M4S5 - enzymologie Flashcards

1
Q

Quelles sont les 2 grandes catégories d’enzymes ? Qu’elle est leur différence principale ?

A

Enzymes Michaeliennes : monomères
Enzymes allostériques : oligomères

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2
Q

Quels sont les 2 paramètres mis en évidence lors de l’étude cinétique des réactions catalysées par les enzymes ? Indiquer la notation et la signification si nécessaire

A

La vitesse maximale (Vmax)
La constante de Michaelis (Km) : Affinité de l’enzyme pour son substrat. Plus cette valeur est grande, moins l’enzyme a d’affinité avec son substrat.

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3
Q

Ecrire une réaction enzymatique en fonction des produits/réactifs et indication d’irréversibilité ou non (symbolisé par des flèches). Puis indiquer la version simplifiée

A

E + S ⇄ ES ⇄ EP → E + P
E + S ⇄ ES → E + P

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4
Q

La vitesse d’une réaction enzymatique est donc caractérisée par trois constantes de vitesse. Indiquer la notation de ces constantes et à quoi elle correspondent.

A

K1 : vitesse d’association S+E
K-1 : vitesse de dissociation
K2 = Kcat : constante catalytique (vitesse de formation du produit)

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5
Q

Indiquer la formule de la constante de Mickaelis.

A

Km = (K-1 + K2)/K1

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6
Q

Formule pour calculer la vitesse globale de réaction

A

V = [S]/t = [P] /t
V : vitesse de réaction en mol.L-1.s-1
[S] : concentration de substrat transformé en mol.L-1
[P] : concentration de produit formé en mol.L-1
t : temps en s

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7
Q

Comment calculer graphiquement la vitesse de réaction à un point de la courbe donné ?
Qu’est ce qui représente une vitesse de réaction nulle ?

A

Coefficient directeur de la tangente d’une courbe représentant la concentration en produits (Y) par le temps (x)
A et B étant les coordonnées.
a= (yb-ya) / (xb-xa)
Tangente horizontale

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8
Q

De quoi dépend la vitesse initiale ? 2 paramètres

A
  • Concentration en enzyme
  • Concentration initiale en substrat
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9
Q

Quelle est l’équation de michaelis et menten ?

A

Vi = (Vmax*[S]i) / (Km+[S]i)

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10
Q

Comment déterminer graphiquement Km sur un graphique avec courbe + Vi en Y et [S] en x ?

A

Vmax/2 donne un point sur la courbe, l’abcisse donne Km.

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11
Q

Equation de Linewear Burk

A

(1/Vi) = (Km + [S]i) / (Vmax*[S]i)

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12
Q

Quels sont les 2 effecteurs physiques ? Valeurs optimale et conséquence de variation

A
  • Température : entre 35 et 40° pour les enzymes de l’organisme humain. Au delà, dénaturation des protéines.
  • PH : modif des charges (ionisation) empêche le complexe substrat/enzyme. En général environ 7.
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13
Q

Quel terme défini un effecteur qui augmente la vitesse initiale ?
Qui la diminue ?

A
  • Activateur ou effecteur positif
  • Inhibiteur ou effecteur négatif
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14
Q

Donner des exemples d’effecteurs endogènes
Exogènes

A
  • rétroinhibiteurs (le produit de la catalyse), effecteurs
    allostériques, hormones, messagers secondaires (AMPc).
  • drogues, poisons, toxines
    bactériennes, médicaments, polluants
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15
Q

Quelle est la différence entre un inhibiteur non compétitif et un inhibiteur compétitif ?

A
  • Compétitif : Bloque le site actif de l’enzyme. + la concentration en inhibiteur es importante, + la Vmax est longue à atteindre
  • Non compétitif : Se place sur un site effecteur pour soit empêcher la transformation du substrat, soit empêcher la catalyse si le substrat était déjà relié à l’enzyme. La Vmax est diminuée.
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16
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique ?

A

Une enzyme oligomérique (structure quaternaire) comme l’hémoglobine. 11 molécule de substrat se fixe = affinité + avec le substrat donc facilite l’adhésion du substrat avec les autres sous-unités

17
Q

Quelles sont les 2 types de conformation d’une enzymes allostérique ?

A

T = tendu, peu d’affinité avec le substrat
R = relâché, forte affinité

18
Q

Quels sont les 2 types d’effecteurs allostériques ?

A

Activateur : Se couple au site effecteur pour permettre l’affinité avec le substrat
Inhibiteur : Se couple sur le site effecteur pour diminuer l’affinité avec le substrat

19
Q

Quelles sont les 2 types de régulations hormonales pour les enzymes ?

A

L’hormone se fixe à un récepteur membranaire et déclenche des réactions dans la cellule, soit :
- Modification covalente : active une enzyme (kinase ou phosphatase) qui va phosphoryler/déphosphoryler une autre enzyme (activation/désactivation) (max 1h)
- Régulation transcriptionnelle : induit ou inhibe la biosynthèse d’enzymes en agissant sur l’expression de leur gène. (plusieurs heures)

20
Q

Comment fonctionne l’activation d’enzyme par hydrolyse de proenzymes ?

A

Maturation de l’enzyme par élimination de sa chaîne polypeptidique, irréversible.

21
Q

Donner des exemples de régulation avec la pyruvate déshydrogénase

A
  • Activée par son substrat : le pyruvate
  • Inhibée par certains produits de la réaction : NADH+H+ et acétylCoA
  • Régulée de façon hormonale :
    • l’insuline entraine déphosphorylation de
      l’enzyme, qui est alors activée
    • le glucagon provoque la
      déphosphorylation donc inactivation
22
Q

Pour les viamines :
B1
B2
B3
B5
B6
B8
B9
B12
C
Citer leur nom usuels, le nom des coenzymes qu’elles donnent et la catégorie de coenzymes auquel elles correspondent

A

B1 : thiamine, thiamine pyrophosphate (TPP), transfert
B2 : riboflavine, flavine mononucléotide (FMN), Flavine adénine dinucléotide (FAD), oxydoréduction
B3 : niacine, nicotinamide adénine dinucléotide (NAD), nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP), oxydoréduction
B5 : acide pantothénique, coenzyme A (CoASH), transfert
B6 : pyridoxine, pyridoxal phosphate (PALP), transfert
B8 : biotine, biotine, transfert
B9 : acide folique, tétrahydropholate, transfert
B12 : cobalamine, cobalamine, transfert
C : acide ascorbique, acide ascorbique, oxydoréduction

23
Q

Parmi les vitamines B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9, B12 et C, lesquelles peuvent être stockées dans l’organisme ?

A

B2, B3 (peu), B6, B9, B12

24
Q

Parmi les vitamines B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9, B12 et C, citer les noms des carences associées, la forme d’élimination, si une synthèse endogène est possible.

A

Réponse sur le tableau sheet “coenzymes”

25
Q

De quoi est composé l’acide folique ?

A

Acide glutamique + PABA (Acide para-aminobenzoïque) + ptéridine

26
Q

De quoi est composé le coenzyme A ?

A

ATP + Acide pantothénique + cystéamine

27
Q

De quoi est composé le NAD+ ?

A

Nicotinamide + ribose + P + P + ribose + adénine

28
Q

De quoi est composé le FMN ? FAD ?

A

FMN : Riboflavine + P + P
FAD : FMN + ribose + adénine