליה או הפלגא’לה נוצרת על ידי כיפוף הליבה שלה, המכונה אקסונום.

Answer 212

A

האקסונום מורכב ממיקרוטובולי וחלבונים הנלווים אליהם בתבנית ייחודית וסדירה: תשעה מיקרוטובולי כפולים מיוחדים (9 דובלטים של מיקרוטובולי) הכוללים מיקרוטובולי אחד שלם ואחד חלקי, המתאחים זה לזה וחולקים דופן משותף, מסתדרים סביב זוג מיקרוטובולי בודדים (זהו מבנה המכונה 9+2). כמעט אצל כל האאוקריוטים בעלי סיליה או פלאג’לה המבנה הוא כזה. המיקרוטובולי משתרעים ברציפות לכל אורך האקסונום, שיכול להיות בין 10 ל-200 מיקרומטר. ישנם באקסונום מיקומים קבועים בהם חלבונים אקססורים מחברים את המיקרוטובולי יחד

Answer 213

A

חלבון המנוע הוא דינאין, אבל שימו לב שמדובר בדינאין סיליארי/אקסומונלי – דינאין ייחודי לאקסונום. מולקולות הדינאין האקסונומלי יוצרים “גשרים” בין המיקרוטובולי הכפולים הנמצאים בהיקף כאשר התחום המוטורי שלו מופעל, מולקולות הדינאין המחוברות לדובלט אחד מנסות לצעוד לאורך הדובלט השני, מה שנוטה לאלץ את הדובלטים להחליק זה על גבי זה (קצת דומה להחלקת האקטין בהתכווצות שריר). עם זאת, נוכחותם של קשרים אחרים בין הדובלטים מונעים את ההחלקה וכך כוח הדינאין מומר למעשה לתנועה של כיפוף.

Answer 214

A

מדובר במכלול גדול של חלבונים כמעט 2 מליון דלטון המורכב מ-9-12 שרשראות פוליפפטידיות, כאשר הגדולה שבהן היא השרשרת הכבדה של יותר מ-500,000 דלטון. השרשראות הכבדות מהוות את החלק העיקרי של דומיין הראש הכדורי והגבעול/זנב. בדינאין החיצוני במטזואנים יש 2 ראשים ובפרוטזואה 3 ראשים. כאשר הראשים מבצעים הידרוליזת

ATP

הם נעים לקצה מינוס של המיקרוטובולי וכך מייצרים כוחות החלקה בין דובלטי המיקרוטבולי הסמוכים בסיליה או פלאג’לה.

Answer 215

A

מחלה שנגרכמת בגלל מוטציות בדיאנין

Answer 216

A

בין תסמיניה היא היפוך איברים פנימיים, כתוצאה מהפרעה בזרימת הנוזלים בעובר המתפתח. עוד ממאפייניה הם עקרות בגברים כתוצאה מזרע לא מוטילי ורגישות גבוהה לזיהומי ריאות.

Answer 217

A

מבנה הזה בנוי מתת יחידות של החלבון פלאג’לין. מדובר במבנה קשיח, ארוך והליקלי שתנועתו איננה תנועת הצלפה או כיפוף אלא תנועת סיבוב, כמו מדחף, והוא מונע על ידי מנוע סיבובי מיוחד שנמצא בדופן התא של החיידק.

Answer 218

A

לתאים רבים יש מקבילה לא מוטורית, וקצרה יותר, של סיליה ופלאג’לה. המקבילה הזו מכונה “סיליה ראשונית”. ניתן לראות את הסיליה הראשונית כמדור תאי מיוחד או איברון שמבצע מגוון רחב של תפקידים תאיים, והם חולקים מאפיינים מבניים רבים עם סיליה מוטילית.

Answer 219

A

כך למשל גם סיליה מוטילית וגם סיליה לא מוטילית מיוצרים בזמן האינטרפאזה ממבנים הנקראים

basal bodies

הקשורים לממברנה הפלסמטית. בליבה של כל גוף כזה מצוי צנטריול (כן, כמו זה של הצנטרוזום) עם תשע קבוצות של שלושה מיקרוטובולים מאוחים. צנטריולים הם רב פונקציונאליים ותורמים להרכבה של הכישור המיטוטי בתאים מתחלקים אבל גם נודדים לממברנה הפלסמטית של תאים באינטרפאזה לעיצוב הגרעין האקסומולי.

Answer 220

A

סיליה ראשונית נמצאת על פני השטח של כמעט כל סוגי התאים באמצעותה עם חשים ומגיבים לסביבה החיצונית.

