M4S5 - enzymologie Flashcards
Quelles sont les 2 grandes catégories d’enzymes ? Qu’elle est leur différence principale ?
Enzymes Michaeliennes : monomères
Enzymes allostériques : oligomères
Quels sont les 2 paramètres mis en évidence lors de l’étude cinétique des réactions catalysées par les enzymes ? Indiquer la notation et la signification si nécessaire
La vitesse maximale (Vmax)
La constante de Michaelis (Km) : Affinité de l’enzyme pour son substrat. Plus cette valeur est grande, moins l’enzyme a d’affinité avec son substrat.
Ecrire une réaction enzymatique en fonction des produits/réactifs et indication d’irréversibilité ou non (symbolisé par des flèches). Puis indiquer la version simplifiée
E + S ⇄ ES ⇄ EP → E + P
E + S ⇄ ES → E + P
La vitesse d’une réaction enzymatique est donc caractérisée par trois constantes de vitesse. Indiquer la notation de ces constantes et à quoi elle correspondent.
K1 : vitesse d’association S+E
K-1 : vitesse de dissociation
K2 = Kcat : constante catalytique (vitesse de formation du produit)
Indiquer la formule de la constante de Mickaelis.
Km = (K-1 + K2)/K1
Formule pour calculer la vitesse globale de réaction
V = [S]/t = [P] /t
V : vitesse de réaction en mol.L-1.s-1
[S] : concentration de substrat transformé en mol.L-1
[P] : concentration de produit formé en mol.L-1
t : temps en s
Comment calculer graphiquement la vitesse de réaction à un point de la courbe donné ?
Qu’est ce qui représente une vitesse de réaction nulle ?
Coefficient directeur de la tangente d’une courbe représentant la concentration en produits (Y) par le temps (x)
A et B étant les coordonnées.
a= (yb-ya) / (xb-xa)
Tangente horizontale
De quoi dépend la vitesse initiale ? 2 paramètres
- Concentration en enzyme
- Concentration initiale en substrat
Quelle est l’équation de michaelis et menten ?
Vi = (Vmax*[S]i) / (Km+[S]i)
Comment déterminer graphiquement Km sur un graphique avec courbe + Vi en Y et [S] en x ?
Vmax/2 donne un point sur la courbe, l’abcisse donne Km.
Equation de Linewear Burk
(1/Vi) = (Km + [S]i) / (Vmax*[S]i)
Quels sont les 2 effecteurs physiques ? Valeurs optimale et conséquence de variation
- Température : entre 35 et 40° pour les enzymes de l’organisme humain. Au delà, dénaturation des protéines.
- PH : modif des charges (ionisation) empêche le complexe substrat/enzyme. En général environ 7.
Quel terme défini un effecteur qui augmente la vitesse initiale ?
Qui la diminue ?
- Activateur ou effecteur positif
- Inhibiteur ou effecteur négatif
Donner des exemples d’effecteurs endogènes
Exogènes
- rétroinhibiteurs (le produit de la catalyse), effecteurs
allostériques, hormones, messagers secondaires (AMPc). - drogues, poisons, toxines
bactériennes, médicaments, polluants
Quelle est la différence entre un inhibiteur non compétitif et un inhibiteur compétitif ?
- Compétitif : Bloque le site actif de l’enzyme. + la concentration en inhibiteur es importante, + la Vmax est longue à atteindre
- Non compétitif : Se place sur un site effecteur pour soit empêcher la transformation du substrat, soit empêcher la catalyse si le substrat était déjà relié à l’enzyme. La Vmax est diminuée.