Answer 221

A

באפיתל הנזאלי (של האף) הסיליות בולטות מדנדריטים של עצב הריח .והן אתר קבלת הריח וגם הגברת האות.
תאי המדוכים והקנים של הרשתית של החולייתנים מצויידים בקצה מחודד הנקרא , והוא מתמחה בהמרת אור לסיגנאל עצבי. תחזוקתו של ה-

outer segment

מצריכה הובלה מתמדת של ליפידים וחלבונים לסיליום, בקצב של

2000 מולקולות בדקה. למשל תסמונת ברדט בידלמאופיינת בהפרעות הקשורות למומים ב-

IFT ,

בסיליה או ב-

basal body.

הלוקים בתסמונת אינם מסוגלים להריח וסובלים מניוון רשתית. מאפיינים נוספים של התסמונת כוללים אובדן שמיעה, מחלת כליות פוליציסטית, סוכרת, השמנת יתר ופולידקטיליות (ריבוי אצבעות) מה שמצביע על כך שלסיליה הראשונית יש תפקיד בהרבה אספקטים פיזיולוגיים של האדם.

Answer 222

A

כי הוא תקוע ב-

mtoc

Answer 223

A

מכיוון פלוס למינוס

Answer 224

A

עי כימוטריפסין

Answer 225

A

עי כוח של

aaatpase

Answer 226

A

יציאה של

adp+p

Answer 227

A

כן אבל הם לא דיאנינים שגורמים לזוז אלא דיאנינים שמביאיחלבונים

Answer 228

A

על תת יחידות בטא

Answer 229

A

פלאגלה

סיליה

סיליה ראשונית

Answer 230

A

20 סהכ

Answer 231

A

לא נכון רק לבעלי חוליות

Answer 232

A

סיבי הביניים מקנים לרקמות של בע”ח סוג של נוקשות

Answer 233

A

הלמינים הגרעיניים

Answer 234

A

בניגוד לאקטין ולטובולין השמורים מאוד והמקודדים במספר מצומצם של גנים, סיבי הביניים מגוונים הרבה יותר ומקודדים על ידי 70 גנים אנושיים שונים עם פונקציות נבדלות וספציפיות עבור סוגי תאים שונים

Answer 235

A

הדומיינים האמיניים והקרבוקסיליים של סיבי הביניים שונים זה מזה, אולם כל משפחת סיבי הביניים הם חלבונים מוארכים עם דומיין מרכזי שמור אלפא הליקאלי. שני מונומרים יוצרים יחד מבנה

coiled-coil

מורחב. לאחר מכן, זוג דימרים נקשרים ליצירת טטראמר. נשים לב כי היחידה הטטראמרית מורכבת משני דימרים המצביעים לכיוונים מנוגדים ולכן שני הקצוות שלה זהים

Answer 236

A

לא, הקצוות שלהן דומות

Answer 237

A

יש 8 פרוטופילמנטים הבנויים מטטראמר כלומר יש 32 אלפא הליקס

Answer 238

A

אינטרקצאיות בעלי אופי הידרופובי

Answer 239

A

סיב הביניים יכול להתכופף בקלות, וקשה מאוד לשבור אותו – הוא לא נקרע בקלות. בטכניקות של מיקרוסקופ כוח אטומי ניתן לראות שיש לו התנגדות גבוהה לכוחות מתיחה – הוא נמתח עד פי שלושה מאורכו לפני שהוא נשבר:

“persistence length”

(מושג שהספר לא מסביר בכלל אבל הוא מתאר כמה ניתן לעקם את פולימר כלשהו, ככל שהוא קטן יותר ככה קל יותר לעקם את הפולימר) של סיבי הביניים הוא פחות מ-1 מיקרומטר, בהשוואה לאקטין (כ-10 מיקרומטרים) ולמיקורטובולי (כמה מילימטרים)

Answer 240

A

סיבי ביניים מקנים חוזק מכאני ויציבות לממברנות של תאי בעלי חיים וחיוניים לארגון המבנה הבין תאי ברקמה, ולסדר התאים.

Answer 241

A

סוג של סיבי ביניים מגוונים מאוד. הם מקנים חוזק מכאני לרקמות אפיתל וגם יוצרים צמתים כמו דזמוזום והמידזמוזום.

לכל רקמה כמעט יש סיב ביניים ייעודי לה והם כמעט אחרונים שעוברים דה דפירנציאציה. תאים סרטנים עוברים דה דפרנציאציה – אפשר לבדוק את סיבי הביניים ולראות לאן הם שייכים, כי הם האחרונים ללכת לאיבוד בהתמיינות.

חלבונים אקססורים של קרטין כמו פילאגרין חשובים ומקנים שכבה חיצונית. מוטציה בו יכולה לגרום למחלות עור כמו אקזמה.

מוטציות בגנים של קרטין גורמות למחלות אנושיות.

Answer 242

A

מצויים באקסונים של בעלי חוליות, מקנים חוזק ויציבות שנחוצים לתהליכים. הם שולטים גם בגודל הקוטר של האקסון וזה הרי קובע כמה מהר יעבור הסיגנל החשמלי.

שלושה סוגים שלהם) מתארגנים

in vivo

ויוצרים הטרופולימרים.

מחלות נוירודגנרטיביות כמו

ALS (או: מחלת לו גריג)

מקושרות להצטברות וחוסר-נורמליות של נוירופילמנטים באזור גוף התא ובאקסונים של נוירונים מוטוריים, מה שמפריע לטרנספרט האקסונלי הנורמלי. פירוק האקסון מוביל גם לחולשת שרירים. ביטוי יתר של

NF-L

או

NF-H

בעכברים גורם להם לפתח מחלה דמויית

ALS.

Answer 243

A

משפחה נוספת. דזאמין, חבר המשפחה, מבוטא בכל סוגי השרירים (חלק, מחוספס ולב) ויוצר פיגום סביב ה-

Z

דיסק.

בבני אדם מוטציה בחלבון הזה מזוהה עם

cardic myopathy .

בעכברים החסרים דזאמין נראית התפתחות ראשונית נורמאלית אבל בבוגרים יש חריגות שונות בתאי שריר.

Answer 244

A

מרכיבים את הלאמינה הגרעינית.

סוג אחד שלהם, סוג

A

יחד עם חלבונים אחרים במעטפת הגרעין מהווה פיגום לחלבונים השולטים עם תהליכים תאיים כמו שעתוק וארגון כרומטין כמו גם הולכת אותות.

פגיעה בלמין

A

יכולה להבין ללאמינופתיות שונות ספציפיות לרקמה.

Answer 245

A

יש כ- 20 סוגים ידועים בתאי אפיתל אנושיים ועוד כ- 10 בשיער ובציפורניים. אנליזה של רצף הגנום האנושי חשפה כי ישנם 54 קראטינים שונים. כל סיב קראטין מורכב מתערובת שווה של חלבוני קראטין מסוג I (חומצי) וסוג II (בסיסי/ניטראלי). זה יוצר תת יחידה הטרודימרית.

Answer 246

A

זאת משום שהסט הספציפי של הקרטינים המבוטאים על ידי תאי הגידול הסרטני נותן אידיקציה לרקמת המקור ממנה הוא נוצר, מה שיכול להנחות אותנו בבחירת טיפול מתאים.

Answer 247

A

הצורת רשת

Answer 248

A

עי רשת

Answer 249

A

אוגדים סיבי קראטין ליצירת צרורות בתאים שונים של האפידרמיס, אשר מקנים לשכבות החיצוניות של העור את הקשיחות הייחודית שלהם. אנשים עם מוטציות בגן המקודד לפילאגרין הם בעלי נטייה חזקה למחלות עור יבש כדוגמת אקזמה שכבר הזכרנו.

Answer 250

A

הם יוצרים הפרעה המכונה

epidermolysis bullosa simplex

בה נוצרות שלפוחיות בעור בתגובה ללחץ מכאני קל, אפילו מאוד, הקורע את התאים בשכבה הבסיסית.

Answer 251

A

צומת תא תא

Answer 252

A

ניתן למצוא בדזמוזומים את הקראטין

Answer 253

A

נוירופילמנטים הם משפחה אחרת של סיבי ביניים – נמצאים בריכוזים גבוהים לאורך אקסונים של נוירונים.

שלושה סוגים של נוירופילמנטים

(NF-M, NF-H, NF-L)

מתכנסים

in vivo

ויוצרים הטרופולימרים.

Answer 254

A

לחלבוני

ה- NF-M

וחלבוני ה-

NF-H

יש זנב סי טרמינלי ארוך הנקשר לסיבים שכנים ויוצר כך מערך של סיבים מקבילים עם מרווח קבוע ביניהם. בעת גדילת האקסון, יחידות נוירופילמנט חדשות משתלבות לאורך האקסון בתהליך דינאמי המערב הוספה של תתי יחידות לאורך הסיב ולקצותיו. לאחר שהאקסון גדל והתחבר עם תא היעד שלו, קוטרו של האקסון עשוי לגדול עד פי חמישה. נראה כי רמת ביטוי הגנים שמקודדים לנוירופילמנטים שולטת באופן ישיר בקוטר האקסון, אשר בתורו משפיע על מהירותם של אותות חשמליים המועברים לאורכו.

Answer 255

A

המחלה הנוירודגנרטיבית

(amyotrophic lateral sclerosis (ALS

או

Lou Gehrig’s disease

קשורה להצטברות ולהרכבה אבנורמלית של נוירופילמנטים בגופי תאים של נוירונים מוטוריים ובאקסון שלהם, סטיות שעלולות להפריע לטרנספורט אקסונאלי נורמלי. ניוון האקסונים מוביל להיחלשות שרירים ולאטרופיה שלהם, אשר לרוב הנם לטאליים.

ביטוי יתר של

NF-L

או

NF-H

אנושיים בעכברים גרמו להם למחלה דמויית

ALS.

עם זאת, קשר סיבתי בין הפתולוגיה של הנוירופילמנטים ו-ALS לא מבוסס היטב.

Answer 256

A

וימנטין, בן משפחה זה מתבטא בשלד, לב ושריר חלק בו הוא יוצר פיגום סביב ה-

Z disc

של הסרקומר

Answer 257

A

מחלות

עכברים אשר לא מבטאים את החלבון דזמין מציגים התפתחות שרירים ראשונית נורמלית, אולם מבוגרים מציגים אבנורמליות שונות במבנה השריר הכוללות ארגון פגום של סיבי השריר.

בבני אדם, מוטציות בדזמין קשורות לצורות שונות של ניוון שרירים ומיופתיה לבבית, הממחישות את התפקיד החשוב של חלבון זה בייצוב סיבי שריר.

Answer 258

A

לאמינים הם סיבי הביניים המרכיבים את הלאמינה הגרעינית.

Answer 259

A

מלבד תפקידם המוכר בייצוב מבני של הגרעין, מצטברות עדויות על חשיבותה של מחלקת ה-

Lamin A

בתהליכים תאיים הכוללים שעתוק, ארגון הכרומטין ותהליכי העברת סיגנאל. בתמונה – צביעה של חלבוני הלאמין.

מחלות:

רוב הלאמינופתיות פתולוגיות הקשורות ללאמינה קשורות לגרסאות שונות של מוטציות בחלבון

Lamin A

וכוללות מחלות ספציפיות לרקמות. פגיעות בשלד ובלב עשויות להיות קשורות למעטפת גרעינית מוחלשת המובילה לפגיעה ומוות תאי. לאמינופתיות עשויות להיגרם עקב שינויים פתוגניים בביטוי גנים ברקמה מסוימת

Answer 260

A

יבי הביניים מחוברים ליתר השלד התאי על ידי משפחת חלבונים המכונים פלקינים.

Answer 261

A

פלקינים הם חלבונים גדולים ומודולריים המכילים דומיינים רבים שקושרים את שלד התא ולקומפלקסים של צמתים

Answer 262

A

פלקטין הוא דוגמה לכך. הוא מחבר את סיבי הביניים ליתר השלד התאי (אקטין ומיקרוטובולי) וכן למיוזין 2 וגם לממברנה הפלסמטית

Answer 263

A

קומפלקסים שמכילים בתוכם פלקטין, פלקטינים וחלבונים

Answer 264

A

jלבונים אלו מחברים את הגרעין והציטופלסמה דרך מעטפת הגרעין . הנוקלאר למינהקושרת את חלבוני ה-

SUN

שמתחברים גם אליה אבל גם לכרומוזומים. חלבוני ה-

SUN

חוצים את הממברנה הפנימית ונמצאים באזור הדק בין שתי הממברנות. מהצד הציטוזולי מצויים חלבוני ה-

KASH.

מהצד הציטוזולי שלהם הם קושרים חלבוני מנוע (שהם יקשרו מיקרוטובולי), אקטין ופלקטין כמו שאמרנו. חלבוני ה-

KASH

חוצים את הממברנה החיצונית של הגרעין ולכן גם נמצאים באזור הדק בין שתי הממברנות ומצד זה יקשרו את

SUN. אם כן, חלבוני ה-

SUN

וה-KASH

נפגשים בלומן שבין שתי הממברנות ומתחברים זה לזה. כך יש אינטרקציה בין הצד התוך גרעיני לזה הציטוזולי.

קישור זה משמש לזיווג מכאני של הגרעין ושלד התא ומעורב בתפקידים תאיים רבים: תנועת כרומוזומים בגרעין בזמן מיוזה, מיקום הגרעין, מיקום הצנטרוזום, הגירה גרעינית, ארגון גלובאלי של שלד התא.

אם נזרחן את הלמינה הגרעינית יתרחש ניתוק של כל הסאנים ממנה וזה יגרום לה לאבד את הקשר עם הכרומזומים, אז ממברנת הגרעין תתפרק והם יצופו.

Answer 265

A

מכאן, שפלקטין כנראה לא נחוץ ליצירה הראשונית של סיבי הביניים אבל פעילותו נדרשת כדי לספק לתאים את הכוח הדרוש להם בכדי לעמוד במתח מכאני.

Answer 266

A

ספטינים אלו הם חלבונים קושרי

GTP

שמהווים סיבי שלד תא שאיננו פולארי, ויוצרים אזורים מופרדים לחלוטין בתא

Answer 267

A

ספטינים אלו הם חלבונים קושרי

GTP

שמהווים סיבי שלד תא שאיננו פולארי, ויוצרים אזורים מופרדים לחלוטין בתא.

Answer 268

A

הספטינים נמצאו בתחילה בשמר שעושה הנצה, שם הם חשובים להפרדת שני תאי הבת, אך הם נמצאו גם ביוקריוטים אחרים. והסתבר שהם חיוניים ליצירת ה-

contractile ring

בזמן הציטוקינזה מגייסים מנגנון אקטין-מיוזין הדרוש למבנה זה. בתאי בעלי חיים, ספטינים נמצאו כמעורבים בחלוקת התא, הגירת תאים ושינוע וזיקולות.

Answer 269

A

הספטינים מתחברים לכדי סיבים א-פולרים היוצרים מבנים דמויי כלוב וטבעות אשר משמשים כמעין פיגומים על מנת ליצור מדורים בממברנה לקבלת דומיינים נפרדים או על מנת לגייס ולארגן את סיבי האקטין או המיקרוטובולי.

בין המדורים הייחודיים שהם יוצרים בתא, ניתן למצוא גם את הסיליה הראשונית. טבעת של סיבי ספטין בסיליה ראשונית משמשת כמחסום דיפוזיה בממברנת התא ובכך מגבילה את התנועה של חלבונים ממברנאלים ויוצרת הרכב ספציפי של ממברנת הסיליה.

Answer 270

A

ישנם 7 גנים המקודדים לספטינים בשמרים ו-13 בבני אדם, והם מחולקים לארבע קבוצות על בסיס יחסי הרצף שלהם.

Answer 271

A

במבחנה הם יוצרים הקסמרים ואוקטמרים סימטריים באופן ספונטני אשר יוצרים בהמשך סיבים זוגיים וא-פולריים.

Answer 272

A

קישור ה-

GTP

לספטין נחוץ לשם הקיפול של השרשראות הפוליפפטידיות של הספטין, אך ההשפעה של הידרוליזת ה-

GTP

על תפקודו של הספטין אינה ברורה.

Answer 273

A

מרבית התאים האנימאלים נעים על ידי זחילה ולא באמצעות סיליה או פלאג’לה. בין התאים שעושים זאת ניתן למצוא אמבות טורפות שזוחלות ברציפות בחיפוש אחר מזון. אצל בעלי חיים, כמעט כל התנועה התאית מתרחשת בזחילה (למעט תאי הזרע ששוחים).

Answer 274

A

במהלך יצירת העובר, תאים נודדים למיקומים ספציפיים. אצל חולייתנים, תאי ה-

neural crest

ידועים בנדידתם למרחקים ארוכים מאתר מוצאם בצינור העצבים למגוון אתרים בעובר המתפתח.

זחילה למרחקים ארוכים הינה בסיסית לבניית מערכת העצבים כולה. אבל זחילת תאים לא אופיינית להתפתחות בלבד.
בבעל החיים הבוגר אפשר למצוא מאקרופאגים וניוטרופילים שזוחלים לאתרי זיהום ומגלים את הפולשים הזרים כחלק מהתגובה החיסונית המולדת
אוסטאוקלאסטים ש”חוצבים” בעצמות ויוצרים ערוצים שמתמלאים על ידי האוסטאובלאסטים שבאים אחריהם בתהליך מתמשך של חידוש העצם,
פיברובלסטים שנודדים דרך רקמות חיבור ועוזרים לבנות מחדש אתרים שנפגעו
תאי אפיתל שנודדים במעלה ה-

intestinal villi

ומחליפים תאים שאיבדו את קצות הווילי שלהם, ואפילו תאים ממאירים שפולשים לרקמות שכנות וזוחלים לכלי דם ולימפה ואז מופיעים באתרים אחרים בגוף ליצירת גרורות.

Answer 275

A

Protrusion –

ממברנה פלסמטית נדחפת לקדמת התא.

Attachment –

שלד האקטין מחבר בין הממברנה הפלסמטית למצע (כמובן עם מעורבות של עוד חלבונים).

Traction –

בה עיקר הציטופלסמה נמשכת קדימה.

כל השלים הללו אינם תלוייים אחד בשני

Answer 276

A

בליטה, נשען לעיתים קרובות על כוחות הנוצרים על ידי פילמור אקטין הדוחף את הממברנה הפלסמטית כלפי חוץ.

תאים שונים יוצרים בליטה מעט שונה אחד מהשני – למשל פילופודיה שהן שלוחות צרות וארוכות יחסית, המזכירות מעט את המיקרווילי ולמלופודיה – מבנה היוצר מישור המקביל למצע. גם הלמלופודיה וגם הפילופודיה מלאות בליבת סיבי אקטין צפופה והן אינן כוללות איברונים סגורים בממברנה. הן נבדלות זו מזו בעיקר על באופן בו מאורגן האקטין על ידי חלבוני הקרוסלינקינג שלו.

Answer 277

A

נוצרת על ידי נוירונים וכמה סוגים של פיברובלאסטים. היא למעשה מבנה חד מיימדי ומכילה סיבי אקטין ארוכים וארוזים המזכירים כאמור את המיקרווילי, והם גם דינאמיים יותר.

Answer 278

A

נוצרת על ידי תאי אפיתל, פיברובלאסטים וגם כמה נוירונים. המבנה שלה מזכיר יריעות אקטין, מעין רשת דו מיימדית שרובה שוכנת קרוב למצע המוצק.

Answer 279

A

ומבנים קשורים המכונים

podosomes

הם מבנים תלת מיימדיים העשירים בסיבי אקטין, מאפשרים חדירה דרך מחסום רקמתי וחיוניים לתאים ממאירים על מנת ליצור גרורות.

Invadopodia

מכיל הרבה מהרכיבים שמכילים פילופודיה ולמלופודיה אבל הם גם מפרקים את המטריקס החוץ תאי, מכיוון שהם חודרים דרך רקמות. מסיבה זו הם מכילים גם וזיקולות של פרוטאזות.

Answer 280

A

הוא סוג נוסף של

protrusion

שנצפה הן

in vivo

והן בתאים מתורבתים על מצע גמיש. מצב זה נוצר כאשר הממברנה הפלסמטית מתנתקת באופן מקומי מקורטקס האקטין וכך מאפשרת לזרם ציטופלסמה לדחוף אותה קדימה. היווצרות מבנה כזה תלויה גם בלחץ ההידרוסטטי בתא. כאשר המבנה מתרחב, סיבי אקטין מורכבים מחדש על הממברנה ליצירת אקטין קורטקס חדש. גיוס של מיוזין 2 והתכווצות אקטין-מיוזין יכולים לאחר מכן לגרום לחזרת הכוח של הממברנות. לחילופין, הרחבה של מבני

blebs

חדשים מישנים יכולה להניע נדידה תאית.

Answer 281

A

מבני למלופודיה נחקרו היטב בתאי אפיתל של אפידרמיס בדגים וצפרדעים. תאים אלה ידועים כקרטוציטים בגלל סיבי הקרטין השופעים שלהם. תאים אלה מכסים בדרך כלל את בעל החיים תוך יצירת סדין אפיתל ומסוגלים לסגור פצעים במהירות רבה – הם נעים בקצב של 30 מיקרומטר לדקה.

Answer 282

A

כאשר לוקחים תאים אלו והופכים אותם לתאים מתורבתים במעבדה, אפשר לראות כי הקרטוציטים מקבלים צורה ייחודית של למלופודיום גדול מאוד וגוף תא קטן שנגרר ולא מחובר למצע . כאשר יוצרים פרגמנטים של הלמלופודיום הזה באמצעות מיקרופיפטה לרוב לא רואים בהם מיקרוטובולי ואיברונים סגורים בממברנה, והם עדיין ממשיכים לזחול כרגיל ונראים כמו קרטוציטים קטנטנים.

Answer 283

A

סיבי האקטין נשארים נייחים ביחס למצע. כיצד? קצוות הפלוס פונים קדימה וקצוות המינוס לסיבי אקטין אחרים על ידי

Arp 2/3

מה שעוזר ליצור רשת דו מיימדית. הרשת עוברת כולה טרידמילינג, כך שהיא נאספת מלפנים ומתפרקת מאחור, מה שמזכיר את מצב ההליכון שמתרחש בסיבי אקטין בודדים כמו שדנו בהתחלה. כך יוצא שסה”כ יש התקדמות לכיוון מסויים קיום תנועה חד כיוונית על ידי למלופודיה דורש שיתוף פעולה ושילוב מכאני של מספר גורמים.

אחד מהם הוא קופילין – שיכול לשבור את הסיבים שעברו כבר הידרוליזה של

ATP

Answer 284

A

את זחילת הליסטריה

Answer 285

A

הכוחות שנוצרים על ידי פלמור סיבי אקטין בקצה התא הנודד מועברים למצע כדי להניע את התא קדימה (יש צורך בנקודת אחיזה כדי שהוא יתקדם). לכן,

protrusion

חייבת להיות מלווה בהידבקות,

adhesion.

לעומת זאת, כדי שגוף התא יזוז גם הוא קדימה, יש צורך לכווץ את החלק האחורי של התא ומיד לאחר מכן לבצע שחרור מהמצע,

de-adhesion.

Answer 286

A

הוא מסייע בחיבור שלד האקטין של התא למצע, דרך אינטגרינים . כוחות הנוצרים על ידי פילמור אקטין וגם על ידי פעילות מיוזין יוצרים מתח באתרי החיבור וכך מקדמים את היווצרותן של

focal adhesions

מבנים שמחברים את התא למצע ומסייעים גם בהולכת אותות.

המנגנון השני כולל סיבי מיוזין 2 בי פולאריים המחוברים לסיבי האקטין בחלק האחורי של הלמלופודיות ומושכים אותם לכיוון הדרוש, ממצב כמעט ניצב לקצה המוביל אל מצב כמעט מקביל לקצה המוביל. המנגנון הוא מנגנון כיווץ המזכיר סרקומר והוא מונע בליטות. בנוסף הוא צובט את קצוות הלמלופודיות הנע ועוזר להתאסף בצידי התא כשהוא מתקדם. כפי שניתן לראות בתמונה, הסיבים הבי פולאריים של מיוזין נקשרים לרשת האקטין בלמלופודיה וגורמים לרשת התכווץ. ההכוונה מחדש תלוית מיוזין של סיבי האקטין יוצרת צרור אקטין שמגייס עוד מיוזין 2 ומסייע בייצור כוחות ההתכווצות הנדרשים.

Answer 287

A

בתנאי שיהיה

focal adhesion

Answer 288

A

אולם אם אינטראקציות אלה מנותקות, לחץ הפלמור של הקצה המוביל והתכוצות תלוית מיוזין גורמים לרשת האקטין להחליק לאחור, תופעה המכונה

retrogade flow

Answer 289

A

בתאי בעלי חיים, מרבית התאים הזוחלים זזים על מצע גמיש למחצה העשוי מטריצה חוץ תאית, אשר על ידי כוחות תאים אלה יכולה להתעוות ולהתעצב מחדש. לעומת זאת, מתח מכאני או לחץ המופעלים חיצונית על התא יגרמו לו להרכיב

stress fibers ו-focal adhesions,

והוא יהפוך למכווץ יותר. האינטראקציה המכנית הדו-כיוונית הזו בין תאים לסביבתם הפיזית נחשבת כמסייעת לרקמות חולייתנים להתארגן.

Answer 290

A

תקשורת בין תאית
קוטביות תא

Answer 291

A

עוד נמצא כי הפעילות מתווכת הולכת סיגנאל תוך תאית, ורבים מהסיגנאלים מתכנסים לקבוצת

GTPases

מונומרים

הקשורים זה לזה, שהם בני משפחת חלבוני

Rho

Answer 292

A

חלבון gtp

כאשר חלבון זה משופעל על פני הממברנה פנימית של התא, הוא מעורר פלמור של אקטין ויצירת פילופודיה. הדבר נעשה בעיקר על ידי הפעלה של חלבונים השייכים למשפחת ה-

WASp.

אנשים שחסרים להם חלבונים אלו, מפתחים מחלה בשם

Wiskott-Aldrich Syndrome

צורה קשה של כשל חיסוני בה תאי מערכת החיסון הם בעלי תנועתיות מבוססת אקטין חריגה וטסיות הדם אינן נוצרות כרגיל. חלבוני

WASp

עצמם מתבטאים בתאי מערכת החיסון ובתאי הדם בלבד, אבל חלבונים רבים הדומים להם נמצאים בכל מקום וכך מאפשרות ל-

Cdc42

להפעיל פלמור אקטין בסוגי תאים רבים. חלבוני

WASp

יכולים להתקיים במבנה מקופל לא פעיל, ובקונפורמציה פתוחה, פעילה.

GTP

מייצב את הקונפורמציה הפתוחה והפעילה, מאפשר ל-

WASp

להיקשר לדומיינים של חלבוני

Arp2/3.

Answer 293

A

חלבון

gtp

הפעלתו מקדמת פילמור אקטין בפריפריה ליצירת למלופודיה באזור זה.

GTP-Rac

מפעיל את בני משפחת

WASp.

בנוסף, הוא גורם לפעילות קרוסלינקינג של חלבון יוצר הג’ל פילאמין, ומעכב את פעילות ההתכווצות של מיוזין 2. בכך הוא מייצב למלופודיה ומעכב את היווצרותם של

stress fibers.

Answer 294

A

כשמשופעל גורם להתאגדות של סיבי אקטין ומיוזין 2 ליצירת

stress fibers

והתאגדות של אינטגרינים וחלבונים נלווים ליצירת

focal adhesions. Rho-GTP

מפעיל חלבוני פורמין לבניית צרורות אקטין מקבילים. במקביל,

Rho-GTP

מפעיל קינאז המדכא בעקיפין את הפעילות של קופילין – מה שמוביל לייצוב סיבי האקטין. אותו הקינאז גם מדכא פוספטאז הפועל על שרשרות קלות של מיוזין. העליה בזרחון השרשרת הקלה של מיוזין מובילה לעליה בפעילות המיוזין וכך משפרת את היווצרותם של מבנים כמו

stress fibers.

Answer 295

A

חלבון

gtp

במקרים מסויימים,

Rac-GTP

מפעיל את

R

בדרך כלל בקצב איטי יותר מאשר הפעלת

Arp 2/3.

זה מאפשר לתאים להשתמש במסלול ה-

Rac

לבניית מבנה אקטין חדש תוך הפעלת מסלול ה-

Rho

שישמש ליצירת התכווצות שתבנה מתח במבנה זה. זה קורה למשל ביצירה והבשלה של קשרי תא-תא. כמו כן, התקשורת בין מסלולי Rac

ו-Rho

מאפשרת גם לשמור על ההבדלים בקנה מידה גדול בין חלקו הקדמי של התא לזה האחורי בזמן נדידה תאית

Answer 296

A

עי tips

Answer 297

A

A –

פיברובלסטים שנראים בעלי סיבי אקטין בעיקר בפריפריה, מעט יחסית

stress fibers.

B –

הפעלת

Cdc42

מובילה לבליטות פילופודיה ארוכות ורבות בפריפריה.

c-

rac

מאוקטב גורם להיווצרות למלופודיום עצום המשתרע מכל היקף התא.

d-

rho מאוקטב גורם להרכבה מהירה של הרבה

stress fibers.

Answer 298

A

כמוטקסיס היא תנועה של תא לכיוון או הרחק ממקור כימי כלשהו. אותות חיצוניים אלו פועלים באמצעות משפחת חלבוני

Rho

להגדרת קוטביות התאים בקנה מידה גדול על ידי השפעה על ארגון מנגנון התנועה של התא.

Answer 299

A

נויטרופילים

Answer 300

A

הניוטרופילים מבטאים רצפטורים ל-

N-Formyl Methionine

המצוי באופן בלעדי בקצה האמיני של חלבונים פרוקריוטים. בעזרת הרצפטורים מונחים הניוטרופילים למטרות חיידקיות על ידי יכולתם לאתר שינוי של

1%

בריכוז הפפטידים המפוזרים בצד אחד של התא לעומת הצד השני. במקרה הזה, וגם במקרה של כמטוקסיס של

אמבה

לכיוון של

cyclic AMP

Answer 301

A

רצפטור

GPCR

המשפעל את

PI3K

הגורם ליצירת אותות מולקולריים של

PI(3,4,5)P3

שבתורם משפעלים את

Rac-GTPase

שמפעיל את קומפלקס

Arp2/3

המוביל ליצירת למלופודיה. הצטברות רשת האקטין הקוטבית בקצה המוביל גורמת להעצמה מקומית נוספת של פעילות

PI3K

במשוב חיובי, ומחזקת את יצירת הבליטה.

Answer 302

A

לא כי הוא יחזור להיות

p45

עי פוסאטז

Answer 303

A

לאחר קשירת הליגנד יש הפעלתה של rho

Answer 304

A

השלד התאי המחובר בינו לבין עצמו הוא קריטי לנדידת תאים. למרות שהתנועה מונעת בעיקר על ידי פילמור אקטין והתכווצות מיוזין, ספטינים וסיבי ביניים משתתפים גם הם בתהליך.

Answer 305

A

כך למשל רשתות סיבי ביניים של וימנטין מקושרות לאינטגרינים ב-

focal adhesions

ופיברובלסטים חסרי וימנטין מראים פגיעה ביציבות המכנית, בנדידה וביכולת התכווצות.

גם הפרעה בחלבונים המקשרים בין סיבי שלד שונים יכולה להוביל לפיעה בקיטוב התא ובנדידה – למשל פגיעה בכמה פלאקינים וחלבוני

KASH.

Answer 306

A

תאים משתמשים גם במיקרוטובולי כדי לסייע בארגון תנועה מתמשכת בכיוון ספציפי. בתאים רבים מיקום הצנטרוזום מושפע מהמיקום של פילמור אקטין בולט הפעלת קולטנים בקצה הקדמי הבולט של התא עשויה להפעיל מקומית דינאינים שמניעים את הצטרוזום על ידי משיכת המיקרוטובולי שלו.
כמה חלבונים אפקטוריים במורד הזרם ל-

Rho ו-

Rac מבקרים באופן ישיר את דינאמיקת המיקרוטובולי – למשל קינאז שמופעל על ידי

Rac

יכול לזרחן ובכך לעכב את החלבון סטטאמין שקושר מיקרוטבולי, וכך למעשה לייצב את המיקרוטובולי.

אינטראקציות ישירות עם המיקרוטובולי מסייעים להנחות את הדינאמיקה של

focal adhesion

4.בתאים נודדים. מיקרוטובולי עשויים להשפיע גם על יצירת סיבי אקטין על ידי העברת

Rac-GEFs

שנקשר ל-

TIPs . מיקרוטובולי גם מעבירים מטענים אל

focal adhesions ו

Brainscape's Knowledge GenomeTM

biology of the cell 3 Flashcards

Brainscape's Knowledge Genome^TM